UNIVERSIDAD NACIONAL AUTONOMA DE MEXICO

FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES CUAUTITLAN

MATERIA:
QUIMICA ORGANICA II
ALUMNA:
RAMIREZ RANGEL MARIA FERNANDA
PROFESOR:
JOSE LUIS ARIAS TELLEZ
TEMA:
AMINAS Y PROTEINAS
GRUPO:
2301

INTODUCCIN
Las aminas son derivados del amoniaco, la cual esta constituido por
un atomo de nitrogeno y tres de hidrogeno, y estos estan presentes
tanto en plantas como en animales.
Por otra parte las proteinas estan constituidas por aminoaciodos, la
cual estan unidos mediante enlaces peptidicos. Las proteinas son
cadenas de aminoacidos.
Adems de las protenas y cidos nucleicos, una gran mayora de
agentes farmacuticos contienen grupos funcionales amino.

AMINAS

Las aminas son abundantes y

tienen demasiadas funciones; ya
sean como neurotransmisores,
biorreguladores, vitaminas entre
otros.
Su clasificacion se determina como;
aminas primarias secundarias y
terciarias; dependiendo la cantidad
de atomos de hidrogeno del
amoniaco se determina su
clasificacin, donde se remplaza
por un grupo alquilo o arilo.

Las sales cuaternarias de amonio

contienen 4 grupos de alquilo o de
arilo, la cual se unen al nitrogeno.

Esta clasificacion de aminas ya sean

primarias, secundarias o terciarias,
no siguen con el mismo sistema de
alcoholes o halogenuros de alquilo.
De igual manera se pueden
clasificar dependiendo de la
naturaleza de o los grupos unidos al
nitrogeno, se clasifican como
alifaticas, aromaticas, o
alquilarilamidas.

El atomo de nitrogeno se forma por

un ciclo, y esta se clasifica como
heterociclica.

Las aminas son demasiado polares,

es decir que el momento dipolar del
par aislado de sus electrones se
suman a los moentos dipolares de los
enlaces C-N y H-N.

BASICIDAD DE UNA AMINA

Las aminas se pueden comportar como una base de lewis, o como

un nucleofilo, esto a partir de un par de electrones que no estan
enlazados al atomo de nitrogeno, de igual manera puede actuar
como una base de Bronsdted-Lowry, a travs de la aceptacion de un
proton de un acido.

NOMENCLATURA.
La nomenclatura de las aminas se puede nombrar por IUPAC, CAS,
y por su nombre comun.
IUPAC: el grupo NH2 es un sustituyente; aminoalcano esto quiere
decir que el hidrocarburo da nombre al compuesto
CAS: la amina se une a la cadena, dando nombre alcanamida.
NOMBRE COMUN: se nombran el orden alfabeticamente.

de igual manera las aminas se nombran principalmete por los grupos

alquilos ligados al nitrogeno. prefijos: di, tri y tetra.

QUIRALIDAD
Las aminas que tienen tres sustituyentes diferentes al nitrogeno
puede llegar a ser quiral en un principo, pero el par de electrones
llegan a ser el cuarto sutituyente
Las aminas pueden ser quirales cuando su carbono sea quiral.
Las sales cuaternarias son quirales siempre y cuando sus grupos
alquilos unidos al nitrogeno, son diferentes.

SINTESIS DE LAS AMINAS

GABRIEL: es la alquilacion contralada para las aminas primarias. El

sutrato es un halogenuro de alquilo y el reactio es ftalimida de
potasio

SINTESIS POR REDUCCION DE OTROS GRUPOS

FUNCIONALES

El nitrogeno que se encuentra en las aminas esta en un estado de

oxidaciion baja. Es decir que las aminas se obtienen a partir de la
reduccion de otras funciones nitrogenadas que se encuentren mas
oxidadas.

SALES DE AMONIO CUATERNARIAS: REACCION DE

ELIMINACION DE HOFMANN

La eliminacion de las sales de amonio

cuaterniarias se lleva por medio de E2
y esta necesita una base fuerte. Para
que se administre la base, el yoduro
de amonio cuaternario se conviente
en hidroxido de amonio mediante
oxido de plata. Cuando el hidroxido
de amonio esta a una temperatura
elevada se produce la eliminacion E2.
y este proceso se le conoce como
Eliminacion de Hofmann.

ELIMINACION DE COPE

Las reacciones de eliminacion de cope se determinar a partir de la

carga positiva en el atomo del nitrogeno, y los oxidos de la amina
participan en esta reaccion de eliminacion. Es decir que el oxigeno
de los oxidos de la amina son el centro basico que se requieren en
esta eliminacion. Esta eliminacion se efectua por medio de un estado
transitorio ciclico.

PROTEINAS
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono,
hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y
en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre
entre otros elementos.
se consideran como polimeros de pequeas moleculas definidas
como aminoacidos, los cuales se unen mediane enlaces peptidicos.

AMINOACIDOS

Los aminoacidos forman proteinas, y estos se denominan por la

composicion quimica que presentan, donde un grupo amino (-NH2) y
un carboxilo o acido (-COOH) se unen a un carbono.

Existen al menos 20 diferentes tipos de aminoacidos

los cuales se caracterizan por un radical R.

