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Sitio Activo

Cintica enzimtica

Cintica Enzimtica
Como las enzimas trabajan:
Las enzimas proporcionan un medio especifico (bolsillo
hidrofbico sitio activo) donde ocurre la reaccin
siendo energticamente mas favorable.
Las enzimas actan disminuyendo la energa de
activacin, de una reaccin qumica.
Las enzimas aumentan la velocidad de una reaccin
qumica, no afectando el equilibrio

Como las enzimas trabajan

Sitio activo bolsillo hidrofbico

Reaccin no catalizada

Reaccin catalizada

Diferencias entre una reaccin qumica y una


reaccin qumica catalizada enzimaticamente

Ecuacin de Michaelis & Menten


Cintica enzimtica:

La ecuacin de Michaelis & Menten describe la


cintica de una reaccin catalizada enzimaticamente,
describe el cambio de la velocidad de la reaccin con
respecto a la concentracin de sustrato, cuando la
concentracin de enzima se mantiene constante

Reacciones de orden cero y


de primer orden
Fase I (reaccin de primer orden):
Durante la fase inicial de la reaccin la velocidad es
casi lineal con respecto a la [S]. De manera que la
velocidad de la reaccin es directamente
proporcional a la [S]
Fase II (reaccin de orden cero):
Se alcanza una velocidad mxima y cualquier
incremento de la [S] ya no modifica la velocidad. De
manera que la velocidad de reaccin es
independiente de la [S]

Reacciones de orden cero y


de primer orden
Fase II (velocidad
de orden cero)

Fase I (velocidad
de primer orden)

Ecuacin de Michaelis & Menten

Vo= Velocidad inicial


Vmax= Obtenida a concentraciones saturantes de S
Km= Concentracin de sustrato a la cual una enzima
rinde la mitad de la Vmax

Vmax

Anhidrase Carbnica V vs. [S]

[E] = 1 x 10-6 M
v

Vmax = 1 Ms-1
KM = 0.012 M
kcat = 1 x 106 s-1

KM
[S]

Por que determinar Km?


El valor numrico de Km, establece un valor aproximado
para el nivel intracelular del sustrato.
Si Km----Cte para una enzima. Su valor numrico
proporciona un medio de comparacin de las enzimas
de los diferentes organismos, de los diferentes tejidos
del mismo organismo, del mismo tejido en las
diferentes etapas del desarrollo.

Por que determinar Km?


La cte Km indica la relativa adecuacin de los
diferentes sustratos con una enzima determinada
(afinidad por el sustrato).

Todos los ensayos enzimticos vlidos desarrollados


en el laboratorio clnico, estn basados sobre
conocimiento de los valores de Km para cada
sustrato.

Verdadera afinidad de la enzima por el


sustrato
Constante cataltica (Kcat):
Es la capacidad del enzima para llevar a cabo una
transformacin.
Nmero de recambio, cantidad mxima de molculas
transformadas por unidad de tiempo.
Vmax
Kcat = -----------[E t]

Verdadera afinidad de la enzima por el


sustrato
Eficacia cataltica (Kcat / Km):
Parametro que establece la eficacia cataltica del enzima.
Donde Kcat / Km es la cte de un proceso que depende de la
concentracin de la enzima y sustrato
Cada vez que un sustrato llega al sitio activo del enzima se
transforma en producto, por lo que la velocidad depende de
los rpido que llega el sustrato al sitio activo
Dado cuando [S]<<<<Km
Vm [S]
Vo = -------Km

Kcat
= ----------[S] [E t]
Km

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