Aminocidos y protenas

Aminocidos

Son estructuras qumicas con un grupo amino y

otro carboxilo como mnimo.
Son estructuras cuaternarias con C, H, O y N.
Pueden poseer adems azufre.
Existen ms de 300 de ellos en la naturaleza, pero
las protenas se generan a partir de nicamente 22
de ellos.
Diez de los aminocidos deben estar contenidos en
la alimentacin por cuanto no se sintetizan en el
organismo y se les denomina esenciales.
Aminocidos esenciales
La clasificacin vigente, disminuye importancia
nutricional de aa. no esenciales
Esencialidad otorgada a 8-10 aminocidos, ade-
ms a algunos cidos grasos, minerales y vitami-
nas, recayendo toda su presencia en la dieta diaria.
El hombre posee la habilidad necesaria para trans-
formar aa y c. grasos esenciales en otros no
esenciales pero igualmente necesarios.
aminocidos esenciales y no
esenciales
Metionina Glicina
Alanina
Valina Tirosina
Leucina Aspartico
Asparragina
Isoleucina Glutmico
Glutamina
Fenilalanina
Histidina
Triptofano Prolina
Hidroxiprolina
Treonina
Cistina
Lisina Cisteina
Importancia especial de los aa
no esenciales

Sntesis de protenas y aminocidos no

esenciales.
Metabolismo intermediario.
Ciclos de Krebs y de la rea.
Proceso gluconeogentico.
Formacin de heme, colina, etanolamina, ATP,
ADN-ARN, aminas bigenas y otros
metabolitos.
Por ello deben obligatoriamente sintetizarse.
Ej.ac.Glutmico,aa.no esencial
Sintetiza prolina: aa. que con la hidroxiprolina (prolina hidro (en 30%) y la elastina (en 11%) del
tejido conjuntivo, el mayor en el cuerpo humano, en tendones, articulaciones, bajo los
epitelios,etc.

Sintetiza alanina y asprtico por transaminacin de ceto-cidos, pirvico y oxalacetato

respectivamente.
Alanina : importante aa. Glucognico. c. Asprtico, proveedor del 2 nitrgeno del ciclo de la Urea.
 Clasificacin de aminocidos
Cadenas laterales alifticas
Aminocidos
H-CH-COOH
Glicina hidrofbicos.
NH3

CH3-CH-COOH Se ubican en el
Alanina
NH3
interior de las
CH3 protenas.
CH-CH-COOH
Valina
CH3
NH3 La glicina por ser
CH3
pequea se
CH3
CH-CH2-CH-COOH

NH3
Leucina acomoda a todas la
CH3
curvas proteicas.
CH2
CH-CH-COOH Glicina rica en el
CH3 Isoleucina
NH3
colgeno.
 Clasificacin de aminocidos
Los hidroxilados son
hidroflicos, fosforilables y Aminocidos
ocupan la superficie hidroxilados
proteica.
CH2-CH-COOH
La serina se encuentra en OH NH3 Serina
el sitio activo de muchas CH3-CH-CH-COOH
Treonina
enzimas, no as la treonina OH NH3

Los aminocidos
azufrados, participan Aminocidos azufrados
frecuentemente de los CH2-CH-COOH

enlaces interprotenas que SH NH3 Cisteina

mantienen estructuras CH2- CH2-CH-COOH

terciarias y cuaternarias. S-CH3 NH3 Metionina

La metionina inicia la
sntesis de las protenas.
 Clasificacin de aminocidos
Con grupos cidos o sus amidas
COOH-CH2-CH-COOH Ac.asprtico
COOH-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
Ac.glutmico
NH3

NH2-CO-CH2-CH-COOH Asparragina Glutamina

NH2-CO-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
NH3

Al ser dicarboxlicos proporcionan cargas elctricas

negativas a las protenas en solucin. Adems generan
proteinatos al reaccionar con cationes.
Sostienen, por participar de los enlaces, la estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria de la protena.
El glutamato y la glutamina son neurotrasmisores
abundantes.
 Clasificacin de aminocidos

