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ENZIMAS

DRA. ZOILA DE JESUS


ENZIMAS :
Son catalizadores orgánicos de elevado peso molecular
producidas por los organismos vivientes , cuya función
principal consiste en regular la velocidad en la cual se
realizan los procesos fisiológicos ; por lo tanto , las
deficiencias en la función enzimática causa Patologías.
Las Enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces
que
. actúan en pequeñas cantidades y se recuperan
indefinidamente y son compuestos selectivos o específicos ,
ya que actúan solo sobre determinados sustratos , a
diferencia de un Catalizador , que es un compuesto
inespecífico , ya que actúa sobre cualquier sustrato.
Químicamente las Enzimas son Proteínas .
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las
enzimas no son consumidas por las reacciones que
catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Ellas
gradúan la velocidad de una reacción determinada
en el interior de las células .

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS


Se refiere al nombre que recibe una Enzima , lo
cual depende del Sustrato sobre el cual ella actúe ,
agregando la palabra ASA al final : Si el Sustrato es
la Lactosa: la Enzima se llama Lactasa ; Si es Lípido
la Enzima se llama Lipasa ; si es un Almidón :
Amilasa ; si es un Ester: Esterasa ,etc.
La especificad de la enzimas son las moléculas del
.
sustrato , que se unen a un sitio particular en la
superficie de la enzima, denominado sitio activo,
donde tiene lugar la catálisis Enzimática ,
formándose un complejo que representa el estado
de transición .
El sustrato se une a la Enzima a través de
numerosas interacciones débiles como son :
puentes de Hidrogeno , en un lugar especifico
llamado SITIO ACTIVO
EL SITIO ACTIVO O CATALITICO DE LA ENZIMA :
Es el lugar donde la Enzima se une al inhibidor en el
mismo lugar que el Sustrato. Un inhibidor es un
compuesto que disminuye la actividad de una
enzima
EL SITIO ALOSTERICO :
Es el lugar en donde la Enzima se una al Inhibidor
en un lugar alejados del Sustrato.
Cuando las Enzimas se encuentran en forma inactiva
se llaman : PROENZIMAS : Ej:Pepsinogeno es la
forma inactiva de la Enzima Pepsina.
Si las proteínas se encuentran inactivas se llaman
Pre- proteínas o Pro- proteínas.
INHIBICION ENZIMATICA :

Es un proceso que consiste en reducir o eliminar la


actividad catalítica de las enzimas (desnaturalización)
La inhibición puede ser:
a) Irreversible -Cuando el inhibidor se une a la Enzima por
enlaces Covalentes,
. inactivándola permanentemente.
Por ejemplo, la aspirina o ácido acetilsalicílico (ASA)
inhibe irreversiblemente síntesis de prostaglandina
reduciendo el dolor y la inflamación :

b) Reversible : Si el inhibidor no se une a la Enzima por


enlaces covalentes y por tanto puede disociarse de la
Enzima.
Esta inhibición puede ser competitiva y no competitiva.
LA INHIBICION ENZIMATICA COMPETITIVA :

Se produce cuando el Inhibidor se une de forma reversible


al sitio activo de la Enzima , evitando la unión del
Sustrato; o sea que compiten el sustrato y el inhibidor por
ocupar el sitio activo de la Enzima

INHIBICION ENZIMATICA NO COMPETITIVA

Se produce cuando el inhibidor se une a la Enzima en un


lugar distinto al sitio activo o catalítico de la Enzima. Éste
tipo de reacción es irreversible , por que no hay
competencia entre el inhibidor y el Sustrato para unirse a
la Enzima ( no afecta la unión Enzima – Sustrato : ES ).
PARTES DEL SISTEMA ENZIMATICO .

1-SUSTRATO : Es el compuesto sobre el cual actúa la


Enzima .
2-SUSTANCIAS ACTIVADORAS : Son las que actúan
acelerando la velocidad de las reacciones Enzimáticas.

3-APOENZIMA :Es la enzima propiamente dicha , de


naturaleza proteica ,de elevado peso molecular ,
termolábil (sensible a la tempetatura) y no dializable (no
separable)

4-COENZIMA : Es un compuesto orgánico de bajo peso


molecular , termoestable y dializable.
LA COENZIMA : forma parte de numerosa Vitaminas
del Complejo B , y se clasifican de acuerdo a la
transferencia de grupos que ellas faciliten en :

1-COENZIMAS QUE FACILITAN LA TRANSFERENCIA


DE HIDROGENIONES (Transportadoras de H₊): Ej.

a)NAD : Nicotinamida Adenin Di nucleótido.


b)NADP: Nicotonamida Adenin Di nucleótido Fosfato
c) FMN : Flavin Mono Nucleótido
d) FAD: Flavin Adenin Di Nucleótido.
e)Coenzima Q
f) Acido Lipoico.
II- COENZIMAS QUE FACILITAN LA TRANSFERENCIA
DE GRUPOS DIFERENTES AL HIDROGENO:
( grupos Amino , Metilo Y Carboxilo)
Ej:

a)Coenzimas del Folato


b)Coenzimas de Cobamidas (B12)
c) Fosfato de Azucares
d)Fosfato de Piridoxal
e)Biotina.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS :

1- ENZIMAS LIGASAS : Son las que catalizan la unión de dos


sustratos , degradando los ATP que ellos producen.
Ej: Aminoácido ARTt Ligasa o Sintetasa del ARNt.

2- ENZIMAS ISOMERASAS : Catalizan los diferentes tipos de


Isomería . Racemasa
Ej: , Racemasa , Epimerasa y Mutasa Epimerasa
Mutasa

3- ENZIMAS LIASAS : Catalizan la división no hidrolitica de


los sustratos , por ruptura de sus enlaces.
EJ: Descarboxilasas y Aldolasas . Descarboxilasa
Aldolasa
4-ENZIMAS OXIDO REDUCTASAS :Catalizan reacciones de
Oxidación y Reducción biológica que interviene en los
procesos biológica de reparación y fermentación .
Ej: Peroxidasas , Oxidasas , Deshidrogenasas y Oxigenasas.

5-ENZIMAS TRANSFERASAS : Catalizan la transferencia de


grupos funcionales de una molécula a otra .
Ej: Transaminasas , Trans acetilasas , Acetil transferasas y
Acetilasas .

6-HIDROLASAS. : Catalizan la hidrólisis de los sustratos .


Ej: Hidrolasa del Tiol Ester , Esterasa , Amilasa , Lipasa ,
Fosfatasa , Glucosidasa , Tripsina Quimotripsina.
APLICACIONES INDUSTRIALES DE LAS ENZIMAS :

1-Se utilizan en la elaboración de quesos , Malta ,


productos para ablandar la Carne a cocinar (Papaína),
como detergentes Biológicos (para lavadoras , para
eliminar tinta , .como suavizante biológico , etc. ) , en la
industria del Papel . También a nivel de Farmacología ,
Agricultura , Medicina , para manipular el ADN mediante la
ingeniería genética , etc.
IMPORTANCIA BIO-MEDICA DE LAS ENZIMAS

La destrucción celular produce disminución en la


concentración de Enzimas , ya que estas entran al
Plasma (Sangre) y desencadenan signos y síntomas
característicos de diferentes enfermedades .
Existen cuatro aspectos básicos de importancia
Bio – Medica de las Enzimas , que son :

1- Aspecto Fisiológico
2- Aspecto Fisiopatologico
3- Aspecto Terapéutico
4- Aspecto Diagnostico
I- ASPECTO FISIOLOGICO :

Todos los procesos Fisiológicos ocurren de forma


ordenada si se conserva la HOMEOSTASIS ,
manteniéndose la salud dentro de limites
relativamente estrechos , siendo requisito
indispensable mantener estables los cuatro
modificadores de la velocidad de las
reacciones Enzimáticas como son : 1- EL PH ,
2-LA TEMPERATURA ,
3-LA CONCENTRACION DE LA ENZIMA Y DEL SUSTRATO ,
4-EL TIEMPO DE ACCION DE LA ENZIMA SOBRE EL
SUSTRATO.
II-ASPECTO FISIOPATOLOGICO :

Tiene gran importancia ya que existen enfermedades


debidas a daño tisular grave , en donde Enzimas propias
de dichos tejidos pasan a la sangre produciendo trastornos
, como ocurre en las Infecciones , en el Infarto Agudo al
Miocardio , en el Cáncer , etc.

También existen enfermedades congénitas debidas a


mutación en la síntesis de ciertas Enzimas :
“”Errores congénitos en el metabolismo de ciertas
Enzimas “” como ocurre en enfermedades congénitas ,por
EJ: El Síndrome de Lesch Nyham , Síndrome de Marfan ,
Síndrome de Tay Sachs , etc.
ENFERMEDAD DE TAY SACHS :Su principal
manifestación neurológica es la ataxia causada por
degeneración espinocerebelar.Además, la mayoría de
estos pacientes desarrollan cuadros psicóticos.
SINDROME DE MARFAN

SINDROME DE LESCH NYHAM


III- ASPECTO TERAPEUTICO :

Existen medicamentos que actúan como inhibidores


competitivos, bloqueando Enzimas especificas en el curso
de dichas enfermedades. Ej:

1-Los Inhibidores o bloqueadores de la Enzima


Convertidora de Angiotensina = Bloqueadores de la ECA (
Lisinopril , Ramipril , Captopril , etc.) , utilizados en el
tratamiento de la HTA ( Hipertensión Arterial)
2-Los Inhibidores de Enzimas Proteasas : utilizados en la
infección por HIV
3-Las Enzimas Digestivas : Utilizadas en los trastornos
digestivos , etc.
IV- ASPECTO DIAGNOSTICO :

Cuando hay un daño o agresión Celular , ciertas enzimas


pasan a la Sangre , y pueden ser detectadas en el
Laboratorio , ayudando e establecer el diagnostico de
enfermedades. Dentro de las enzimas que se analizan en el
Laboratorio están :

1-CPK : Creatin Fosfokinasa : Aumenta en los


trastornos Musculares e Infarto agudo al Miocardio

2-LDH : Deshihidrogenasa Láctica : Aumenta en los


trastornos Musculares , Infarto Agudo Al Miocardio , y
Enfermedades Hepáticas.
3-TROPONINA : Aumenta de forma especifica en el
Infarto Agudo al Miocardio.

4-CPK –mb :Aumenta de forma característica en el


Infarto Agudo al Miocardio.

5-FOSFATASA ALCALINA : Aumenta en trastornos


Óseos

6-FOSFATASA ACIDA Y ANTIGENO PROSTATICO


ESPECIFICO (PSA): Ambas aumentan en el Cáncer de
la Próstata.
- TRANSAMINASAS : TGO Y TGP (Enzimas Hepáticas )
7-TGO :Transaminasa Glutamica Oxalacetica O Aumentan
-AST (Aspartato Amino transferasa en las
enfermedades
Hepáticas
8-TGP : Transaminasa Glutamica Piruvica O
ALT : Alanina Aminotransferasa :

9-AMILASA
10-LIPASA
11- TRIPSINA Aumentan en Enfermedades del Páncreas.
12-COLINESTERASA : Aumenta en el envenenamiento por
insecticidas y órganos fosforados.

13- FOSFOGALACTOSA SUCCINIL TRANSFERASA: Aumenta


en la Galactosemia en niños.

14-GAMMA GLUTAMIL TRANSFERASA : Aumenta en el


Alcoholismo Crónico y en los Trastornos Hepáticos

15-CERULOPLASMINA : Disminuye en la Enfermedad de


Wilson.(V.R: 19 - 57 mg% ).
GRACIAS POR SU ATENCION
CUESTIONARIO DE LAS ENZIMAS
1-Defina Enzimas. Diferencias entre Enzima y Sustrato.
2-Cual es la función de las Enzimas en el interior de las
Células?
3- Diferencias entre Sitio Activo o Catalítico y Sitio
Alostérico.
4-Que nombre reciben las Enzimas y Proteínas de forma
inactiva?
5-Que es la inhibición Enzimática? Como se clasifica.
Defínalas.
6-Cuando una inhibición enzimática es reversible o
irreversible?
7-Defina las partes del sistema o complejo Enzimático.
8-Cual es la importancia de las Coenzimas?
9-Cuales Coenzimas facilitan la transferencia de
Hidrogeniones y cuáles transfieren grupos diferentes .
10-Clasifique y de ejemplo de las Enzimas.
11-Para que se utilizan industrialmente las Enzimas?
12 Cuales son los modificadores de la velocidad de las
reacciones Enzimáticas?
13-Cual importancia Fisiopatológica tienen las Enzimas?
14-Cuales medicamentos pueden elaborarse a base de
Enzimas?
15-Mencione las Enzimas de importancia Diagnostica y las
enfermedades en las cuales se alteran.

FIN