BIOQUIMICA

ENZIMAS

CARACTERISTICAS
CATALIZADORES BIOLOGICOS DE NATURALEZA

PROTEICA.
Alto grado de especificidad (D-glucosa)
Catalizan una reaccin qumica determinada.
No se consumen.
Aceleran la velocidad de reaccin.
Actan sobre reacciones qumicas que ya

existen (termodinmicamente posibles).

 Disminuyen la energa de activacin.

La mayora de las enzimas estn constituidas por mas de
100 Aa.
No modifican el equilibrio de la reaccin.
Se requieren en cantidades mnimas.
Pueden ser regulables.
Son susceptibles de ser inhibidas por diversas sustancias.
Modifica la estructura qumica del sustrato.
Sin enzimas la vida no es posible.

CLASIFICACION ENZIMATICA
1.-OXIDO-REDUCTASAS.
2.-TRANSFERASAS.
3.-HIDROLASAS.
4.-LIASAS.
5.-ISOMERASAS.
6.-LIGASAS.

Se agrega el sufijo asa

al nombre del sustrato
sobre el cual acta o
sobre el tipo de rx
catalizada.

1.- Oxido-Reductasas

catalizan reacciones de oxidorreduccin

Nombre sistemtico: L-lactato: NAD oxidorreductasa

Nombre trivial recomendado: lactato deshidrogenasa
Nmero de cdigo: 1.1.1.27

2.-TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo de tomos

(amina, carboxilo, carbonilo y otros) a un compuesto
aceptor.

Nombre sistemtico: Glutamato: oxaloacetato aminotransferasa

Nombre trivial: glutamato aminotransferasa

3.- HIDROLASAS
catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por la
adicin de una molcula de agua (reacciones de hidrlisis).

4.-LIASAS
Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N del
sustrato. Eliminan grupos y forman dobles ligaduras
o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles.

Nombre sistemtico: fructosa 1,6 bisfosfato: D-gliceraldehdo-3fosfato liasa

Nombre trivial: fructosa bisfosfato aldolasa
Nmero de cdigo: 4.1.2.13

Se llamarn descarboxilasas si se
eliminan CO2
Deshidratasas si se elimina H2O
Aldolasas si se elimina aldehdo

5.-ISOMERASAS
Catalizan cambios geomtricos o estructurales dentro de la
misma molcula (ismeros).

Ejemplos:
Racemasas
epimerasas
Isomerasas cis-trans
Oxidoreductasas intramoleculares
Transferasas intramoleculares

6.-LIGASAS

Permiten la unin de dos molculas simultneamente a la

degradacin del ATP u otro enlace qumico.

Ejemplos:
AcetilCoA sintetasa
Enzimas activadoras de aminocidos

Componentes
de una Enzima:
Sitio Activo:
Sitio de la enzima al cual se unen el o los
sustratos y ocurre la reaccin. (tamao,
forma, unin, interaccin, especificidad).

Sitio
Alostrico

Sitio Alostrico:
Sitio distinto al sitio activo, a este se
une una sustancia llamada "regulador
alostrico"

Sitio
Activo

Partes de un sistema Enzimtico:

Sustrato: molcula sobre la que acta la
enzima y cuya transformacin est
condicionada por ella.
Producto: es la molcula resultante de la
accin de la enzima sobre los sustratos.

Partes de un sistema Enzimtico:

Activadores: son iones que aceleran la velocidad
de una reaccin y a menudo son indispensables
para realizar la accin enzimtica
Moduladores:
enzimas

molculas

oligomricas

con

que

actan

sobre

caractersticas

de

cooperatividad funcional, que influyen sobre la

velocidad de las reacciones enzimticas; son si
estimulan la velocidad de reaccin y si la inhiben

Partes de un sistema Enzimtico:

Inhibidores: Son sustancias que impiden la

actividad la actividad de las enzimas por combinarse

con radicales indispensables para el funcionamiento
enzimtico o por ser agentes desnaturalizantes.
Proenzima: Ciertas enzimas son sintetizadas como

precursores no funcionales, suelen activarse a travs

de la eliminacin de un enlace peptdico de su
molcula.

Partes de un sistema
Enzimtico:
Isoenzima: Diversas y mltiples formas de
una enzima
Holoenzima= apoenzima + coenzima
(molcula no proteica).

