Los seres vivos y las clulas que los forman son sistemas abiertos, en

equilibrio y que realizan un trabajo.

Sistema abierto Intercambio de materia y energa

Equilibrio. Sus variables se mantienen

dentro de unos niveles de tolerancia.
Energa
Trabajo. Realiza trabajos dentro de su
Clula
propia actividad de ser vivo (moverse,
reproducirse, renovar tejidos) Materia
Energa

Materia
Concepto de metabolismo

El metabolismo es el conjunto de reacciones qumicas que se producen

en el interior de las clulas y que conducen a la transformacin de unas
biomolculas en otras.

Las distintas reacciones qumicas del metabolismo se denominan vas

metablicas y las molculas que intervienen se llaman metabolitos.

Todas las reacciones del metabolismo estn reguladas por enzimas, que
son especficas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada tipo
de transformacin.

Las sustancias finales de una va metablica se denominan productos.

Las conexiones existentes entre diferentes vas metablicas reciben el

nombre de metabolismo intermediario.
Se pueden considerar tres fases en
el metabolismo:

Catabolismo: Transformacin de
molculas orgnicas complejas en
otras ms sencillas, con liberacin
de energa que se almacena en ATP.

Anabolismo: Sntesis de molculas

orgnicas complejas a partir de
otras ms sencillas. Se necesita
suministrar energa, en forma de
ATP

Anfibolismo: (una fase intermedia).

Procesos en los que se almacena
gran cantidad de energa (para los
posteriores procesos anablicos)
 Molculas que intervienen
en el metabolismo

Molculas con
Molculas
Metabolitos Nucletidos enlaces ricos
ambientales
en energa

Glucosa,
NAD, FAD, O2, H2O,
cidos ATP, coA
NADP CO2
grasos
Tipos de metabolismo

Las clulas se encuentran siempre en un proceso constante de autodestruccin

y autoregeneracin.

El metabolismo forma una unidad, aunque se

estudia fragmentado en rutas o vas
metablicas.

Las rutas metablicas no son independientes

entre si , poseen encrucijadas comunes.

Un mismo metabolito comn a dos rutas podr

seguir por una o por otra en funcin de las
condiciones celulares.
Para crecer y desarrollarse, todos los seres vivos necesitan incorporar
materia y energa y en funcin de estas clasificamos los distintos tipos de
metabolismo de los seres vivos.

MATERIA.
1. Si la fuente de carbono es el dixido de carbono (CO2 atmosfrico) o
carbono inorgnico, se habla de metabolismo auttrofo
2. Si la fuente es la propia materia orgnica (formas ms o menos
reducidas del carbono como metano, glucosa, grasas, etc., es decir, el
llamado carbono orgnico), se habla de metabolismo hetertrofo.

ENERGIA
1. Fotosintticos si la fuente de energa es la luz.
2. Quimiosntticos si es energa desprendida en reacciones qumicas.
 FUENTE
TIPO DE FUENTE
DE ORGANISMOS
ORGANISMO DE C
ENERGA
Vegetales. Bact.
Fotolittrofo Luz solar CO2
fotosintticas

Comp.
Fotoorgantrofo Luz solar Bacterias purpreas
orgnicos

Reacciones
Quimiolittrofo CO2 Bacterias desnitrificantes
redox

Reacciones Comp.
Quimioorgantrofo Animales y Hongos
redox orgnicos
El ATP

Puede actuar como molcula energtica, al ser capaz de almacenar o

ceder energa gracias a sus dos enlaces ster-fosfricos que son
capaces de almacenar cada uno de ellos, 7,3 kcal/mol.

ATP + H2O ADP + Pi + energa (7,3 kcal/mol)

ADP + H2O AMP + Pi + energa (7,3 kcal/mol)

Tambin se pueden dar las reacciones inversas (almacn de energa)

Se dice que el ATP es la moneda energtica de la clula, pues

representa la manera de tener almacenado un tipo de energa de
pronto uso.

