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- 2 ATP
+ 2 NADH + H+
+ 2 ATP
+ 2 ATP
+ 2 NADH + H+
+ 1 ATP
+ 3 NADH + H+
+ 1 FADH2
E+S
[ES]
E+P
Mecanismo de la reaccin
enzimtica
E+S
Unin al centro
activo
ES
Formacin de
productos
Complejo enzima-sustrato
E + P
Sitio
cataltico
Nomenclatura
Hay varias formas de nombrar una
enzima:
nombres particulares
nombre sistemtico
cdigo de la comisin de
enzimas (EC = Enzyme Comission)
de la UIB
Nomenclatura:
nombres particulares
Antiguamente, los enzimas reciban nombres
particulares, asignados por su descubridor.
Ejemplos:
Clasificacin y
Nomenclatura:
Comisin de Enzimas
Clases
1.
2.
3.
4.
5.
6.
xido-reductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Nomenclatura:
Comisin de Enzimas
EC 2.7.1.2.
2: transferasa
7: fosfotransferasa
1: el aceptor es un grupo OH
2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo
fosfato.
Clasificacin de enzimas
CK o CPK = EC 2.7.3.2: Creatina kinasa
Clases
Subclases
Subsubclases
Orden
Wiki
CPK o CK
ATP + Creatina (c. Alfa-metil guanidoactico)
ADP
HO3P-
Fosfocreatina
CH3
E a= 18 Kcal/mol
Ea= 6 Kcal/mol
MODELO LLAVE-CERRADURA
La estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias
Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es
siempre correcto
Modelos de la interaccin E - S
Cofactores - Coenzimas
A veces, una enzima requiere p/su funcin la
presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catlisis:
Los cofactores. Pueden ser iones
inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, Cu+
+
. Casi dos tercios de las enzimas conocidos
requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molcula orgnica
se llama coenzima.
Cofactores - Coenzimas
Muchas de estas coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas.
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran
unidos covalentemente a la enzima se llaman grupos
prostticos.
La forma catalticamente activa de la enzima =
holoenzima. La parte proteica de una holoenzima se
llama apoenzima (inactiva), de forma que:
Coenzima: NAD+
Deriva de la Vitamina B5
(cido nicotnico)
Coenzima:
FAD
Es grupo prosttico
FAD
forma oxidada
CINTICA ENZIMTICA
La cintica enzimtica estudia la velocidad de
las reacciones catalizadas por enzimas.
La velocidad de una reaccin catalizada por
una enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es
necesario purificar o aislar la enzima.
Estos estudios proporcionan informacin
directa acerca del mecanismo de la reaccin
cataltica y de la especificidad de la enzima.
CINTICA ENZIMTICA
CINTICA ENZIMTICA
MODELO CINTICO DE MICHAELISMENTEN
Finales del siglo XIX: estudios sistemticos del efecto de la concentracin
inicial del sustrato s/la actividad enzimtica.
En 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como
intermediario del proceso de catlisis enzimtica.
En 1913, Leonor Michaelis
y Maud Menten desarrollaron esta
teora y propusieron una ecuacin de
velocidad
que
explica
el
comportamiento cintico de las
enzimas.
v = v3 = k3 [ES] =
V = velocidad de la reaccin
catalizada por la enzima
Hay enzimas que no obedecen la ecuacin de MichaelisMenten. Se dice que su cintica no es Michaeliana.
Esto ocurre con las enzimas alostricas, cuya grfica
de v frente a [S] no es una hiprbola, sino una sigmoide
En la cintica sigmoidea, pequeas variaciones en la
[S] en una zona crtica (cercana a la KM) se traduce en
grandes variaciones en la velocidad de reaccin.
Efecto el pH
Variaciones del pH del medio
producen cambios en el estado de
ionizacin de algunos grupos de una
enzima, afectando su estructura
tridimensional y su actividad.
El cambio en la ionizacin de grupos
qumicos del sitio activo puede alterar
el reconocimiento del sustrato o la
reactividad de los AA del sitio activo.
Todas las enzimas tienen dos valores
lmites de pH entre los cuales son
efectivas, ms all se desnaturaliza y
deja de actuar.
Efecto de la Temperatura
Factor temperatura
Si aumenta la temperatura, aumenta la energa cintica de las partculas y su
movilidad producindose un aumento en el nmero de colisiones y la velocidad de
la transformacin. Si la temperatura contina aumentando, se comienzan a
romper uniones intermoleculares (responsables de la conformacin) y, as,
comienza a disminuir su actividad. Si la TC es excesiva, la enzima se
desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades catalticas.
Irreversibles
E + I EI
se unen fuertemente a la E y el complejo no se disocia
Reversibles
E + I EI
Inhibidores Reversibles
Pueden actuar de 3 modos:
ocupan temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el S original:
inhibidor competitivo
Se unen a otro sitio en la Enz y alteran su
conformacin espacial, impidiendo su unin al
S: inhibidor no competitivo
Se unen al complejo E-S impidiendo la catlisis
del sustrato: inhibidor acompetitivo
Inhibidores Reversibles
inhibidor competitivo
Inhibidores Reversibles
inhibidor no competitivo
Inhibidores Reversibles
inhibidor acompetitivo
Inhibidores Reversibles
inhibidor acompetitivo
Regulacin de la catlisis
enzimtica
las concentraciones del sustrato y de
los productos finales
presencia de inhibidores
modulacin alostrica
modificacin covalente
activacin por proteolisis (zimgenos)
isoenzimas
MODULACIN ALOSTRICA DE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones
interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa).
R es la forma ms activa porque se une al sustrato con ms
afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R
R <==> T
ACTIVADORES ALOSTRICOS
Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R
actuando s/una regin de la Enz distinta del centro
activo.
Son los llamados moduladores positivos
activadores alostricos.
El propio S es a menudo un modulador positivo.
APOENZIMA