Los aminocidos son la base de todo

proceso vital ya que son

absolutamente necesarios en todos los
procesos metablicos.Sus funciones
ms importante sonel transporte
ptimo de nutrientes yla optimizacin
del almacenamiento de todos los
nutrientes (es decir, agua, grasas,
carbohidratos, protenas, minerales y
vitaminas).

Grupo carboxilo
(disociado)

Aminocidos
Grupo amino
(protonado)

COO
H3N

C H
R

Cadena
lateral

Carbono

Aunque la mayora de los AA presentes

en la Naturaleza se encuentran
formando parte de las protenas, hay
algunos que pueden desempear otras
funciones.
Hay, por tanto, dos grupos de AA:
aminocidos proteicos
aminocidos no proteicos

Los AA proteicos se dividen, a su vez, en

dos grupos:
amincidos codificables, que

permanecen como tal en las protenas

amincidos modificados, que

son el resultado de diversas

modificaciones qumicas
posteriores a la sntesis de protenas

Los AA proteicos codificables son 20:

1. Alanina (Ala, A)
2. Cistena (Cys, C)
3. Asprtico (Asp, D)
4. Glutmico (Glu, E)
5. Fenilalanina (Phe, F)
6. Glicina (Gly, G)
7. Histidina (His, H)
8. Isoleucina (Ile, I)
9. Lisina (Lys, K)
10. Leucina (Leu, L)
11. Metionina (Met, M)
12. Asparragina (Asn, N)
13. Prolina (Pro, P)
14. Glutamina (Gln, Q)
15. Arginina (Arg, R)
16. Serina (Ser, S)
17. Treonina (Thr, T)
18. Valina (Val, V)
19. Triptfano (Trp, W)
20. Tirosina (Tyr, Y)

De estos 20 AA, la mitad pueden ser

sintetizados por el hombre, pero el resto
no, y por lo tanto deben ser suministrados
en la dieta: son los AA esenciales.
Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp,
Tyr, Thr, Cis, Met y Lys.
Adems, en recin nacidos el AA His es
esencial porque su organismo todava no
ha madurado lo suficiente como para
poder sintetizarlo.

Segn este criterio, se distinguen los

siguientes grupos:
1.- ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA
NO POLAR: En ellos la cadena lateral es
un hidrocarburo aliftico.

Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.

Glicina, Gly, G
Alanina, Ala, A
Valina, Val, V
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I

ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

-

COO

COO
H3 N

C H
H

Glicina
Gly, G

H 3N

C H
CH3

Alanina
Ala, A

COO-

H3 N+

C H

CH
H 3C
CH3

Valina
Val, V

ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

COOH3 N+

C H
CH2

Leucina
Leu, L

CH
H3 C
CH3

COOH3 N+

C H

CH
H3 C
CH2
CH3

Isoleucina
Ile, I

CARACTERISTICAS
Fundamentalmente es la
hidrofobicidad de la cadena
lateral (con excepcin de G)
Suelen ocupar el interior de
las protenas globulares,
donde contribuyen a la
estructura global de la
protena debido al efecto
hidrofbico (micela proteica)
Reactividad qumica muy
escasa

2.- ALIFTICOS NEUTROS CON

CADENA POLAR NO IONIZABLE
(HIDROXIMINOACIDOS): Poseen un
grupo alcohlico en su cadena lateral.
Son la T y S.
Treonina, Thr, T
Serina, Ser, S

COOH3N

C H
CH2OH

Serina
Ser, S

COOH 3N +

C H

H C OH

Treonina
Thr, T

CH3

Hidroxiaminocidos

Hidroxiaminocidos
El grupo -OH de la serina es
fundamental en el centro
activo de muchas enzimas (serin
proteinasas, p.e.)
Forma enlaces glicosdicos con
oligosacridos en ciertas
glicoprotenas
El grupo -OH tanto de S como de
T es susceptible de
fosforilacin: importante
modificacin postraduccional que
regula la actividad de muchas
protenas

3.- NEUTROS AROMTICOS: La cadena

lateral es un grupo aromtico:
benceno en el caso de la F,
fenol en el caso de la Y
indol en el caso del W.
Estos AA, adems de formar parte de las
protenas son precursores de otras
biomolculas de inters: hormonas
tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.
Fenilalanina, Phe, F
Tirosina, Tyr, Y
Triptfano, Trp, W

COO-

COO+

H3N

C H

H 3N +

C H

H3N+

CH2

CH2

Fenilalanina
Phe, F

COOC H
CH2

Tirosina
Tyr, Y

Triptfano
Trp, W
NH

OH

Aminocidos Neutros Aromticos

4.- AMINOCIDOS CON AZUFRE o

TIOAMINOCIDOS: Contienen azufre.
Son Cistena y Metionina
COOH 3N +

C H
CH2

Cistena
Cys, C

SH

COOH3N+

C H
CH2
CH2
S
CH3

Metionina
Met, M

Tioaminocidos
Importante papel estructural de la cistena por la
posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro
residuo de cistena
La cistena participa en el centro activo de muchas
enzimas
La metionina es el aminocido iniciador de la sntesis
de protenas (codon AUG)

Son el cido asprtico (D) y el cido

glutmico (E).
Asprtico, Asp, D
Glutmico, Glu, E

Sus amidas correspondientes son la

asparragina (N) y la glutamina (Q).
Asparragina, Asn, N
Glutamina, Gln, Q

Aminocidos dicarboxlicos y amidas

COO-

COOH3N+

H 3 N+

H3N+

COOC H

COOH3 N+

C H

C H

CH2

CH2

CH2

CH2

COO-

CONH2

CH2

CH2

COO-

CONH2

C H

c.Asprtico
Asp, P
NE

Asparragina
Asn, N
NE

c.Glutmico
Glu, E
NE

Glutamina
Gln, Q
NE

Aminocidos dicarboxlicos y sus amidas

Todos ellos son importantsimos intermediarios en

metabolismo nitrogenado, sobre todo E y Q
Proveen a la protena de superficies aninicas que
sirven para fijar cationes (p.e., Ca++)

