AMINOCIDOS E

PEPTDIOS

Por que precisamos conhecer este

assunto?
O

que acontece em uma protena, na ligao de

uma enzima ao seu substrato, entre outras coisas,
dominado pela estrutura tridimensional das
molculas e por sua distribuio de cargas;

conhecimento dos aminocidos pode ser

fundamental para o entendimento em nvel
molecular do funcionamento das molculas e isto
possibilita planejar como, por exemplo, inibir uma
enzima, planejar o desenho de um novo frmaco.

Aminocidos
So

as unidades fundamentais das

PROTENAS.

Todas

as protenas so construdas por um

conjunto de 20 aminocidos, ligados
covalentemente em sequncia lineares
caractersticas.

Os aminocidos no possuem um nome

sistemtico.
A glicina tem esse nome devido ao gosto doce
(glycos = doce).
A tirosina foi originalmente isolada do queijo
(tyros = queijo).
O cido glutmico foi encontrado no glten de
trigo

Estrutura qumica geral

o radical "R" quem define uma srie de

caractersticas dos AA, tais como polaridade e grau de
ionizao em soluo aquosa.
a polaridade do radical "R" que permite a
classificao dos aminocidos em 3 classes.

CLASSIFICAO

A polaridade dos grupos R varia

amplamente, desde um comportamento
no-polar ou hidrofbica at polaridade alta
ou hidroflica.

Os aminocidos diferem entre si pela

estrutura da cadeia lateral.

As propriedades das cadeias laterais dos

aminocidos principalmente o fato de
algumas delas terem afinidade pela gua e
outras no so importantes para a
conformao das protenas e, portanto, para

AMINOCIDOS APOLARES

Grupos R ---- constitudos por cadeias orgnicas

com carter de hidrocarboneto que no interagem
com a gua. Tm geralmente uma localizao interna
na molcula de protena, quando esta globular (nas
protenas de membrana, ficam mergulhadas na
bicamada lipdica).

AMINOCIDOS POLAR NOCARREGADO

So

aminocidos com radicais "R" contendo

hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida.

AMINOCIDOS POLAR
CARREGADO

"R"

Carregado Positivamente

so aminocidos diamino e
monocarboxlicos.
"R"

Carregado Negativamente:

so aminocidos monoamino e
dicarboxlicos.

"R" carregado positivamente

(aminocidos polares bsicos)

"R" carregado negativamente

(aminocidos polares cidos)

Estrutura dipolar dos

aminocidos
Aminocidos:

grupos cidos e bsicos

Sofrem uma reao cido-base

intramolecular e existem primariamente
na forma de um on dipolar, ou zwitterion
(do alemo zwitter, hbrido).

 Aminocidos:

ANFTEROS (podem reagir

como cidos ou bases)
Em meio cido: o nion carboxilato, e
no o grupo amino, que atua como centro
bsico e recebe o prton

Em meio bsico: o ction amnio, e no

o grupo carboxila,que age como centro
cido e perde um prton

PONTOS ISOELTRICOS
Em

soluo, a forma predominante do aminocido depende

do pH da soluo e da natureza do aminocido.

Em

solues fortemente cidas, todos os aminocidos

estaro presentes, principalmente como ctions.

Em

solues fortemente bsicas, os aminocidos estaro

presentes como nions.

Num

certo pH intermedirio, chamado PONTO ISOELTRICO

(pI), a concentrao do on dipolar ser mxima e as
concentraes dos nions e ctions sero iguais.

Curva de titulao

Na titulao ocorre a adio

ou remoo de prtons.

Curva de titulao da
glicina
cada molcula da base
adicionada resulta na
remoo de um prton de
uma molcula do
aminocido.

 A curva mostra 2 estgios distintos:

pH muito baixo, a espcie inica predominante +H3NCH2
COOH.
no ponto mdio do primeiro estgio da titulao, no qual o
grupo COOH perde o seu prton, esto presentes
concentraes equimolares da forma doadora de prtons
(+H3NCH2COOH) e da forma receptora ( +H3NCH2COO-). No
ponto mdio da titulao, o pH igual ao pKa do grupo
protonado que est sendo titulado.
o pKa uma medida da tendncia do grupo para ceder o
prton.
a medida que a titulao prossegue, outro ponto importante
atingido quando o pH assume o valor 5,97.
A remoo do primeiro prton est completa e a remoo do
segundo comeou.
O segundo estgio da titulao corresponde remoo de um
prton do grupo NH3+.
O pH no ponto mdio deste estgio 9,60, igual ao pKa para
o grupo NH3+.
A titulao est completa em um pH perto de 12, neste ponto
a forma predominante da glicina H 2NCH2COO-.

Exemplo:
Soluo fortemente cida (por exemplo, em pH 0):

Forma catinica da alanina

pKa1 = 2,3
Forma

catinica da alanina um cido mais forte:

uma espcie carregada positivamente e deve
perder um prton mais facilmente.

Forma do on dipolar: um cido em potencial,

pois o grupo NH3+ pode doar um prton.

