Un péptido es una molécula formada por la unión

de aminoácidos por enlaces peptídicos.

- UNA PROTEINA SON LA UNION DE MUCHOS
PEPTIDOS-
1.-Dipéptidos
2.Tripéptidos
3.Tetrapéptidos
4.Polipeptido
El conocimiento de la secuencia de aminoácidos
permite:
Predecir la función de la proteína.
Clasificar las proteínas en familias.
Detectar secuencias de aminoácidos relacionadas con
funciones importantes (localización celular,
interacciones, etc.).
Conocer relaciones genéticas y evolutivas.
1. Rotura de todos los enlaces disulfuro.
2. Determinación de los aminoácidos N-
terminal y C-terminal.
3. Rotura del polipéptido en fragmentados.
4. Determinación de las secuencias de los
fragmentos peptídicos.
5. Ordenamiento de los fragmentos
peptídicos.
1. Se determina el amino-terminal (que reacciona con FDNB). En esta posición hay
una glicina.
2. Se determina el contenido en aminoácidos (mediante hidrólisis acida). Se
seleccionan los reactivos para romper (digerir) la secuencia según la presencia
de residuos diana idóneos.
3. Se corta la proteína para obtener polipéptidos mas cortos (por ejemplo con
tripsina). Luego se secuencia cada polipéptido.
4. Se determina el orden de los polipéptidos en la proteína. El péptido 3 se
encuentra en el extremo amino. El péptido 2 esta en el extremo carboxílico (no
termina con un aminoácido que defina el punto de corte de la tripsina).
5. Se ordenan los otros péptidos mediante solapamientos con secuencias de
péptidos obtenidos por digestión de la proteína con un reactivo diferente,
como por ejemplo bromuro de cianógeno o la quimotripsina.

Ponemos esto o la imagen del lehninger que esta mas

chila y mejor explicada 
La espectrometría de masas
Consiste en la degradación repetitiva de
los péptidos a partir de una reacción con
el grupo amino terminal libre y con
fenilisotiocianato (PITC) en condiciones
alcalinas suaves formando
feniltiocarbamilo, el producto es
entonces tratado con ácido fluorhídrico
para liberar el aminoácido que ha
reaccionado del resto de la cadena
peptídica mediante la formación de un
derivado de tiazolinona, el cual es
convertido a un derivado más estable
(un aminoácido PHT) por la adición de
TFA. Como consecuencia el péptido
tiene ahora un nuevo residuo amino
terminal listo para repetir el ciclo. La
identificación de los PHT-aminoácidos es
usualmente llevada a cabo por RP-HPLC.
El procedimiento de la degradación de
Edman o secuenciación de Edman
marca y elimina sólo el residuo N-
terminal de un polipéptido, dejando el
resto de enlaces peptídicos intactos.
Para ello, se hace reaccionar el péptido
con PITC (fenilisotiocianato)
eliminándose el residuo N-terminal en
forma de derivado de fenilhidantoína
(PTH). Después de la eliminación e
identificación del residuo N-terminal
mediante HPLC, el nuevo residuo N-
terminal puede ser marcado,
eliminado e identificado por repetición
de la misma serie de reacciones. Este
procedimiento se repite hasta que se
ha determinado toda la secuencia.