MACROMOLCULAS

y
PROTEINAS

Contenidos
1. Tipos de polmeros segn su procedencia,
composicin, estructura y comportamiento
frente al calor.
2. Copolimeizacin
3. Tipos de polmerizacin:
3.1. Adicin.
3.2. Condensacin.

4. Principales polmeros de adicin:

(Polietileno, PVC, poliestireno)
2

Contenidos
5. Estructura molecular de los polmeros .
4.1. Polmerizacin cis-trans. Caucho.
3.2. Estereopolimerizacin.

6. Tipos de polmeros de condensacin:

(politelienglicol,
siliconas,
baquelita,
polisteres, poliamidas (Nailon).
7. Biopolmeros (Carbohidratos, protenas y
cidos nucleicos.

Polmeros o macromolculas
Son molculas muy grandes, con una masa
molecular que puede alcanzar millones de
UMAs que se obtienen por la repeticiones de
una o ms unidades simples llamadas
monmeros unidas entre s mediante
enlaces covalentes.
Forman largas cadenas que se unen entre s
por fuerzas de Van der Waals, puentes de
hidrgeno o interacciones hidrofbicas y por
puentes covalentes.
4

Tipos de macromolculas
Naturales:
Caucho
Polisacridos.
Almidn.
Celulosa.

Protenas.
cidos
nucleicos

Artificiales:
Plsticos
Fibras textiles
sintticas
Poliuretano
Baquelita
5

Tipos de polmeros
Segn su composicin: Por su
Homopolmeros
comportamiento ante
Un slo monmero
el calor:
Copolmeros
Dos o ms monmeros

Termoplsticos
Se reblandecen al
Segn su estructura:
calentar y recuperan
sus propiedades al
Lineales
enfriar.
Ramificados
Termoestables
Si algn monmero se
Se endurecen al ser
puede unir por tres o ms
enfriados de
nuevo por
6
sitios.

Polmeros segn su
naturaleza

Propiedades de los polmeros

sintticos.
Plsticos.
Termoplasticos: se moldean en caliente de forma
repetida.
Termoestables: una vez moldeados en caliente,
quedan rgidos y no pueden volver a ser
moldeados.

Fibras.
Se pueden tejer en hilos (seda).

Elastmeros.
Tienen gran elasticidad por lo que pueden
8
estirarse varias veces su longitud (caucho).

Tipos de polimerizacin.
Adicin.
La masa molecular del polmero es un
mltiplo exacto de la masa molecular del
monmero.

Condensacin.
Se pierde en cada unin de dos
monmeros una molcula pequea, por
ejemplo agua.
Por tanto, la masa molecular del polmero
10
no es un mltiplo exacto de la masa

Reaccin de adicin.
Iniciacin:
CH2=CHCl + catalizador

CH2CHCl

Propagacin o crecimiento:
2 CH2CHCl

CH2CHClCH2CHCl

Terminacin:
Los radicales libres de los extremos se unen a
impurezas o bien se unen dos cadenas con un
11
terminal neutralizado.

Polmeros de adicin.
MONMEROS
Eteno
Propeno
cloroeteno
tetrafloreteno
propenonitrilo
butadieno
fenileteno
metacrilato de
metilo

POLMEROS
Polietileno
Polipropileno
policloruro de vinilo
tefln
poliacrilonitrilo
polibutadieno
poliestireno
polimetilmetacrilato
12
neopreno

Estructura y usos de algunos

polmeros de adicin (1)
MONMERO POLMERO USOS PRINCIPALES
CH2=CH2
CH2CH2CH2CH2 Bolsas, botellas,

juguetes...
etileno
polietileno
CH2=CHCH3 CH2CHCH2CH Pelculas, tiles de
cocina,
|
|
CH3
CH3 aislante elctrico...
propileno
polipropileno
CH2=CHCl CH2CHClCH2CHCl Ventanas, sillas,
aislantes.
cloruro de vinilo policloruro de vinilo
CH2=CH
CH2CHCH2CH Juguetes,
embalajes
13