Ponto isoeltrico (pI) de um aminocido como a

alanina a mdia entre pKa1 e pKa2.
pI = 2,3 + 9,7 = 6,0 (pI da alanina)
2

REAES QUMICAS

caractersticas
A

dos seus grupos funcionais.

mais importante reao a ninidrina, sendo

muito utilizada para deteco e quantificao
de amostras de aminocidos em quantidades
de microgramas.

Reao

com ninidrina

aminocidos so aquecidos em soluo

contendo excesso de ninidrina
grupo -amino livre produzem um
produto prpura
em condies apropriadas a intensidade
da cor produzida proporcional
concentrao do aminocido presente.

PEPTDEOS

so polmeros de aminocidos e estes

variam de tamanho.

2 molculas de aminocidos podem ser

unidas covalentemente atravs de uma
ligao peptdica.

essa ligao formada por remoo dos

elementos da gua de um grupo
carboxila de um aminocido e do grupo
amino de outro aminocido.

Ligao peptdica

OH

H 3C
CH2OH H H

H CH2

H CH3

CH3
CH

H CH2
-

H3N CH C N C C N C C N C C N C COO
O

H O

Pentapeptdio

H O

H O

Ser-Gly-Tiro-Ala-Leu

ligao peptdica a ligao covalente

mais importante.

As

ligaes peptdicas podem ser

hidrolisadas por aquecimento tanto com
cido forte, base forte e tambm por
determinadas enzimas chamadas
proteases.

 Outro

tipo de ligao que ocorre com

frequncia a ligao dissulfeto formada entre
dois resduos de cistena.

ligao dissulfeto desempenha um papel

especial na estrutura de muitas protenas.

PROTENAS
macromolculas

biologicamente mais

abundantes.
quase

tudo que ocorre na clula

envolve uma ou mais protenas.

CLASSIFICAO
De

acordo com suas funes biolgicas

Enzimas
Grupo mais especializado. Cada enzima capaz de
catalisar um tipo de reao qumica diferente.

Protenas transportadoras
No plasma sanguneo - ligam-se a ons ou a molculas
especficas ao quais so transportados de um rgo
para outro.
Na membrana plasmtica e intracelulares - ligam-se a
glicose, aos aminocidos ou outras substncias e a
transportam atravs da membrana.

 Protenas nutrientes e de armazenamento

As sementes de muitas plantas armazenam protenas
necessrias para a germinao e o crescimento dos
brotos.

Protenas contrteis ou de motilidade

Habilitam clulas e organismos com a capacidade de
contrarem-se. A actina e miosina funcionam no sistema
contrtil do msculo esqueltico.

Protenas estruturais
Servem como filamentos de suporte para fornecer
proteo ou resistncia a estrutura biolgica. O principal
comportamento das cartilagens e dos tendes a
protena fibrosa colgeno. Os ligamentos contm elastina.


Protenas de defesa
Defendem os organismos contra a invaso de
outras espcies ou os protegem de ferimentos

Protenas reguladoras
Ajudam a regular a atividade celular ou
fisiolgica.
Ex. hormnios.

CLASSIFICAO
Protenas

Simples

Por hidrlise total resultam aminocidos como nicos produtos.

Elas so classificadas de acordo com a sua solubilidade.

Protenas

Conjugadas

So molculas mais complexas, nas quais as protenas se

encontram combinadas com substncias de carter no
protico = grupo prosttico.
As duas fraes da molcula de uma protena conjugada podem
ser facilmente separadas por hidrlise branda, sem que a parte
protica sofra alteraes.
A classificao feita de acordo com a natureza do grupo
prosttico.

 Cromoprotenas
O n.p. constitudo de um pigmento: clorofila, riboflavina,
carotenides, pigmentos biliares e heme.

Lipoprotenas
O n.p. constitudo por um lipdeo (lecitina, colesterol)
Nucleoprotenas

O n.p. so cidos nuclicos (polmeros contendo carboidratos, cido

fosfrico e bases nitrogenadas). So as + importantes devido
funo de transmisso de informaes genticas.
Glicoprotenas

O n.p. constitudo de carboidratos. Ex. mucina - suco gstrico.

Fosfoprotenas

O n.p. o cido fosfrico.

Metaloprotenas

O n.p. constitudo de metais pesados.

 Protenas

Derivadas

So obtidas por hidrlise intensa (protelise),

de protenas simples ou conjugadas, pela
ao de cidos, bases ou enzimas.
As propriedades fsicas tambm so
modificadas; a viscosidade inicial
diminuda e perdem a propriedade de serem
coaguladas pelo calor.
A classificao feita de acordo com o PM:

 Protenas derivadas primrias

Resultante de decomposio branda. A ciso da
cadeia pequena ou pode nem ocorrer como
acontece no caso das protenas desnaturadas.

Protenas derivadas secundrias

Clivagem da cadeia peptdica causa a formao de
uma mistura complexa de molculas de diferente
tamanhos, com diferentes composies em
aminocidos, e portanto, diferentes propriedades, e
que podem ser classificadas em proteoses, peptonas e
peptdeos.