Estrutura e funo

de protenas
 Protenas
Derivada da palavra grega proteios, que significa de primeira classe,
salienta a importncia dessa classe de molculas

So as macromolculas biolgicas mais abundantes

Esto presentes em todas as clulas e em todas as partes das clulas

Tem diversidade de funo biolgica

So instrumentos moleculares da informao gentica

As protenas so constitudas a partir de um conjunto de 22

aminocidos
 As protenas tem funes biolgicas
Transporte e Armazenamento
Protenas transportadoras se ligam e carregam molculas ou ons de um rgo
para outro:

Hemoglobina
Transporta O2 nas hemcias

Mioglobina
Transporta O2 nos msculos

Lipoprotenas
Transporta lipdios do fgado
para outros rgos
 Protenas
Proteo Imunitria
Protenas de defesa os anticorpos so protenas altamente especficas que
reconhecem e se combinam com substncias estranhas (vrus, bactrias, etc)
As protenas tem papel vital na distino do prprio e no prprio

Anticorpos
 Protenas

Controle do crescimento e da diferenciao

Protenas regulatrias regulam as atividades celulares ou fisiolgicas
hormnios (insulina, glucagon, hormnio estimulante da tireide)

Hormnios insulina e glucagon

Protenas
Sustentao mecnica
Protenas estruturais do fora ou proteo s estruturas biolgicas
queratina forte e insolvel (cabelo e unhas)
colgeno alta fora de tenso (componente de tendes e cartilagens)

Colgeno

Queratina
 Protenas
Movimento coordenado
As protenas so o principal componente do msculo, a contrao muscular
ocorre atravs do movimento deslizante de dois filamentos proteicos
A propulso de espermatozides pelos flagelos produzida por um
conjunto contrtil constitudo de protenas

Actina e Miosina
Contrao muscular
 Protenas
Catlise enzimtica
Enzimas quase todas as enzimas so protenas
As enzimas tem alto poder cataltico (aumentam a velocidade da reao)
As protenas so essenciais nas transformaes qumicas em sistemas biolgicos

Enzimas Hepticas
Metabolismo de xenobiticos
 Protenas
So polmeros de aminocidos

Caractersticas comuns dos 20 aminocidos:

a -aminocidos
grupo carboxila
grupo amino
Cada aminocido tem uma cadeia lateral com propriedade qumica distinta

Grupo cido

a
Grupo Amino

Grupo ou Cadeia Lateral

Identificao dos carbonos no aminocido
 Propriedades gerais dos aminocidos
Os aminocidos em pH neutro so ons dipolares ou zwitterions
grupo a-amino protonado (on amnio NH3+)
grupo a-carboxila dissociado (on carboxilato COO-)

O estado de ionizao de um aminocido varia com o pH

O arranjo tetradrico dos quatro grupamentos diferentes em torno do tomo de
carbono a confere atividade ptica aos aminocidos

Compostos opticamente ativos - desviam o plano da luz polarizada

Carbono a centro quiral ligado a quatro substituintes diferentes
arranjados em configurao tetradrica e assimtrica
Propriedades gerais dos aminocidos

Estereoismeros molculas que diferem somente no arranjo espacial

a - aminocidos configurao estereoqumica L
Por conveno forma L grupo a -NH3+ - projetado para a esquerda
forma D grupo a -NH3+ - projetado para a direita
A cadeia lateral (R) determina as propriedades fsico-qumicas de cada
aminocido

L Alanina D Alanina
Nomenclatura dos aminocidos
 Classificao dos aminocidos conforme a cadeia
lateral (R)
1. Aminocidos com cadeias laterais no-polares e alifticas
Glicina:
+ simples (1 H - grupo R) )
Apolar (mas o grupo R no contribui para interaes hidrofbicas)

Alanina:
1 grupamento metila

Prolina:
Estrutura cclica
(conformao rgida com reduo da flexibilidade)

Valina, Leucina e Isoleucina:

Cadeia hidrocarbonadas maiores

Metionina:
Enxofre (grupo tioter)

Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina:

Volumosas cadeias laterais (interao hidrofbica que estabilizam a protena
Classificao dos aminocidos conforme a cadeia
lateral (R)
2. Aminocidos com cadeias laterais aromticas

