ENZIMAS GENERALIDADES

FACULTAD DE MEDICINA
UNIVERSIDAD de CHICLAYO
2018 I
 Los Enzimas como Biocatalizadores

Biocatalizadores

* Son proteínas de elevado peso molecular.

* Facilitan reacciones biológicas en condiciones

que el organismo puede tolerar.

* Pueden catalizar millones de moléculas cada

segundo.

* Son muy específicas - reaccionan con solo una

o pocas clases de moléculas (substratos).

* Muestran actividad en “vitro” (esto justifica su

utilización en Química Analítica)
Métodos enzimáticos de análisis 2
 Enzima
Catalizador de origen biológico y naturaleza
proteica, elevado peso molecular y
conformación tridimensional característica.

Estructura y
conformación
Contiene un centro activo situado en
un entorno apolar. La actividad catalítica
requiere que dicho centro adopte una
conformación determinada, que se sostiene
por el resto de la molécula proteica.

Reactividad
La actividad catalítica no tiene lugar sin la presencia
de cofactores y /o coenzimas.
Estos son indispensables para llevar a
cabo la conversión de substrato.

Métodos enzimáticos de análisis 3

 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Ø Son proteínas catalizadoras de las reacciones químicas que disminuyen la

enrgía de activación. Al mismo tiempo su importancia radica en que la
degradación de las moléculas orgánicas es muy lenta y son estas enzimas
quienes aceleran los proceso; de no existir las moléculas orgánicas se
destruirian sin cumplir su cometido.

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 Procesos Energéticos

Las Enzimas:
ØLas enzimas tienen básicamente tres
características:
1.- Son específicas para las reacciones que
catalizan
2.- Son proteínas.
3.- Son de naturaleza biológica
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 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Características del Modo de Acción:

Ø Las enzimas se encuentran plegadas sobre si mismas y ocasionalmente

están unidas a grupos o cadenas
Ø Toda enzima tiene un centro activo por donde se pegará un sustrato 9
 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Características del Modo de Acción:

Ø Si la reacción es anabólica entrarán
dos sustratos y si es catabólica será un
solo sustrato (degradación ATP -
fotosíntesis)
Ø Siempre se formará un complejo
llamado enzima - sustrato
Ø Las enzimas durante la reacción no se
mezclan con los sustratos por lo cual
al terminar la reacción las mismas
quedan listas para la siguiente
reacción

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 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Enzima - Sustrato:

Ø Llave - Cerradura: el sustrato encaja en la enzima sin cambiar su

conformación o forma.

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Métodos enzimáticos de análisis 9
 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Enzima - Sustrato:

Ø Cambio Conformacional Fijación Inducida:

la enzima debe sufrir un cambio conformacional para permitir la entrada del12
sustrato.
Métodos enzimáticos de análisis 11
 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Especificidad de las Enzimas:

Ø Estereoespecificidad: las enzimas sólo reconocen un solo tipo de sustrato
con una determinada forma aun cuando existan otros sustratos iguales pero
con formas distintas.
Ø De Sustrato: sólo acepta un tipo de sustrato

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 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Especificidad de las Enzimas:

Ø De Grupo: reconoce solo y solo un grupo de acción al que va a catalizar
(en cuanto al sustrato)
Ø De Reacción: siempre lleva a cabo un solo tipo de reacción específica

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 Nomenclatura

Las enzimas se formulan en base a:

- SU SUSTRATO
- COMO REACCIONAN
- AÑADIENDO -asa al final de su nombre

Ejemplos
lactasa -enzima que reacciona con lactosa.
piruvato descarboxilasa - elimina carboxilos del piruvato.

Métodos enzimáticos de análisis 14

 Clasificación de los enzimas

De acuerdo con el tipo de reacción que catalizan

Oxireductasas catalizan reacciones REDOX

Transferasas transfieren grupos funcionales

Hidrolasas catalizan reacciones de hidrólisis

Liasas rompen enlaces C-O, C-C y C-N

Isomerasas reagrupan grupos funcionales

Ligasas juntan dos moléculas

Métodos enzimáticos de análisis 15
 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Nomeclatura:

Oxido - reductasa

Transferasa

Hidrolasa
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 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Nomeclatura:

Liasas

Isomerasas

Ligasa
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 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Factores que Afectan la Actividad

Enzimática:
Ø pH: se refiere al estado de acidez o
básico donde debe actuar la enzima

Ø Temperatura: si la temperatura es
muy baja no tendrá la suficiente
enrergía para actuar y si es muy alta se
romperá ocurriendo la
desnaturalización
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 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Factores que Afectan la Actividad

Enzimática: 19

Ø Conentración de la Enzima: se
refiere a la cantidad de enzima con
respecto al sustrato ambas deben ser
equivalentes para su correcto
funcionamiento
 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Factores que Afectan la Actividad Enzimática:

Ø Tamaño del Sustrato: se refiere a que el sustrato debe estar disgregado de
forma adecuada para que se forme en complejo enzima - sustrato

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 Procesos Energéticos
Las Enzimas:

Factores que Afectan la Actividad

Enzimática:
Ø Presencia de Moduladores o
Inhibidores: se refiere a la existencia de
sustancias, compuestos o iones que
pueden frenar o dejar actuar a las
enzimas

Ø Presencia d Coenzimas y Cofactores:

enzimas necesitan de la presencia de
acompañantes para poder actuar
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 Clases de enzimas

Absolutamente específicos
Sólo reaccionan con un simple substrato.

