CATALIZADORES ORGANICOS

Enzimas y
Ribozimas

CATALIZADOR

Sustancia o agente que acelera las

reacciones qumicas.
FISICOS

Cambios de
temperatura

QUIMICOS

Cambios de ph

PROTEINAS

ENZIMAS

ARN

RIBOZIMAS

INORGANICOS

CATALIZADORES

ORGANICOS

ENZIMAS

Molculas proteicas, catalizan

(aceleran) reacciones qumicas

Altamente especficas: solo actan
sobre sus sustratos
Sumamente efectivas: se requieren
de pequeas cantidades
No se modifican permanentemente ni
se consumen durante la reaccin.
Actan a una temperatura y pH
ptimos
Su accin es regulada

pH ptimo

La mayora de los enzimas son muy

sensibles a los cambios de pH.

Porque poseen grupos qumicos en las

cadenas laterales de sus aminocidos que

segn el pH pueden tener carga elctrica
positiva, negativa o neutra.

La conformacin de las protenas depende,

en parte, de sus cargas elctricas, habr

un pH en el cual la conformacin ser la
ms adecuada para la actividad cataltica
Este es el llamado pH ptimo.

Temperatura ptima
Los aumentos de temperatura aceleran las

reacciones qumicas: por cada 10C de

incremento, la velocidad de reaccin se duplica.

Las reacciones catalizadas por enzimas siguen

esta ley general.

Sin embargo, por ser protenas, a partir de cierta

temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el

calor.

La temperatura a la cual la actividad cataltica es

mxima se llama temperatura ptima

Por encima de esta temperatura, el aumento de

velocidad es contrarrestado por la

ENZIMAS CONJUGADAS

Algunas enzimas requieren para su funcin

la presencia de sustancias no proteicas que

colaboran en la catlisis: los cofactores.

Estos pueden ser iones inorgnicos como el

hierro, magnesio, manganeso, Zinc, etc.

Casi un tercio de los enzimas conocidas

requieren cofactores.

Cuando el cofactor es una molcula

orgnica se llama coenzima. Muchos de

estas coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas.

Cuando los cofactores o las coenzimas se

encuentran unidos covalentemente a la

enzima se llaman grupos prostticos.

La forma catalticamente activa de la

enzima, es decir, la enzima unida a su

grupo prosttico, se llama holoenzima.

La parte proteica de una holoenzima se

llama apoenzima y solo la apoenzima no

es activa

Mecanismo de accin de las

enzimas
Actan reduciendo la energa de

activacin: energa necesaria para

que el sustrato alcance el estado de
transicin, es decir de mayor
energa.
No afectan ni la direccin, ni el

equilibrio de la reaccin. Solo la

velocidad.

Etapas de la accin
enzimtica
1. Formacin de complejo enzima-

sustrato: la enzima se une a la

(las) molcula (s) que ser (n)
modificada (s) qumicamente.
2. Ajuste inducido: modificacin
temporal de enzima y sustrato
3. Catlisis: reaccin qumica
4. Liberacin de productos: la enzima
puede iniciar nuevamente el ciclo.

Modelo de "Ajuste Inducido

Flexibilidad del sitio cataltico.
En el modelo de ajuste inducido, el sustrato
induce un cambio de forma en la enzima.

SITIO ACTIVO
Dominio de la enzima donde

se une el sustrato.

Es la parte ms importante

de la enzima

Usualmente formado de

aminocidos que se
aproximan en la estructura

El sustrato se une a la enzima a travs de numerosas

interacciones dbiles: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas,
etc, en un lugar especfico, llamado sitio activo o sitio cataltico.

Regulacin de la accin
enzimtica
Cintica enzimtica:
La velocidad de las reacciones qumicas
depende de las concentraciones de enzima
y de sustrato.
A grandes concentraciones de sustrato, la
enzima acta a su mxima velocidad, hasta
que se satura. Para acelerar ms la
velocidad, es preciso agregar ms enzima.

Sitios funcionales
Sitio activo:
Lugar donde se une
el sustrato con la
enzima.
Es especfico para su
substrato , con
actividad cataltica.

SUSTRATO

SITIO
ACTIVO

Sitio alostrico:
Lugar donde se une un
producto o metabolito
a la enzima.
Con actividad
reguladora.

ENZIMA

SITIO
ALOSTRICO

INHIBIDORES ENZIMATICOS
INHIBICION COMPETITIVA

INHIBICION NO COMPETITIVA:

Sustrato e inhibidor se
asemejan y compiten por el
sitio activo

El inhibidor no se asemeja al
sustrato, ni compite por el sitio
activo, pero al unirse a la protena
modifica al sitio activo, inhibiendo a
la enzima.

INHIBIDORES/ACTIVADORES
La regulacin alostrica puede funcionar en
forma inhibitoria o activadora.

ISOENZIMAS
Enzimas que tienen distinta estructura

molecular aunque su funcin biolgica

es similar
podemos observar la existencia de
isoenzimas en funcin de:
el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato

deshidrogenasa presenta isozimas distintas

en msculo y corazn.
el compartimento celular donde acta:
Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del
citoplasma es distinta de la de la
mitocondria.
el momento concreto del desarrollo del
individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de
la glicolisis del feto son diferentes de las
mismas enzimas en el adulto.

CLASIFICACION
INTERNACIONAL

OXIDO REDUCTASAS transferencia de electrones de

una molcula donadora, a una aceptora. Suelen
requerir de coenzimas: NAD, FAD, etc.

TRANSFERASAS
transferencia de grupos
qumicos: amino,
carboxilo, fosfato, etc.
HIDROLASAS Hidrlisis:
ruptura de enlaces
qumicos, agregando agua

LIASAS Sustitucin de dobles

ligaduras por grupos qumicos o
a la inversa.

ISOMERASAS Reacomodo de
los tomos dentro de una
molcula. Forma ismeros.

LIGASAS Unin de dos

molculas, acoplado a
hidrlisis de un ATP

OXIDORREDUCTA Transfieren electrones

SAS
Transfieren grupos
TRANSFERASAS
qumicos

HIDROLASAS

Rompen enlaces, rompen

molculas

LIASAS

Cambian dobles enlaces

por grupos qumicos

ISOMERASAS

Reacomodan los tomos

dentro de una molcula

LIGASAS

Unen molculas, utilizan

ATP

AMILASA SALIVAL (hidrolasa)

Corta enlace glucosdicos
Convierte el almidn en dimeros o

monomeros

RIBOZIMAS
Catalizadores orgnicos formados por

ribonucletidos.
Pueden participar en maduracin de
otros ARN, recorte de intrones y
empalme o en reacciones qumicas
que ocurren en el ribosoma
(Ej.:formacin de enlaces peptdicos).