Sei sulla pagina 1di 53

UNIVERSIDAD NACIONAL

AUTNOMA DE MXICO
ESCUELA NACIONAL PREPARATORIA
PEDRO DE ALBA

LAS COENZIMAS MS IMPORTANTES


EN EL METABOLISMO HUMANO.
M. en C. Teobaldo Ramiro Cisneros Ibez

ENZIMA

UNA ENZIMA ES UNA MOLCULA DE PROTENA


QUE FUNCIONA COMO UN CATALIZADOR
BIOLGICO, AUMENTANDO LA VELOCIDAD DE
UNA REACCIN SIN TRANSFORMARSE EN UNA
MOLECULA DIFERENTE . UNA ENZIMA NO AGREGA
ENERGA A UNA REACCION CELULAR SINO QUE
ACELERA UNA REACCIN AL DISMINUIR LA
BARRERA DE ENERGIA DE ACTIVACIN.
SIN ENZIMAS , MUCHAS DE LAS REACCIONES
METABLICAS OCURRIRAN DEMASIADO
LENTAMENTE COMO PARA SUSTENTAR LA VIDA.

ACTIVIDAD ENZIMTICA

ACTIVIDAD

Las coenzimas se unen a la enzima e interactan con la


molcula del sustrato .
Las coenzimas ayudan a debilitar los enlaces del sustrato para
que este pueda reaccionar con la enzima

UNIN COENZIMA +
APOENZIMA = HOLOENZIMA

Algunos coenzimas estn fuerte y permanentemente unidos a su


enzima, constituyendo en la prctica un grupo prosttico; tal es el
caso del FMN al enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la
succinato deshidrogenasa.

Cada coenzima est especializado en aceptar y transportar un tipo


de tomos determinado; unos aceptan hidrgenos, otros grupos
acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada
especficas respecto a los enzimas a las que se unen, de modo que
una misma coenzima puede unirse a un gran nmero de enzimas
distintos y es por ello que el nmero de coenzimas diferentes es
relativamente bajo.

COFACTORES

Muchas de las enzimas no pueden funcionar si no estn acompaadas por


molculas no proteicas denominadas cofactores inorgnicos.
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja
masa molecular, necesario para la accin de una holoenzima.
El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este
complejo se le denomina holoenzima.
Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones metlicos Fe 2+, Cu2+, K+,
Mn2+, Mg2+, entre otros.

El in metlico puede actuar como:


Centro cataltico primario
Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo
de coordinacin
Agente estabilizador de la conformacin de la protena enzimtica en su forma
catalticamente activa.

metaloenzimas: Son las enzimas que precisan de iones metlicos.

COENZIMAS
Las coenzimas son cofactores orgnicos proteicos, termoestables
, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o
forma catalticamente activa de la enzima. Tienen en general
baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima)
y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo:
aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que
transportan de un enzima a otro.
A diferencia de las enzimas, los coenzimas se modifican y
consumen durante la reaccin qumica; por ejemplo, el NAD+
se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protn)
y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se
recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.
Por ejemplo: la vitamina B6 es una coenzima necesaria para
las enzimas involucradas en la conversin de un aminocido
en otro.

MECANISMO DE ACCIN

La coenzima se une a una apoenzima.


La enzima capta su substrato especfico.
La enzima ataca a dicho substrato, arrancndole algunos de sus tomos.
La enzima cede a la coenzima dichos tomos provenientes del substrato.
La coenzima acepta dichos tomos y se desprende del enzima.
La coenzima no es el aceptor final de esos tomos, sino que debe liberarlos
tarde o temprano,
La coenzima transporta dichos tomos y acaba cedindolos, recuperando as su
capacidad para aceptar nuevos tomos.
Este ltimo paso es esencial para no agotar la dotacin de coenzimas de una
clula ya que los enzimas junto con los que acta no pueden realizar la
reaccin qumica sin el concurso de su coenzima.
Muchas vitaminas solubles en agua (como las del complejo B) son
indispensables para los seres humanos , porque el cuerpo las utiliza para
sintetizar coenzimas .
Las coenzimas pueden estar intima y permanentemente unidas a las protenas,
o bien unirse de forma dbil y transitoria.

