UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE

GHOHMANN

BIOQUIMICA
PROTEINAS
PARTE II
Mgr. SOLEDAD BORNAS ACOSTA

ENLACE PEPTIDICO
Es un enlace covalente fuerte

ESTRUCTURA DE PROTEINAS
Las

protenas estn estructuradas por 1 o

ms cadenas polipeptdicas de aminocidos.
La
estructura proteica depende de la
cantidad y calidad de aminocidos; tambin
depende del tipo de enlaces.
Los niveles estructurales pueden ser:
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
CARACTERISTICAS:
a) Cadena lineal de carbonos y
nitrgenos.

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
b) Dos extremos: NH3+ terminal
COOH terminal
c) Estabilidad o Resonancia Magntica
d) Isomera Geomtrica Trans

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
e) Planos de rigidez intercalados

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
A) ALFA HLICE
La mayora de protenas lo presenta.
Caractersticas:

a) Se encuentra
estabilizada por
enlaces de H
que se colocan
en diferentes
niveles.

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
b) Cada vuelta
Completa mide 5.4
y cave exactamente
3.6 AAs.
c) La cadena R se
encuentra orientada
hacia afuera.

2. ESTRUCTURA SEGUNDARIA
d) Se
encuentra
interrumpido
por la
presencia de
prolina y
cidos
glutmicos
consecutivos

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
B) LAMINA PLEGADA
Llamada tambin Conformacin , Hoja
plegada.
Estructura poco comn
Caractersticas:
a) Formada por varias
cadenas polipeptdicas
que puede ser paralela
o antiparalela.

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
b) Tiene mayor resistencia
c) Son sometidas a fuertes tensiones
Ejemplo:
-Queratina
Fibroina de
La seda,

3. ESTRUCTURA TERCIARIA
Cuando la estructura alfa-hlice se pliega
dndonos la forma de una estructura globular.
La interaccin de la estructura alfa-hlice nos
favorece los pliegues, mediante enlaces:
- Inicos salinos
- Hidrgeno
- Disulfuro
- Hdrofbico
- Amidas
- Van Der Walls
- Otros.

4. ESTRUCTUA CUATERNARIA
Es la asociacin o unin de varias
cadenaspolipectdicas
con
estructura
terciaria,
establecindose
los
mismos
enlaces, pero tambin se ejerce atraccion de
fuerzas de masas.
Cada estructura
Terciaria se
denomina:
- MONOMERO,
- PROTOMERO
- SUBUNIDAD

4. ESTRUCTUA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria puede ser:
Homogenea :
Heterogenea:
Fosforilasa (2)
Hemoglobina (4)

ESTRUCTURA ESPECIAL
COLAGENO

INMUNOGLOBULINAS

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

I. Depende de su alto PM y tamao
A pesar de su alto PM son capaces de constituir soluciones coloidales viscosas.
1. DIALISIS
Las protenas pueden
ser separadas de los
fluidos corporales
utilizando una membrana
Semipermeable.
Ej. Membrana celular
Retiene protenas,
provoca presin osmtica
y retiene agua.

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

2. SEDIMENTACION
Las protenas
pueden ser
separadas por
Ultracentrifugacin
Incrementando
las fuerzas de
gravedad

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

II. Depende de la cantidad y calidad de

AAs.
1. POLARIDAD
De acuerdo a la polaridad se puede
generar fuerzas de atraccin molecular,
pero las protenas no lo hacen, porque
dependen de la calidad y cantidad de AAs.
Ej. Si una protena presenta mayor
cantidad de AAs polares, las molculas
protecas se van a rodear de una capa de
agua llamada AGUA DE SOLVATACION.

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

Las protenas son mas

cuando presentan mayor
cantidad de
AAs polares,
por lo tanto
tendrn
mayor cantidad
de agua de
solvatacin

solubles

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

2. SOLUBILIDAD
Segn la presencia de carga, favorece
la solubilidad de una protena.
Existen dos tipos de protenas:
a) Protenas HIDROFILICAS

Enzimas, protenas de los lquidos

corporales.

b) Protenas HIDROFBICAS

Estructurales como colgeno, fibrosas,

elastina.

