ENZIMAS

La mayor parte de reacciones químicas en los seres

vivos se dan gradualmente a través de lo que
conocemos como VÍAS METABÓLICAS, las que en
etapas sucesivas convierten un compuesto inicial en un
producto (o productos) final determinado y en las que
intervienen necesariamente las ENZIMAS.

EN CADA VÍA METABÓLICA, EL

PRODUCTO DE UNA REACCIÓN
ES EL SUSTRATO DE LA
SIGUIENTE
 ENZIMAS

Son los CATALIZADORES ORGÁNICOS de las reacciones

bioquímicas y como tales, aceleran las reacciones
químicas a nivel celular con un menor gasto de energía.
Para que una reacción enzimática se lleve
acabo necesita de 4 factores:

1. Enzima
2. Sustrato
3. Producto
4. Sitio o centro activo
SUSTRATO = La sustancia sobre la que actúa el enzima.
El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada
centro activo. El centro activo comprende:
(1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y
(2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un
nuevo ciclo de reacción
PARTES DE UNA ENZIMA
 ESTRUCTURA
• La gran mayoría de las enzimas son PROTEÍNAS.
• Sin embargo existen algunos ARN que pueden actuar como enzimas
(ribozimas)
A veces, una enzima requiere para su función la
presencia de sustancias no proteicas que colaboran en
la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren
cofactores. Cuando el cofactor es una molécula
orgánica se llama coenzima. Muchos de estas
coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran
unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostéticos.
Entonces, los grupos químicos no proteínicos de las
enzimas se dividen en:

1. Cofactores:
De naturaleza inorgánica, frecuentemente iones
metálicos, entre los más comunes están Fe2+,
Cu1+, Mg2+, Mo2+, Mn2+ y Zn2+.

2. Coenzimas:
Compuestos orgánicos, muchos de ellos
derivados de vitaminas.
 COENZIMAS
•Molécula no proteica, de tamaño relativamente
pequeño.
• Se une a la enzima por uniones covalentes u otro
tipo de enlace fuerte.
•Están relacionadas con vitaminas
•Una coenzima puede unirse a distintas apoenzimas
y actuar en diferentes sustratos
Por ejemplo:
•Lactato deshidrogenasa, malato deshidrogenasa,
glutamato deshidrogenasa y otras oxidorreductasas,
utilizan la misma coenzima, nicotinamida adenina
dinucliótido (NAD)
 CLASIFICACION DE COENZIMAS
PROCESOS REDOX
•PIRIDIN NUCLEOTIDOS (NAD+ Y NADP+)
•FLAVIN NUCLEOTIDOS (FMN Y FAD)
•VITAMINA C

TRANSFERENCIA DE GRUPOS
•BIOTINA (grupo carboxilo)
•DERIVADOS DEL Ac. FOLICO (grupo formilo y metilo
•DERIVADOS DE LA VITAMINA B12 (grupo metilo)
•S-ADENOSIL METIONINA (grupo metilo)
•PIRIDOXAL FOSFATO (grupo amino)
•PIROFOSFATO DE TIAMINA (grupo aldehído)
•COENZIMA A (grupo acilo)

FUNCION MIXTA
•ACIDO LIPOICO
 Coenzimas de naturaleza no vitamínica
Hemo Hemoenzimas, citocromos
Complejos Fe-S Ferredoxinas
Quinonas Tr. electrónico mitocondrial
Glutatión Redox; transporte de
aminoácidos
ATP Transf.de fosfato y/o de energía
UTP Transf.de grupos glicosídicos
PAPS Transf.de grupos sulfato
S-AM Transf.de grupos metilo
Carnitina Transportador de grupos acil.
 ZIMÓGENO (Proenzima)
Un zimógeno o proenzima es un precursor
enzimático inactivo, es decir, no cataliza
ninguna reacción como lo hacen las enzimas.
Para activarse, necesita de un cambio
bioquímico en su estructura que le lleve a
conformar un centro activo donde pueda
realizar la catálisis.
SON PRECURSORES DE ENZIMAS.
FUNCIONES DE LAS PROENZIMAS

Los zimógenos son utilizados en

muchas reacciones biológicas, como
en la digestión o en la coagulación
sanguínea.
Son un brillante ejemplo de
regulación endógena de las
enzimas, de cómo controlar su
función.