Con grupos bsicos Proporcionan cargas

positivas a las protenas.
NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH Arginina Participan de los enlaces
C=NH2 NH3

NH2
de hidrgeno y mantienen
la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria de
NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH Lisina la protena.
NH3

La Histidina se encuentra
-CH2-CH-COOH en los sitios activos de las
NH N NH3 Histidina enzimas.
La arginina es necesaria
en la sntesis de rea.
 Clasificacin de aminocidos
Con anillos aromticos
Contienen grupo
aromticos, que le
CH2-CH-COOH Fenilalanina confieren carcter
NH3
hidrofbico.
OH- CH2-CH-COOH Tirosina Se sitan en el interior
NH3 de la protena.
Estos aminocidos dan
CH2-CH-COOH
NH3 Triptofano color a las protenas.
El triptofano es
precursor de la niacina.
COOH
Prolina La prolina es rica en el
NH
colgeno.
Iminocidos
 Cargas elctricas de los
aminocidos
Los aminocidos pueden tener carga positiva, negativa o cero.
La ionizacin del carboxilo produce cargas negativas, la captura del
protn por parte del grupo amino produce una carga positiva.

R COOH R COO H

R NH3 R NH H 2

A un pH biolgico entre 7 y 7,4 los grupos carboxilo son

predominantemente COO- y los grupos amino existen como NH3+
La carga neta es la suma algebraica de grupos negativos y positivos
del aminocido.
pH isoelctrico de un aminocido

Es el pH en el cual el aminocido presenta cargas positivas y negativas

iguales.
Desde un punto de vista prctico resulta de obtener la media entre las
constantes de disociacin del carboxilo y del grupo amonio.

CH3-CH-COO- pK1 R-COO- 2,35

pK2 R-NH3+ 9,69
NH3+

pK 1 pK 2 2 , 35 9 , 69
pI 2 2 6,02
 Propiedades caractersticas de
cada aminocido
Muchas de las caractersticas fsicas y qumicas de los
aminocidos dependen de la estructura del grupo R anexo a su
carbono alfa.

CH3-CH-COO- CH=carbono alfa

CH3=grupo R
NH3+

Grupos tan pequeos como el de la Glicina permiten su presencia

en lugares poco accesibles de una estructura proteica.
Grupos aromticos como el de la Tirosina permiten absorcin de
la luz UV y su medida por procedimientos espectrofotomtricos.
Grupos bsicos o cidos permiten la formacin de enlaces (de
hidrgeno) con los de otros compuestos.
Aminocidos y su centro
asimtrico
Casi todos los aminocidos tienen un centro
asimtrico (menos la glicina).
Debido al carbono alfa, que tiene cuatro sustituciones
distintas.
Este genera configurciones L y D. Los L-aminocidos
son los propios de los mamferos.

Configuracin L Configuracin D
 Cromatografa
Procedimiento de eleccin para separar e
identificar aminocidos.
Se basa en:
particin por solventes.
adsorcin por el soporte.
Dos elementos bsicos en la separacin:
soporte: papel, slica gel, resinas.
solvente: mezcla de solventes orgnicos y
agua.
Diferenciacin de acuerdo al Rf

Rf distancia.alcanzada. por .el .aa

distancia.alcanzada. por .el . solvente
Visualizacin:
coloreado: ninhidrina.
fluorescencia : fluorescamina.
lectura UV.
Separacin de aminocidos...
Cromatografa de
exclusin molecular.
Cromatografa
lquida de alta
presin.