Específicos funcionales
Actúan sobre moléculas similares que tienen
el mismo grupo funcional.

Específicos de enlace
catalizan un tipo específico de enlaces.

Específicos estereoquímicos
Solo trabajan con la forma D o L

Métodos enzimáticos de análisis 22

 (iones metálicos
(Proteína no activa) y/(o) moléculas)

APOENZIMA COFACTORES/COENZIMAS

(complejo
HOLOENZIMA catalíticamente
activo)

Substrato productos

REACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Métodos enzimáticos de análisis 23

 Reacciones enzimáticas

* las enzimas actúan facilitando un mecanismo de

reacción más sencillo.
* actúan sobre los mismos reactivos, originan
los mismos productos y alcanzan el mismo
punto de equilibrio.
* incrementan la velocidad de reacción rebajando
la barrera correspondiente a la energía de activación
Requieren un componente adicional
para funcionar como tales – cofactor/coenzima
El cofactor o coenzima órgano metálica, o ión libre como
Cu 2+ , Zn 2+ o Mg 2 o es una molécula orgánica: Vit.

Métodos enzimáticos de análisis 24

Métodos enzimáticos de análisis 26
Métodos enzimáticos de análisis 27
 Secuencias de la reacción enzimática

1 Enzima y substrato se combinan para formar el

complejo activado

2 Se origina un estado intermedio y transitorio

en el que se reordenan los enlaces.
( no son ni los propios del substrato ni del
producto)

3 Se forma un complejo enzima-producto

4 El enzima y productos se separan

TODOS LOS PASOS TIENEN LUGAR BAJO
CONDICIONES DE EQUILIBRIO
Métodos enzimáticos de análisis 28
Métodos enzimáticos de análisis 29
 Componentes activos

Parte Activa Catalítica

- Lugar en el que tiene lugar la reacción

Lugar de Enlace

*Área de la molécula que fija al substrato

*Los enzimas utilizan enlaces no covalentes para fijar al substrato

en base a interacciones con los grupos aminoácidos.

*La forma geométrica de la zona se complementa

con la del substrato (especifidad enzimática)

Métodos enzimáticos de análisis 30

Modelos de interacción enzima-substrato

Modelo cerradura -llave

Solo un substrato de forma definida se

ajusta a la enzima.

Modelo de fijación inducida

El modelo asume continuos cambios en la estructura

activa del enzima hasta que enlaza al substrato.

Métodos enzimáticos de análisis 31

INHIBIDORES ENZIMATICOS
• 1.- I REVERSIBLES

• 2.- I IRREVERSIBLES

Métodos enzimáticos de análisis 33

Tipos de Inhibidores Reversibles

Inhibición competitiva:
Sustrato (S) e inhibidor (I) compiten por el sitio
activo.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles:
• inhibición competitiva
• inhibición no competitiva
• inhibición mixta
 Inhibición Competitiva
• El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la
misma enzima al mismo tiempo.
• Esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por
el sitio activo:
• el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al
sitio activo de la enzima.
• Este tipo de inhibición se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato
Los inhibidores competitivos son similares en
estructura al sustrato verdadero
 Inhibición no Competitiva
• El inhibidor se une a la enzima al mismo
tiempo que el sustrato. Sin embargo, la
unión del inhibidor afecta la unión del
sustrato.
• Este tipo de inhibición se puede reducir,
pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato.
 Inhibicion Mixta
La forma de inhibición mixta
• la unión del inhibidor con la enzima reduce
su actividad pero no afecta la unión con el
sustrato.
• Como resultado, el grado de inhibición
depende solamente de la concentración de
inhibidor.
 Inhibidores Irreversibles
• Modifican una enzima covalentemente, con lo que la
inhibición no puede ser invertida.
• Los inhibidores irreversibles contienen grupos
funcionales reactivos:
Mostaza Nitrogenada, Aldehidos, Haloalcanos
Alquenos.
Estos grupos Electrofilicos reaccionan con las
cadenas de aminoácidos y forman uniones
covalentes.
 Inhibiciones Irreversibles

• Los inhibidores irreversibles son específicos

para un tipo de enzima y no inactivan a todas
las proteínas.
• No funcionan destruyendo la ESTRUCTURA
PROTEICA, sino alterando específicamente
la estructura tridimensional del sitio activo
inhabilitándolo.