Estructura de

las protenas

Estructura Primaria
La estructura primaria es la forma de
organizacin ms bsica de las protenas.
Este tipo de estructura de las protenas no est
determinada por la secuencia de aminocidos
de la cadena proteica, sino, por el nmero de
aminocidos presentes y por el orden en que
estn enlazados por medio de enlaces
peptdicos.
Las cadenas laterales de los aminocidos se
extienden a partir de una cadena principal. Por
convencin, (coincidiendo con el sentido de
sntesis natural en RER) el orden de escritura es
siempre desde el grupo amino-terminal hasta el
carboxi-terminal.

La conformacin espacial de una protena est

determinada por la estructura secundaria y
terciaria.
La asociacin de varias cadenas polipeptdicas
origina un nivel superior de organizacin, la
llamada estructura cuaternaria.

Enlaces peptdicos:El enlace peptdico es un enlace entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo
carboxilo (COOH) de otro aminocido

La secuencia de aminocidos est

especificada en el ADN por la
secuencia de nucletidos.
Existe un sistema de conversin,
llamado cdigo gentico, que se
puede utilizar para deducir la primera
a partir de la segunda. Sin embargo,
ciertas modificaciones durante la
transcripcin del ADN no siempre
permiten que esta conversin pueda
hacerse directamente.
Generalmente, el nmero de
aminocidos que forman una protena
oscila entre 80 y 300. Los enlaces que
participan en la estructura primaria
de una protena son covalentes: son
los enlaces peptdicos.

 Cabe

resaltar que todas las

protenas sin importar su
nivel de organizacin se
originan de una estructura
primaria que
posteriormente adopta una
conformacin
tridimensional especfica.
No obstante, una protena
que permanece con su
estructura primaria
inmodificable pero
funcional es la insulina,
cuya secuencia de
aminocidos se conoci por
primera vez a principios de
la dcada de 1950.

Estructura Secundaria
La estructura secundaria de las protenas
es el plegamiento regular local entre
residuos aminoacdicos cercanos de la
cadena polipeptdica.
Este tipo de estructura de las protenas
se adopta gracias a la formacin de
enlaces de hidrgeno entre los grupos
carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los
carbonos involucrados en los enlaces
peptdicos de aminocidos cercanos en la
cadena.
Estos tambin se los encuentra en forma
de espiral aplana.
Linus Pauling utiliz la cristalografa de
rayos X para deducir la estructura
secundaria de las protenas.1 La
estructura secundaria fue introducida por
Kaj Ulrik Linderstrm-Lang en la
Universidad de Stanford en 1952.

Hlice Alfa
En esta estructura la cadena polipeptdica
se desarrolla en espiral sobre s misma
debido a los giros producidos en torno al
carbono beta de cada aminocido.
Esta estructura se mantiene gracias a los
enlaces de hidrgeno intracatenarios
formados entre el grupo el grupo -C=O del
aminocido "n" y el -NH del "n+4" (cuatro
aminocidos ms adelante en la cadena).
Un ejemplo particular es la Hlice de
colgeno: una variedad particular de la
estructura secundaria, caracterstica del
colgeno, protena presente en tendones y
tejido conectivo
.Existen otros tipos de hlices: Hlice 310
(puentes de hidrgeno entre los
aminocidos "n" y "n+3") y hlice
(puentes de hidrgeno entre los
aminocidos "n" y "n+5"), pero son mucho
menos usuales

Hoja Plegada Beta

Cuando la cadena principal se estira al
mximo que permiten sus enlaces covalentes
se adopta una configuracin espacial
denominada cadena beta.
Algunas regiones de protenas adoptan una
estructura en zigzag y se asocian entre s
estableciendo uniones mediante enlaces de
hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces
peptdicos participan en estos enlaces
cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la
estructura.
La forma en beta es una conformacin simple
formada por dos o ms cadenas polipeptdicas
paralelas (que corren en el mismo sentido) o
antiparalelas (que corren en direcciones
opuestas) y se adosan estrechamente por
medio de puentes de hidrgeno y diversos
arreglos entre los radicales libres de los
aminocidos. Esta conformacin tiene una
estructura laminar y plegada, a la manera de
un acorden.