Fluorescencia

Lecho Protena Protena

Tiempo (min)
Poroso Pequea Grande
 Protenas
Estructura qumica formada por la unin de aminocidos mediante diversas
formas de enlace.
Se considera :
oligopptidos: de 2 a 10 aminocidos.
polipptidos de 10 a 100 aminocidos.
protenas : ms de 100 aminocidos.
Clasificacin:
Por su forma: globulares y fibrosas.
Por su solubilidad: albminas (solubles en agua) y globulinas
(solubles en soluciones salinas diluidas).
Por su composicin: simples (slo aminocidos), compuestas.
(glucoprotenas, lipoprotenas, metaloprotenas ).
Por su densidad: lipoprotenas: LDL,HDL,VLDL .
Por su carga: a pH fisiolgico cidas y bsicas.
 Enlaces covalentes
Peptdicos y disulfuro
El peptdico es el ms importantes de la estructura polipeptdica. An el ms
simple tiene carcter de doble y mantiene la rigidez y adems la solidez de la
protena.
Genranse entre el alfa carboxilo de un aminocido y el alfa amino de otro
con eliminacin de molcula de agua.
La reaccin qumica ms importante en el campo clnico - la de Biuret- radica
en la presencia del enlace peptdico.
El enlace disulfuro se genera por la presencia de radicales -SH de la cistena,
formando uniones disulfuro entre porciones de una misma cadena y entre dos
cadenas.
Participa de la solidez de la estructura y an permite la unin de dos
polipptidos como en el caso de la insulina.
Enlaces no covalentes e
interacciones

Como su nombre indica no son enlaces reales sino fuerzas

de atraccin entre grupos de tomos.
El enlace de H se genera por atraccin entre el ncleo de
H+ (positivo) y el par de electrones no compartidos de otro
tomo. En el caso de una protena es un oxgeno de otro
aminocido.
El enlace hidrofbico se genera por la semejanza estruc-
tural entre dos aminocidos (aromticos, alifticos ?).
El enlace inico se genera entre carboxilos libres y amo-
nios libres de aminocidos dicarboxlicos y diamnicos.
Enlaces no covalentes...
CH2 Enlace
! Hidrofbico
Enlace de O-H
Hidrgeno
H2N O
C

CH (CH2)4
CH3 CH3 !
NH3+
Enlace
Hidrofbico Enlace
inico
CH3
O-
C
O
 Estructura proteica: estructura
primaria
La conformacin nativa de una protena se define como la estructura
tridimensional que es biolgicamente activa. Se mantiene sobre la base
de los enlaces covalentes y no covalentes anteriormente explicados.
La estructura primaria est definida por la secuencia de aminocidos
unidos por los enlaces peptdicos.
Su carcter de doble enlace fija una estructura rgida, incapaz de girar
sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces del carbono
alfa. Esto mantiene una estructura fija coplanar (en un mismo plano).

Rgido
R

CO CH NH CO

CH NH CO CH NH
Libre
R R
Secuencia de aa. en las protenas

Cadena A insulina

Cadena B Aminocidos de la insulina

La estructura primaria de una protena est dada por la secuencia de aminocidos.

Los pasos del estudio de esta secuencia son:
Composicin de polipptidos por hidrlisis y cromatografa.
Aminocido N terminal, con DNPB y aa. C terminal con Hidrazina.
Ruptura en pequeos fragmentos con tripsina, quimo tripsina, bromuro de
ciangeno.
Reconstruccin de la secuencia.
 Estructura secundaria
Las rotaciones permitidas en el
esqueleto del polipptido generan
una estructura repetitiva
denominada secundaria, la cual
puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja plegada
Esta estructura es mantenida por
los puentes de hidrgeno de la pro-
tena. En el alfa hlix los puentes
son intracatenarios y en la
estructura beta intercatenarios.
 Alfa hlice de las protenas

La doble ligadura virtual,

del enlace peptdico limita las
conformaciones de una
cadena obligando al giro
alrededor de un eje (alfa h-
lice).
Sus medidas son:
3,6 residuos / giro
0,54 nm / giro
0,15 nm /tomo equivalente
Estructura secundaria de las
protenas

La hlice alfa es la posicin

ms estable para los ami-
nocidos.
Se estabiliza por puentes de
hidrgeno entre el H+ de un
NH3+ y el O= de un COO-
del cuarto residuo anterior.
Hoja plegada de las protenas