COENZIMA
Participa en un determinado tipo de rx
Puede unirse a distintas apoenzimas y actuar frente a
diferentes sustratos
La apoenzima es la responsable de reconocer al
sustrato y la especificidad de la holoenzima depende
de la porcin proteica.

Coenzimas
NOMBRE

ABREV. VITAMINA

Grupo acarreado Enfermedad

en forma
activada

Dinucletido NAD+
de
nicotidamin
a y adenina

Nicotinamid
a

Hidruros H

Pelagra

Fosfato de
dinucleotido
de
nicotidamin
a y adenina

NADP+

Nicotinamid
a

Hidruros H

Pelagra

Mononucleo
tido de
riboflavina

FMN

Riboflavina

Hidrgenos H2

Queilosis,
dermatitis,
glositis,
seborreica, etc

Dinucleotido FAD
de flavina y
adenina

Riboflavina

Hidrogenos H2

Queilosis,
dermatitis,
glositis,
seborreica, etc

Coenzimas
NOMBR
E

ABR
EV.

VITAMINA

Grupo
acarreado en
forma activada

Enfermedad

Coenzim CoA
a

Ac.
Pantotenico

Acilos

No se conoce

Fosfato
P5P
de
Piridoxal
LipoilL -S
Lisina
-S
(Poco
import
ante)

Piridoxina

Amino

Cuadros
convulsivos?

Ac.
Lipoico

Acilos

No se conoce

Coenzimas
NOMBRE

ABREV.

VITAMI
NA

Grupo acarreado Enfermedad

en forma
activada

Biocitna
(Poco
importante)

------------------

Biotina

CO2

No se conoce

Tetrahidrofo FH4
lato

Acido
flico

Fragmentos de un
C

Anemia
Macroctica

Coenzima
B12

B12

Metilos

Anemia
Perniciosa

------------------

Factores que
modifican
la
actividad
Concentracin de la enzima
enzimtica
Concentracin de sustrato
Temperatura
pH

Concentracin
de enzima
La velocidad es
directamente
proporcional a la
concentracin de la
enzima.

Concentracin del
sustrato
Curva
hiperblica

Cuando la [S] es baja, la

actividad crece en forma
lineal con la [S] .
A medida que aumenta la [S] ,
los incrementos de velocidad
son menores hasta que deja
de aumentar y la curva tiende
a la horizontal. (Vmax)

Temperatura

El incremento de la velocidad
de reaccin cada 10C de
aumento de la temperatura se
llama Q10 o coeficiente de
temperatura.
La actividad enzimtica
aumenta con la temperatura.
Llega a un valor mximo
correspondiente a la
temperatura ptima, por
encima de ese ptimo, la
actividad cae rpidamente.

pH

Actividad ptima se da
entre
pH 6 y 8
Los cambios de pH del medio afectan al
estado de ionizacin de grupos
funcionales de la molcula de la enzima
y tambin en la del sustrato.
El pH ptimo es aquel en el cual es
estado de disociacin de los grupos
esenciales es el ms apropiado para
interaccionar en el complejo ES.
pH extremos desnaturalizan a la enzima.

uacin de Michaelis - Men

1913:

Vi

Relacin entre [S] y la velocidad

de reaccin.

El paso limitante en una reaccin enzimtica es el rompimiento

del complejo ES en producto y enzima libre.

Vi

Curva
Hiperblica

B
A
Vi = velocidad inicial
Vmax = velocidad mxima

 La velocidad de la
C

reaccin aumenta
linealmente con el
aumento de la [S].

Vi

Al aumentar la [S], la

Si: [S] aumenta y

Vi no aumenta

enzima se satura y alcanza

su velocidad mxima
(Vmax), la cual ya no se
incrementar, por ms que
aumente la [s].
E est saturada con S

Vmax

Km en la cintica
enzimtica

Vi
A

1er orden

Cuando [S] <<< Km:

Vi [S].

Orden cero

Cuando [S] >>>Km:

La velocidad inicial es mxima, aunque se
incremente an ms [S].

2do orden

Cuando [S] = Km:

Vi = Vmax

Inhibidores enzimticos
Inhibidores irreversibles: producen cambios
permanentes en la molcula de la enzima, con deterioro
definitivo de su capacidad cataltica.
venenos organofosforados inhiben a la acetilcolinesterasa

Tienen semejanza estructural con el sustrato, pueden

ocupar el sitio activo y ser transformados por la enzima
en productos.

suicidio enzimtico.