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

3. PROPIEDAD ELECTRICA
Las protenas presenta e su estructura
varios grupos ACIDO y BASE a nivel de
los AAs.
Acido (COO- ) cido Glu y Asp
NH Arg, His
Base (NH3+ ) Lis,
CO
3

COO
-

O-

NH3+

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

A pH = 0 todos los grupos Acido-Base estn sin disociar y si
elevamos el pH los grupos COO-empiezan a disociarse y luego
el NH3+
Estado Bsico: cuando la protena tiene o predomina carga
positiva.
Estado Neutro: Cuando la protena tiene o predomina carga
positiva y negativa
Estado Acido: Cuando la protena tiene o predomina carga
negativa
COO
H

NH3+
NH3+
NH3+

COO
H
COO
H

Est. Bsico

NH3+
NH3+
NH3+

Est. Neutro

COO-

COOCOO-

Est. Acido

NH2
NH2
NH2

COO-

COOCOO-

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

PUNTO ISOELECTRICO
Es el punto que coincide con el pH del
medio, en donde las molculas protecas
adquieren carga neutra, cargas iguales o
carga cero y la mayora de las protenas se
vuelven insolubles.
Esta propiedad nos
ayuda a separar
a las protenas por
electroforesis

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

La SOLUBILIDAD puede ser afectada por:

a) FUERZA IONICA
del medio depende de la cantidad de NaCl
Puede ser:
-Pequea: La solubilidad se incrementa
Ej. Las globulinas en plasma es soluble en
cambio en agua es insoluble.
- Mayor: La solubilidad disminuye
logrando precipitar a la protena. Ej.
Tcnica de seco salado de la carnes.

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

b)SOLVENTES ORGANICOS
Las protenas pueden ser precipitadas por
solventes orgnicos, eliminando el agua
de solvatacin (por deshidratacin) .
Ej. El etanol
+ protena
Protena
(T amb.)
deshidratada y esnaturalizada

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

c) ANIONES Y CATIONES ESPECIALES

Metales pesados + Protena
Sal insoluble
(Pb++ , Hg++ o Zn++ )(con carga
(protenato de
negativa)

Pb++ , Hg++ o Zn++ )

Tungstato (WO4-2 ) + Protena

Ac. Tricloroacetico
(con carga
positivo)
protena
Tricloroacetato
de protena

Sal insoluble
(Tungstato de

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

d) DESNATURALIZACIN
Es la alteracin de la estructura espacial de una
protena con la prdida de su funcin y solubilidad.
Agentes Desnaturaliz.
calor, radiacin
electromagntica,
pH extremos,
detergentes,
solventes organicos,
metales pesados,
qumicos y otros.

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

REACCIONES QUIMICAS
1. HIDRLISIS
puede darse por accin de cidos, bases
fuertes y enzimas. Ej.
HCl 6N (al vacio) + 110C hidrlisis por
horas o das
NaOH 4N + 100C Hidrlisis por 6 a 8 hs
Enzimas + 37C Hidrlisis en segundos
El inconveniente del HCl y NaOH es que
pueden ocasionar destruccin de los AAs.

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

2. IODINACION
Cuando son tratados con hipoyodito de
Sodio en medio alcalino experimentan
iodinacin a nivel de los residuos de
tirosina. Es util para istopos
radioactivos de iodo.
3. REACCION DE BIURET (reaccin de
color)

PROPIEDADES FISICO-QUIMICA DE PROTEINAS

Biuret +
Cu++ Complejo Azul Violeta
(Sol. Alcalina)

+
Cu++
Complejo tetracoordinado
(Sol. Alcalina) de Cobre (Azul violeta)

REACCIONES DE COLOR
Acido

Ntrico concentrado (REACCIN

XANTOPROTEICA) reacciona con AAS
aromticos.
Nitratos de Hg (REACCION DE MILLON) identifica
a la Tirosina.
Acido Glioxlico en medio alcalino (R. de
HOPKINS-COLE) identifica al Triptfano.
Hipoclorito de sodio (R. SAKAGUCHI) identifica a
la Arginina.
Acetato de plomo identifica AAs asufrados
REACCION DE FOLIN reconoce AAs en presencia
de un alcal.