En ocasiones son utilizados para el mismo fin otros nucletidos como

el GTP el UTP o el CTP.
La sntesis de ATP puede realizarse por dos vas:

Fosforilacin a nivel de sustrato. Sntesis de ATP gracias a la energa que se

libera de una biomolcula al romperse uno de sus enlaces ricos en energa,
(ocurre en algunas reacciones de la gluclisis y del ciclo de Krebs). Las
enzimas que regulan estos procesos se denominan quinasas.
Fosforilacin en el transporte de electrones.

Mediante enzimas del grupo de las ATP-sintetasas existentes en las crestas

de las mitocondrias (fosforilacin oxidativa) o en los tilacoides de los
cloroplastos (fotofosforilacin), cuando dichas enzimas son atravesadas
por un flujo de protones (H+ ).
 Muchas de las reacciones del catabolismo suponen la oxidacin de un
sustrato, lo cual libera electrones.

Por el contrario, el anabolismo frecuentemente consiste en reacciones

de reduccin que requieren electrones.

Los electrones son transportados desde las reacciones catablicas de

oxidacin hasta las reacciones anablicas de reduccin.

Intervienen coenzimas transportadores de electrones, como el NAD o el

FAD, que llevan electrones de un punto a otro de la clula de un modo
similar a como el ATP transporta la energa.

Cuando uno de estos coenzimas se encuentra cargado de electrones,

en estado oxidado, se dice que tiene poder reductor, puesto que al
liberarse de los electrones podr reducir a otro compuesto.
 Reacciones catablicas
(oxidacin de molculas)

Liberacin de e- que van a los

coenzimas

NAD NADH
FAD FADH2

Liberacin de e- desde los coenzimas

que van a reducir otras molculas

Reacciones anablicas
(reduccin)
 Balance del metabolismo

Nmero de molculas con enlaces ricos en energa (ATP u otros),

que se producen por cada metabolito oxidado.

En general:

Rutas catablicas: Balance positivo

Rutas anablicas: Balance negativo

En las reacciones metablicas, la energa generada se transforma, parte en

ATP que si puede ser utilizado por la clula, y otra parte, se transfiere al
entorno en forma de calor:

Por ejemplo:

Un mol de glucosa por combustin genera 680 Kcal. Mediante reacciones

metablicas da 36 ATP (262,8 Kcal) y 417 Kcal se pierden en forma de calor
 Balance energtico

Relacin:
ATP/metabolito oxidado

Balance positivo Balance negativo

Se obtiene ATP Se gasta ATP

Ruta Ruta
catablica anablica

Sntesis de
Glucolisis
protenas
Control del metabolismo

1.- El control bioqumico

Las sustancias que intervienen en el metabolismo celular son muy

estables a temperatura ambiente

Sin ayuda no reaccionaran o lo haran tan lentamente que no sera

posible la vida. Esta dependencia de ayuda es paradjicamente una gran
ventaja, ya que permite al organismo regular qu reacciones se han de
dar y en que momento, es decir, el control bioqumico del metabolismo

2.- Control hormonal o sistema endocrino.

El elemento fundamental de este sistema de control son las

hormonas, que actan especficamente sobre determinadas clulas
como mensajeros qumicos, regulando el metabolismo interno
Muchas sustancias qumicas, desprenden
energa calorfica, son las reacciones
exergnicas.

Este desprendimiento se debe a que la

energa interna de los reactivos, (energa
qumica de los enlaces), es mayor que la
energa interna de las sustancias producidas
(productos).

Estas reacciones no se dan de forma

espontnea porque para iniciar una reaccin,
primero es necesario suministrar la energa
suficiente para debilitar los enlaces de los
reactivos y posibilitar as su rotura.