La conformacin beta o
de hoja plegada se
presenta en algunas
protenas o en alguna
porcin de ellas.
La estructura es estabi-
lizada por puentes de
hidrgeno entre varias
cadenas.
Puede ser paralela y
antiparalela.
 Estructura terciaria y cuaternaria
La estructura terciaria se refiere a la disposicin tridimensional
de la cadena polipeptdica en una protena, permitiendo la
disposicin globular o fibrosa de la misma.
La mantienen todos los enlaces no covalentes y an el enlace
disulfuro.
La interaccin proviene de aminocidos que pueden estar
alejados en la secuencia pero cerca en la disposicin
tridimensional.
La protena est plegada de forma tal que los grupos hidroflicos
ocupan el exterior de la misma y los hidrofbicos el interior.
La estructura cuaternaria se produce en aquellas protenas que
tienen dos o ms cadenas polipeptdicas, las que se estabilizan
por enlaces no covalentes.
Estructura terciaria de la
Hemoglobina

Tanto la Hys F8
como la Hys E7
sostienen el grupo
Hem de la
Hemoglobina
se a su vez
sostiene al Fe
Estructura cuaternaria de la
Hemoglobina
Las cuatro
cadenas (dos
alfa y dos beta)
se acomodan,
creando una
estructura
globular con
cuatro bolsillos.
 Otras protenas ..

PROTEINA G TRANSDUCTINA
PORINA ESPECIFICA PARA LA SUCROSA
APOLIPOPROTEINA HUMANA A1
Metabolsmo de protenas y
aminocidos
Generalidades
El organismo digiere entre 60 y 100 gramos
diarios de protenas.
Se suman entre 35 y 200 g de protenas
endgenas (jugos digestivos, descamacin
celular).
Slo se pierden por las heces entre 6 y 12 g
de protenas o sus productos,
correspondientes a 1-2 g de N2.
Enzimas digestivas
Hidrolasas que rompen los enlaces
peptdicos.
Clases de enzimas:
Endopeptidasas
Exopeptidasas
Aminopeptidasas
Carboxipeptidasas
Fases: Gstrica-Pancretica-Intestinal
 Digestin y absorcin de protenas
Luz intestinal Superficie Luminal Enterocito Capilar

ATP

Aminocidos
Na+
Na+
Aminocidos libres(40%)
ADP

Polipptidos Na+ K+
K+
Oligopptidos(60%) Dipptidos
Tripptidos H+
Tripsina
Quimotripsina
Endopeptidasa
Elastasa
Aminopeptidasa H+ Aminocidos
Pepsina Carboxipeptidasas
Dipeptidasa

Estmago Borde en cepillo

Pancreas
Digestin gstrica
Jugo gstrico:
HCl ( pH=2 ), funciones:
Matar los grmenes
Desnaturalizar las protenas: ms digeribles
Pepsinas:
La pepsina A, la mayor , se activa a pH cido.
Ataca enlaces peptdicos de aminocidos aromticos.
Generada a partir de proenzima pepsingeno, que pierde 44 aa
a partir del amino terminal por autoactiva-cin (a pH<5) o por
autocatlisis (la misma pepsina).
Si bin libera aa y polipptidos, su importancia radica en que
ellos estimulan a la colecistoquinina del duodeno.
Secrecin de
cido
clorhdrico
Sangre
Digestin pancretica
Jugo pancretico rico en endopeptidasas y
carboxipeptidasas. Todas se activan en la luz
intestinal.
La enteropeptidasa , enteroquinasa secretada por las clulas
epiteliales, activa al tripsingeno, eliminando 6 aa del amino
terminal.
La tripsina se autocataliza luego y activa adems la
quimotripsina, elastasa, y las carboxipeptidasas A y B.
El jugo pancretico tiene adems un inhibidor de tripsina.
 Enzimas gstricas y pancreticas

Enzima Proenzima Activador Punto de accin R

R R1
Autoactivacin
-CO-NHCHCO-NHCHCO-
Pepsina A Pepsingeno Pepsina Tyr,Phe,Leu
R R1
Enteropeptidasa
Tripsina Tripsingeno Tripsina -CO-NHCHCO-NHCHCO- Arg,Lys
R R1

