Composición química

del músculo
 El músculo
 Las características funcionales
 Capacidad de contracción que confiere al organismo
en su conjunto, o a cada uno de los órganos y
sistemas la posibilidad de realizar movimientos.
 Importancia:
 Representa alrededor del 40% del peso corporal,
contener más de un tercio de sus proteínas y ser
responsable de casi la mitad de la actividad
metabólica del organismo en reposo.
 La unidad anatómica del tejido muscular:
 Célula o fibra muscular.
Unidad motora:

•motoneurona alfa
•fibras musculares
Músculo esquelético - Estructura
Estructura del músculo
Acoplamiento excitación contracción

Tríada
 Tipos de fibras musculares
 Fibras Lisas.
 Presentan una fina estriación longitudinal y carecen
de estrías transversales. Tienen un solo núcleo en
posición central. Su regulación es independiente de
la voluntad y está controlada por el sistema nervioso
vegetativo.
 Fibras cardíacas.
 Presentan estriaciones longitudinales y transversales
imperfectas. Pueden bifurcarse en sus extremos y
tienen un solo núcleo en posición central. Su
regulación es independiente de la voluntad y es
controlada por el sistema nervioso vegetativo.
 Fibras esqueléticas.
 Presentan estriaciones longitudinales y
transversales. Tienen muchos núcleos
dispuestos periféricamente pudiendo
considerarse un sincitio cuyo origen es la
fusión de mioblastos. Su regulación puede
ser voluntaria y está controlada por el sistema
nervioso somático.
Tipos de fibra muscular
Estructura de la Fibra Muscular
 El músculo esquelético se disocia en un
conjunto de elementos (fibras musculares) que
son las unidades anatómicas del tejido.
 Las fibras musculares pueden presentar
dimensiones variables: longitud entre 0.1 - 10
cm y diámetro entre 10-100 micras.
 En la estructura de una fibra muscular se
pueden distinguir el sarcolema, el sarcoplasma,
las miofibrillas y los núcleos.
Estructura de la Fibra Muscular
 El Sarcolema o membrana muscular.
 Formado por la membrana celular típica
(plasmalema) y una lámina basal externa
formada por glucoproteínas.
Estructura de la Fibra Muscular
 El Sarcoplasma.
 Difiere única/ del de otras células por la
presencia en él de una proteína con
capacidad de fijar el O2 transportado por la
sangre (mioglobina) y que confiere a la fibra
su característica coloración roja. La fibra
muscular, además, tiene capacidad de
almacenar hidratos de carbono en forma de
glucógeno.
 Dada su alta capacidad metabólica, todos los
orgánulos citoplasmáticos están muy
desarrollados.
Estructura de la Fibra Muscular
 Las Miofibrillas.
 Son unas finas estructuras cilíndricas (1 micra de
diámetro) de naturaleza proteica y son los elementos
responsables de la contracción muscular.
 Están dispuestas paralelamente al eje longitudinal de
la fibra, a la cual recorren de punta a punta,
uniéndose finalmente al sarcolema.
 Los Núcleos.
 Son abundantes, pueden contarse por centenares en
cada fibra, y se sitúan inmediatamente por debajo del
sarcolema.
Estructura de la Fibra Muscular
 Tipos de Fibras Musculares
Esqueléticas
 Existen dos tipos de fibras musculares
esqueléticas :
 Fibras musculares tipo I, denominadas
también rojas o de contracción lenta
 Fibras musculares tipo II, llamadas también
blancas o de contracción rápida.
 Fibras del tipo I
 Denominadas también rojas o de contracción lenta. Se
caracterizan por un número reducido de miofibrillas que
se agrupan en determinadas zonas, denominadas
campos de Cohnheim.
 El sarcoplasma es muy abundante y contiene una
elevada cantidad de mioglobina ( lo que le da un color
rojo muy intenso), de mitocondrias y de gotas lipídicas.
 La abundancia de mitocondrias y la capacidad de
almacenamiento de oxígeno que le confiere la
mioglobina, determinan que la energía necesaria para
sus procesos se obtenga fundamental/ por vía aerobia,
mediante el ciclo de Krebs.
 Fibras del tipo I

