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Aminocidos
Son estructuras qumicas con un grupo amino y
otro carboxilo como mnimo.
Son estructuras cuaternarias con C, H, O y N.
Pueden poseer adems azufre.
Existen ms de 300 de ellos en la naturaleza, pero
las protenas se generan a partir de nicamente 22
de ellos.
Diez de los aminocidos deben estar contenidos en
la alimentacin por cuanto no se sintetizan en el
organismo y se les denomina esenciales.
Aminocidos esenciales
La clasificacin vigente, disminuye importancia
nutricional de aa. no esenciales
Esencialidad otorgada a 8-10 aminocidos, adems a algunos cidos grasos, minerales y vitaminas, recayendo toda su presencia en la dieta diaria.
El hombre posee la habilidad necesaria para transformar aa y c. grasos esenciales en otros no
esenciales pero igualmente necesarios.
aminocidos esenciales y no
esenciales
Metionina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano
Treonina
Lisina
Glicina
Alanina
Tirosina
Aspartico
Asparragina
Glutmico
Glutamina
Histidina
Prolina
Hidroxiprolina
Cistina
Cisteina
Sintetiza prolina: aa. que con la hidroxiprolina (prolina hidro (en 30%) y la elastina (en 11%) del
tejido conjuntivo, el mayor en el cuerpo humano, en tendones,
articulaciones, bajo los
epitelios,etc.
20 aminocidos
18
aminocidos
con distintas
cadenas
laterales
1 aminocido sin
cadena lateral
1 aminocido
cuya
cadena lateral
esta unida a la
cadena
principal
+
H3N
COO
C
R
+
H3N
COO
Glicina
H
+
H2N
CH2
CH2
COO-
CH2
Prolina
Se consideran
hidrofbicos
Abreviacin
Estructura
Abreviacin
Prolina
Pro(P)
Estructura
O
Gly(G)
H2N
Alanina
Nombre
fenilalanina
OH
N
H
Phe (F)
OH
O
Ala (A)
OH
NH
NH
Valina
OH
O
Val(V)
Triptfano
Trp(w)
H2N
OH
HN
O
OH
Leucina
NH2
Leu(L)
OH
Isoleucina
NH2
Ile(I)
Asparagina
Asn(N)
H2N
OH
OH
Metionina
Met(M)
NH2
Glutamina
S
OH
NH2
NH2
Gln (Q)
H2N
OH
NH2
Nombre
Abreviacin
Estructura
Abreviacin
Cistena
Cys(C)
Estructura
O
HS
Ser (S)
OH
NH2
HO
Treonina
Nombre
OH
Thr(T)
OH
NH2
Lisina
Lys(K)
O
H2N
OH
OH
NH2
Arginina
NH2
Asp(D)
H2N
Histidina
O
Glu (E)
Tyr(Y)
OH
O
OH
HO
NH2
His (H
N
HN
HO
NH2
OH
NH2
OH
NH2
N
H
HO
NH
Arg (R)
OH
NH2
Clasificacin de aminocidos
Cadenas laterales alifticas
H-CH-COOH
Glicina
NH3
CH3-CH-COOH
Alanina
NH3
CH3
CH-CH-COOH
CH3
CH3
NH3
Valina
CH-CH2-CH-COOH
CH3
NH3
Leucina
CH3
CH2
CH3
CH-CH-COOH
NH3
Isoleucina
Aminocidos
hidrofbicos.
Se ubican en el
interior de las
protenas.
La glicina por ser
pequea se
acomoda a todas la
curvas proteicas.
Glicina rica en el
colgeno.
Clasificacin de aminocidos
Los hidroxilados son
hidroflicos, fosforilables y
ocupan la superficie
proteica.
La serina se encuentra en
el sitio activo de muchas
enzimas, no as la treonina
Los aminocidos
azufrados, participan
frecuentemente de los
enlaces interprotenas que
mantienen estructuras
terciarias y cuaternarias.