Lminas Beta

Son regiones de protenas que adoptan

una estructura en zigzag y se
asocianentre s estableciendo uniones
mediante enlaces de hidrgeno
intercatenarios.
Todos los enlaces peptdicos participan
en estos enlaces cruzados, confiriendo
as granestabilidad a la estructura.
La forma en beta es una conformacin
simple formada pordos o ms cadenas
polipeptdicas paralelas (que corren en
el mismo sentido) o 14 Estructura y
Propiedades de las Protenas
antparalelas (que corren en direcciones
opuestas) y se adosan estrechamente
por medio de puentes de hidrgeno y
diversos arreglos entre los radicales
libres de los aminocidos.
Esta conformacin tiene una estructura
laminar y plegada, a la manera de un
acorden.

Hlice del colageno

Es una variedad particular de la estructura
secundaria, caracterstica del colgeno.
El colgeno es una importante protena
fibrosa presente en tendones y tejido
conectivo con funcin estructural ya que es
particularmente rgida.
Presenta una secuencia tpica compuesta
por la repeticin peridica de grupos de
tres aminocidos. El primer aminocido de
cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro
(o hidroxiprolina) y un aminocido
cualquiera: -(G-P-X)-.
La frecuencia peridica de la Prolina
condiciona el enrollamiento peculiar del
colgeno en forma de hlice levgira. La
glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximacin entre distintas hlices, de
forma que tres hlices levgiras se asocian
para formar un helicoide dextrgiro.

Giros Beta
Secuencias de la cadena
polipeptdica con estructura
alfa o beta, a menudo estn
conectadas entre s por
medio de los llamados giros
beta. Son secuencias
cortas, con una
conformacin caracterstica
que impone un brusco giro
de 180 grados a la cadena
principal de un polipeptido.
Estn presente glicina y
prolina

Nivel del
Dominio

Estructura Terciaria
Se llama estructura terciaria a la
disposicin tridimensional de todos
los tomos que componen la protena,
concepto equiparable al de
conformacin absoluta en otras
molculas. La estructura terciaria de
una protena es la responsable directa
de sus propiedades biolgicas, ya que
la disposicin espacial de los distintos
grupos funcionales determina su
interaccin con los diversos ligandos.
Para las protenas que constan de una
sola cadena polipeptdica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura
terciaria es la mxima informacin
estructural que se puede obtener.

Protenas fibrosas
Protenas con estructura
terciaria de tipo fibroso en las
que una de lasdimensiones es
mucho mayor que las otras dos.
Son ejemplos el colgeno, a
queratina del cabello o la
fibrona de la seda, En este caso,
los elementos de estructura
secundaria (hlices a u hojas b)
pueden mantenersu
ordenamiento sin recurrir a
grandes modificaciones, tan slo
introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las
hebras de una cuerda

Protenas globulares
Protenas

con estructura
terciaria de tipo globular,
ms frecuentes, en las que
no existe una dimensin
que predomine sobre las
dems, y su forma es
aproximadamente esfrica.
En este tipo de estructuras
se suceden regiones con
estructuras al azar, hlice a
hoja b, acodamientos y
estructuras
supersecundarias.

Estabilizacin

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura
terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes (Figura de la derecha).

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente disulfuro entre dos
cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas
laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostticas entre cadenas
laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrgeno, entre las cadenas
laterales de AA polares (3) interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares y (4)
fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria globular:

las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la molcula evitando las
interacciones con el disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter hidrofbico (en color
azul en la figura de la derecha).
las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la molcula,
interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca en disolucin (en color
blanco en la figura de la derecha).

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria deriva de la

conjuncin de varias cadenas aminoacidas
que gracias a su unin realizan el proceso
de la disjuncin, dando as un resultado
favorable ante las protenas ya
incrementadas.Presenta varios polipptidos
distintos y su estructura funcional requiere
de la interaccin entre dos o ms cadenas
de aminocidos similares o diferentes.

A travs de la organizacin proteica

cuaternaria se forman estructuras de gran
importancia biolgica como los
microtbulos, microfilamentos, capsmeros
de virus y complejos enzimticos. Tambin
las fibrillas colgenas encontradas en el
espacio extracelular del tejido conjuntivo
estn constituidas por la agregacin de
cadenas polipeptdicas de tropocolgeno.

En general, la estructura cuaternaria

da la funcin de la protena, pero hay
ejemplos de las protenas activas
fuera de su complejo cuaternario.
Arreglos de subunidades pueden
conferir en el complejo cuaternario o
punto de eje de simetra, pero esto no
es obligatorio.
El alosterismo trata de regulacin
enzimtica de las propiedades de una
protena multimrica. En cuanto a la
estructura cuaternaria, el alosterismo
puede ser captado como
consecuencia del movimiento relativo
de un monmero en las propiedades
multimricas. La Hemoglobina
proporciona un ejemplo bien
estudiado, pero no es el nico.