 La lentitud de la contracción es causada por el reducido

número de elementos contrácticles (miofibrillas) en
relación con la masa de elementos pasivos o elásticos,
cuya resistencia debe ser vencida antes de que se
produzca la contracción.
 No se fatigan fácilmente, pues por un lado obtienen gran
cantidad de energía por unidad de materia consumida y
poseen abundante reserva energética y por otro, en el
proceso de combustión, la cantidad de productos
residuales producidos es baja.
 Fibras del tipo II
 Llamadas también blancas o de contracción rápida. Se
caracterizan por la abundancia de miofibrillas que
ocupan la casi totalidad del sarcoplasma.
 El sarcoplasma es muy escaso y también su contenido
en mioglobina y en mitocondrias. Presenta un
almacenamiento de carbohidratos en forma de
glucógeno.
 Se pueden distinguir dos subtipos:
 Fibras II-A que obtienen la energía a partir tanto de la vía
aerobia como de la vía anaerobia mediante glucólisis
 Fibras II-B en que sólo existe prácticamente la via anaerobia. En
este segundo caso, tanto las mitocondrias como la mioglobina
son muy escasas.
 Fibras del tipo II
 Son fibras de contracción rápida pues poseen un
número elevado de elementos contráctiles en relación
con los pasivos o elásticos.
 Las Fibras II-B se fatigan rápidamente pues la cantidad
de energía producida es baja, sus reservas escasas y la
producción de sustancias residuales alta. Las Fibras II-A
tienen un comportamiento intermedio respecto a esta
característica.
 Dentro de un músculo suelen existir fibras de ambos
tipos, aunque según el tipo de movimiento
habitualmente realizado predominan los de uno de ellos.
 Las fibras rojas predominan en los músculos posturales
(músculos del tronco) cuya actividad es continua y las
blancas en los músculos relacionados con el movimiento
(músculos de las extremidades) que necesitan
contraerse con mayor rapidez.
Diferencias entre fibra blanca y
fibra roja
Detalle de fibra muscular tipo I y
tipo II
Estructura del músculo esquelético
 Las FM se encuentran
individualizadas al estar c/u de
ellas total/ rodeada de una
envoltura de tejido conjuntivo
(endomisio), difícil de diferenciar
de la lámina basal del sarcolema.
 Las fibras se agrupan en haces o
fascículos de 30 a 50,
denominados haces primarios; 5 o
6 de ellos se pueden volver a
agrupar, formando haces
secundarios.
 En músculos muy complejos
pueden existir haces de orden
superior.
 C/u de estos haces está
delimitado por una membrana de
tejido conjuntivo (perimisio).
 Final/ existe una vaina externa
que recubre al músculo en su
conjunto, (epimisio o aponeurosis)
 Tendones
 Los músculos esqueléticos se
unen a las piezas esqueléticas
por medio de unas cintas
(tendones) de un tipo especial
de tejido conjuntivo (tejido
tendinoso).
 El tendón no es más que una
prolongación de las vainas
conjuntivas musculares con
una disposición especial de los
elementos característicos de
dicho tejido.
 Proteínas

• Cada especie animal, cada tejido

tiene sus propias proteínas
características, la mayor parte de
las cuales son materias
consecutivas de los tejidos blandos
del organismo , y otras desempeñan
su misión actuando como enzimas,
que catalizan todos los procesos
bioquímicos.
 Clasificación de las Proteínas
 Las proteínas del músculo se pueden clasificar de
acuerdo a su localización.

Proteínas Miofibrilares

Proteínas del Citoesqueleto

Proteínas Sarcoplásmicas

Proteínas Reguladoras Menores

 Proteínas Miofibrilares
La Miosina
 Es la mayor proteína miofibrilar.
 Consta de dos grandes polipéptidos denominado cadenas
pesadas, c/u con peso molecular de unos 200 Kilodaltons y
pequeñas subunidades llamadas cadenas ligeras con un
peso entre 16 y 30 kilodaltons. El peso molecular de la
miosina nativa es de alrededor de 480 Kilodaltons.
 Clases de cadena ligera:
 Cadena ligera alcalina: puede extraerse de la molécula

miosina en condiciones alcalinas.

 Cadena ligera DTNB: puede extraerse de la molécula por

medio del acido 5,5 diotiobis 2-nitrobenzoico.

