Cintica Enzimtica

la velocidad de las reacciones catalizadas enzimticamente en

funcin de algunos parmetros experimentales como la
concentracin del sustrato o la de la propia enzima.

Cuando se mide la velocidad inicial de una reaccin catalizada

enzimticamente se observa que para concentraciones de
sustrato bajas la velocidad de reaccin es proporcional a dicha
concentracin, pero a medida que la concentracin de sustrato
aumenta la velocidad de reaccin deja de ser proporcional a sta.

Se produce una saturacin de la enzima por el sustrato.

Vmax: valor mximo que es caracterstico de cada enzima

Constante de Michaelis-Menten

La concentracin de sustrato a la cual la reaccin alcanza la

mitad de su velocidad mxima se conoce con el nombre de Km
(constante de Michaelis-Menten).

Km es un valor caracterstico de cada enzima y constituye una

medida de la afinidad del enzima por el sustrato:

valores bajos de KM indican una alta afinidad

valores altos representan una baja afinidad.

Inhibicin Enzimatica.

Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que

inhiben o anulan la accin de los enzimas sin ser transformados
por ellos.

La inhibicin enzimtica puede ser :

Irreversible

Reversible

Inhibicin irreversible.

Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima

unindose covalentemente a algn grupo funcional esencial para la catlisis
con lo que el enzima queda inactivado irreversiblemente.

Este tipo de inhibicin se conoce tambin como "envenenamiento" de la

enzima.

Por ejemplo algunos compuestos organofosforados txicos llamados venenos

nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actan inhibiendo
irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la
actividad del sistema nervioso.

Inhibicin reversible.

Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el

enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios
sustratos.

Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre

sino con el complejo enzima-sustrato.

Se distinguen tres tipos de inhibicin reversible:

INHIBICIN COMPETITIVA

INHIBICIN INCOMPETITIVA.

INHIBICIN NO COMPETITIVA

Inhibicin competitiva.

El inhibidor es una molcula que presenta un cierto parecido estructural con

el sustrato, de manera que puede competir con l por acceder al centro
activo, pero que no posee ningn enlace susceptible de ser atacado por el
enzima.

El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de

caractersticas cinticas anlogas a las del complejo enzima-sustrato, pero
que, lgicamente, no puede descomponerse a continuacin para dar lugar al
enzima libre y a los productos.

Inhibicin incompetitiva.

El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su

unin al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzimasustrato dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustratoinhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a
los productos.

El inhibidor se coloca prximo al centro activo situado de tal

manera que impide fsicamente la salida de los productos

Inhibicin no competitiva.

El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el

complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la accin de ambos.

Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar del enzima

diferente del centro activo provocando en el una alteracin que
dificulta bien la formacin del complejo enzima-sustrato o bien la
descomposicin de ste para dar lugar a los productos.

La unin con el inhibidor produce dos formas inactivas: los

complejos EI y ESI, ninguna de las cuales puede descomponerse
para dar lugar a los productos y al enzima libre

Enzimas Reguladoras.

Todas las enzimas presentan propiedades que las hacen

candidatas a constituir elementos reguladores del metabolismo.

Sin embargo, existen una serie de enzimas que, adems de

estas propiedades comunes a todos ellos, poseen otras que les
confieren un papel especficamente regulador del metabolismo

enzimas reguladoras.

enzimas alostricas (seg)

enzimas moduladas covalentemente (min)

https://www.youtube.com/watch?v=nID_kPXhAUE

Un caso muy comn de regulacin del metabolismo mediante enzimas

alostricas es la inhibicin por el producto final, tambin llamada
retroinhibicin o control feed-back.

https://www.youtube.com/watch?v=6x4eMj9bZu4

Enzimas Modulados
Covalentemente

Presentan dos formas, una activa y otra inactiva,

son interconvertibles.

Tal modificacin suele consistir en la adicin o eliminacin de un grupo

qumico esencial para la catlisis (generalmente un grupo fosfato, metilo,
adenilato u otros) de manera que la enzima modulada se activa cuando est
unido a dicho grupo y se inactiva cuando ste se elimina.

La modulacin covalente tiene la ventaja de que puede utilizarse

para amplificar una seal qumica, ya que una sola molcula de
enzima modulador puede activar o desactivar a muchas
molculas de la enzima modulada, que a su vez podrn actuar o
no sobre un elevado nmero de molculas de sustrato,
producindose as lo que se conoce como efecto cascada.