Son biomóleculas CUATERNARIAS formadas básicamente

por C, H, O, N y algunas S.
Son sólidos (cristal), incoloras, insípidas.
Son termolábiles.
En el hombre es la sustancia química más abundante
después del agua.
Son macromoléculas cuyos monómeros son los
AMINOÁCIDOS.
Se unen por enlace PEPTÍDICO.
 AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos (AA) son
moléculas orgánicas pequeñas
con un grupo amino (NH2) y
un grupo carboxilo (COOH).
Son moléculas anfóteras, es
decir ácido y base a la vez.
Son sólidas, blancos, solubles.
Sabor: dulce, amargo y agrio.
Desvían la luz polarizada
excepto: Glicina.
Absorben la luz U.V.
Alto punto de fusión.
AMINOÁCIDOS
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Arginina Lisina
Fenilalanina Metionina
Histidina Treonina
Isoleucina Triptófano
Leucina Valina
Ir a diap 96
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:
 Estructural: histonas (cromosomas),colágeno,
elastina, queratina, fibroínas.
 Catalítica: las enzimas son biocatalizadores
 Hormonal: Insulina , glucagón, Hormona del
crecimiento, Calcitonina, etc.
 Defensiva: Inmunoglobulinas (Ac),
complemento.
 Coagulante: protrombina y fibrinógeno
 Visual: rodopsina y yodopsina
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:

 Transporte: Hemoglobina, Hemocianina,

Citocromos, lipoproteína, ceruloplasmina.
 Reserva: Ovoalbúmina, Gliadina, Lactoalbúmina,
caseína, ferritina, zeína.
 Tóxica: toxinas que causan el botulismo, la
difteria, el cólera y el tétanos.
 Contráctiles: miosina, actina.
 DIPÉPTIDOS
CARNOSINA: Controla el pH
intracelular muscular.
ala – hist  CARNOSINA

ANSERINA: Carnes blancas

(pollo), músculos del conejo.
OLIGOPÉPTIDOS
 OLIGOPÉPTIDOS
Se forman por la unión de 3 a 10 AA.
Glutation: (3aa) Glu-Cis-Gli.
Transporta aa por la membrana celular bacteriana,
animal y vegetal.
Bradicina:(8 aa) Arg-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg
Actúa a nivel de los vasos sanguíneos.
Encefalina:(5 aa) Tir-Gli-Gli-Fen-Met
Endorfina que actúa como un neurotransmisor.
Tirotropina: (3 aa) Glu-His-Pro
Segregado por la hipófisis para controlar la tiroides.
Corticotropina: (10 aa)
Segregado por la hipófisis para controlar las gl.
suprarrenales
Oxitocina: (9 aa)
E. PRIMARIA: Es el orden de unión de los AA en la
cadena. Constituye el mensaje hereditario.
 E. SECUNDARIA: forma
que adopta cadena de AA en el
espacio. Puede ser:
α-hélice: helicoidal
dextrógira.

β -plegada: Cuando la
cadena de polipéptido se estira
al máximo.
Depende de los enlace
PUENTES de HIDRÓGENO
E. TERCIARIA: forma que adopta la cadena
secundaria que puede doblarse (globular) o quedarse
estirada (filamentosa). Se mantienen gracias a los
enlaces:
Enlaces Disulfuro.
E. CUATERNARIA: unión de varias cadenas
terciarias llamadas protómeros.
Enlaces salinos.
Enlaces salinos.
Fuerzas de Van Der Walls
Ejemplos.
 Hemoglobina: formada por 4 protómeros.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LA HEMOGLOBINA.

OBSERVE LOS GRUPOS HEM EN CADA DOMINIO.

Según su composición
 HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS

GLOBULARES FILAMENTOSAS

Protaminas Colágeno Glucoproteínas

Prolaminas Queratina Cromoproteínas
Histonas α - queratinas Metaloproteína
Gluteninas Elastina Lipoproteínas
Albúminas Fibrina
Globulinas Fibroína Fosfoproteínas
Tubulinas Actina Nucleoproteínas
Enzimas Miosina

Ir diap 68
 PROTEÍNAS SIMPLES (HOLOPROTEÍNAS)
sólo por AAs.
GLOBULARES: usualmente solubles,
 Protaminas: Se encuentra en el núcleo de los gametos Ej
salmina, esturina, clupeína.

 Histonas: Se encuentran
en el núcleo de células
somáticas unido al ADN
formando la cromatina.

 Prolaminas: Son insolubles en agua y son de reserva. Zeína,

gliadina, hordeína.
 PROTEÍNAS SIMPLES (HOLOPROTEÍNAS)
 Gluteninas: Son de reserva. Gluten (trigo),
orizanina (arroz).
 Albúminas: solubles en agua. Se encuentran en
sangre (más abundante, globinas), huevo y
leche.
 Globulinas: sangre, huevo y leche, fibrinógeno.
 Tubulinas: en cilios, flagelos y centriolos.
 Enzimas:
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:
Especificidad
Actúan en pequeñas cantidades.
Reutilizables.
Sensibilidad

Las enzimas se clasifican según al tipo de reacción que catalizan:

1) Oxido reductoras -> están en reacciones oxido- reducción.
2) Transferasas -> transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro.
3) Hidrolasas -> Rompen un enlace adicionando una molécula de H2O.
4) Isomerasas -> Catalizan reacciones de interconversión con isómeros.
5) Ligasas -> Unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP
(sintetasas ).
 SINTETASA

Hay enzimas que necesitan un APOENZIMA

complemento no proteico
para actuar.
COFACTORES ENZIMÁTICOS:
Mg ++, Zn ++, Cu ++, Mn+,Co2+ ,Fe 2+
Vit B.
COFACTOR
Los factores que afectan la actividad
de una enzima son los factores que
afectan a una proteína: HOLOENZIMA
a) La temperatura,

b) El pH
c) La concentración del sustrato
Tabla: Funciones de las vitaminas y enfermedades carenciales
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en
C (ácido ascórbico) Escorbuto
la síntesis de colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las
B1 (tiamina) Beriberi
enzima que transfieren grupos aldehidos
Dermatitis y lesiones en las
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
mucosas
B3 (ácido pantotínico) Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra

Interviene en las reacciones de transferencia
B6 ( piridoxina) Depresión, anemia
de grupos aminos.

B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa

Coenzima de las enzimas que transfieren

Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de
aminoácidos.
FIBROSAS O ESCLEROPROTEÍNAS

Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Es la más abundante en tejidos Animales.
De ella se elabora la gelatina.
Queratinas: Sus cadenas de AA son ricas en cisteína.
 α -queratinas: pelos, lana, uñas, plumas, escamas de
reptiles y en todas las formaciones córneas.
Elastina: En tendones y vasos sanguíneos .
Fibrina: Se forma en el coágulo.
Fibroina: que forma la seda y telas de arañas.
Filamentos de miosina y actina

Ir diap 62
FIBRINA
COLAGENO

FIBROINA
 PROTEÍNAS CONJUGADAS:
AA + grupo prostético.
Glucoproteínas: Mucina (saliva), Interferón,
Anticuerpos, Hormonas LH, FSH y TSH.
Lipoproteínas: HDL, LDL, VLDL y quilomicrones
Nucleoproteínas: Cromatina, Ribosomas, virus.
Fosfoproteínas: caseína (leche)y vitelina (huevo),
pepsina (degrada proteínas).
Cromoproteínas:
Hemoglobina, mioglobina, hemocianina, hemeritrina
Metaloproteína:
Transferrina, Ceruplasmina, Ferritina,
 ESTRUCTURA BÁSICA DE LAS
HEMOPROTEÍNAS O CROMOPROTEÍNAS
 FREIDRICH MIESCHER

Descubrió los ácidos nucleicos (AN) 1869

 Phoebus Levene

En 1920, los bioquímicos Albrecht Kossel y Phoebus

Levene encontraron que los ácidos nucleicos contienen
unos compuestos químicos llamados bases nitrogenadas.
Los trabajos de Levene demostraron que en el “ácido
nucleico del timo” habían 4 bases nitrogenadas: T, C, A y G,
una pentosa llamada desoxirribosa y un grupo fosfato.
Levene también demostró que el ácido nucleico de la
levadura” difiere del “ácido nucleico del timo” en dos
aspectos: primero, éste no tiene timina, sino uracilo (U) y
segundo, que la pentosa era ribosa.Posteriormente se
cambio la denominación de “ácido nucleico del timo” por
ácido desoxirribonucleico o ADN, mientras que la
denominación de “ácido nucleico de la levadura” se
cambio por el de ácido ribonucleico o ARN.
 LINUS CARL PAULING
28 de febrero de 1901- 19 de agosto de 1994

Pauling descubrió la estructura de

la hélice alfa (la forma de
enrollamiento secundario de las
proteínas), lo que lo llevó a
acercarse al descubrimiento de la
doble hélice del ácido
desoxirribonucleico (ADN); poco
antes de que Watson y Crick
hicieran el descubrimiento en
1953.
 ROSALIND ELSIE FRANKLIN

(25 de julio de 1920 en Kensington, Londres –

16 de abril de 1958 en Chelsea, Londres) fue
una biofísica y cristalografiadora inglesa
autora de importantes contribuciones a la
comprensión de las estructuras del ADN, los
virus, el carbón y el grafito. A Franklin se la
conoce principalmente por Fotografía 51, la
imagen del ADN obtenida mediante difracción
de rayos-X, lo cual sirvió como
fundamento para la hipótesis de la estructura
doble helicoidal del ADN en su publicación de
1953
LOS ÁCIDOS NUCLÉICOS
Son moléculas orgánicas quinarias
compuestas por C,H,O,N,P.

Constituídos por cientos o miles de

unidades repetitivas llamados
NUCLEÓTIDOS.

Presenta enlaces fosfodiéster.