 Cada cadena pesada se asocia con un ligera alcalina y
con una ligera DTNB.
 Cada una de las cadenas pesadas se arrolla en una
conformación de α-helicoide en la mayor parte de su
longitud excepto en su extremo NH2 – Terminal donde
forma una estructura globular llamada cabeza.
 Las cadenas ligeras se unen a las pesadas a nivel de la
cabeza.
 La tripsina o la quimotripsina rompen la molécula en dos
grandes fragmentos, la meromiosina pesada (HMM) y la
meromiosina ligera (LMM), sugiriendo la existencia en la
cola α-helicoidal de regiones específicas sensibles a las
proteasas. La HMM tiene un peso aproximado de 350
Kilodaltons y posee el lugar de unión para la actina y la
capacidad ATPasa.
Proteínas de los filamentos contráctiles
La Actina  Proteína globular constituida por una
cadena polipeptídica simple que une
una molécula de nucleótido (ATP o
ADP) y un catión divalente (calcio o
magnesio) por monómero.
 Los filamentos delgados están
formados principalmente por
moléculas de actina (500-600
monómeros), que presentan dos
formas: Globular (actina G), con un
peso molecular aproximado de
50000.
 La actina es portadora de una molécula de ATP
que es desdoblada por la miosina, transformando la
energía química en mecánica.

 Tiene un valor biológico alto porque contiene

triptófano y cistina. En la actina se halla un
aminoácido, La 3- metil-histidina, que no se
encuentra en ninguna otra proteína.
Proteínas de los filamentos contráctiles
Tropomiosina
 La tropomiosina es una molécula α-helicoidal de
aproximadamente 41ηm de longitud
 Se coloca en los surcos que forman al enrollarse
las dos F-actininas, estabilizando el filamento
delgado pudiendo ocupar dos posiciones
alternativas, esta traslocación de las cadenas de
tropomiosina es esencial para la regulación de la
contracción por calcio.
 Destaca su ausencia de prolina y triptofano.
 Las propiedades funcionales de la tropomiosina
radica en su unión estequiométrica con la actina y
en su unión a la troponina
Enrollamiento de la tropomiosina
 troponina
 Es importante en la relajación -contracción muscular.
Esta formada por tres fracciones, la troponina T, la
troponina C (secuestrante de iones calcio) y la
troponina
 Al iniciar la contracción se libera una cantidad
importante de iones calcio que son atrapados por la
troponina C, que aumenta su avidez por las otras dos
fracciones de troponina, dejando libre la actina para
formar complejo con la miosina.
 Los filamentos delgados se unen entre si por uniones
tetragonales que forman la línea Z. la línea Z es
responsable de la integridad de la miofibrilla. La
desnina, cuya existencia constituye uno de los últimos
descubrimientos, forma una red protectora de la línea
Z, contribuyendo con la integridad misma.
 actininas

 Son proteínas que regulan el estado físico de la

actina. Se conocen 4 tipos: α-actinina, β-
actinina, γ-actinina y euactinina.
 La actinina β es un componente minoritario de
las miofibrillas, correspondiendo al 0,4% del
nivel de actina.
 Se localiza en el extremo libre de los filamentos
de actina de cada sarcómero, presumiblemente
para prevenir la unión a otro filamento de actina.
Proteínas del citoesqueleto
 Representan una clase de proteínas que
desempeñan un papel estructural en la
arquitectura de la miofibrilla y de la célula
muscular.
 Se cree que estas proteínas dan continuidad
mecánica a lo largo de la miofibrilla que en
última instancia son quienes proporcionan la
elasticidad a la fibra. Las más importantes son la
conectina o titina, la desmina o esqueletina y la
proteína –Z.
 PROTEINAS SARCOPLASMICAS

 Las proteínas de la célula muscular que no se hayan

asociadas al aparato contráctil constituye el grupo de las
proteínas sarcoplásmicas.

 Incluye muchas enzimas solubles involucradas en el

metabolismo anaerobio, las enzimas mitocondriales del
ciclo de los ácidos tricarboxilicos y los de la cadena
transportadora de electrones.