PRINCIPALES COENZIMAS

FAD (flavn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y


protones.
FMN (Flavn mononucletido): transferencia de electrones y
protones.
NAD+(nicotinamida-adenn dinucletido): transferencia de
electrones y protones.
NADP+ (nicotinamida-adenn dinucletido fosfato): transferencia
de electrones y protones.
Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la
descarboxilacin del cido pirvico).
Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrgenos entre
molculas.
cido lipoico: transferencia de hidrgenos, grupos acilo y metilamina
.

RIBOFLAVINA O VITAMINA B2
Esta vitamina hidrosoluble tambin
conocida como riboflavina, interviene
en los procesos enzimticos
relacionados con la respiracin celular
en oxidaciones tisulares y en la sntesis
de cidos grasos.
Es necesaria para la integridad de la
piel, las mucosas y por su actividad
oxigenadora de la crnea para la buena
visin.
Sus fuentes naturales son las carnes y
lcteos,
Su presencia
se hace
ms necesaria
cereales,
levaduras
y vegetales
cuanto ms caloras incorpore la dieta.
verdes

COENZIMA (B2)

FAD

Funcin Bioqumica

La funcin bioqumica general del FAD es oxidar los alcanos a


alquenos, mientras que el NAD+ oxida los alcoholes a
aldehdos o cetonas. Esto es debido a que la oxidacin de un
alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es
suficientemente exergnica como para reducir el FAD a
FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.

La reoxidacin del FADH2 (es decir, la liberacin de los dos


electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la
cadena respiratoria, lo que posibilita la formacin de ATP (
fosforilacin oxidativa).
Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o
flavoprotenas, requieren FAD como coenzima para oxidar los
substratos. Pero en la enzima succinato deshidrogenasa, que
oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es
realmente un grupo prosttico, ya que est unido fuerte y
permanentemente al enzima mediante un enlace covalente.

FMN

ACTIVIDAD DEL FMN

El enzima peptidil-cistena descarboxilasa, que posee una molcula de FMN en


el centro de su estructura
El flavin mononucletido (FMN), o riboflavina-5'-fosfato, es un derivado de la
riboflavina (vitamina B2) que acta como coenzima de diversas
oxidoreductasas. Durante el ciclo cataltico se produce la interconversin
reversible entre la forma oxidada (FMN), semiquinona (FMNH) y reducida
(FMNH2) del coenzima.
El FMN es un agente oxidante ms fuerte que el NAD+ y es particularmente
til ya que puede transferir uno o dos electrones.
Es la principal forma en que se halla la riboflavina en las clulas y tejidos. En
trminos energticos es ms costoso de producir, pero es ms soluble que la
riboflavina.
Se utiliza como colorante alimentario bajo el nmero E101a y probablemente
se deriva de organismos modificados genticamente.
Otro colorante usado en alimentacin, el E106, es la sal riboflabina-5'-fosfato
sdico, que es una sal monosdica del ster 5'-monofosfato de la riboflavina; se
tranforma rpidamente en riboflavina libre tras la ingestin. Se halla en
muchos alimentos para bebs y nios, as como en mermeladas, productos
lcteos y dulces.

Nicotinamida B3

La nicotinamida adenn dinucletido (NAD) es


una coenzima, de la vitamina B3 cuya funcin
principal es la intercambio de hidrogeniones
en la produccin de energa de todas las
clulas.

El NAD forma el primer complejo en la


captacin de hidrgenos en la fosforilacin
oxidativa y aparece en mltiples reacciones del
metabolismo.

El NADH es la nicotinamida adenn


dinucletido reducida siendo la forma
activa.
Cuando pierde el hidrgeno
(deshidrogenacin), cede energa.
El NADP es la nicotinamida adenn
dinucletido fosfato, siendo la NADPH
su forma reducida.
Las formas reducidas del NAD se
obtienen de la gluclisis y ciclo de Krebs
principalmente

MODELOS DEL NAD+ Y NADH

Las formas reducidas del NAD+ se obtienen de la


gluclisis y ciclo de Krebs principalmente.
Mdelo de barras del NAD+ y de esferas y de barras
del NADH

Lactato deshidrogenasa. Donde


podemos observar la cadena polipeptdica y las
coenzimas: NADH, FMN Y UQ

COENZIMA - A

La Coenzima A (CoA, CoASH o HSCoA) es una coenzima,


notable para su papel en la sntesis y la oxidacin de
cidos grasos, as como en la descarboxilacin oxidativa del
cido pirvico antes del ciclo de Krebs. Su molcula consta de
cido pantotnico (vitamina B5), adenosn trifosfato y
cisteamina.