Reactivos Productos

E. interna (reactivos) > E. interna (productos)

Este paso intermedio, que requiere un aporte de energa, recibe el
nombre de estado de transicin, y en l hay tantas posibilidades de
que las molculas acaben formando el producto como de que
retrocedan.

Energa de
activacin

Reactivos
Estado de Productos
transicin

Ejemplos:

Tirar por la ventana un objeto que est sobre el suelo.

El papel no arde espontneamente pese a la presencia de oxgeno en el
aire, y s lo hace cuando se calienta hasta una determinada temperatura.
Enzimas

Para acelerar una reaccin qumica tambin hay dos soluciones:

1. Calentar los reactivos.
2. Aadir un catalizador,

En los seres vivos, un aumento de temperatura podra provocar la muerte,

por lo que se sigue el segundo mecanismo, es decir, el concurso de
catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que
desempean esta funcin son las enzimas
Enzimas
Las enzimas son los catalizadores de las reacciones biolgicas.
Actan rebajando la energa de activacin, y por tanto acelerando la
velocidad de la reaccin, la cual se puede medir por la cantidad de
producto que se forma por unidad de tiempo.
Exceptuando las ribozimas, son protenas globulares, solubles en agua,
que se difunden bien en los lquidos orgnicos, y que pueden actuar a
nivel intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han
formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan, como
sucede con las enzimas digestivas.

Las ribozimas son unos ARN capaces de catalizar a otros ARN,

quitndoles o aadindoles nucletidos, sin consumirse ellos mismos.
Se considera que en la primera materia viva la funcin cataltica la
realizaba el ARN, luego aparecieron las protenas, en las que se deleg
la funcin enzimtica, y los ADN, en los que se deleg, por su mayor
estabilidad, la funcin de almacenar la informacin.
Las enzimas cumplen las dos caractersticas de todos los catalizadores:

Incluso en cantidades muy pequeas, aceleran la reaccin. No se

obtiene ms producto, sino la misma cantidad en menos tiempo.
No se consumen durante la reaccin biolgica.

Adems, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, las enzimas

presentan estas caractersticas:
Son muy especficas. Pueden actuar en una reaccin determinada sin
alterar otras.
Actan siempre a temperatura ambiente, la temperatura del ser vivo.
Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de
reaccin mas de un milln de veces, muy superior a los catalizadores
no biolgicos.
Presentan un peso molecular muy elevado.
Dada su naturaleza proteica, su sntesis implica una codificacin
gentica.
 Diferencias entre catalizadores biolgicos y qumicos
BIOLGICOS
Son especficos para una determinada
reaccin qumica o para un grupo de
reacciones qumicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Son protenas (aunque hay ARN
Ribozimas- con funcin enzimtica).
Son saturables
Son altamente eficaces (son eficaces en
bajas concentraciones).
Puede ser regulada su actividad
cataltica.
Son termolbiles y su actividad puede
variar tambin de acuerdo al pH del
medio.
QUMICOS
Aceleran cualquier reaccin
inespecficamente.
Son sustancias simples finamente
divididas.
No son saturables.
Son medianamente eficaces.
No pueden ser regulados.
No son termolbiles ni se alteran
con cambios de pH.
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Influencia de la temperatura.

Si a una reaccin enzimtica se le suministra energa calorfica, las

molculas aumentan su movilidad y el nmero de encuentros
moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el
producto.
Existe una temperatura ptima para la cual la actividad enzimtica es
mxima.

Si la temperatura aumenta, se
dificulta la unin enzima-sustrato y
a partir de cierta temperatura la
enzima se desnaturaliza, pierde su
estructura terciaria y cuaternaria si
la tiene y, por tanto, pierde su
actividad enzimtica.
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Influencia del pH.

Las enzimas presentan dos valores lmite de pH entre los cuales son
eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y
dejan de actuar.

Entre los dos lmites existe un pH ptimo en el que la enzima presenta

su mxima eficacia.

