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TEMA 3
AA con cadenas
laterales sin carga a
pH fisiologico:
tienen cadenas
laterales constituidas
por grupos alquilo
Gli,Ala,Val,Leu,Isol
CLASIFICACION
DE LOS
AMINOACIDOS:
AA con anillo:Fen,Tir,Trip
R= Hidroxi-metil R= etanol R= tiometil
Ec. Henderson-Haselbach
1. H3 N+ CHR COOH + OH
H 3N+ CH RCOO- + H2O
2. +H 3N+ CH R COO- + OH
--- H 2N CH R COO-- + H2O
CURVA DE TITULACION DE GLICINA 0.1 M A 25º C
Forma total Tiene carga neutra Tiene una Tiene dos cargas
mente protona (una (+) y otra (-) carga (-) (-)
da Tiene carga
neta (+)
La proporcion de
moleculas en la forma IV
( 2 cargas -)
es tan pequeña que
puede considerarse
como despreciable a la
hora del calculo del pI
DISOCIACION DE LA ARGININA
Tir
Leu
Ala
PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO
Hormonas:
Ocitocina (nonapéptido),
Vasopresina (nonapéptido),
Somatostatina (tetradecapéptido)
Antibióticos:
Valinomicina (decapéptido)
Gramicidina (decapéptido)
Ambos son péptidos cíclicos, que contienen aminoácidos de
la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.
PEPTIDOS PROTEICOS
• Bradicina (nonapeptido) y Calidina (decapeptido
• Agentes hipotensores liberados de proteinas plasmati cas y actuan
sobre el musculo liso)
VASOPRESINA.
Gramimicidina S
Penicilina bencinica
Aspartame
PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO ( Cont.)
Neurotrasmisores:
Encefalinas (pentapéptido),
Endorfinas (pentapéptidos).
Sustancia P (undecapéptido).
Agentes vasoactivos:
Angiotensina II ( octapéptido).
Bradiquinina (nonapéptido).
Cofactores enzimáticos
Glutation: tripéptido que actúa como cofactor
en algunas reacciones redox.
• Angiotensina I: un decapeptido que se deriva
del extremo N terminal de una α-globulina
especifica del plasma producida en el higado y
reconocida como el sustrato de la renina.La
renina es una enzima proteolitica producida en
el riñon y secretada al plasma
ANGIOTENSINA I Asp-Arg-Val-Tir-Ila-His
Pro-Fen-His-leu Decapeptido
Enzima convertidora
de la angiotensina
(ECA) His,-Leu
ANGIOTENSINA II Asp.Arg-Val-Tir-Ile-His
Pro-Fen Octapeptido
Aminopeptidasa
Asp
00C-CH-CH2-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH-COO-
H2C O
SH
Glutation oxidado
Glu Cis Gli
S
S
Glu Cis Gli
Proteínas
CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS SEGÚN SU FUNCION
Transporte
Reserva
Movimiento
Hormonal
Inmunologica
Estructural
Homeostatica
Enzimatica
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
1. Estructura Primaria
2. E. Secundaria
3. E. Terciaria
4. E. Cuaternaria
1. E.PRIMARIA:
Se refiere a la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos e incluye los enlaces disulfuro
Ser-Ala-Met-Cys-Pro-Leu-Lys-His-Val-Ala-Ala-Ala
Estabilizada por
dos enlaces in
Secuencia de aminoacidos de la insulina bobina
estabilizada con dos enlaces intracatenarios y uno
intercatenario de disulfuro
Cadena A 21
Cadena B
30
FORMACION DE CISTINA
2.-E. SECUNDARIA:
Se refiere a las disposiciones regulares y repetitivas en el
espacio, de residuos de aminoácidos adyacentes en una
cadena polipeptídica.
His distal
Proteina globular
conjugada y oli
gomerica
Estructuralmente
es un tetramero
compuesto de
dos cadenas alfa
(141 aa ) y dos
cadenas betta
(146 aa )
Cada cadena
esta asociada a
un Hem
E.CUATERNARIA : HEMOGLOBINA
Cada molecula
tiene 4 cadenas
peptidicas
Cda cadena
tiene un grupo
hem
ejemplo: albúmina
Lisina norleucina
Enlace de entrecruzamiento del colageno via condenzación
aldólica entre dos residuos de al-lisina
Allisina Allisina
(aldehido) (enol)
Condenzacion
aldolica
El colágeno es una glicoproteina
Traduccion en
el ribosoma
Hidroxilacion
de Pro y Lys
Liberacion del
ribosoma y
adicion de
azucares
Formacion de
la triple helice
Secrecion de
la celula
Eliminacion de
los dominios N y
C terminales
Desaminacion de
residuos de Lys
para formar
aldehido y
formacion de
enlaces cruzados
Distribucion de los enlaces cruzados en el
colágeno (intramoleculares e intermoleculares)
Manifestaciones Clinicas Sindrome de
EHLERS-DANLOS
Hemoglobina
y
Mioglobina
MIOGLOBINA
Proteina del musculo encargada
del almacenamiento y difusion
del O2 en los tejidos.
Estructuralmente es un monóme
ro.constituida por 153 aa,segmen
tados en 8 alfa-helices ( A - G)
P02.mmHg
•
• GRACIAS