UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA MEDICA

AMINOACIDOS Y
PROTEINAS
2014-I
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H. Lezama

PROTEINAS
AMINOACIDOS
ESTRUCTURA
PROPIEDADES
CLASIFICACION

PROTEINAS

ENLACE PEPTIDICO
NIVELES
ESTRUCTURALES
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA

PRIMARIA
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA

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PROTEINAS
Macromolculas biolgicas ms abundantes
Gran variedad de clases y tamaos
Diversidad de funciones biolgicas
Instrumento a travs de los cuales se
expresa la informacin gentica
Estructura: con 20 aminocidos
covalentemente unidos en secuencias
lineales caractersticas
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AMINOCIDOS
Productos de la hidrlisis de las
protenas
Asparagina (1806)
(1910)

Treonina

Nombres comunes, en muchos casos

derivan de la fuente de la cual fueron
aislados.
Asparagina de esprrago
Glutamato de gluten
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CARACTERSTICAS COMUNES
Todos son aminocidos

Difieren en el grupo R lateral

(estructura, tamao, carga,
solubilidad )
Otros menos comunes , son
modificaciones post-traduccionales.
Otros no forman parte de las
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Convencin
para designar
carbonos en
aminocidos:

lisina

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El carbono es un centro
quiral. Excepto G

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Clasificacin de aminocidos
Segn formen parte de las protenas
Aminocidos proticos
codificables o universales: 20 aa
modificados o particulares: (hidroxilacin,
carboxilacin, fosforilacin, glicosilacin,
condensacin, yodacin)
Modificacin pos-traduccional de aminocidos
Aminocidos no proticos
D-aminocidos
-aminocidos no proticos
- aminocidos

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Clasificacin de aminocidos
Segn polaridad
aa apolares
alifticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, metionina.
aromticos: fenilalanina, triptofano.
aa polares neutros
serina, treonina, cisteina, asparagina,
glutamina, tirosina.
aa polares cargados
cidos: cido asprtico, cido glutmico.
bsicos: lisina, arginina, histidina.
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Clasificacin nutricional
Esenciales:
TRIPTFANO
TREONINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
VALINA

No esenciales:
glicina
alanina
tirosina
- serina
glutamina prolina
glutamato
histidina
cistena
arginina
asparagina
aspartato

taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc

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CLASIFICACIN

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Los aminocidos son anfteros

En solucin existen como iones o como
formas zwiterion

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PUNTO ISOELECTRICO
pH al que el aminocido est como
zwiterin.

pH al que el aminocido tiene carga

neta 0.
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Compuestos de importancia biolgica derivados

de aa

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ENLACE PEPTIDICO
Enlace formado entre el grupo carboxilo de un
aminocido y el grupo amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio
(amino libre) y fin (carboxilo libre)

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PROTEINAS
proteios = lo primero, ms
importante, de primera clase.
Propuesto por Berzelius en
1838.
18% de la masa celular.
G. Mulder

1839

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PROTEINAS: TAMAO
Unidades:
..... 30
1000 .......
Peso molecular:
..... 12000
1000000 .......
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PROTEINAS:
CLASIFICACION
SEGN SUS PROPIEDADES FISICAS
GLOBULARES:
Solubles, frgiles, redondeadas
Hemoglobina
FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales
Queratina
alargadas
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PROTEINAS:
CLASIFICACION
SEGN SU CONSTITUCION
SIMPLES:
Insulina

Aminocidos

CONJUGADAS: Aminocidos
Hemoglobina
+
Grupo prosttico
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PROTEINAS CONJUGADAS
CLASE
Glicoprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Metaloprotenas
Cromoprotenas

GRUPO
PROSTETICO
Carbohidratos
Lpidos
Acidos nucleicos
Iones metlicos
Grupos
cromgenos

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EJEMPLO
Inmunoglobulinas
Lipoprotenas
sanguneas
Cromosomas
Ferritina
Hemoglobina

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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGN SU FUNCION
Enzimticas
deshidrogenasa
Estructurales
Almacenamiento
Transporte
Hormonales
Contrctiles
Protectivas
Toxignicas

Alcohol
Colgeno
Ferritina
Hemoglobina
Insulina
Actina
Inmunoglobulinas
Toxina botulnica

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PEPTIDOS A
FORMARSE

a: Nmero de aminocidos en
solucin
b: Nmero de residuos en el
pptido
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PROTEINAS: ESTRUCTURAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA
SECUENCIA DE RESIDUOS.
Est dada por el enlace
peptdico.
Su ruptura implica
hidrlisis.
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SECUNDARIA
FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
Est dada por los puentes de hidrgeno.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
Puede ser:
Alfa hlice
Beta u hoja plegada
Triple hlice.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
EN EL ESPACIO
Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,
enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.
Su ruptura implica desnaturalizacin.

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ESTRUCTURA CUATERNARIA
FORMA COMO SE UNEN LAS
ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS
GRUPOS PROSTETICOS O LAS
SUBUNIDADES ENTRE ELLAS
Est dada por los puentes de hidrgeno,
puentes salinos, enlaces disulfuro,
interacciones hidrofbicas, enlaces
covalentes.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
Slo la presentan las protenas conjugadas
y las multimricas
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CONCLUSIONES
1. LAS PROTEINAS ESTAN CONFORMADAS POR AMINOACIDOS
2. LOS AMINOACIDOS SON COMPUESTOS
ANFOTEROS
3. LA BASE DE LAS PROTEINAS COMO POLIMEROS
ES EL ENLACE PEPTIDICO
4. LAS PROTEINAS SON LOS BIOPOLIMEROS MAS
COMPLEJOS Y MAS DIVERSOS
5. LA FUNCIONQLIDAD DE LAS PROTEINAS SE DEBE
A LA COM PLEJIDAD DE SUS NIVELES
ESTRUCTURALES
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MAS INFORMACION
- QUIMICA ORGANICA. MORRISON
- QUIMICA ORGANICA. SOLOMONS
- QUIMICA ORGANICA. WADE
- BIOQUIMICA. STRYER
- BIOMOLECULAS. MACARULLA

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