El pH ptimo est condicionado por el tipo

de enzima y de sustrato, debido a que el
pH influye en el grado de ionizacin de los
radicales del centro activo de la enzima y
tambin de los radicales del sustrato.

Las variaciones de pH provocan cambios

en las cargas elctricas, alterando la
estructura terciaria del enzima y por tanto,
su actividad.
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Inhibidores.

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una

enzima o bien impiden completamente la actuacin de la misma.

Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la

penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la sntesis
de la pared bacteriana, por lo que es til contra las infecciones
bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa,
por lo que retrasa el desarrollo del SIDA.
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Concentracin del sustrato

A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima

se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta
velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en
la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima

Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la

concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto
lmite.
 Despus de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentracin del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reaccin. (todos los
enzimas estn ocupados)
Velocidad de la reaccin

A medida que aumenta la concentracin de

sustrato, aumenta la velocidad de reaccin
(mientras queden enzimas libres).

Concentracin de sustrato (concentracin de enzima fija)

 Despus de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentracin del enzima no tiene
efecto en la velocidad de la reaccin. (no hay ms
sustrato que procesar)
Velocidad de la reaccin

A medida que aumenta la concentracin de

enzima, aumenta la velocidad de reaccin
(mientras queden sustrato sin reaccionar).

Concentracin de enzima (concentracin de sustrato fija)

 Cofactores enzimticos

Slo protenas

Cationes metlicos (Ca2+ Fe2+..)

Enzimas

Cofactor Coenzimas
NAD, FAD

Molculas
orgnicas Grupo prosttico
Holoenzimas (Grupo hemo)

Apoenzima (parte proteica)

Nomenclatura de los Enzimas
1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
Nombre del sustrato: Proteasa
Tipo de reaccin catalizada: Hidrolasa

2. NOMENCLATURA ACTUAL:
Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
Clasificacin de enzimas (6 clases)
Asignacin de cdigo E.C.: 1.1.1.1
Nombre sistemtico:
Sustrato:Cosustrato Tipo de Reaccin -asa
Etanol:NAD+ Oxidorreductasa
 Clasificacin de los Enzimas
CLASE TIPO DE REACCION CATALIZADA

1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones

20 subclases Sred + Sox Sox + Sred

2. TRANSFERASAS Transferencia de grupos

9 subclases S-grupo + S S-grupo + S

3. HIDROLASAS Rotura hidroltica de enlaces

11 subclases A-B + H2O A-H + B-OH

4. LIASAS Rotura de enlaces A-B A+B

7 subclases Salida de grupos CX-CY C=C + X-Y
Adicin a dobles enlaces C=C + XY CX-CY

5. ISOMERASAS Cambios internos

6 subclases Transferencias internas de grupos

6. LIGASAS Formacin de enlaces mediante reacciones de

5 subclases condensacin con gasto de energa (ATP)

International Union of Biochemistry and Molecular Biology [IUBMB]

 La reaccin enzimtica

1. La enzima (E) acta fijando al sustrato en su superficie (adsorcin)

mediante enlaces dbiles
2. Se forma el complejo enzma-sustrato (ES). Se generan tensiones que
debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al estado de
transicin del complejo enzima-sustrato, (complejo activado) se requiere
mucha menos energa que para llegar al estado de transicin del sustrato
solo.
3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P)
El centro activo de los enzimas

La actividad enzimtica se inicia con la

formacin del complejo ES.

Esta unin se realiza gracias a los radicales de

algunos pocos aminocidos que establecen
enlaces con el sustrato (y con el grupo prosttico
si lo hay), fijndolo y luego rompiendo alguno de
sus enlaces.

La regin de la enzima que se une al sustrato

recibe el nombre de centro activo.
Caractersticas del centro activo

Es una parte muy pequea del volumen total de la enzima.

Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita

encajar al sustrato.

Estn formados por aminocidos lejanos en la secuencia polipeptdica,

que debido a los repliegues de sta, quedan prximos.