14

Ejemplo: Una muestra de polibutadieno tiene

una masa molecular media aproximada de
10000 UMAs Cuntas unidades de
monmero habr en la muestra?
CH2=CHCH=CH2
CH2CH=CHCH2
CH2CH=CHCH2CH2CH=CHCH2
Masa molecular monmero: 412 + 61 = 54 UMA
n = 10000/54 = 185

15

Polimerizacin cistrans
Monmero:

CH3
metil 1,3 butadieno
|
CH2=CCH=CH2
(isopreno)

Polmero:

CH3 H
CH3 H
CH3 H
\
/
\ /
\ /
C=C
C=C
C=C
/
\
/ \
/ \
CH2 CH2CH2 CH2CH2 CH2
16
Cisisopreno (caucho natural)

Polimerizacin cistrans
CH3
|
CH2=CCH=CH2 metil 1,3 butadieno
(isopreno)

CH2 H
\ /
C=C
/ \
CH3 CH2CH2
H
\ /
C=C
/ \
CH2 H
\ /
C=C
/ \

CH3 CH2
17

Polmerizacin estereoespecfica.
CH 3

Atctica
Atctica

Isotctica
Isotctica

H
CH 3

CH 3

CH 3

H
CH 3

CH 3

CH 3

CH 3
H

CH 3

CH 3

CH 3

CH 3

CH 3

CH 3

CH 3

CH 3

Uso de estereocatalizadores (TiCl4)

CH 3

Sindiotctica
Sindiotctica

H
CH 3

CH 3
H

H
CH 3

CH 3
H

CH 3

CH 3

18

H
CH 3

Principales polmeros de
condensacin.
Homopolmeros:
Polietilenglicol
Siliconas.

Copolmeros:
Baquelitas.
Polisteres.
Poliamidas.
19

Polmeros de condensacin:
Polietilenglicol.
Suele producirse por la prdida de una
molcula de agua entre 2 grupos (OH)
formndose puentes de oxgeno.
CH2OHCH2OH etanodiol (etilenglicol)

CH2OHCH2OCH2CH2OH + H2O

...OCH2CH2OCH2CH2O...
20

Polmeros de condensacin:
Siliconas

Proceden de monmeros del tipo R2Si(OH)2

Se utiliza para sellar juntas debido a su
carcter hidrofbico.

21
Ed. Santillana.
Qumica 2 Bachillerato.

Polmeros de condensacin:
La baquelita
Se produce por copolimerizacin por
condensacin del fenol y el metanal.
Se utiliza como cubierta en diferentes
electrodomsticos, como televisores...
OH

OH

OH

HCHO

CH2OH

+
CH2OH
22

Polmeros de condensacin:
La baquelita
OH
OH

H2
C

OH

H2

OH

H2
C

CH 2

OH
CH 2

CH 2

CH 2

C
H2

CH 2
OH
23

CH 2
OH

Copolmeros de condensacin:
Polisteres
Se producen por sucesivas reacciones de
esterificacin (alcohol y cido)
Forman tejidos.
El ms conocido es el tergal formado por cido
tereftlico (cido p-benceno dicarboxilico) y el
etilenglicol (etanodiol).
Ed Santillana. Qumica 2 Bach.

24

Copolmeros de condensacin:
Poliamidas
Se producen por sucesivas reacciones entre el
grupo cido y el amino con formacin de amidas.
Forman fibras muy resistentes.
La poliamida ms conocida es el nailon 6,6
formado por la copolimerizacin del cido adpico
(cido hexanodioico) y la 1,6-hexanodiamina

25

Ed Santillana. Qumica 2 Bach

Ejemplo: La siguientes reacciones son las de

obtencin de los polmeros: polister,
neopreno y polietileno. a)Identifique a cada uno de ellos.
b) Justifique si son polmeros de adicin o de
condensacin;. c) Nombre cada uno de los grupos
funcionales que aparecen en sus molculas.
d)Dependen las propiedades de la longitud de la
cadena? Y del grado de entrecruzamiento?
I. ...CH2= CH2 + CH2= CH2... CH2CH2CH2CH2