Funcin:

Puesto que la coenzima A es qumicamente un tiol, puede


reaccionar con los cidos carboxlicos para formar tiosteres,
de modo que acta como un portador del grupo acilo. Una
molcula de coenzima A que lleva un grupo acetilo tambin se
refiere como Acetil-CoA. Cuando no est unido un grupo de
acetilo se refiere generalmente como "CoASH" o "HSCoA".

CIDO PANTOTNICO

COENZIMA - A

CIDO PANTOTNICO

La coenzima A, supuesto como vitamina B5 o cido


pantotnico, es necesario para la asimilacin de
carbohidratos, protenas y grasas indispensables para
la vida celular.

Este compuesto no se encuentra en ningn alimento


de origen vegetal, siendo factible de administrar
mediante el consumo de carnes, hgado, rin,
lcteos, huevos de ave como tambin de pescado.

Su ausencia genera una disminucin en las defensas


ante casos de infecciones, hemorragias, debilidad y
mareos

COFACTORES

COENZIMA A

UBIQUINONAS

Las ubiquinonas, coenzimas Q cofermentos,


representan a un grupo de benzoquinonas con valor
biolgico.

Las ubiquinonas son 2,3-dimetoxi-5metilbenzoquinonas con una cadena lateral


isoprenoide en C-6 (37,11).

Se hallan distribuidas en los reinos animal y vegetal.

La ubiquinona UQ-9 es la ms conocida

Las ubiquinonas intervienen en el transporte de


electrones durante los procesos respiratorios

UBIQUINONAS

FUNCIONES.
A continuacin se enumeran las
principales funciones del CoQ10:
- Nutre el sistema inmune.
- A nivel cardiaco, induce alivio de la
angina de pecho, protege frente al infarto
de miocardio.
- Posee un efecto hipotensor.
- Ayuda a reducir el peso de manera
natural.
- Interviene en los procesos de reparacin
dental.
- Incrementa la longevidad enlenteciendo
el proceso del envejecimiento

ORIGEN.

Como se ha mencionado, los


alimentos constituyen la principal
fuente de aporte de CoQ10, y a este
respecto es importante sealar que en
los procesos de manipulacin y
almacenamiento alimentario, stos
pierden parte del CoQ10 que
normalmente contienen. Es por ello,
que la disponibilidad de suplementos
nutricionales de CoQ10 constituye
una garanta para mantener niveles
adecuados de este nutriente.

UBIQUINONAS

Las coenzimas Q ubiquinonas son un grupo de


coenzimas formadas por una quinona biolgicamente
activa, con una cadena lateral de isoprenos, con una
estructura qumica similar a las vitaminas E y K.
Historia:
La coenzima Q fue descubierta por el profesor
Fred L. Crane y colegas del Instituto Enzimtico de la
Universidad de Wisconsin-Madison. En 1958, su
estructura qumica fue dilucidada por el Dr. D. E.
Wolf y un grupo de investigacin de los Laboratorios
Merck conducido por el Dr. Karl Folkers.
Propiedades qumicas .

Los diversos tipos de Coenzimas Q pueden diferenciarse por el nmero de


isoprenos que posee su cadena lateral. En la naturaleza se encuentran
organismos con 6 unidades de isopreno (Saccharomyces cerevisiae), 8 (
Escherichia coli) o 9 (Caenorhabditis elegans). La forma de CoQ ms comn en
humanos es la CoQ10, aunque tambin se producen cantidades significativas
de Q9. Esta molcula se denomina tambin ubiquinona ya que es producida
por prcticamente todos los organismos con metabolismo respiratorio. En las
clulas, al ser un lpido, se encuentra distribuido en todas las membranas
celulares llevando a cabo diversas funciones relacionadas con su capacidad
redox, es decir, la capacidad de alternar una forma oxidada (quinona) con una
forma reducida (quinol).