 Todas estas y otras proteínas son necesarias para el

metabolismo de la fibra muscular in vivo y también juegan
un destacado papel en los cambios que se producen tras la
muerte durante su transformación en carne. Dos grupos de
estas proteínas influyen sobremanera en la calidad de la
carne durante la fase postmortem y su proceso. Son los
pigmentos y las proteasas musculares.
 mioglobina

 Es el pigmento responsable del color rojo de la carne,

consta de una proteína compuesta por 150 aminoacidos,
, la globina y el grupo prostético Hemo, y sirve como
deposito o transportador de oxígeno en el músculo vivo.
 EL oxígeno que llega al músculo con la mioglobina difunde
desde los capilares a la fibra muscular, donde es unido a la
mioglobina para su posterior uso en el metabolismo
anaerobio.
 La cantidad de mioglobina presente en el músculo depende
del tipo de fibra. Las fibras tipo II son ricas en enzimas
glicolíticos pero pobres en metabolismo anaerobio y
contiene poca mioglobina, las del tipo I contienen muchas
mitocondrias, lo que supone una alta demanda de oxígeno
y son ricas en mioglobina.
La mioglobina se presenta en tres formas diferentes:
 Mioglobina Fe2+: es el almacén de O en el músculo
color rojo púrpura.
 Mioglobina oxigenada: color rojo brillante.
 Mioglobina Fe 3+: color rojo pardo (metamioglobina)
En las carnes frescas los tres pigmentos coexisten.

Modelo de dominios helicoidales

en la mioglobina.
 LA HEMOGLOBINA:
La hemoglobina es la
proteína transportadora
de oxigeno localizada en
los eritrocitos cuya misión
principal es la de trasportar oxigeno
a todas las células y eliminar el
CO2 que resulta del metabolismo
aerobio. Posee un peso
molecular de 68 Kilodaltons
de 4 subunidades
 PROTEINASAS DEL MÚSCULO
Proteasa Localizació Peso molecular pH optimo
n
Las proteinasas del Proteasa alcalina 8,5-9,0
músculo se clasifican
en tres grupos según su Proteasa alacalina 22,000 9,5-10,5
pH optimo. Hay muscular MAP

proteasas alcalinas y Serín proteasas Mastocitos 22,000-24,000 8,0-9,0

neutras que parecen ser Enzima hidrolitico de la

miosina
26,000-27,000 8,4-9,0

enzimas solubles libres (serin proteasa)

en el plasma y hay Proteasa neutra activada Citoplasma 80,000 7,0-7,5
proteasas acidas o por el calcio
(CAF,CANF)
Míofibrilla 80,000+30,000

catepsinas encontradas Catepsina A Lisosomas 5-5,4

en el interior de los
lisosomas. Catepsina B Lisosomas 24,000-27,000 5-2
Catepsina C Lisosomas 5-7

Catepsina D Lisosomas 42,000-45,000 4,0

Catepsina L Lisosomas 24,000 4,1 (para la miosina)
7,0 (para la troponina –
pomiosina)
PROTEÍNAS DEL TEJIDO CONJUNTIVO
Las proteínas pertenecientes a esta clase
desempeñan un papel importante en el músculo
vivo, además de tener una función determinante en
la dureza de la carne. La función biológica del tejido
conectivo incluye la protección mecánica del
organismo, así como la de conectar músculos,
órganos y otras estructuras del esqueleto y unos con
otros
EL COLÁGENO: es el componente principal de todos los
tejidos conectivos incluyendo al tendón, el hueso, el cartílago,
la piel, los tejidos vasculares y películas de sostén tales como
endomisio.
-El tipo más común, designado como tipo I, se constituye
como el componente principal de tendón.
-El tipo II es característico del cartílago, mientras el tipo III se
encuentra solo en la piel y en los tejidos vasculares. Los tipos
I, II, III se encuentran predominantemente en forma fibrosa en
la matriz extracelular, los tipos IV, V no forman fibras de
colágenos típicas, sino delgadas mailas en las membranas
basales de las células musculares
 Miofibrillas
 Miofilamento Primario.
 Está compuesto exclusivamente por Miosina (200 a 400
moléculas). Cada uno de ellos tiene una parte alargada (bastón)
de meromiosina ligera y otra parte engrosada (cabeza) de
meromiosina pesada por dónde se une al filamento secundario.
 Miofibrillas
 Las moléculas de miosina
se disponen de forma
que sus bastones se
dirigen hacia la línea M y
sus cabezas hacia fuera
(de forma simétrica
respecto a dicha línea M),
habiendo un solape entre
las moléculas de manera
que los puentes vayan
dirigidos hacia los
miofilamentos
secundarios con la
separación adecuada.