II. HOCH2 CH2OH +HOOC

CH2CH2OOC
COO

COOH H2O +

COOCH2CH2OOC

26
III. CH2 =CClCH=CH2 + CH2=CClCH=CH
2 + ...

Solucin
a) I = Polietileno, II = polister, III = neopreno
b) El polietileno y el neopreno son polmeros de
adicin pues la masa molecular del polmero es
un mltiplo exacto de la la delos correspondientes
monmeros, mientras que el nailon es de
condensacin pues se elimina en cada unin una
molcula de agua.
c) = (doble enlace) alqueno; OH hidroxilo
(alcohol); COOH cido carboxlico;
Cl haluro (cloruro); COOR (ster); fenilo
d) El grado de entrecruzamiento influye mucho
ms que la longitud de la cadena en las
27
propiedades pues crea estructura tridimensional

Ejercicio: Dadas las siguientes estructuras

polimricas: policloruro de vinilo; tefln
(tetrafluoretileno); cloropreno (neopreno); silicona y
polister.
(CH2CH)n; (CH2C=CHCH2)n ; (ROCRC
O)n ;

Cl (I)

Cl
F F

(II)

O (III)

(SiO)n ; (CC)n

R (IV)
F F (V)
a) Asocie cada una de ellas con su nombre y escriba
cuales son polmeros elastmeros y cuales
termoplsticos. b) Enumerar, al menos un uso domestico
o industrial de cada una de ellas.
28
c) Seale al menos dos polmeros cuyo mecanismo
de

Solucin
a) I = policloruro de
b) Tuberas
vinilo (termoplstico)
II = cloropreno
neumticos
(elastmero)
III = polister
tejidos
IV = silicona

sellador
antihumedad

V = tefln.
recubrimientos
antiadherentes
29

Polmeros naturales
Caucho.
Polisacridos. (Se forman por la condensacin de
la glucosa en sus dos estados ciclados y ).
Almidn: por condensacin dela -glucosa
Celulosa: por condensacin dela -glucosa

Protenas. Se producen por la condensacin de los

aminocidos formando dos estructuras:
-hlice: Estructura espiral
estructura : Estructura plana

cidos nucleicos. Se producen por la

condensacin de nucletidos.
30

Polisacridos.

Condensacin de
glucosa (almidn)
Condensacin de
glucosa (celulosa)

31

Estructura

Estructura

Polipptidos (protenas)

32

Estructura de un
polinucletido
Cada nucletido
se forma por la
condensacin de
cido fosfrico, un
monosacrido
(ribosa o
desoxirribosa) y
una base
nitrogenada
(citosina, guanina,
adenina, timina o
uracilo).
33

Estructura del ADN.

Citosina (C) Guanina (G)

Adenina (A) Timina (T)

34

Protenas

Protenas
1. Las protenas son las macromolculas que se encuentran en ms cantidad en las
clulas vivientes.
2. La palabra Protena viene del griego : protos que significa primero.
3. Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulacin, estructural entre otras.
4. Son el instrumento molecular a travs del cual se expresa la informacin gentica.
5. Todas las protenas desde las ms sencillas hasta las ms complejas estn
constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminocidos.
6. Las protenas estn constituidas por cadenas de amino cidos, unidos por un tipo
especfico de enlace covalente.
7. De la unin de estos aminocidos se puede encontrar protenas como: enzimas,
hormonas, anticuerpos, la membrana proteca del ojo, plumas, telas de araas, los
cuernos de rinocerontes, protenas de la leche y un millar de otras sustancias con
actividades biolgicas distintas
8. Son imprescindibles para la sntesis de protenas corporales y otros compuestos
funcionales como:
1.
2.
3.
4.

Hormonas
Anticuerpos
Neurotransmisores
enzimas

Un adecuado aporte calrico paralelo, asegura una buena

utilizacin de las protenas (AA) dietarias para estos fines
especficos.

Protenas
Clasificacin
1. Protenas simples u Holoprotenas: Las cuales estn
formadas exclusivamente o predominantemente por
aminocidos.
2. Protenas conjugadas o Hetero proteians : Poseen un
componente de proporcin significativa no aminoacdico
que recibe el nombre de grupo prosttico. Segn la
naturaleza de este grupo consideramos:
1.
2.

3.
4.
5.

Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en

su estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina,
Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura
azcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el
colgeno y otras protenas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se
encuentran en las membranas celulares.
Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico,
como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
Fosfoprotenas: Contienen en su molcula uno o ms
molculas de acido fosforico.