Los radicales de estos aminocidos presentan afinidad por el sustrato, lo

atraen y establecen enlaces dbiles con l.

Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos
resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.
En una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminocidos

Aminocidos estructurales.
Son los que no establecen enlaces qumicos
con el sustrato Son los ms abundantes y los
responsables de la forma de la enzima.
Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminocidos,
124 son estructurales y slo 5 no lo son.

Aminocidos de fijacin.
Son los que establecen enlaces dbiles con el
sustrato y lo fijan.
Se encuentran en el centro activo de la enzima

Aminocidos catalizadores.
Son los que al establecer enlaces, dbiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan
la rotura de alguno de sus enlaces. Centro activo
Son los responsables de su transformacin.
Tambin estn en el centro activo
 La especificidad de los enzimas

Fischer (1890) Modelo llave (sustrato) - cerradura (enzima)

 La especificidad de los enzimas

En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces

con el sustrato, modifican la forma de sus centros activos para adaptarse
mejor al sustrato, es decir, solamente son complementarias despus de
haberse unido a l, es el llamado acoplamiento inducido (como el guante
(enzima) se adapta a la mano (sustrato)).
La especificidad puede darse en varios grados.

Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima slo acta sobre un

sustrato, por ejemplo, la ureasa slo acta sobre la urea.

Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un

determinado grupo de molculas, por ejemplo, la -glucosidasa que
acta sobre todos los -glucsidos

Especificidad de clase. Es la menos especfica, dado que la actuacin

de la enzima no depende del tipo de molcula, sino del tipo de enlace
Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo
de molcula.
Cintica de la actividad enzimtica

En una reaccin enzimtica con una concentracin de enzima constante,

al incrementar la concentracin del sustrato se produce un aumento de
la velocidad de reaccin. Este incremento en la velocidad de reaccin se
debe a que, al haber ms molculas de sustrato por unidad de volumen,
se aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima.

Llega un momento en que la velocidad

Vel ocidad de
reaccin
de reaccin deja de crecer, es decir, se
llega a una velocidad mxima (Vmax).

Esto se debe a que todas las

Vmax molculas de la enzima ya estn
ocupadas por molculas de sustrato,
formando el complejo enzima-sustrato,
Vsemimax lo que se denomina saturacin de la
enzima.

KM [S
Constante de Michaelis-Menten (KM).

Es la concentracin del sustrato a la cual la velocidad de reaccin es la

mitad de la velocidad mxima. KM depende de la afinidad que hay entre la
enzima y su sustrato.
Un valor de KM pequeo indica mucha afinidad (la mitad de la velocidad
mxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeas)
Se denomina nmero de recambio (turnover) o constante cataltica al
nmero de molculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo.
 Inhibicin enzimtica
La inhibicin puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.

1. La inhibicin irreversible. Los inhibidores irreversibles son

los que se combinan o destruyen un sitio esencial para la
actividad de la enzima.
2. La inhibicin reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el
centro activo, sino que slo se impide temporalmente su
normal funcionamiento. Existen tres modalidades:

a) Competitiva
b) No competitiva
c) Acompetitiva
 Inhibicin enzimtica

Conformacin similar al
Competitivos
sustrato

Se unen a un sitio
No distinto al centro activo
Reversibles competitivos
(alosterismo)

Inhibidores Acompetitivos
Se unen al
enzimticos complejo ES

Irreversibles Venenos
 La inhibicin reversible competitiva se debe a la
presencia de un inhibidor cuya molcula es
similar al sustrato por lo que compite con este en
la fijacin al centro activo del enzima.
Si se fija el inhibidor, la enzima queda
bloqueada.
La velocidad de la reaccin disminuye en
funcin de la concentracin del inhibidor.
 La inhibicin reversible no competitiva es cuando un determinado
producto se une a un lugar del enzima distinto del centro activo,
cambiando la forma del enzima e impidiendo la unin del sustrato
Enzimas alostricas

Las enzimas alostricas son aquellas que pueden adoptar dos formas
estables diferentes (activa e inactiva).

Estas enzimas, adems del centro activo, tienen al menos otro lugar,
denominado centro regulador, al que se puede unir una determinada
sustancia, denominada ligando.

Los ligandos pueden ser activadores o inhibidores.

 Inhibicin alostrica.
sustrato

Enzima activa

Sin inhibidor

Los inhibidores alostricos

se unen a una zona de la
enzima y cambian la Enzima inactiva
configuracin del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato
se pueda unir a l. con inhibidor

inhibidor
El alosterismo permite la autorregulacin de la actividad enzimtica.
Hay dos casos:

1. Regulacin por retroinhibicin o inhibicin feed-back. Se da en

enzimas cuya conformacin inicial es la activa. Se produce cuando
el producto final es el que al fijarse al centro regulador acta como
inhibidor, provocando la transicin alostrica a la forma inactiva de
la enzima.

2. Regulacin por induccin

enzimtica. Se da en enzimas
cuya conformacin inicial es la
inactiva. Se produce cuando
alguna sustancia inicial es la que
al fijarse sobre el centro regulador
provoca la transicin alostrica a
la forma activa de la enzima, por lo
que sta empieza a actuar sobre
el sustrato
 Cooperativismo

Las enzimas alostricas suelen estar formadas por varias subunidades

moleculares denominadas protmeros.

Cada protmero posee un centro activo y al menos un centro regulador. En

muchas enzimas, cuando al centro regulador se une una molcula
denominada activador o ligando, la conformacin del protmero vara,
haciendo funcional al centro activo.

La variacin en la conformacin de este protmero se transmite

instantneamente a los otros protmeros asociados hacindolos a su vez
activos, efecto que se denomina transmisin alostrica.

De esta forma la enzima pasa de estado inhibido a un estado activo o

cataltico.
Como para que una enzima alostrica actu es precisa la unin de uno o ms
ligandos y luego la del sustrato, la velocidad de reaccin en funcin de la
concentracin de sustrato no aumenta tan rpidamente como en las enzimas
no alostricas.

En cambio, si esta enzima es una subunidad y su transformacin al estado

activo se transmite alostricamente a todas las dems subunidades, son
muchas las que sbitamente empiezan a actuar, lo que se denomina
cooperativismo, y se produce un cambio de velocidad de reaccin muy
grande, la llamada ley del todo o nada.

La representacin grfica de la relacin

entre la velocidad de reaccin y la
concentracin del sustrato no es una
hiprbola, sino una curva sigmoidal o
curva en S
 Cooperatividad

Positiva Negativa

Muy sensible a Insensible a Representacin de los distintos

cambios en la cambios en la cambios conformacionales que
[sustrato] [sustrato] padece la hemoglobina al unirse
con una molcula de oxgeno

Un molcula de oxgeno se puede unir con el hierro (II) del grupo hemo en cada una de
las cuatro cadenas de la molcula de hemoglobina.

La desoxihemoglobina tiene una relativa baja afinidad para el oxgeno, pero cuando una
molcula se une a un nico hemo, crece la afinidad por el oxgeno, permitiendo que la
segunda molcula se una ms fcilmente, y la tercera y cuarta aun ms fcilmente.