Apolares e participam de interaes hidrofbicas

Fenilalanina:
Radical fenila ligado ao metileno

Tirosina:
OH forma ligaes de H
(importante na atividade enzimtica)

Triptofano:
Anel indlico ligado ao metileno
Classificao dos aminocidos conforme a cadeia
lateral (R)
3. Aminocidos com cadeias laterais polares no carregadas

Solveis em H2O - grupos funcionais que formam ligaes de H

Serina e Treonina:
Presena OH (tornam hidrfilas)

Asparagina e Glutamina:
Amida

Cistena:
Sulfidrila

Formao de ligaes dissulfeto

 Formao de ponte de sulfeto
Ligaes covalentes importantes na estabilizao das estruturas de protenas

Essas ligaes so formadas pela oxidao de radicais de cistena, o

dissulfeto resultante chamado cistina
 Classificao dos aminocidos conforme a cadeia
lateral (R)
4. Aminocidos com Cadeias Laterais Carregadas Positivamente polares (Bsicas)

Lisina e Arginina :
Cargas positivas em pH neutro
Mais longas cadeias laterais

Histidina:
Imidazol
pKa prximo a neutralidade
(facilita reaes catalisadas por
enzimas)
Classificao dos aminocidos conforme a cadeia
lateral (R)
5. Aminocidos com Cadeias Laterais Carregadas Negativamentes (cidas)

Polares e cidos

Aspartato e Glutamato:
Segundo grupo carboxila
 Ligao peptdica

a a

Aminocido 1 Aminocido 2

a a

Ligao Peptdica

Dipeptdeo
 Peptdeos so cadeias de aminocidos

Os aminocidos unem-se covalentemente atravs de ligaes peptdicas

A ligao peptdica ocorre entre o grupo a-carboxila de um aminocido com o
grupo a-amino de outro com a liberao de uma molcula
de gua (reao de condensao)
Dipeptdeo 2 aminocidos unidos por uma ligao peptdica
Tripeptdeo 3 aminocidos unidos por duas ligaes peptdicas
..
.
Oligopeptdeos
..
.
Polipeptdeos (Massa molecular < 10.000 Da)
...

Protenas (Massa molecular 10.000 Da)

 Peptdeos e polipeptdeos
O tamanho NO est relacionado funo da protena
Mesmo os menores peptdeos podem ter efeitos biolgicos importantes

Ex: Hormnios

Ocitocina (nove resduos de aminocidos)

Secretada pela hipfise para fazer contrao muscular no parto e produo de leite
 Tamanho e funo das protenas
Hormnio Insulina (2 cadeias polipeptdecas com 30 e 21
resduos de aminocidos)
glicemia

Hormnio Glucagon (29 resduosde aminocidos)

Antagonisa o efeito da insulina ( glicemia)

Insulina Glucagon
Existem PROTENAS CONJUGADAS, so protenas que contm outros
componentes qumicos alm dos aminocidos:
lipoprotenas contem lipdios
metaloprotenas contem metal especfico
glicoprotenas contem grupos de carboidratos
 Nveis de estrutura da protena

Estrutura Primria
a sequncia de resduos de aminocidos
Estrutura Secundria
Refere-se ao arranjo espacial de radicais de aminocidos que estejam perto
um do outro na sequncia linear
Estrutura Terciria
Refere-se ao arranjo espacial de radicais de aminocidos que esto bem
longe na sequncia linear, pontes dissulfeto
Estrutura Quaternria
Arranjo espacial de subunidades e a natureza de seus contatos
Nveis de estrutura da protena

Hemoglobina
 Estrutura Primria
a sequncia de resduos de aminocidos existentes numa protena.
 Estrutura secundria

Refere-se aos padres de enovelamentos regulares do esqueleto do polipeptdeo

a-hlices
conformaes b
 Estrutura secundria
a-Hlices
Esqueleto polipeptdico gira ao redor de um
eixo longitudinal imaginrio