Protenas
Funciones
Entre las funciones ms importantes de las protenas se
consideran:
1. Su papel como catalizadores orgnicos (enzimas) de casi
todas las reacciones de los sistemas biolgicos.
2. Como hormonas transmitiendo informacin entre clulas.
3. Su participacin en el transporte y almacenamiento de
otras molculas pequeas, por ejemplo el transporte de
oxgeno por la hemoglobina.
4. En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra
infecciones.
5. Sirven como componentes estructurales en las clulas y
tejidos.
6. Ser la molcula bsica en los mecanismos de movimiento,

Aminocidos
Las protenas son polmeros constituidos por monmeros
denominados aminocidos proteicos o naturales, los cuales son 20.
Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo
-COOH unidos al mismo tomo de carbono alfa se diferencian entre s
por el tamao de sus cadenas laterales.

Los aminocidos se agrupan en cuatro categoras segn las

propiedades de sus cadenas laterales as.

Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua;
con actividad ptica y con un comportamiento anftero.
1. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la
asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a
cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminocidos en Dextrogiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia
la derecha, y Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda.

Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
2. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los
aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un
cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o
como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo
caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.

Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
3. El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra
(igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto
Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su
punto isoelctrico.

Aminocidos
Clasificacin
AMINOCIDOS NO POLARES
Poseen cadenas laterales hidrofbicas que no
interactan con el agua por lo tanto, se localizan al
interior de la molcula de protena de la cual hacen
parte. Esta ubicacin les impide quedar en contacto
con el agua. Son ejemplos de estos aminocidos no
polares la glicina (el ms sencillo), la alanina, valina,
leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples.
El primero frecuentemente aparece constituyendo los
dobleces angulares en la secuencia lineal de
aminocidos para lograr la conformacin
tridimensional de la protena. Adems hacen parte de
este grupo la prolina con cadena cclica de tres
tomos de carbono unidos al nitrgeno del grupo
amino y al carbono alfa del grupo carboxilo, esta
estructura le permite en la cadena peptdica la
formacin de "torsiones curvas", la cistena y la
metionina con tomos de azufre en sus cadenas
laterales. La cistena es menos hidrofbica que la
metionina por poseer un grupo sulfidrilo (SH) el cual
juega un papel importante en el plegamiento correcto
de las protenas ya que facilita la formacin de los
denominados puentes disulfuro. Otros dos
aminocidos no polares son la fenilalanina y el
triptfano con cadenas laterales anilladas.

Aminocidos
Clasificacin
AMINOCIDOS POLARES
Son aminocidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o
hidroflicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina
los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas
polares estos aminocidos pueden formar puentes de hidrgeno con el agua
y por su naturaleza hidroflica tienden a ubicarse en la regin externa de la
molcula de la protena que estn constituyendo.

Aminocidos
Clasificacin
AMINOCIDOS BSICOS (CATINICOS)
Son aminocidos con cadenas laterales que poseen grupos
bsicos cargados, carcter que los hace muy hidroflicos
Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo
los dos primeros los ms bsicos debido a que sus
cadenas laterales siempre estn cargadas positivamente.
La histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a
pH fisiolgico, as que frecuentemente juega un papel muy
activo en las reacciones enzimticas participando en el
intercambio de iones hidrgeno.
AMINOCIDOS CIDOS (ANINICOS)
tienen cadenas laterales cidas que terminan en grupos
carboxilos como el cido asprtico y el cido glutmico.
Estos aminocidos estn cargados negativamente en la
clula y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos
como aspartato o glutamato. Son muy hidroflicos y se
localizan en la superficie de las protenas.

Aminocidos
El enlace peptdico
Los diferentes aminocidos se polimerizan en el interior de las clulas para constituir pptidos
y protenas de acuerdo con la informacin gentica razn por la cual la polimerizacin se
realiza con la participacin de enzimas especficas y requiere del concurso del ARN y de los
ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reaccin de condensacin
entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo para formar un
enlace peptdico o amida con la eliminacin de una molcula de agua. El compuesto
resultante es un dipptido, el cual puede formar un segundo enlace peptdico entre su grupo
carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminocido dando lugar de nuevo a una
molcula de agua y originando un tripptido como se observa en la siguiente figura:

Aminocidos
El enlace peptdico
1. El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de
agua.
2. Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y
ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

Peptidos
Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por
enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace
Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van
enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable.
Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales
como:
1. Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
etc...
2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.
Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o
esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a
todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras,
es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.

