Universidad de Carabobo

Facultad de Odontologa
Departamento de Ciencias Morfofuncionales
Bioqumica

Prof. Gabriela Arrevillaga

Protenas globulares especializadas en

catalizar reacciones biolgicas.

Aumentando la velocidad de la misma,

modificando al sustrato.

ENZIMAS

De naturaleza proteica.
GLOBULARES

son
BIOCATALIZADORES ORGNICOS

Aceleradores de
reacciones qumicas (en
este caso, bioqumicas)

Catalizador es toda sustancia que incrementa

la velocidad de una reaccin sin verse
ella misma alterada al final del proceso.
El catalizador en vez de aumentar la energa
cintica de las partculas, disminuye la altura
de la energa de activacin, con lo cual
facilita el proceso de
transformacin.

Se halla igual al final del proceso, que al

comienzo de l.

No produce una reaccin que sin l no se

realiza, solo modifica la velocidad de la misma.

Son especficos de cada reaccin o de un cierto

grupo de reacciones.

Funcin ms importante de las protenas

es su papel como catalizador.

Procesos vivos se componen casi en su

totalidad de reacciones bioqumicas, sin
catalizadores no seran lo suficientemente
rpidas para mantener la vida.

1.- Participan en el proceso pero no

se modifica
2.- Modifican solo la velocidad mas
no el equilibrio

1.- Mayor velocidad de reaccin:

106 a 1012 veces ms alta.
2.- Condiciones de reaccin
moderadas:
Temperaturas inferiores a 100C.
Presin atmosfrica.
pH casi neutro.

3.- Especificidad:
Cada enzima cataliza solo un
tipo de reacciones o se limita tipo
particular
de
molculas
reactantes
4.- Capacidad de regulacin:
Control alostrico.
Modificacin covalente de las
enzimas.

Son protenas globulares

Son regulables
Alta velocidad de catlisis
Especficas
Pueden inhibirse
Algunas necesitan una coenzima
para funcionar

Son protenas globulares con un

centro activo

Sitio de unin al
sustrato:
Aminocidos que estn en
contacto directo con el sustrato.

Sitio cataltico:
Aminocidos directamente implicados
en el mecanismo de la reaccin

Modelo de Fischer
(1894)
Como una llave a una
cerradura

Modelo de Koshland o
modelo de ajuste inducido
(1958)
Ajuste tanto de la enzima
como del sustrato

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO:
alcanza el estado activado o de
transicin

Energa
de activacin

Energa potencial

Es la cantidad de
energa que se
requiere para
convertir un mol
de molculas de
sustrato desde el
estado inicial
hasta el estado
de transicin

Estado de transicin

Reactivos

H<0

Productos

Transcurso de la reaccin

Reaccin no catalizada
Reaccin catalizada

Complejo
activado

Energa
de activacin

Energa potencial

E.A

Reactivos

H<0

Productos

Transcurso de la reaccin

Los catalizadores
disminuyen la energa
de activacin de una
determinada reaccin, y
por lo tanto
incrementan la
velocidad de reaccin

Reacciones de orden cero:

la degradacin no depende
de la concentracin del
reactante en la solucin
Reacciones de primer orden:
La velocidad de una reaccin
es proporcional a la
concentracin del reactante
elevado.

A concentraciones de sutrato que no saturen a la enzima la

Vo depende de la concentracion de sutrato (Primer orden)
Cuando el sustrato satura a la enzima la Vo. Se hace
independiente del sutrato y pasa a depender de la enzima

Representacin directa

Mide la velocidad
de las reacciones
qumicas.

Vmax
100

80

60

VM/2
40

V
K

m x
m

PARMETROS

20

s
0
0

20

40

60

80

100

Km= Constante de Michaelis

S necesario para que la enzima alcance
la mitad de la Vmax

[S]
tiempo

Cintica Michaelis Menten

V
V max
E
L
O
C Vmax
2
I
D
A
1 orden
D

Km

Orden cero

Conc. SUSTRATO

V max: es la
velocidad
mxima que
alcanza la
reaccin
1. El complejo ES est en
estado estacionario
2. Toda enzima est bajo
la forma de ES
3. La velocidad de
formacin del producto
es la mxima posible.

Cintica Michaelis Menten

V
V max
Km: es la
E
Orden cero
L
concentracin de
O
sustrato a la que C Vmax
2
I
la enzima tiene la D
1 orden
mitad de la V max AD
(Constante de M
Km
Conc. SUSTRATO
M)
El Km mide la afinidad de la enzima por el
sustrato
Se expresa en moles o mmoles
Inversamente proporcional a la afinidad de la

La actividad enzimtica se mide en unidades

internacionales (UI)

UI: Es la cantidad de enzima que produce 1

mol de producto por minuto.

Actividad especfica de una enzima: Es el

nmero de unidades internacionales por mgr.

de protena.

Katal

(kat): Cantidad de enzima que

transforma 1 mol de sustrato por segundo.

Aquel sustrato con mayor Velocidad Maxima

y menor Km
Es decir la pendiente mas vertical

Km= -1/-x
Vmax= 1/y

(Lineweaver-Burk)

V
K

m x
m

(y)

(x)

KM
KM 1
1 K M S

S
1

V
VM S
VM S VM S VM S VM
y = ax + b
Se grafican los inversos de S y Vo.
Se obtiene una pendiente con los
valores de Km y Vmax

(es una recta!)

y cul es su pendiente?