Entre sus funciones podemos destacar un papel como transportador de


electrones de la cadena de transporte electrnico ya que transporta en la
membrana interna mitocondrial electrones desde el complejo I (NADH-Q
reductasa) o el complejo II (Succinato-Q reductasa) hasta el complejo III (
Ubiquinol-Citocromo c reductasa). En otras membranas muestra una funcin
antioxidante, ya sea de forma directa contra la formacin de lipoperxidos o de
forma indirecta a travs del reciclado de otros antioxidantes lipdicos como la
vitamina E, o hidrosolubles como la vitamina C o cido ascrbico.

OENZIMAS HEMNICOS: CITOCROMOS

El citocromo es una protena de color oscuro que


desempea una funcin vital en el transporte de
energa qumica en todas las clulas.

Las clulas animales obtienen la energa de los


alimentos mediante un proceso llamado respiracin;
las plantas capturan la energa de la luz solar por
medio de la fotosntesis.

Los citocromos intervienen en los dos procesos.

Hay tres grandes tipos de citocromos


llamados a, b y c.

Citocromo a, contiene cobre.

Citocromos b y c, contienen hierro

GRUPO PROSTETICO

CIDO LIPICO

El cido lipico, no es una vitamina.

Sus principales coenzimas son residuo de lipoamida


(grupo lipoilo unido al grupo amino en una
protena).

Su ruta metablica son reacciones que comprenden


oxidacin de un grupo hidroxialquilo a partir de
TPP y la transferencia subsiguiente como un grupo
acilo.

ESTRUCTURA DEL CIDO LIPICO


Estructura de la forma oxidada del cido
lipico
Estructura de la forma reducida del cido
lipico (cido dihidrlipoico)

Trifosfato de Adenosina (ATP)

El trifosfato de adenosina (ATP) o adenosn


trifosfato es una molcula que consta de una purina
(adenina), un azcar (ribosa), y tres grupos fosfato.
Gran cantidad de energa para las funciones
biolgicas se almacena en los enlaces de alta energa
que unen los grupos fosfato y se liberan cuando uno
o dos de los fosfatos se separan de las molculas de
ATP. El compuesto resultante de la prdida de un
fosfato se llama difosfato de adenosina, adenosn
difosfato o ADP; si se pierden dos se llama de
monofosfato de adenosina, adenosn monofosfato
AMP, respectivamente.

ATP:
(Adenosin Trifosfato)
NH2

Se emplea en la transferencia de energa


de una molcula a otra

OH

OH

OH

HO P O P O P O CH2
O

O
H

N C
N
HC
CH
C
N
N
O

Deoxyribose
H or H
Ribose

OH

AMP cclico:
(Adenosin Monofosfato)

N C C N
HC
CH
C
N
CH2 O
N
Ribose
H
H
H
H

Importante en la comunicacin
intracelular

P
OH

NH2

OH

Estructura Base de una


Coenzima

NH2
C

OH
HO

CH2

O
fosfato

N C
N
HC
CH
C
N
N
O

Desoxirribosa
H o H
Ribosa

OH

Base nitrogenada
( adenina)

RESUMEN

Muchas vitaminas, o sus derivados, actan como coenzimas:


Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para
el metabolismo energtico de los glcidos.
Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucletidos coenzimticos con
gran poder reductor como el FAD y el FMN.
Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucletidos coenzimticos con gran
poder reductor como el NAD+ o el NADP+.
Vitamina B5 o cido pantotnico: su principal derivado es la coenzima A (CoA), con gran importancia en diveros procesos metablicos.
Vitamina B6 o piridoxina: Sus principales derivados son los coenzimas PLP (
fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el
metabolismo de los aminocidos.
Vitamina B7 o biotina (vitamina H):Su derivado, la biocitina, es esencial para
el funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).
Vitamina B9 o cido flico (vitamina M): Su derivado, el FH 4 es esencial en la
sntesis de purinas.
Vitamina B12 o cianocobalamina: coenzima B12.
Vitamina E y Vitamina K: qumicamente similares al coenzima Q.

Todo esto lo encontramos


en los alimentos que consumimos

FIN DE LA
PRESENTACIN
MUCHAS GRACIAS

Potrebbero piacerti anche