AMINOACIDOS ESENCIALES
El cuerpo humano no puede generar los aminoacidos esenciales por si solos. La obtencion de
estos son largas y energticamente costosas.
Los aminoacidos esenciales en humanos son:
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina

ENLACES PEPTIDICOS
Los aminoacidos se encuentran unido por
medio de enlaces peptidos, se forman por
sintesis (via de deshidratacion), entre el
grupo carboxilo del primer aminoacido cn
el grupo amino del segundo aminoacido,
Un claro ejemplo de un enlace peptidico
entre ds aminoacidos se le conoce como
una reaccion de condensacion; es decir
que las dos moleculas se unen mediante
un enlace covalente CO-NH y se forma
un dipeptido.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Las proteinas consisten de una cadena lineal de aminacidos , pero
se diferencia de la secuencia que estas llevan sus aminoacidos, y
este tipo de secuencias se les conoce como estructura primaria de la
primaria.
La secuencia lineal puede adoptar multiples conformaciones en el
espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero lineal.
Adems las protenas adoptan distintas posiciones en el espacio, por
lo que se describe una tercera estructura.

ESTRUCTURA PRIMARIA
Se constituye por la secuencia de aminoacidos de una cadena
polipeptidica.
Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptdicos.
Pero el resto de los enlaces pueden girar libremente.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Esta se consitutye por el plegamiento de la
cadena polipeptidica que se adopta por medio
de puentes de hidrogeno entre los atomos que
forman el enlace peptidico.
Helice alfa: Est formada por el enrollamiento
de la cadena polipeptdica sobre s misma en
forma de espiral. Se forma una hlice
dextrgira

Estructura o en lmina plegada:Los planos de los enlaces

peptdicos sucesivos se disponen en ziz-zag, como una hoja
plegada. La molcula se estabiliza mediante puentes de Hidrgeno
que se establecen entre el CO y el NH de aa pertenecientes a la
misma cadena o a otra cadena. Los carbonos se disponen en las
aristas y los R alternativamente hacia arriba o hacia abajo del plano.
Esta estructura est presente en la fibrona (protena de la seda)

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposicin espacial que adopta la secundaria
al replegarse adquiriendo una conformacin ms o
menos redondeada. En general, presenta hlice
en los tramos rectos y estructura en las dobleces.
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en
las que una de las dimensiones es mucho mayor
que las otras dos
Protenas con estructura terciaria de tipo globular,
ms frecuentes, en las que no existe una
dimensin que predomine sobre las dems, y su
forma es aproximadamente esfrica.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
La presentan aquellas protenas que tienen
ms de una cadena peptdica. Cada
cadena constituye una subunidad. La
agrupacin de varias subunidades forma
un oligmero.
La formacion de estas estructuras se debe
a interacciones especificas proteinaproteina. Son interacciones no covalentes
como puentes de hidrogeno, interacciones
hidrofobas e interacciones electrostaticas.

PROPIEDADES
Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen
sobre todo de los radicales R libres y de que estos se puedan
interrelacionar con el medio.
ESPECIFICIDAD:
se refiere a su funcin. No todas las proteinas son iguales en los organismos,
cada una posee proteinas especificas suyas que se ponen de manifiesto en
los procesos de rechazo de organos transplantados.
DESNATURALIZACION:
Es la perdida de la estructura terciaria, se rompen los puentes que forman
dicha esructura. Este tipo de proteinas tienen la misma conformacion.
Se puede producir por medio de cambios de temperatura y variaciones de pH.

CLASIFICACION DE PROTEINAS
Holoproteinas o simples: compuestas nicamente por aminocidos
Globulares: solubles en agua (coloides), tienen estructura terciaria o
cuaternaria y funcin dinmica.
i.
Albuminas:funcin de reserva y transportadoras.
ii.
Globulinas: , , globulinas.
iii.
Protaminas: Asociadas a los cidos nucleicos.
.Protenas fibrilares, filamentosas o escleroprotenas: carecen de estructura
terciaria y nicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en
agua
i.
Colageno:Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y seo
ii.
Queratina:Forma estructuras como pelo, lana, uas, plumas

Heteroprotenas (protenas conjugadas): se forman por dos moleculas:

Proteico: una proteina
Postetico: una molcula no proteica
Si una heteroprotena pierde su grupo prosttico recibe el nombre de apoprotena:
i.
Glucoproteinas:como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH.
ii.
Lipoproteinas:como el LDL y HDL
iii.
Fosfoproteinascon cido fosfrico, como la casena de la leche
iv.
Nucleoproteinas:como los cromosomas y la cromatina
v.
Cromoproteinas: puede ser de dos tipos:
a.
Porfirinico: Derivados de la metalporfirina, que es una porfirina (anillo
tetrapirrlico)
b.
No porfirinico:Por ejemplo la hemocianina, pigmento azul por presencia de
cobre

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Estrutural: forma parte de la membrana estructural
Catalitica: Catalizan reacciones quimicas
Reguladora: muchas son hormona, la accion es parecida a las
enzimas
Reserva: actuan como almacen de aminoacidos.
Defensiva: defienden el organismo de sustancias extraas
Contractil: intervienen en la contraccion muscular.
Transportadora: transpotar diferentes tipos de sustancias
Homeostatica: mantienne estables el pH y la concentracion osmotica

BIBLIOGRAFIAS
http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/ProteinasI_7448.pdf
http://www.bioquimica.dogsleep.net/Laboratorio/Plummer/Chp05a.pdf
http://www.sinorg.uji.es/Docencia/QO/tema5QO.pdf