 NUCLEOTIDOS: Son los monómeros de los
ácidos nucleicos.
Están compuestos por:
1. Una Base Nitrogenada
2. Una Pentosa
3. Un Ácido Fosfórico
Nucleósido: base nitrogenada + pentosa.
NUCLEÓSIDO: BASE NITROGENADA + PENTOSA
Las cinco bases nitrogenadas

Las dos pentosas

 UN RADICAL FOSFATO: ES DERIVADO DEL ÁCIDO
FOSFÓRICO (H3PO4-).

NUCLEOTIDO: Nucleósido + Acido Fosfórico (E. ester fosfato)

NUCLEOTIDO: Pentosa + Base Nitrogenada + Ac. fosfórico
 Tipos de Nucleósidos:
Desoxirribonucleósidos: Ribonucleósidos:
Desoxiadenosina adenosina
Desoxiguanosina guanosina
desoxicitidina citidina
Desoxitimidina uridina
 NUCLEOTIDO

Desoxirribonucleótidos en el Ribonucleótidos en el ARN:

ADN: ácido adenílico
ácido desoxiadenílico ácido guanílico
ácido desoxiguanílico ácido citidílico
ácido desoxicitidílico ácido uridílico
ácido desoxitimidílico
SEGMENTO DE UN POLINUCLEÓTIDO, INDICANDOSE
EL ENLACE FOSFODIÉSTER
 MONONUCLEÓTIDOS
Abreviado Proceso en el que participa
Nombre
Adenosín Trifosfato ATP Aporta 8 Kcal/mol, es el más utilizado
en el metabolismo celular
Citidina Trifosfato CTP Biosíntesis de lípidos

Uridina Trifosfato UTP Biosíntesis de carbohidratos

Guanosina Trifosfato GTP Es utilizado en la síntesis proteica

Timidina Trifosfato TTP Junto con los anteriores participan en

la síntesis de ácidos nucleicos
Adenosina Monofosfato AMPc Acelera el catabolismo de glúcidos
Cíclico Principal segundo mensajero
intracelular.
Guanosina Monofosfato GMPc Disminuye el catabolismo de glúcidos
Cíclico
 DINUCLEÓTIDOS
NAD: Dinucleótido de nicotinamida adenina ;
es una coenzima que contiene la vitamina B3 y
cuya función principal es el intercambio de
electrones e hidrogeniones en la producción de
energía de todas las células.

FAD: Dinucleótido de flavina-adenina es una molécula compuesta por

una unidad de riboflavina (vitamina B2), unida a un pirofosfato (P-P),
éste unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la
molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido
a la coenzima FMN.
Bioquímicamente es una coenzima que interviene como dador o
aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones
metabólicas redox.
 POLINUCLEÓTIDOS
ADN
Almacenamiento de la
información,disponible en cualquier
momento.
Transmisión de la información de
generación en generación.
Presenta una mayor estabilidad que el
ARN.
Forma cadenas dobles (bicatenario)
que adoptan una morfología de hélice monocatenario, es decir constituido por
similar a la de las proteínas.
El azúcar que lo constituye es la
pentosa desoxirribosa que carece de pentosa ribosa que posee un OH en el
un oxígeno en el carbono 2, de ahí el
nombre del ácido.
Bases nitrogenadas
Purinas: Adenina, Guanina.
Pirimidinas:Timina, Citosina.
ARN
Considerado generalmente, como el
intermediario entre la información
almacenada en la secuencia de
nucleótidos del ADN y las proteínas.
En comparación con el ADN es muy
fácilmente degradado por enzimas lo
que le confiere poca estabilidad.
Se encuentra en la célula
una sola cadena.
El azúcar que lo constituye es la
carbono 2
Bases Nitrogenadas
Purinas: Adenina, Guanina.
Pirimidinas: Uracilo, Citosina.
 El modelo actual del ADN
llamado modelo de la Doble
Hélice fue planteada por
James Watson y Francis
Crick.
 Composición:
 BN: adenina, guanina,
citosina y timina
 Pentosa: desoxirribosa
 H2PO4
CLASES DE
ADN

 ADNB
 ADNA
 ADNZ
LUPUS ERITEMATOSO SISTEMÁTICO

PROGERIA
Composición: Ribosa y BN: A, G, C y U.
TIPOS:
ARNhn: Se elabora a partir de una cadena molde de
ADN, en el núcleo. Es precursor de ARNm, ARNt,
ARNr.
ARNm: Sale del núcleo hacia los ribosomas con la
información codificada (codones) para la síntesis de
proteínas.
ARNt: Transporta AA durante la síntesis de proteínas.
Presenta los anticodones.
ARNr: Constituye aproximadamente el 65% de la
composición de los ribosomas.
 ARN mensajero: representa el 2%, se origina por
transcripción del ADN en el núcleo. Cada 3 bases
nitrogenadas forman un codón.
Función: lleva la información genética para la síntesis
de proteínas.

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 ARN transferencia: representa el 16%, presenta el
anticodón.
Función: transporta aminoácidos y traduce la
información que lleva el ARNm.
 ARN ribosomal
No es porque las cosas son difíciles que
no nos atrevemos, es porque no nos
atrevemos que son difíciles.
Seneca

Que tengas muchos éxitos !..