Representacin de los distintos
cambios conformacionales que
padece la hemoglobina al unirse
con una molcula de oxgeno
La cooperatividad es un fenmeno comn y puede
llegar a ser crucial en la regulacin de la respuesta
enzimtica a cambios en la concentracin de sustrato.
La cooperatividad positiva hace que la enzima sea
mucho ms sensible a la concentracin de sustrato,
con lo que su actividad puede llegar a variar en gran
medida aunque se mueva en rangos muy estrechos
de concentracin de sustrato.
La cooperatividad negativa hace que la enzima sea
insensible a pequeos cambios en la concentracin
de sustrato.
Animaciones:

Mecanismo de accin enzimtica e inhibicin

Regulacin alostrica de enzimas

Retroinhibicin de vas bioqumicas

 Sustratos

Si el ligando no se une al centro

regulador el enzima no puede
unirse al sustrato

Ligandos

Si el ligando se une al centro

regulador , el centro activo se
modifica y el enzima se une al
sustrato
 Enzima inhibidor sustrato

El centro
activo est
Enzima sustrato Inhibicin competitiva ocupado. El
sustrato no
puede entrar

sustrato
Inhibicin alostrica Enzima
El centro
activo se
modifica por
la accin del
regulador regulador. El
sustrato El sustrato
sustrato no
Inhibicin esta
puede entrar
acompetitiva modificado,
no puede
entrar en el
centro activo
 Eficacia de las vas metablicas

En las vas metablicas el producto generado por una enzima es el

sustrato de la siguiente enzima, por ello, para aumentar la eficiencia del
sistema hay distintos mecanismos:

1. La compartimentacin. Consiste en separar mediante membranas

los lugares donde se realizan aquellas vas metablicas que no se
desea que se relacionen
2. Complejo multienzimtico. Es la asociacin de varias enzimas que
actan sucesivamente en una va. El complejo supramolecular
resultante es ms eficaz que si las enzimas estuvieran dispersas en el
medio.
3. Inclusin en membranas. Algunas enzimas y algunos complejos
multienzimticos se encuentran englobados de forma ordenada en las
membranas, de forma que esto facilita la unin entre los sucesivos
productos y las sucesivas enzimas.
Vitaminas
Son molculas muy variadas que pueden pertenecer a distintos grupos de
principios inmediatos.
Algunas son indispensables en la dieta, ya que no pueden ser sintetizadas por
el organismo (excepto la B5).
Otras vitaminas son necesarias para la actuacin de determinados enzimas,
ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas
metablicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar
importantes defectos metablicos.
Las cantidades necesarias son mnimas (una dieta variada garantiza las
necesidades del organismo)

Avitaminosis

Defecto

Hipovitaminosis
Vitaminas

Exceso Hipervitaminosis
Las vitaminas se clasifican segn su solubilidad en agua:

1. Vitaminas hidrosolubles.
Actan como coenzimas o precursores de coenzimas.
Son las del complejo B o la vitamina C

2. Vitaminas liposolubles.
No son solubles en agua y si en disolventes no polares.
Son lpidos insaponificables.
No suelen ser cofactores o precursores.
Son las vitaminas A,D,E y K
 Enfermedades
FUNCIONES
VITAMINAS carenciales
C (cido Coenzima de algunas peptidasas. Interviene
Escorbuto
ascrbico) en la sntesis de colgeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las
B1 (tiamina) Beriberi
enzima que transfieren grupos aldehidos
Constituyente de los coenzimas FAD y Dermatitis y lesiones
B2 (riboflavina)
FMN en las mucosas
B3 (cido Fatiga y trastornos del
Constituyente de la CoA
pantotnico) sueo
Constituyente de las coenzimas NAD y
B5 (niacina) Pelagra
NADP
Interviene en las reacciones de transferencia
B6 ( piridoxina) Depresin, anemia
de grupos aminos.
Coenzima en la transferencia de grupos
B12 (cobalamina) Anemia perniciosa
metilo.
Coenzima de las enzimas que transfieren
Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de Fatiga, dermatitis...
aminocidos.
Ceguera nocturna,
Ciclo visual, crecimiento, proteccin y
A (retinol) xeroftalmia,
mantenimiento del tejido epitelial
desecacin epitelial
Metabolismo del Ca2+, esencial en el Raquitismo,
D
crecimiento y mantenimiento de los huesos deformidades oseas