UNIDAD 2.

FUNCIN
BIOLGICA DE LAS
PROTENAS

2.1 Aminocidos de importancia biolgica

INTRODUCCIN
Las protenas junto con los cidos nuclicos
constituyen las molculas de informacin de los
seres vivos
Esta se almacenan en los genes en el ADN y se
transcribe para formar ARNs, y los ribosomas
traducen el mensaje formando protenas.

Cdigo gentico (64

codones)

Traduccin de
los 20 aa que
forman a las
protenas

AMINOCIDOS

Unidades ms simples de la estructura de las

protenas.

Pptidos que
forman
cadenas
polipeptdicas
20
aminocidos
(residuos)

Cadenas
polipeptdicas
de alto peso
molecular:
PROTEINAS

ESTRUCTURA
De la naturaleza
qumica del grupo R,
se desprenden sus
propiedades: carga
neta, solubilidad,
reactividad qumica y
potencial para formar
puentes de hidrgeno
Molcula asimtrica : Cuatro sustituyentes
distintos unidos a un tomo de carbono
(quiral, estereocentro o carbono asimtrico).

Catin

Zwitterion

anin

Carbono quiral.

Los aa que forman las protenas en los organismos presentan la

forma L (-aminocidos). Se cree que en el proceso evolutivo se
seleccion sta y no la forma del enantimero D (-aminocidos).

-aminocidos: -alanina, homocistena,

homoserina, citrulina y ornitina.

ENLACE PEPTIDICO

ESTABILIDAD DEL ENLACE

PEPTDICO

Los seis tomos del

enlace peptdico se
encuentran sobre el
mismo plano.
COPLANARES

NO POLARES ALIFTICOS
O
H2N

CH

OH

H2N

CH

CH2
CH

H2N

ALANINA Ala

CH3

CH3

LEUCINA
Leu

OH

H2N

CH

CH

CH3

CH

CH

CH3

CH3

OH

VALINA
Val

O
CH

OH

CH3

GLICINA
Gli

H2N

OH

CH2

OH

HN

CH3

ISOLEUCINA
Ile

PROLINA
Pro

NO POLARES AROMTICOS
O
H2N

CH

O
OH

CH2

H2N

CH

O
OH

H2N

CH

CH2

OH

CH2

HN

FENILALANINA
Phe

OH

TIROSINA
Tyr

TRIPTOFANO
Trp

POLARES SIN CARGA

O
H2N

CH

OH

CH2
OH

SERINA
Ser

H2N

CH

CH

OH

CH3

CH

OH

H2N

CH
CH2

CH2

CH2

CH3

CH

METIONINA
Met

OH

CH2
SH

CH2

H2N

OH

TREONINA
Tre

O
H2N

CISTENA
Cys
O

OH

H 2N

CH

OH

CH2
C

NH2

GLUTAMINA
Gln

NH2

ASPARRAGINA
Asn

BSICOS (O CARGADOS +)
O
H2N

CH

O
OH

H2N

CH

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2
CH2
NH2

LISINA
Lis

OH

H2N

CH

NH
NH
C

NH

NH2

ARGININA
Arg

OH

H2N

CH

HISTIDINA
Hys

OH

H2N

CH

OH

CH2

CH2
C

CH2

CH2

CIDOS (O CARGADOS -)

OH

ACIDO GLUTMICO
Glu

CH2
C

OH

CIDO ASPRTICO
Asp

CLASIFICACIN CON BASE A DIFERENTES

CARACTERSTICAS

AMINOCIDOS ESENCIALES

De los veinte aminocidos de origen protenico

son ocho los considerados como indispensables
(esenciales) para los adultos .
Deben

ser suministrados por la dieta (su velocidad de

sntesis en el organismos es despreciable).
Leucina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Histidina (nios)

VALOR NUTRICIONAL

Valor nutricional
Que

cubran los requerimientos de nitrgeno y aa

garantizando un crecimiento y mantenimiento
adecuado para el individuo
El contenido protenico (8.10%) y la calidad de la
protena.

Calidad de la protena
Depende de la proporcin de aa esenciales que contiene
en relacin a los requerimientos humanos.
Y de su biodisponibilidad: capacidad de incorporar los aa
de la dieta a las estructuras corporales. Puede ser
afectada por un amala digestin o absorcin incompleta.

ORGANIZACIN ESTRUCTURAL

La conformacin asumida por las protenas

nativas comprende diferentes tipos:

Influencia en sus propiedades,

ej.: Propiedades inmunolgicas,
enzimticas u hormonales

Con la prdida de conformacin:

Pierden sus propiedades, ej.
enzimas

NIVELES DE CONFORMACIN

UNIONES QUE ESTABILIZAN LOS 4

NIVELES
Covalentes: Se refiere al enlace peptdico, es el de
menor longitud y mayor energa.
Puentes salinos o inicos: Son interacciones
electrostticas, son las uniones polares ms fuertes
Puentes de Hidrgeno: Le dan la conformacin
tridimensional a la protena por su abundancia.
Fuerzas de Van de Waals: Induccin de un
momento dipolo entre grupos elctricamente
apolares.