Algunos tipos de
inhibidores
irreversibles

Reactivos de grupos SH:

a).- Agentes alquilantes.

b).- Compuestos insaturados.
c).- Formadores de mercptidos.
d).- Oxidantes.

FERRICIANURO
IODACETATO
LEWISITA

2. Organofosforados:
Plaguicidas como Parathion ,Malathion Y DFP.

3. Ligandos de metales:
Cianuro.

4. Metales pesados:
Plomo, Mercurio, Cadmio, Zinc, etc.

Malformaciones
congnitas
Confusion mental
Constriccion de la
laringe
Perdida de mov.
Ocular.

Inhibidores reversibles:
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
Inhibidores anticompetitivos.

Inhibidor
competitivo
a)

El

inhibidor

estructural

con

el

presenta
sustrato

similitud
y

ambos

compiten por el sitio activo de la enzima.

Ej.: succinato deshidrogenasa por
malonato.

COO-

FAD

FADH2

CH2
CH2
COOSuccinato

COOCH

SDH

CH
COOFumarato

SDH: Succinato deshidrogenasa

Inhibicin
Competitiva

COOCH2
CH2
COOSuccinato

Sustrato

Anlogo estructural
del sustrato

c) El inhibidor y el sustrato se fijan

a diferentes sitios de la enzima,
pero la unin de uno de ellos
impide la del otro, porque induce
cambios conformacionales.

b) Algunas molculas se unen al

sitio activo de la enzima a pesar
de

no

poseer

similitud

estructural con el sustrato.

E + S ES E + P
+
I

EI
El inhibidor y el sustrato solo pueden unirse a la enzima libre. En presencia
de I se requieren concentraciones mayores de sustrato para obtener la misma
velocidad que en ausencia del mismo. Hay aparente disminucin de afinidad
de la enzima por el sustrato ( aumento de Km)

Aumenta el valor de Km pero no modifica la velocidad mxima de

la enzima

Inhibidores no
competitivos
Se unen a la enzima en un lugar de la
molcula diferente del sitio activo y
disminuyen la Vmax sin modificar la Km

E + S ES E + P
+
+
I
I

EI + S ESI
1. El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E y
al complejo enzima-substrato ES.
2. Los complejos EI y ESI no son productivos.
3. I tiene poca o ninguna semejanza con el sustrato.

Inhibidores
anticompetitivos
El inhibidor produce disminucin tanto de
velocidad mxima como de Km.
E + S ES E + P
+
I

ESI

Regulacin de la
actividad enzimtica
Enzimas

reguladoras:

actan

como

reguladores del flujo de sustratos y

productos ajustndolo a las necesidades
de la clula.
Enzimas alostricas
Modificacin covalente

Procesos enzimticos en
cascada
Participan en ellos una serie de
zimgenos o proenzimas que se activan
sucesivamente uno a otro en una cadena
de reacciones.

Estudios enzimticos
en la clnica

GOT (Transaminasa Glutmico

Oxalactica)
GPT (Transaminasa Glutmico
Pirvica)

Problemas cardiacos 12-48

4-7 dias
Hepatitis

Creatina quinasa (CPK)

Musculo esqueltico y cerebro

Distrofia muscular tipo
duchenne

Amilasa Pancretica

Procesos inflamatorios,
pancreatitis aguda y carcinoma
12-24 1-2 das

Lipasa

Igual que el anterior pero hasta

10 das

Fosfatasa Alcalina

Obstruccin biliar, raquitismo,

Ulcera pptica colitis

Antgeno Prosttico

Cncer de prstata (exclusiva en

hombres)

Lactasa

No puedes tomar leche

Uridin Transferasa de
Galactosa

Galactosa Congnita
ocasiona retraso mental

Glucosa 6P deshidrogenasa

Anemia falciforme

Acetilcolinesterasa

Mide el dao heptico

Enzimas de escape
Reciben este nombre debido a que cuando
existe dao tisular son vertidas al torrente sanguneo,
por lo que su actividad enzimtica aumenta en la
sangre.
Infarto al
miocardio

Deshidrogenasa Lctica (DHL)

Aspartato aminotransferasa (AST)

Transaminasa glutmico-oxalactica
(TGO)

Creatin quinasa (CK)

Creatin fosfoquinasa, (CPK)

Pancreatitis aguda