Quimotripsina Quimotripsingeno Tripsina -CO-NHCHCO-NHCHCO- Tyr,Trp,Phe,Met,Leu

R R1
Elastasa Proelastasa Tripsina -CO-NHCHCO-HCHCO- Ala,Gly,Ser
R
Carboxipeptidasa A Procarboxi.A Tripsina Val,Leu,Ile,Ala
-CO-NHCHCOO-
R

Carboxipeptidasa B Procarboxi.B Tripsina -CO-NHCHCOO- Arg,Lys

Digestin intestinal
La digestin gstrica y la pancretica generan un 60% de
oligopptidos entre 2 y 8 aminocidos.
La superficie intestinal es rica en aminopeptidasas A y N
(actan sobre oligopptidos con NH2 terminal cido y
neutro) as como en dipeptidasas.
Di o tripptidos con prolina, hidroxiprolina, son
absorbidos directamente.
Absorcin de aminocidos y
dipptidos
El intestino absorbe aminocidos libres y pequeos
pptidos.
Aunque la gradiente de concentracin es favorable, se
requiere un transportador (se demuestra por
discriminacin D y L, gasto de energa y dependencia de
temperatura).
Los transportadores son sodio dependientes.
Existen hasta siete transportadores por grupos de
aminocidos : neutros, aromticos, iminocidos, etc.
Absorcin de aminocidos no esenciales
Se absorben entre 60 y 100 g de aminocidos cada da.
Aproximadamente el 40% son no esenciales, de ellos 12
g corresponden a cido glutmico.
El glutmico se absorbe muy lentamente debido a que en
el enterocito se le somete a una transaminacin, por ello
se absorbe como alanina y produce cetoglutarato que es
responsable de las necesidades calricas del mismo
enterocito, luego ayuda a la absorcin de otros
aminocidos.
Origen de los aminocidos
Provienen inicialmente del
N de la atmsfera. N2 en la atmsfera
Se transforma de N2 a NH3 NH4+ NO2
por algas, -

NO3-
microorgansmos y
plantas.
NH4+
El ser humano sintetiza 11
de los veinte amino-cidos
necesarios. Los otros debe Aminocidos
protenas
consumirlos, son los
esenciales. protenas
Remocin de nitrgeno de los aminocidos
La remocin del alfa amino grupo es la
primera etapa en el catabolsmo de los
aminocidos.
Las reacciones caractersticas son:
Transaminacin y
Desaminacin oxidativa
Estas reacciones generan aspartato y
amonio que son las fuentes ltimas del
nitrgeno de la urea.
 Reacciones de Transaminacin

Sintetiza aminocidos a partir de

alfa ceto cidos. alanina cetoglutarato
Se les llama transaminasas o
aminotransferasas.
La enzima est asociada al
piridoxal fosfato. Forma activa de
la vitamina B6, generando
temporalmente piridoxamina
fosfato. piruvato glutamato

oxalacetato
=C
O H
CH2-NH2

O3P-CH2- OH O3P-CH2- OH
aspartato

N
CH3
N
CH3 cetoglutarato

Piridoxal fosfato Piridoxamina fosfato

 Reacciones de Desaminacin
oxidativa
cetoglutarato
Desaminacin oxidativa: libera los
grupos NH2- como NH4 libre. Reac-
ciones que ocurren en hgado y rin,
dando cetocidos y NH4+.
Reaccin llevada a cabo por la
deshidrogenasa glutmica, con
coenzimas NAD o NADP, pero acta Deshidrogenasa
en ambas direcciones.
glutmica
NH3

NH3 de ceto +
NADH
aminocidosglutarato (NADPH)
glutamato
Glutamato deshidrog.
aminotransferasa

Cet NAD
o NH3 del (NADP)
cido
Disposicin del amonio
Aunque el amonio est involucrado en la formacin de
urea por el hgado, su nivel mientras se dirige de los
tejidos hacia el hgado para su transformacin en urea debe
mantenerse bajo, por ser txico.
Los tejidos producen amonio:
De los aminocidos: mediante la amino transferasa y glutamato
deshidrogenasa.
De la glutamina: Los riones forman amonio de la glutamina por
accin de la glutaminasa. Este amonio se excreta como amoniaco.
De la accin bacteriana en el intestino.
De las aminas de la dieta, o de las purinas y pirimidinas.
Va de la Glutamino sintetasa y la glutaminasa
El 50% del amonio circulante lo hace como glutamina sintetizada en el
hgado. Lo produce la glutamino sintetasa del hgado y el fenmeno
opuesto la glutaminasa del rin.

Glutamato Glutamina

Glutamino Glutaminasa
sintetasa (rin)
(hgado)
Glutamina Glutamato
Transporte de Mscul
o
amonio
La protena celular es degradada
con la muerte celular planificada o
apoptosis. Hga
La vida media de las proteinas es do
variable. Desde horas como la
insulina, hasta meses como la
hemoglobina.
La seleccin de la protena para
degradarse depende de su unin con
un polipptido de 76aa llamado
ubiquitina.
Ri
Las protenas consumidas en exceso n
no se almacenan, se usan de
inmediato para energa
Destino del N2 de los alfa aminocidos
Depende del lecho ecolgico donde viva el
animal:
Los peces excretan amoniaco, por cuanto es de fcil
disolucin en el agua.
Las aves excretan cido rico (uricotlicos) deben
consevar bajo peso y retener agua o lo que excretan con
el guano, alto contenido de c.rico semislido.
Los mamferos excretan urea (ureotlicos) compuesto
altamente soluble.
 Ciclo de la urea
Un ser humano con una dieta
normal, 300g de carbohidratos, 100
g de grasa y 100g de protenas debe enzima
excretar aproximadamente 16,5 g de
nitrgeno al da , 95% en la orina y
5% en las heces.
La urea representa del 80 a 90% del enzima
N2 que sale por la orina.
Carbamil fosfato
La urea se produce en el hgado, se
libera a la sangre y se excreta por el
Citrulina
rin. Ornitina
Aspartato
Se requieren bicarbonato (fuente de
CO2),una molcula de amonio, un Urea
Arginina Arginino succinato
grupo amino del aspartato y 3
molculas de ATP. Fumarato
Ciclo de la urea
La citrulina formada sale fumarato
al citosol donde se une al
asprtico, mediante una Arginina succinato
arginino succnico
sintetasa y el gasto de un aspartato
ATP.
El arginino succnico
libera fumarato y forma
arginina
arginina por una arginino
succinasa y esta ltima
por una arginasa libera citrulina

urea y forma nuevamente

ornitina que cierra el ciclo. ornitina
Carbamil fosfato
 Sntesis de carbamil fosfato
La sntesis de carbamil fosfato es el mitocondria
1er paso de la sntesis de urea. El CO2
proviene del bicarbonato, la energa y
el grupo fosfato de dos molculas de
ATP. enzima
La enzima encargada es la Carbamil
fosfato sintetasa I
El carbamil fosfato se une a la enzima
ornitina con la ornitin Carbamil fosfato
transcarbamilasa para formar
citrulina. Estas dos reacciones son
Ornitina Citrulina
mitocondriales. Las restantes son Aspartato
citoslicas. Urea
Arginina Arginino succinato
Fumarato
citosol
Biosntesis de aminocidos no esenciales
La sntesis de protenas
requiere de todos los Gluco y
aminocidos, tanto los Glucognicos cetognicos Cetognicos
esenciales como los no Alanina Tirosina
Asparagina
esenciales.
Aspartato
Los esenciales deben Cisteina
venir en la dieta, Glutamato
mientras que los no Glutamina