(cte)

(cte)

Grafico de los valores inversos de la V y de la concentracin

de sustrato
No es mas que el inverso de la curva de saturacin
El sustrato natural ser
la lnea con menos
pendiente

1
Vo

Pendiente: Km / Vmax
1 / Vmax

1 / Km
1
[S]

NOMENCLATURA DE ENZIMAS
Nombre sistemtico:

Grupo transferido

E
X
O

ATP: hexosa fosfotransferasa

Q
U
I

Donador

Aceptor

N
A
Grupo

Subgrupo

Nmero sistemtico
Enzyme
Comission

EC 2.7.1.1
Sub-subgrupo

Enzima

1.-OXIDORREDUCTASAS
oxidorreduccin transfiriendo H, Electrones y O

A : es el reductor o dador electrnico; en el curso

de la reaccin se oxida (pierde electrones)

B : es el oxidante o aceptor electrnico; en el

curso de la reaccin se reduce (gana electrones)

En las reacciones redox, siempre tienen

que estar presentes a la vez el aceptor
y el dador electrnico.

Ejemplo: 1.-OXIDORREDUCTASA

2.-TRANFERASAS
Transferencia de grupos funcionales de una molcula a
otra (aldehdos, fosfatos, acilos, glucsidos)

A-X + B

A + B-X

Tips: Que no sean H, O

Electrones.

Ejemplo: 2.-TRANFERASAS

(Ax + B A + Bx)

3.-HIDROLASAS
Catalizan reacciones
de HIDRLISIS

A-B + H2O

Ruptura de enlace covalente

utilizando agua (ester, glucosdico,
peptdico)

A-OH + H-B

EJEMPLOS
Peptidasas

Tips: de 1 Sustrato
salen 2 Productos

Lipasas
Glucosidasas
Fosfolipasas

Clase
3 3.-HIDROLASAS
Ejemplo:
(A-B + H2O A + B)

4.-LIASAS
Adicin de un grupo a un doble enlace
(C-C, C-N, C-O)

A=B + X

AXB

Ejemplo: 4.-LIASAS

(A=B + H2O AH + BH)

Catalizan la liberacin de enlaces C-C, C-N
o C-O sin hidrlisis u oxidacin
-

COO
CH
CH

COOFumarato
(trans-)

H2 O

COO
HO CH
CH2

COOL-Malato

5.-ISOMERASAS
ISOMERIZACIN.
Reordenamientos intramoleculares

ABX

XA-B

Ejemplo: 5.-ISOMERASAS

(L-aspartato D-aspartato)

6.-LIGASAS
Unin de dos grupos qumicos a expensas
de la hidrlisis de un (o ms) enlace de alta energa.

Tips: Unin de 2 molculas utilizando

una fuente de energa (ATP) (C-O, C-C,
C-S, C-N)

Ejemplo: 6.-LIGASAS

(A + B ATP A-B)

RESUMEN

RESUMEN

RESUMEN

Afecta los grupos

cidos y bsicos del
centro activo
Puede desnaturalizar la
enzima

Actividad enzimtica mayor.

(Por encima y debajo de este punto la
actividad disminuye)

Vo

[E]
Cuando aumenta [E] aumenta la
velocidad de la reaccin a menos
de que se agote la [S].

Si la [E] es constante y se aumenta la

[S] aumentara la Velocidad hasta que la
enzima se sature de sustrato

son

INHIBIDORES

IRREVERSIBLES
El inhibidor se une
covalentemente al
enzima y lo inutiliza
permanentemente

Son sustancias que

disminuyen, neutralizan o
regulan la actividad
enzimtica.

REVERSIBLES
COMPETITIVA Unin al centro activo

NO COMPETITIVA

(suelen ser venenos)

ACOMPETITIVA

Unin a un lugar
diferente al centro
activo (alosterismo)

Incluyen: los antibiticos, los venenos y

los conservantes alimentarios
Importancia:
Muchos tratamientos clnicos se
fundamentan en la inhibicin enzimtica
Medio importante para regular las rutas
metablicas

INHIBICIN competitiva
Se une al centro activo del
enzima libre.

Tiene semejanza estructural

con el sustrato
Ambos compiten por el
centro activo
No hay producto final e
impide que el sustrato se
una a la enzima
Tiene igual Vmax y mayor
Km con respecto al sustrato
natural

Se puede alcanzar la misma velocidad mxima aumentando

la concentracin de sustrato, desplazando al inhibidor.

INHIBICIN no competitiva
Se une a un lugar diferente del centro activo y tambin puede hacerlo
al complejo enzima-sustrato.

No

muestra
similitud
estructural con el sustrato
Puede haber complejo E S
I
Si hay producto final
Km es constante mientras
que la Vmax vara
Si se aumenta el sustrato el
porcentaje de inhibicin no
vara

 Tanto Km como Vmax vara

Se unen a un centro de la enzima distinto del

centro activo, para deformarla, no puede
formarse en complejo ES a su velocidad
normal y una vez formado no se
descomponga a su velocidad habitual para
liberar los productos.

Regulacin de la actividad enzimtica.

Sistemas multienzimticos: concepto,

caractersticas, clasificacin.

Isoenzimas: Concepto y caractersticas

de TGO, TGP, LDH, fosfatasas y
amilasas.