Os grupos R projetam-se para fora do

esqueleto helicoidal

Cada volta contm 3,6 resduos de

aminocidos
A a hlice tem forma de basto/espiral
 Estrutura secundria
a-Hlices

Estabilizao da estrutura

Ligaes de hidrognio entre ligaes

peptdicas do primeiro CO --- HN e do quarto
resduo

Cada volta sucessiva da hlice segura por

4 ligaes de Hidrognio de voltas
adjacentes
 Estrutura secundria

Conformaes b
A folha b bem diferente da a hlice, pois quase totalmente
distendida, ao invs de enrolada como a a hlice
Uma cadeia peptdica em uma folha beta pregueada
denominada de fita beta
folha b pregueada estabilizada por ligaes de hidrognio
entre grupos NH e CO em fitas peptdicas diferentes ou no,
enquanto que nas a hlices as ligaes de hidrognio entre
grupos NH e CO so no mesmo filamento
Ligaes de hidrognio entre ligaes peptdicas do primeiro
CO --- HN e do quarto resduo

C
Conformaes b de Cadeias Polipeptdicas
 Estrutura secundria

Conformaes b

Fitas b pregueadas se arranjam lado a lado formando as folhas b pregueadas

Folhas b pregueadas so ligaes de H so formadas entre segmentos

adjacentes da cadeia polipeptdica
 Estrutura terciria

o arranjo tridimensional total de todos os tomos na protena

Os resduos de aminocidos que esto distantes na sequncia primria da
protena, em estruturas secundrias distintas podem interagir na estrutura
totalmente enovelada de uma protena
 Estrutura quaternria
Surge apenas nas protenas oligomricas
dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no
espao, as subunidades da molcula.

Hemoglobina
Como a conformao da protena estabilizada?
LIGAES DISSULFETO E INTERAES FRACAS
(numerosas)
HIDROFBICA
Fora os aminocidos apolares para o interior da molcula diminuindo
contato com H2O
 Estrutura protenas de membrana
Aquaporina
Regio hidrofbica extra (ligao com a membrana lipossolvel)
Conduzem H2O para dentro e fora da clula
Structure of the enzyme chymotrypsin, a globular protein.
Proteins are large molecules and, as we shall see, each has a unique
structure. A molecule of glycine (blue) is shown for size comparison.
The known three-dimensional structures of proteins are archived in
the Protein Data Bank, or PDB (www.rcsb.org/pdb).
 Classificao das protenas
FIBROSAS:
Elementos repetitivos simples de estrutura 2aria (-hlice e
conformao-)
Insolveis em H2O
[aminocidos hidrofbicos]

GLOBULARES:

Estrutura 3aria complicada (compactas)

Cadeias polipeptdicas enoveladas em forma esfrica ou
globular
 Funo das protenas
FIBROSAS
Protenas estruturais (forma e suporte) e proteo externa
Conferem resistncia e flexibilidade as estruturas

Ex: -queratina e colgeno

GLOBULARES
Diversidade estrutural (grande n de funes)

Ex: enzimas, protenas transportadoreas (mioglobina), motoras

(miosina), regulatrias e imunoglobulinas (IgA, IgG)
PROTENA FIBROSA: -QUERATINA
Constituem cabelos, unhas, parte externa da pele
2 -hlice formam espiral super-retorcido (mantido por
interaes hidrofbicas)
Estrutura 4aria estabilizada por ligaes dissulfeto
Confere resistncia a estrutura
 PROTENA FIBROSA: COLGENO

Resistncia mecnica
Presente no tecido conjuntivo, tendes, cartilagens, ossos, crnea.
3 polipeptdios superenovelados
 Pron
Classificados em dois grupos, de acordo com sua conformao.

PrPc forma celular da protena prion normal (fig. a).

PrPsc forma scrapie com conformao diferente da protena
celular (fig. b).

A protena infecciosa capaz de mudar a forma da protena celular

irreversivelmente.
 Protenas transportadoras

a. Mioglobina b. Hemoglobina

uma cadeia polipeptdica de 153 aa

(16,7 kDa) 2 cadeias a (141 aa)
2 cadeias b (146 aa) A2b2 (64,5 kDa)
um grupo heme um grupo heme por cadeia
funo reserva e transporte de oxignio
funo transporte de oxignio, CO2 e H+
localizao tecido muscular
localizao hemcias
Bioqumica do permanente
e das escovas da moda