Las modificaciones que sufren los

zimógenos son irreversibles, por lo
que para poder detener las
reacciones que llevan a cabo es
necesario un inhibidor de la enzima
a la que dan lugar.
 ISOENZIMAS
Las isoenzimas o isozimas son enzimas
que difieren en la secuencia de
aminoácidos, pero que catalizan la
misma reacción química. La principal
característica de las isoenzimas es que
deben tener la misma especificidad de
sustrato.
 Ejemplos de Isoenzimas
Deshidrogenasa láctica (LDH): Pulmón, cerebro,
riñón hígado .

Fosfatasa alcalina: Hígado , huesos, conductos

biliares, intestino .

Amilasas: Saliva, páncreas.

 CLASIFICACION
1. OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones
de oxidoreducción. Asociadas a coenzimas
Comprenden :
Deshidrogenasas: el sustrato dona
hidrógenos y los acepta la coenzima.
Oxidasas: Aceptor de hidrógeno es el
oxígeno.
Peroxidasas: Utilizan el H₂O₂ para oxidar el
sustrato.
Oxigenasas: Incorporan oxígeno al sustrato
2. TRANSFERASAS: Transfieren grupo de átomos de un
donante a un aceptor (amina, carboxilo, carbonilo, metilo,
acilo, glicosilo , fosforilo)
3. HIDROLASAS: Ruptura de enlaces C-O, C-N,
C-S y O-P por adición de agua. Ejemplo la amilasa
salival.
4. LIASAS: Ruptura de uniones C -C, C-S y
C-N , incluyendo uniones peptídicas
5. ISOMERASAS: Interconvierten
isómeros de cualquier tipo , ópticos,
geométricos o de posición.
6. LIGASAS: Catalizan uniones entre C-C ,C-S, C-O
o C-N
Funciones de las Enzimas.
Las enzimas cumplen funciones de :
1. Catálisis: La mayoría de las reacciones químicas del
metabolismo son lentas, las enzimas aceleran las reacciones.
2. Dirección: Las enzimas no permiten la formación de
productos secundarios, de esta manera evitan que se pierdan
precursores y energía que la célula necesita; esta
característica también se conoce como catálisis negativa.
3. Control: La actividad de las enzimas se puede regular para
ajustarla a las necesidades del metabolismo.
La velocidad del metabolismo es determinada por las enzimas.
4. Acoplamiento: Las enzimas son los agentes encargados
de acoplar reacciones no permitidas con reacciones
espontáneas, permitiendo que se realicen.
 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

1. CONCENTRACION DE ENZIMA:
Cuando se determina la velocidad inicial, se
puede establecer la relación entre cantidad
de enzima y velocidad (equivalente a
actividad enzimática). La velocidad es
directamente proporcional a la concentración
de enzima.
2. TEMPERATURA
Para la gran mayoría de enzimas , la
temperatura óptima esta alrededor de 37 ⁰C.
Mientras que alrededor de los 60⁰C se
inactivan.
3. pH
Para la mayoría de enzimas, la actividad óptima se
encuentra entre pH 6 - 8.
Hay algunas excepciones:
Pepsina pH 1.5
Fosfatasa ácido pH 5
Fosfatasa alcalina pH 9.5
 REFERENCIAS
• Nelson, D. & Cox, M. 1970. Lehninger.
Principios de bioquímica. 6° edic. Edit. Omega.
• Blanco, A. s.f. Química Biológica. 8° edic. Edit.
El Ateneo.
• Murray, R.; Bender, D.; Bothan, K.; Kennelly, P.;
Rodwell, V. & Weil, A. 1990. Harper.
Bioquímica Ilustrada. 28° edic. Edit. Mc Graw
Hill.
MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCIÓN