Enzimas

Mgtr. Blga. Mara Teresa Snchez Julca.

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Contenidos
Enzimas: Definicin, nomenclatura,
clasificacin internacional, actividad y
regulacin.
Funciones biolgicas. Aplicaciones.

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 Un catalizador es una sustancia que est
presente en una reaccin qumica, en
contacto fsico con los reactivos. Se
encarga de acelerar, inducir o propiciar
dicha reaccin sin intervenir en ella.
Esto quiere decir que no se desgasta en el
proceso ni forma parte de los productos
finales

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 siempre actan sobre un nico sustrato o
sobre un grupo de ellos.
Hay dos caractersticas fundamentales en la
catlisis enzimtica:
Las enzimas no sufren ninguna modificacin en
el proceso de la reaccin.
Las enzimas incrementanla velocidad de una
reaccin qumica.

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Catalasa.
2H2O2 -> 2H2O + O2
Una molcula de catalasa rompe 40
millones molculas de perxido por
segundo.

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 Especificidad Absoluta: Ej. La glucosa
Oxidasa que acta slo sobre la glucosa.
Especificidad relativa: Ej. La hexoquinasa que
fosforila la glucosa, fructosa, manosa,
glucosamina.

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Para explicar la especificidad de la enzima
por el sustrato se han propuesto varios
modelos:
El primero fue el modelo de la llave y
cerradura de Emil Fisher.
El segundo es el modelo de ajuste
inducido de Koshland.

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 COFACTORES ENZIMTICOS
NO PROTICOS

Pueden ser:
Iones metlicos : Zn2+,Cu2+, Mn2+, K+, Na+ , Ca+2
Molculas orgnicas pequeas:coenzimas.

tiamina (B1) Tiaminpirofosfato (transf. Aldehdo)

riboflavina (B2) FAD (transf. H+)
Nicotinamida NAD (transf. H+)
CoA Acarrea acilo

Coenzimas se unen covalentemente a la apoenzima:

Grupo prosttico

Otras slo transitoriamente durante la catlisis

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 CINTICA ENZIMTICA
Estudio de las velocidades a las que ocurren las reacciones

Permite dilucidar Mecanismos de reaccin

Se pueden conocer:

Afinidades de unin a sustratos e inhibidores

Mxima velocidad cataltica
Mecanismo cataltico
Papel de una enzima en la va
Velocidad a cantidad de enzima: condiciones de
Medicin de las enzimas para BQ y Anlisis clnicos

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 Factores que influyen en la actividad
enzimtica
Concentracin de sustrato [S]

Temperatura

pH. Afecta conformacin

Inhibidores
Competitivos: unen mismo sitio de l
sustrato
No competitivos: unen sitio diferente pero
disminuyen capacidad cataltica
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A mayor concentracin de sustrato es mayor la
velocidad, pero no aumenta indefinidamente.

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 La mayor parte de las enzimas tienen un pH
caracterstico en el cual su actividad es
mxima. Ese pH se llama pH ptimo. Por
encima y por debajo de este pH la
actividad declina.
Cuando los valores de pH son muy cidos
o muy alcalinos, no slo se modifica el sitio
activo, sino que se altera la estructura
terciaria de toda la molcula, pudiendo
llegar a la desnaturalizacin.

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 La mayor parte de las enzimas se inactivan a
temperaturas superiores a 55 60 C.

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 Suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del
sustrato bobre el cual actan.Ejemplo: Amilasa, Ureasa,
Tirosinasa, Gucosa 6-fosfatasa, etc.
Tambin se denominan por el tipo de reaccin que catalizan.
Ejemplo: deshidrogenasas, transaminazas, descarboxilasas,
etc.
Y algunas tienen nombres triviales o comunes tales como
ptialina, pepsina, etc.
El uso de distintos criterios llev a la Unin Internacional de
Bioqumica y biologa Molecular a proponer un sistema de
clasificacin ms ordenado, dividindolo en seis grandes familias
o clases.
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 Nomenclatura de la comisin enzimtica

Es un cdigo numrico de cuatro dgitos

encabezado por las letras EC (comisin
enzimtica)
Los cuatro nmeros estn separados por puntos.
El primer nmero se refiere a la clase de enzima.
El segundo a la subclase. El tercero y cuarto a
los grupo qumicos que intervienen en la
reaccin.
De esta manera cada enzima tiene un cdigo
nico.

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 Ejemplo:

ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) = EC

2.7.1.2.
El nmero 2 indica que es una transferasa.
El 7 que es una fosfotransferasa.
El 1 indica que el aceptor es un grupo OH.
El ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa
el que acepta el grupo fosfato.

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http://biomodel.uah.es/biomodel-
misc/anim/inicio.htm#prot

http://www.iesalbayzin.org/descargas/Anim
acionesBio-
Geo/WebBiologia08/AnimacBiologia.html

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