ENZIMAS

Tema 5 del tomo II del libro

Laboratorio de Diagnóstico Clínico
Fundamentos y Técnicas de Análisis Microbiológico

Profesor: José Ángel Pina Alburquerque

 Enzimas. Introducción:

 Los Enzimas actúan acelerando las reacciones químicas (108

a 109 veces mayor velocidad).
 Al finalizar la reacción el enzima no resulta transformado,
estando disponible para volver a actuar sobre una nueva
molécula.
 Son proteínas de alto PM. Actúan en los seres vivos. Son
catalizadores biológicos.
 Cada Enzima actúa sobre un sustrato específico en función
de su estructura tridimensional característica.
 El ambiente celular determina un control de dos tipos:
 Control genético de su síntesis.
 Control sobre el paso de su forma activa a inactiva o viceversa.
Enzimas. Introducción:
ESTRUCTURA DE UN ENZIMA
 Son Proteínas pero algunas necesitan
de un cofactor.
 APOENZIMA + COFACTOR =
HOLOENZIMA (activo)
 APOENZIMA:
 Parte proteica con alto PM
 Inactivo por separado
 COFACTOR: Parte no proteica que sí
se transforma en la reacción. Puede
ser:
 Ión metálico: Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co.
 COENZIMA: Molécula orgánica no
proteica. Muchos derivan de vitaminas
(CoA, NAD, NADP, FMN, FAD, etc.)
 Características de los Enzimas:
 Son inestables: Se desnaturalizan por
cambios fisicoquímicos como la
temperatura.
 Alta eficacia como catalizadores
 Alto grado de especificidad:
 Cada enzima solo reconoce un
determinado sustrato sobre el que realiza
un solo cambio.
 Las células producen un enzima para cada
una de las reacciones químicas que se
producen en su metabolismo.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

 E+S E-S P+E

 El enzima rebaja la energía de activación necesaria para
que tenga lugar la reacción química.
 Centro activo: Lugar del enzima por donde se realiza la
unión al sustrato (solo unos pocos aminoácidos forman
parte del centro activo).
 La especificidad del enzima por el sustrato es debida a la
forma tridimensional concreta de su centro activo
(estereoespecífico).
 Una misma molécula puede ser sustrato de varios enzimas
que la transformarán en diferentes productos.
Una misma molécula puede ser sustrato de varios
enzimas que la transformarán en diferentes
productos.
El centro activo
FACTORES QUE AFECTAN A LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Concentración de enzima
 Temperatura
 pH
 Concentración de sustrato
 Inhibidores
FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 Reversible:
 Competitiva
 No competitiva
 Irreversible: Por modificación de uno o
más grupos funcionales del enzima (NH2,
-COOH, etc).
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

 INHIBICIÓN
COMPETITIVA:
 El inhibidor tiene una
forma parecida al del
sustrato y se une de forma
reversible al centro activo
del enzima en lugar del
sustrato (compiten por
unirse al centro activo)
 Puede revertirse
incrementando la
concentración de sustrato.
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

 INHIBICIÓN NO
COMPETITIVA:
 Actúan en un lugar del
enzima distinto al centro
activo, llamado SITIO
ALOSTÉRICO.
 Causa una modificación
estructural que impide que
el sustrato se pueda unir
al centro activo.
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

 Respecto a los enzimas que requieren

iones metálicos para su actividad:
 El Cianuro es un potente inhibidor de
enzimas que contienen Fe (→Fe(CN)3)
 El Fluoruro es un inhibidor de enzimas
que requieren Ca o Mg.
RETROINHIBICION
 El producto final de una ruta bioquímica inhibe la actividad de
uno de los primeros enzimas de la ruta.
 Con ello se consigue evitar la formación de un exceso de
producto final.
RETROINHIBICION
FIN
Fin del tema 5 del tomo II del libro
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Fundamentos y Técnicas de Análisis Microbiológico

Profesor: José Ángel Pina Alburquerque