No esencial
esenciales pueden ser Glicina
Prolina
sintetizados a partir de
Serina
otros intermediarios Arginina Isoleucina Leucina
comunes del metabo- Histidina Fenilalanina Lisina
Esenciales

lismo. Metionina Triptofano

Treonina
Valina
 Sntesis de aminocidos a partir de ceto cidos
sa
Alanina, Aspartato y r a
aminocido sf e
Glutamato son formados a
partir de cetocidos t r an
Piruvato o Alanina
corres-pondientes: in
a m cetoci sa
piruvato, oxalace-tato y aminocido r a
cetoglutarato, que pro- do sf e
vienen del metabolsmo Oxalacetato a n Aspartato
tr
de los carbohidratos. i nocetocido
Esto se produce gracias a aminocido am n sf
la transaminacin. t r a
El glutamato es producido
Cetoglutarato ino Glutamato
ms comnmente a partir
am asacetocido
la reversa de la
er
NH3+N
desaminacin oxidativa
ato asa
catalizada por la ADH
Cetoglutarato
a m gen Glutamato
glutamato deshidrogenasa. lut droNAD
G hi
e s
d
 Sntesis de aminocidos por amidacin
Glutamina: se sintetiza a partir del glutamato en presencia de ATP,
NH3 y glutamina sintetasa. Es el mayor mecanismo de detoxificacin
de amonio en el cerebro.

Glutamina sintetasa
Glutamato + ATP+NH3 Glutamina + ADP + H + Pi

Asparagina: se sintetiza a partir de aspartato, en presencia de

glutamina, ATP y la enzima asparragina sintetasa. La asparragi-nasa
que hidroliza la asparragina se usa en el tratamiento de leucemia dado
que esta ltima es necesaria a ese tipo de clulas
Asparragina sintetasa
Aspartato +Glutamina+ATP Asparragina+AMP+Ppi+H
Sntesis de la Serina
Se forma a partir de 3-P
glicerato del metabo- Fosfoglicerato
lismo de carbohidratos. deshidrogenasa

Sufre oxidacin con

formacin de NADH
3-fosfoglicerato 3-fosfopiruvato
(energa?)y produce 3-
fosfo serina. Aminotransferasa
Recibe un grupo amino Cetoglutarato Glutamato
del glutamato por
transaminacin y forma
3-fosfoserina la que al Fosfatasa
hidrolizar el cido
fosforico deja un grupo
3-fosfoserina Serina
alcohol.
Glicina
Es sintetizada a partir Glicina
de la serina, mediante N5N10 Metilen
la remocin de un Serina hidroxi tetrahidrofolato
grupo hidroximetil y la metil transferasa
accin de una serina Tetrahidrofolato
hidroximetil trans-
ferasa. Serina
Acta como receptor
tetrahidrofolato.
 Glutamato

Prolina ATP

Enzimas
desconocidas
Se sintetiza a
partir del
glutamato. Glutamato semialdehido

Comprende dos
fenmenos de
reduccin, por lo Pirrolin 5, carboxilato

tanto hay gasto de Pirrolin 5 carboxilato

energa. reductasa

Prolina
Tirosina
Se forma a partir de la fenilalanina por una
hidroxilasa.
La reaccin es reversible, luego la tirosina, no
esencial depende de la fenilalanina esencial.
La enzima slo se encuentra en el hgado

Tetrahidrobioptern dihidrobioptern

Fenil alanina
hidroxilasa
Fenil alanina Tirosina
 Catabolismo del esqueleto de carbono de
los aminocidos

Luego de la eliminacin del grupo amino el esqueleto carbonado de los

aminocidos se cataboliza a sustratos para biosntesis de carbohidratos o
lpidos.
Se clasifican entonces en glucognicos y cetognicos
DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AMINOCIDOS
Glucognicos Cetognicos Glucognicos y cetognicos
Ala Hip Leu Ile
Arg Met Lis
Asp Pro Fen
Cis Ser Tir
Gli Tre Tri
Glu Val
His
Aminocidos glucognicos
La asparragina por una asparraginasa
pierde NH4 y se transforma en asprtico
que por un transaminasa produce
oxalacetato
La glutamina por una glutaminasa pierde
NH4 y produce glutamato que por
transaminacin produce ceto glutrico.
La prolina se oxida a dehidroprolina, luego
se hidrata a glutamato semialdehido y
luego se oxida a glutamato
La arginina , va sntesis de urea gene
ra ornitina, la que da lugar por
transaminacin y oxidacin a glutamato.
Aminocidos glucognicos
La alanina forma piruvato
por transaminacin.
La glicina se transforma
en serina por una
hidroximetil transferasa.
La serina por una
deshidratasa se transforma
en piruvato
La metionina, isoleucina y
la valina se catabolizan a
succinil CoA
Aminocidos cetognicos
Todos los aminocidos que forman
piruvato, generan acetil CoA va la
piruvato deshidrogenasa.
Adems la fenilalanina, tirosina,
triptofano, lisina y leucina forman
Acetil CoA directamente.
La metionina se condensa con ATP
para formar S-adenosil metionina
o Metionina activa.
La metionina activa es un donante
de un tomo de carbono pero
puede en ltimo trmino generar
propionil CoA.
Otros compuestos que se forman a partir
de los aminocidos

Los aminocidos no slo sirven para fabricar

protenas sino que permiten la preparacin de
compuestos biolgicamente activos tales como:
Ncleo Hem de la hemoglobina
Creatina
Histamina
Serotonina
Catecolaminas
Melanina
Creatina fosfato
Derivado fosforilado de la creatina. Se encuentra en el
msculo y es un compuesto rico en energa que puede
donar un grupo fosfato al ADP para formar ATP, mediado
por la creatin quinasa.
Mantiene el nivel celular de ATP durante los esfuerzos
musculares medios.
Se sintetiza a partir de glicina y arginina, ms un grupo
metilo de la s-adenosil metionina.
Recibe luego un grupo fosfato del ATP.
Su forma de excrecin una vez defosforilada, es la
creatinina.
 Sntesis de creatina fosfato

TransamidinasaGuanidino actico
Ornitina
Glicina S-
adenosilmetioni
na S-adenosil
Arginin
a metionina
Pi Creatina
NHC
=

C-N-CH2-CO
H3 ATP
PO3-NH2
NH
Creatinina Creatina fosfato
Sntesis de Histamina
Es un mensajero qumico que afecta respuestas
celulares como alrgicas, inflamatorias, gstricas
y de neurotransmisores.
Ser forma a partir de la histidina por una
decarboxilasa.

2
Decarboxilasa

Histidina Histamina
Sntesis de
Serotonina
Triptofano
Tetrahidrobiopterin
La serotonina o 5-hidroxi Dihidrobiopterin Hidroxilasa
triptamina es sintetizada en
muchas partes del cuerpo
(plaquetas, sistema nervioso
central), pero la mayor
parte est en el intestino.
5-hidroxitriptofano
Se produce por hidroxila-
cin del triptofano a 5 Decarboxilasa
hidroxitriptofano y luego su
transformacin en se-
rotonina por decarboxila-
cin.
5-hidroxitriptamina
(serotonina)
Sntesis de catecolaminas y melanina
Se sintetizan a partir de la
tirosina. La tirosina es
hidroxilada a dihidro-
xifenil alanina (DOPA) Tirosina Epinefrina
Tetrahidrobiopterin
La DOPA es decarbo- Metil
Dihidrobiopterin
xilada a Dopamina y Transferasa
luego hidroxilada a norepi
nefrina (noradrenalina).
A partir de la nor-
adrenalina se forma adre- Dihidroxifenilalanina(DOPA) Norepinefrina
nalina por una metila-
Decarboxilasa Hidroxilasa
cin. La melanina se
forma a partir de DOPA y
por efecto de tirosinasas.

Dopamina
Melatonina
Es la N-acetil-5 metil hidroxitriptamina.
Es una molcula inductora del sueo. Se
produce en la glndula pineal y en la retina
y controla las variaciones circadianas del
sueo.