6.- AMINOACIDOS BSICOS: La cadena

lateral contiene grupos bsicos. El
grupo bsico puede ser un grupo
amino (K), un grupo guanidino (R) o un
grupo imidazol (H).
Lisina, Lys, K
Arginina, Arg, R
Histidina, His, H

COOH3 N+

COOH3N+

C H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3+

C H
CH2

Lisina
Lys, K

CH2
CH2
NH
+

H2N C

COO-

NH2

Aminocidos dibsicos

H3N+

Arginina
Arg, R

C H
CH2
NH+

HN

Histidina
His, H

Aminocidos dibsicos
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en
catlisis enzimtica

Lisina es el aminocido que une determinadas coenzim

a la estructura de la protena
Arginina es un importante intermediario en el ciclo de
la urea

Histidina forma parte del centro activo de muchas enzim

debido al carcter nuclefilo del imidazol
Histidina contribuye al tamponamiento de los medios
biolgicos por tener un pKa cercano al pH intracelular

Aminas secundarias

COO
NH2

Prolina
Pro, P
NE
Como tal o modificado por hidroxilacin (4hidroxi prolina) es muy abundante en el
colgeno

CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS SEGN LA

FUNCIN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL
Aminocidos apolares o hidrofbicos:
- A, V, L, I, F, W, M, P
Aminocidos polares sin carga elctrica:
- G, Y, S, T, C, N, Q
Aminocidos polares con carga elctrica:
- Aninicos (-): D, E
- Catinicos (+): K, R, H

En todos los AA proteicos, excepto en

la glicina (Gly), el carbono a es
asimtrico y por lo tanto, son
pticamente activos. Esto indica que
existen dos enantimeros (ismeros
pticos), uno de la serie D y otro de la
serie L. Los AA proteicos son
invariablemente de la serie L.

Aminocidos: estereoisomera

COO-

COO-

H C NH3+

H 3N C H
CH3

L-Alanina

D-Alanina

CH3

La cistena (C) tiene gran importancia

estructural en las protenas porque
puede reaccionar con el grupo SH de
otra C para formar un puente disulfuro
(-S-S-), permitiendo el plegamiento de
la protena. Por este motivo, en algunos
hidrolizados proteicos se obtiene el AA
cistina, que est formado por dos
cistenas unidas por un puente
disulfuro.

COO+

H3N C H
CH2
SH

Cistena

COO+

H3N CH

COO-

H3N CH

CH2 S

S CH2

Cistina

CISTINURIA

Los AA son excelentes

amortiguadores, gracias a la capacidad
de disociacin del grupo carboxilo, del
grupo amino y de otros grupos ionizables
de sus cadenas laterales (carboxilo,
amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).

El comportamiento cido-base de los AA es el

que va a determinar las propiedades
electrolticas de las protenas.. La funcin de
las protenas es extraordinariamente sensible al
pH:

A pH bajo, la mayor parte de los grupos

disociables estarn protonados, y por lo tanto
habr un gran nmero de cargas positivas en
la protena

A pH elevado, los grupos disociables no estarn

protonados, con lo cual habr mayor nmero de
cargas negativas

Una vez que los AA codificables han sido incorporados a

las protenas, pueden sufrir ciertas transformaciones que
dan lugar a los AA modificados o particulares. Entre
las modificaciones ms frecuentes destacan:
HIDROXILACIN: Ejemplos tpicos son la 4hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran
en proporcin importante en el colgeno. Estos AA se
incorporan a la protena como P o como K, y son
posteriormente hidroxilados.
CARBOXILACIN: El E, por carboxilacin post-sinttica
se convierte en cido g-carboxiglutmico.

4-hidroxiprolina
carboxiglutmico

5-hidroxilisina

ADICIN DE IODO: En la tiroglobulina (una

protena del tiroides), la Tirosina sufre diversas
reacciones de iodacin y condensacin que
originan AA como la monoiodotirosina,
diiodotirosina, la triiodotirosina o la
liotirosina.

CONDENSACIN: La cistina es el resultado de

la unin de dos C por medio de un puente
disulfuro (-S-S-).

Se conocen ms de un centenar, sobre

todo en plantas superiores, aunque su
funcin no siempre es conocida. Se
pueden dividir en tres grupos:
1.- D-AMINOCIDOS: La D-Ala y el DGlu forman parte del peptidoglicano de la
pared celular de las bacterias. La
gramicidina S es un pptido con accin
antibitica que contiene D-Phe. En
ciertos pptidos opioides de anfibios y
reptiles tambin aparecen D-aminocidos.
D-AlaD-GluD-Phe

2.- -AMINOCIDOS NO
PROTEICOS:
La L-ornitina y la L-citrulina son

importantes intermediarios en el
metabolismo de la eliminacin del
nitrgeno y la creatina (un derivado de la
G) juega un papel importante como
reserva de energa metablica.
Tambin pertenecen a este grupo la
homoserina y la homocistena.

Aminocidos no proteicos: intermediarios metablicos

COO-

COO+

H3N C H

H3N C H

COO+

H3N C H

COO+

H3N C H

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2OH

CH2

CH2

SH

NH3+

NH
O C
NH2

Ornitina

Citrulina

Homocistena

Homoserina

Aminocidos no proteicos: DOPA

COO+

H 3N C H

Catecolaminas

CH2

Hormonas
tiroideas
HO
OH

L-DOPA
(dihidroxifenilalanina)

Melanina