La metionina inicia la
sntesis de las protenas.
Aminocidos
hidroxilados
CH2-CH-COOH
NH3
OH
CH3-CH-CH-COOH
OH
NH3
Serina
Treonina
Aminocidos azufrados
CH2-CH-COOH
SH
NH3
CH2- CH2-CH-COOH
S-CH3
NH3
Cisteina
Metionina
Clasificacin de aminocidos
Con grupos cidos o sus amidas
COOH-CH2-CH-COOH
COOH-CH2-CH2-CH-COOH
Asparragina
NH2-CO-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
NH2-CO-CH2-CH-COOH
NH3
Ac.glutmico
Ac.asprtico
NH3
NH3
Glutamina
Clasificacin de aminocidos
Con grupos bsicos
Arginina
NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
C=NH2
NH2
NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
-CH2-CH-COOH
NH
NH3
Lisina
Histidina
Proporcionan cargas
positivas a las protenas.
Participan de los enlaces
de hidrgeno y mantienen
la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria de
la protena.
La Histidina se encuentra
en los sitios activos de las
enzimas.
La arginina es necesaria
en la sntesis de rea.
Clasificacin de aminocidos
Con anillos aromticos
OH-
Contienen grupo
aromticos, que le
Fenilalanina
CH2-CH-COOH
confieren carcter
NH3
hidrofbico.
Se sitan en el interior
CH2-CH-COOH Tirosina
de la protena.
NH3
Estos aminocidos dan
CH2-CH-COOH
Triptofano color a las protenas.
NH3
El triptofano es
precursor de la niacina.
La prolina es rica en el
Prolina
COOH
NH
colgeno.
Iminocidos
R COOH R COO H
R NH 3 R NH H
O
H2N
CH C
OH
H3N
CH C
CH C
O
OH
R
Especie presente
en medio cido
H+
+H+
H3N
CH C
R
Zwitterin
Especie presente
en medio neutro
H+
+H+
H2N
CH C
R
Especie presente
en medio bsico
pH isoelctrico de un aminocido
Es el pH en el cual el aminocido presenta cargas positivas y negativas
iguales.
Desde un punto de vista prctico resulta de obtener la media entre las
constantes de disociacin del carboxilo y del grupo amonio.
CH3-CH-COONH3+
pI
pK 1 pK 2
2
pK1
pK2
R-COOR-NH3+
2,35
9,69
2 , 35 9 , 69
2
6,02
O
H3N
CH C
R
O
OH
H+
+H+
H3N
CH C
H+
+H+
H2N
CH C
Propiedades caractersticas de
cada aminocido
CH=carbono alfa
CH3=grupo R
Aminocidos y su centro
asimtrico
CO2
H3N
NH3
CO2
H
R
L-aminocido
(Proyeccin de Fischer y en perspectiva)
CO2
Glicina H3N
(Aquiral)
H
H
Deteccin espectroscpica de
aminocidos aromticos
Los aminoacidos
aromaticos absorven luz
en la region UV
Cromatografa
Procedimiento de eleccin para separar e
identificar aminocidos.
Se basa en:
particin por solventes.
adsorcin por el soporte.
Dos elementos bsicos en la separacin:
Diferenciacin de acuerdo al Rf
Rf
Visualizacin:
coloreado: ninhidrina.
fluorescencia : fluorescamina.
lectura UV.
Separacin electrofortica.
Cromatografa de
exclusin molecular.
Cromatografa
lquida de alta
presin.
Fluorescencia
Separacin de aminocidos...
Tiempo (min)
Protenas
Estructura qumica formada por la unin de aminocidos mediante diversas
formas de enlace.
Se considera :
oligopptidos: de 2 a 10 aminocidos.
polipptidos de 10 a 100 aminocidos.
protenas : ms de 100 aminocidos.
Clasificacin:
Por su forma: globulares y fibrosas.
Por su solubilidad: albminas (solubles en agua) y globulinas
(solubles en soluciones salinas diluidas).
Enlaces covalentes
Peptdicos y disulfuro
El peptdico es el ms importantes de la estructura polipeptdica. An el ms
simple tiene carcter de doble y mantiene la rigidez y adems la solidez de la
protena.
Genranse entre el alfa carboxilo de un aminocido y el alfa amino de otro
con eliminacin de molcula de agua.
La reaccin qumica ms importante en el campo clnico - la de Biuret- radica
en la presencia del enlace peptdico.
El enlace disulfuro se genera por la presencia de radicales -SH de la cistena,
formando uniones disulfuro entre porciones de una misma cadena y entre dos
cadenas.
Participa de la solidez de la estructura y an permite la unin de dos
polipptidos como en el caso de la insulina.
AminocidoNterminal
Glicina
NH2
O
H
N
Alanina
AminocidoCTerminal
OH
Alanilglicina
Enlaces no covalentes e
interacciones
Como su nombre indica no son enlaces reales sino fuerzas
de atraccin entre grupos de tomos.
El enlace de H se genera por atraccin entre el ncleo de
H+ (positivo) y el par de electrones no compartidos de otro
tomo. En el caso de una protena es un oxgeno de otro
aminocido.
El enlace hidrofbico se genera por la semejanza estructural entre dos aminocidos (aromticos, alifticos ?).
El enlace inico se genera entre carboxilos libres y amonios libres de aminocidos dicarboxlicos y diamnicos.
Enlaces no covalentes...
CH2
!
O-H
Enlace
Hidrofbico
Enlace de
Hidrgeno
H2N O
C
CH
CH3 CH3
Enlace
Hidrofbico
CH3
(CH2)4
!
NH3+
Enlace
inico
OC
O
Rgido
R
CO
CH
R
CH
NH
NH
CO
Libre
CO
CH
R
NH
Cadena A
Cadena B
insulina
Aminocidos de la insulina
La determinacin de sta, por tanto, ha resultado un enorme avance para la bioqumica .La
estrategia bsica consiste en :
Determinar qu aminocidos estn presentes y en qu relacin molar.
2.
3.
4.
Organizar la informacin
secuencia completa.
Estructura secundaria
Las rotaciones permitidas en el
esqueleto del polipptido generan
una estructura repetitiva
denominada secundaria, la cual
puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja plegada
Esta estructura es mantenida por
los puentes de hidrgeno de la protena. En el alfa hlix los puentes
son intracatenarios y en la
estructura beta intercatenarios.
Hlice
Se
forma
al
enrollarse
la
estructura
primaria
Estructura terciaria
La estructura terciaria se refiere a la
disposicin tridimensional de la cadena
polipeptdica en una protena,
permitiendo la disposicin globular o
fibrosa de la misma.
La mantienen todos los enlaces no
covalentes y an el enlace disulfuro.
La interaccin proviene de aminocidos
que pueden estar alejados en la secuencia
pero cerca en la disposicin
tridimensional.
La protena est plegada de forma tal que
los grupos hidroflicos ocupan el exterior
de la misma y los hidrofbicos el interior.
La estructura cuaternaria se produce en
aquellas protenas que tienen dos o ms
cadenas polipeptdicas, las que se
estabilizan por enlaces no covalentes.
Mioglobina
Estructura cuaternaria
Algunas protenas estn formadas
por ensamblaje de dos o ms
cadenas. La forma en que estas
subunidades se encuentran
organizadas se denomina
estructura cuaternaria.
Hemoglobina:
Las cuatro cadenas (dos alfa y dos beta)
se acomodan, creando una estructura
globular con cuatro bolsillos
Estructura cuaternaria de la
Hemoglobina
Las cuatro
cadenas (dos
alfa y dos beta)
se acomodan,
creando una
estructura
globular con
cuatro bolsillos.