DESNATURALIZACIN DE LAS

PROTEINAS POR MTODOS MECNICOS

 QUE ES LA DESNATURALIZACIN?
Es la desnaturalizacin bioqumica que se puede entender en el
cambio estructural de las protenas o cidos nucleicos que se lleva
a la perdida de la estructura nativa de las molcula de estas
sustancias. En este cambio estructural conlleva un cambio en
funcin ptimo de los cidos nucleicos o las protenas pueden llegar
a perdicin total de su funcionamiento biolgico. Tambin, pero no
siempre pueden estar acompaado de cambios en las propiedades
qumicas-fsicas siendo lo ms utilizado la prdida de solubilidad.

LA DESNATURALIZACIN PUEDE PROVOCAR DIVERSOS EFECTOS EN LAS PROTENAS:

La prdida de las propiedades biolgicas.

Los cambios en las propiedades hidrodinmicas de las
protenas: disminuye el coeficiente de difusin y
aumenta la viscosidad.
Una drstica disminucin de su una solubilidad, ya que
los que sobra es hidrofbicos del interior y puede
aparecer en la superficie.

LOS TRATAMIENTOS MECNICOS:

Son aquellos como el amasado batido,

agitacin y/o el laminado que son
aplicados en el pan y en otras masas
pueden
en
muchas
ocasiones
desnaturalizar las protenas por sus
fuerzas de cizallamientos que se originan
a travs de los estiramientos que
modifican a la red proteica.

EL FENMENO DE DESNATURALIZACIN PUEDE

SER REVERSIBLE O IRREVERSIBLE

Este grado de reversibilidad depender del nivel de variacin que

sufrieron las estructuras al producirse la desnaturalizacin. Podemos
decir que ser directamente proporcional a la modificacin espacial, es
decir a mayor cambio menos reversible resultar. La re naturalizacin, en
caso de ser posible, solo se lograr quitando el agente desnaturalizante,
en un mbito de laboratorio y no en el hogar, ni mucho menos en el
sistema digestivo de ningn ser vivo.

LAS PROTENAS TIENEN DISTINTAS FORMAS

ESTRUCTURALES, LAS CUALES SE ENCUENTRAN
ORGANIZADAS DE LA SIGUIENTE MANERA:

ESTRUCTURA PRIMARIA: La estructura primaria es la secuencia

de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la
cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran.
La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que
sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: La estructura

secundaria es la disposicin de la secuencia de
aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a
medida que van siendo enlazados durante la
sntesis de protenas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposicin
espacial estable, la estructura secundaria

EXISTEN DOS TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA:

1.-La (alfa)-hlice:
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la
estructura primaria. Se debe a la
formacin de enlaces de hidrgeno
entre el -C=O de un aminocido y el
-NH- del cuarto aminocido que le
sigue

2.-La conformacin beta ():

En esta disposicin los aminocidos no
forman una hlice sino una cadena en
forma
de
zigzag,
denominada
disposicin
en
lmina
plegada.
Presentan esta estructura secundaria la
queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA TERCIARIA:
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria
de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin
globular. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia
de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tienen azufre.
2.- Los puentes de hidrgeno.
3.- Los puentes elctricos.
4.- Las interacciones hidrfobas

ESTRUCTURA CAUTERNARIA: Esta estructura informa

de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero.

Como la estructura tridimensional de una

protena se mantiene mediante interacciones
dbiles, si se alteran las condiciones que
mantienen estas fuerzas de atraccin se
produce la desnaturalizacin de la protena:
Modificacin estructural que conduce a la
prdida de su funcin

FACTORES DE DESNATURALIZACION:

El calor Afecta principalmente a los enlaces de

puente de hidrogeno y
produce una
desnaturalizacin de las
protenas suele
ocurrir de forma
brusca al alcanzar una
determinada temperatura

Las cadenas de protenas que hay en la clara de

huevo se encuentran enrolladas adoptando una
forma esfrica. Se denominan protenas
globulares. Al frer o en este caso cocer un
huevo, el calor hace que las cadenas de
protena se desenrollen y se formen enlaces que
unen unas cadenas con otras. Este cambio de
estructura da a la clara de huevo la consistencia
y color que se observa en un huevo cocinado.

Este proceso que se conoce con el nombre

de desnaturalizacin se puede producir de
muy diversas maneras:
Calentando: cocer o frer
Batiendo las claras

DESNATURALIZACIN POR FRO

Las bajas temperaturas pueden inducir la desnaturalizacin

de muchas protenas. As, enzimas que son estables a una
temperatura ambiente, pueden inactivarse a 0 C y algunas
protenas se agregan y precipitan cuando alcanzan
temperaturas de congelacin. Por otro lado las bajas
temperaturas
pueden
provocar
la
disociacin
de
oligmeros; varias lipasas y oxidasas no slo son
resistentes a las temperaturas de congelacin, sino incluso,
siguen activas a esas temperaturas.