Interacciones Hidrfobicas: Es un caso de

puentes de hidrgeno, se da porque:

Con la exposicin de
grupos hidrfobicos al
solvente acuoso, las
molculas de agua se
ordenan alrededor.

Al generarse un
aumento en la
entropa, los grupos
hidrfobos se agrupan
entre ellos para
minimizar la superficie
expuesta al agua.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Secuencia de aminocidos dictada por la

secuencia del ADN del gen que la codifica
Dando

el orden de la cadena polipetdica

5-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3
3-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5

DNA

5-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3

RNA

N Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C

Protena

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hlice

Plegada

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Ordenamiento regular y peridico en el espacio a lo

largo del eje de la protena.
La mayora de las protenas produce -Hlices,
una vuelta completa consta de 3.6 aa y las cadenas
R quedan orientadas perpendicularmente hacia el
exterior del eje central.
Las protenas nativas son L-aa y dextrohlices.

Los carbonilos e inminos

del enlace peptdico
establecen puentes de
hidrgeno entre las
vueltas consecutivas de la
cadena.
Mientras ms enlaces
haya de este tipo la
estructura es ms
estable.

INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN

LA ESTRUCTURA SECUNDARIA Y
TERCIARIA

Configuracin en
zig-zag extendida:
Las molculas
pueden estar
alineadas de
forma paralela o
antiparalela.

Las protenas pueden

presentar ms de una
estructura secundaria en
diferentes porcentajes.

ESTRUCTURA TERCIARIA: MODO EN QUE LA

CADENA POLIPEPTDICA SE DOBLA SOBRE S MISMA
(PLEGADA Y COMPACTA)

Dominio:
Regiones de una
secuencia
polipeptdica que
se pliegan en
estructura
terciaria de
manera
independiente.
La

estabilidad de
cada uno es
independiente de
otro.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Es la asociacin de
dos o ms cadenas
polipeptdicas.
Estructuras
oligomricas:
Dmeros, trmeros,
tetrmeros
(homogneos o
heterogneos).
No necesariamente
existe en todos los
polipptidos.

METABOLISMO DE
AMINOCIDOS
CONSIDERACIONES GENERALES

LOS AMINOCIDOS

Sirven de unidades estructurales de protenas y

como materia prima para sntesis de compuestos
nitrogenados con actividad fisiolgica.
Constituyen componentes celulares, hormonas y
otras sustancias funcionalmente importantes.

METABOLISMO DE AMINOACIDOS

Los aminocidos, no se almacenan en el organismo

Sus niveles dependen del equilibrio entre
biosntesis y degradacin de protenas corporales,
es decir el balance entre anabolismo y catabolismo
o balance nitrogenado.
En adultos la ingesta de N es equilibrada por la
excrecin por orina y heces.

Durante el crecimiento del balance nitrogenado

es positivo
En casos de desnutricin proteica, procesos
febriles severos, diabetes no controlada
neoplasias, etc., el balance nitrogenado es
negativo.

Una vez absorbidos, los aminocidos

tienen diferentes alternativas
metablicas:

a)
b)
c)

Utilizacin (sin modificacin) en sntesis

de nuevas protenas especificas.
Transformacin en compuestos
nitrogenados no proteicos.
Produccin de energa.

 En

el caso de las protenas la reposicin es

total; se produce degradacin completa de
aa y resntesis de nuevas molculas (no
existe alargamiento o acortamiento de
cadenas preexistentes como en glucgeno
y cidos grasos).

aa por
degradacin
de protenas
endgenas

aa
sintetizados
en las
clulas

aa
procedentes
de alimentos

Pasan a la sangre y
se distribuyen en los
tejidos

Fondo
comn
(pool)

ADULTO
NORMAL
400 gr
diarios de
protena

25%

Gluconeognesis
cetognesis,
sntesis de otros
compuestos.

75%

Se
reutilizan
en la
sntesis de
protenas

Pool
Protenas
de la dieta
o los
sintetizad
os en el
mismo

Sntesis de protenas. Las molculas proteicas son ensambladas

en las clulas por unin de aa mediante enlaces peptdicos en el
orden indicado en los genes.

Vida media de las protenas.

Protenas

para exportacin (hormonas, anticuerpos,);

horas o das
Protenas con funciones regulatorias (Ej. Ciclinas),
tienen an ms corta duracin
Protenas con papel estructural (Ej. Colgeno); son
ms estables alcanzando una vida media de meses.