Protenas
Niveles estructurales
La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su
actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles
de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA
esta representada por la sucesin
lineal de aminocidos que forman
la cadena peptdica y por lo tanto
indica qu aminocidos
componen la cadena y el orden en
que se encuentran. El
ordenamiento de los aminocidos
en cada cadena peptdica, no es
arbitrario sino que obedece a un
plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la
especificidad de cada proteina.

Protenas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial
que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza
en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de
enlaces dbiles (puentes de hidrgeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposicin espacial estable
determina formas en espiral
(configuracin -helicoidal y las
hlices de colgeno)
b) Formas plegadas
(configuracin o de hoja
plegada).

Protenas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de
la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que
se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes
de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayora de las proteinas adquieren su actividad biolgica o funcin.
Muchas protenas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas,
que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones
esquelticas. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo;
la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telaraas y
la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.

Protenas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el
acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes,
con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas
por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen,
tampoco, todas las proteinas. Algunas que s la presentan son: la
hemoglobina y los enzimas alostricos.

Protenas
Propiedades
SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse,
establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando
una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de
solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su
precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los
tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base
y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

Protenas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura
de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservndose solamente la
primaria. En estos casos las protenas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los
agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden
ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin
molecular; etc... El efecto ms visible de ste fenmeno es
que las protenas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biolgica.
La mayor parte de las protenas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C;
otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por
debajo de los 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin)
pero en muchos casos es irreversible.

Protenas
Propiedades
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms caractersticas y se
refiere a que cada una de las especies de seres
vivos es capaz de fabricar sus propias protenas
(diferentes de las de otras especies) y, an, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con
los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los
seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecfica e
intraespecfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las protenas explica algunos
fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no
de transplantes de rganos; injertos biolgicos;
sueros sanguneos; etc... o los procesos alrgicos
e incluso algunas infecciones.

Protenas
Funciones
Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y
dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas
son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener
su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos,
controlar y regular funciones, etc...
Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin
selectiva a molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras
molculas de la misma protena para originar una estructura mayor. Sin
embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los
anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al
ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... A continuacin
se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que
desempean

Protenas
Funciones
Funcin ESTRUCTURAL

Algunas protenas constituyen estructuras celulares:

1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y
actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresin de los genes.

Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

1. El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
2. La elastina del tejido conjuntivo elstico.
3. La queratina de la epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas
de araa y los capullos de seda, respectivamente.

Protenas
Funciones
Funcin ENZIMATICA
Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo
celular.

Funcin HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el
glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica
(que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Funcin REGULADORA
Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin
celular (como la ciclina).

Protenas
Funciones
Funcin HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles
antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos
sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

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Funciones
Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los
vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los
invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Protenas
Funciones
Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de
la contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Funcin DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.

Protenas
PROTENAS COMO CATALIZADORES BIOLGICOS
Las protenas no solo hacen parte de la estructura de la clula, ellas tambin
juegan un papel importante como catalizadores bilogicos en las clulas vivas
ya que incrementan la rata de reaccin qumica, es decir la velocidad a la cual la
reaccin se mueve hacia el equilibrio al reducir la energa de activacin y ejercer
control sobre las actividades celulares. La energa de activacin es la cantidad
de energa (en kJ) requerida para llevar mediante el rompimiento de enlaces de
energa a las molculas de los reactivos hacia un estado de catlisis. El poder
cataltico de las enzimas es impresionante, ya que el incremento de la velocidad
de las reacciones qumicas est entre 108 y 1020 veces, comparado con la
velocidad a la que se llevara a cabo la reaccin de manera espontnea.
Louis Pasteur demostr por primera vez la participacin de clulas vivas de
levadura en los procesos de fermentacin. A finales del siglo XIX se concluy
que las clulas intactas de levadura no eran necesarias para obtener el alcohol,
sino que se podan preparar extractos por macerado de las levaduras para
realizar la misma conversin enzimtica.