Degradacin de protenas: Existen varios

sistemas encargados de eliminar las protenas al
final de su vida til.
a)

Proteasas encerradas en los lisosomas

b) Complejos multienzimticos (proteosomas)

TRANSPORTE DE
AMINOACIDOS
Los aminocidos atraviesan las membranas a
travs de mecanismos de transportadores
especficos.
Pueden hacerlo por:
a) Transporte activo
b) Difusin facilitada

UTILIZACIN

ORIGEN

Absorcin en
intestino

Degradacin de
protenas

Sntesis de
aminocidos

Sntesis de
protenas

Pool metablico
(Fondo metablico
comn)

Sntesis de
Compuestos
nitrogenados
no proteicos

AMINOACIDOS

Produccin de
Energa

NH3
cetocidos

Urea
glucosa
Cuerpos
cetnicos

METABOLISMO DE
AMINOCIDOS
CATABOLISMO: Transaminacin y Desamincin

CATABOLISMO DE AMINOCIDOS

La degradacin se inicia por procesos que

separan el grupo amina.
El grupo nitrogenado sigue un camino
independiente.
Las vas metablicas especficas para tratar con
el grupo nitrogenado comprenden reacciones de
transferencia (transaminacin) o de separacin
del grupo amino (desaminacin).

Transaminacin

Es la transferencia de un -amino a un cetoacido.

Catalizada

por una aminotransferasa.

Utiliza la coenzima piridoxal fosfato unida firmemente a la
enzima (grupo prosttico).

El aminocido se convierte en cetocido y el cetocido

(aceptor del grupo amino) en el aminocido
correspondiente (segn el grupo R).

REACCIN GLOBAL
Sitio Cataltico

-aminocido1 + -cetocido1

Aminotransferasa Piridoxal fosfato (PLP)

-cetocido2 + -aminocido2

Es comn que el -cetocido sea -cetoglutarato

Aspartato Aminotransferasa PLP

Aspartato + -cetoglutarato
Oxalacetato +Glutamato

SITIO CATALTICO
(AMINOTRASFERASA+PLP)

Paso 1
El aminocido1 se une al
piridoxal fostato (PLP)
formando una base de
Schiff; esto provoca que los
enlaces hacia el carbono se
vuelvan ms lbiles.

Se desprende el -cetocido2

que corresponda al
aminocido original
(aminocido1).

Por lo anterior el PLP queda

como Piridoxamina fosfato
(PMP).

Paso 2
Ingresa el -cetocido1 y
forma con la PMP otra base
de Schiff, de la cual liberar
el -aminocido2.
De esta forma se regenera
el piridoxal fosfato (PLP).

La Aspartato
aminotransferasa
cataliza en ambos
sentidos la reaccin.

El cetoglutarato es
el aceptor del grupo
amino, cedido por el
glutamato.

En las transaminaciones el grupo amina del

aminocido no es eliminado, sino transferido a un
cetocido para formar otro aminocido.
Es

la primera etapa en la degradacin de

aminocidos (quedando una cadena carbonada libre
de nitrgeno)
Y es tambin el ltimo paso en la sntesis de
aminocidos.

A travs de transaminaciones el organismo

puede generar aa si dispone de los cetocidos correspondientes.

DESAMINACIN

El cetoglutarato es el sustrato que se utiliza en

las transaminaciones ms frecuentemente.
Las

l.

aminas de casi todos los aa forman glutamato con

El grupo amino del glutamato, puede ser

separado por desaminacion oxidativa catalizada
por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD
y NADP como coenzimas.

La mayor parte del amonaco producido en el organismo

se genera a travs de esta reaccin.
La reaccin es reversible, el amonaco se une a
cetoglutarato para formar glutamato.

La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la

matriz mitocondrial.
Es una enzima activada por ADP y GDP e inhibida
por ATP y GTP.
Cuando el nivel de ADP o GDP en la clula es alto,
se activa la enzima y la produccin de
cetoglutarato, alimentar el ciclo de Krebs y se
generar ATP

DESTINO FINAL DEL GRUPO AMINA DE LOS

AMINOCIDOS

CLASIFICACIN DE LAS
PROTENAS

FORMA MOLECULAR

Cada protena nativa tiene una forma molecular

caracterstica; de acuerdo con esto se consideran
dos categoras, globulares y fibrosas.
Protenas

globulares

La molcula se pliega sobre s misma para formar un

conjunto compacto semejante a una esfera u ovoide, con sus
ejes de similar longitud.
En general tienen gran actividad funcional: enzimas,
hormonas, anticuerpos, hemoglobina, etc.
Solubles en medios acuosos.

Protenas Fibrosas
Sus

cadenas polipeptdicas se ordenan

paralelamente, formando fibras o lminas extendidas,
en las que el eje longitudinal predomina sobre el
transversal.
Poco solubles en agua.
Participan en la constitucin de estructuras de sostn
como fibras del tejido conjuntivo y otras formaciones
tisulares de gran resistencia fsica.

CLASIFICACIN DE LAS
PROTENAS
Protenas Simples

PROTENAS SIMPLES

Solan incluirse protenas cuya hidrlisis total

produca slo aminocidos.
Se

detectaron presencia de carbohidratos asociados a

la molcula