CENTRO DE ESTUDIOS SUPERIORES MXICO-AMERICANO

Licenciatura en Nutricin

ENZIMAS

Bromatologa I
Profesor:
M.C Hiplito A. Alvarez Hernndez
Culiacn, Sin. Febrero 2015

Tema 5. Enzimas
5.1

Estructura y funcin en los

alimentos
5.2 Mecanismos de accin
5.3 Sitio activo
5.4 Inhibicin enzimtica
5.5 Pardeamiento enzimtico

Exposicin

ENZIMAS
En las clulas vivas, la mayora de los catalizadores
son molculas proteicas llamadas enzimas.
Las enzimas son protenas globulares que participan
en el metabolismo de los organismos modificando la
velocidad de reacciones especficas,
en las
condiciones de temperatura habituales en el interior
de los seres vivos.
Como todo catalizador, los enzimas no se consumen
en el proceso por lo que se reutilizan, de ah que se
requieran en muy baja cantidad
Como excepcin a esta norma, se conocen algunos
cidos ribonucleicos que tambin tienen actividad
cataltica, y que reciben el nombre de ribozimas.

ENZIMAS
Algunas enzimas estn formadas por dos partes
una parte proteica, denominada apoenzima, y
una parte no proteica, denomina cofactor.

ENZIMAS
La unin apoenzima + cofactor origina el
holoenzima, que es la molcula funcionalmente
activa.

ENZIMAS
El cofactor puede ser un ion metlico p. ej.
Hierro, magnesio, zinc, calcio; o una molcula
orgnica, denominada coenzima. A menudo las
coenzimas derivan de las vitaminas.
Las enzimas suelen terminar con el sufijo asa.
Todas las enzimas se pueden agrupar de acuerdo
a los tipos de reacciones qumicas que catalizan.

ENZIMAS
Los enzimas son protenas que se producen en el
interior de los organismos vivos y que estn
especializadas en favorecer o hacer posible
reacciones especficas del metabolismo. En
general, se pueden clasificar de un modo prctico
en tres grupos:

Digestivas. Permiten que

nuestro
organismo
aproveche eficazmente los
nutrientes de los alimentos
que conforman la dieta.
Estas
enzimas
son
secretadas a lo largo del
tubo digestivo.

ENZIMAS DIGESTIVAS

ENZIMAS
- Metablicas. Se producen en el interior de las
clulas del cuerpo y contribuyen a la eliminacin de
sustancias de deshecho y toxinas, intervienen en
procesos de obtencin de energa, la regeneracin
de las clulas y en el buen funcionamiento de
nuestro sistema inmunolgico.

- Dietticas o enzimas de los alimentos. Forman

parte de la composicin de alimentos crudos; la
mayor parte de las enzimas se destruyen por la
accin del calor. Favorecen los procesos digestivos y
el funcionamiento de las otras enzimas.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACION
Todas las enzimas se pueden agrupar de acuerdo
a los tipos de reacciones qumicas que catalizan.
NOMENCLATURA: Cada enzima tiene 2 partes:
1.- Nombre del sustrato
2.- Tipo de reaccin
terminacin ASA
CLASIFICACIN: Los
enzimas son 6 grupos.

catalizada

principales

con

clases

la

de

CLASIFICACION
1. OXIDO-REDUCTASAS
Son enzimas relacionadas con las oxidaciones y las
reducciones
biolgicas.
Catalizan
reacciones
de
oxidorreduccin. En este grupo se incluyen las
deshidrogenasas,
oxidasas,
oxigenasas
y
peroxidasas.
Deshidrogenasas: Eliminan hidrgeno.
Oxidasas: Agregan oxgeno.
Las deshidrogenasas y oxidasas son importantes en los
procesos oxidativos de la respiracin celular.

Oxigenasas:
Oxida
un
sustrato
mediante
la
transferencia de oxgeno
Peroxidasas: Usan agua oxigenada (H2O2) como
oxidante
Hidroxilasas: Enzima que favorece la fijacin de un
grupo hidroxilo (OH) Por ejemplo: derivados esteroides.

CLASIFICACION
2. TRANSFERASAS
Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia
de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo
fosfato, de una molcula donadora a otra aceptora. Por
ejemplo, una reaccin de transferencia es la siguiente:
AX + B A + BX
En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador
es, a menudo, un coenzima.
Dentro de las ms estudiadas se incluye a las glicosil
transferasas, amino transferasas y fosfo transferasas.

CLASIFICACION
2. TRANSFERASAS

Glicosil-transferasas: Las glicosiltransferasas son

enzimas que son responsables de la biosntesis de
disacridos,
oligosacridos
y
polisacridos.
Ellos
catalizan la transferencia de restos de monosacridos a
partir de azcar de nucletido activado a una molcula
de aceptor de glicosilo, por lo general un alcohol.
Amino-transferasas: Transfieren grupos amino desde
un metabolito a otro, generalmente aminocidos. Su
nomenclatura se establece a partir del aminocido desde
el cual transfieren el grupo amino.
Fosfo-transferasas: Grupo bastante grande de
enzimas, que incluye no slo aquellas que transfieren
fosfato, sino tambin difosfato, residuos de nucletidos y
otros. Tambin han sido subdivididas de acuerdo con el
grupo aceptor.

CLASIFICACION
3. HIDROLADAS: Llevan a cabo la ruptura de
enlaces covalentes con la introduccin de un a
molcula de agua. Las enzimas hidrolticas (que
incluyen a las amilasas, glicosidasas, lipasas y
proteasas, entre otras) son las que se utilizan,
con mayor frecuencia, como aditivos en la
industria alimentaria.
4. LIASAS: Rompen enlaces para la eliminacin
de un determinado grupo qumico del sustrato y
forman dobles ligaduras sin la introduccin de
molculas agua. Entre ellas se encuentran:
aldolasas, descarboxilasas, deshidratasas y
pectina liasa

CLASIFICACION
5.
ISOMERASAS:
Catalizan
espacial de grupos del sustrato sin
composicin
qumica;
y
son:
(responsables de epimerizacin de
racemasas (.

el rearreglo
modificar su
epimerasas
azcares) y

6. LIGASAS: Promueven la unin covalente de

dos molculas acopladas con la ruptura de un
enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CTP,
como fuente de energa. El trmino ligasa es
sinnimo de sintetasa.

Estructura y funcin en los

Alimentos

Todas las clulas, incluyendo microorganismos y organismos

superiores, producen enzimas. Su accin est estrechamente
ligada con las reacciones metablicas, y la mayora de las
transformaciones qumicas requeridas para mantener activas a
las clulas tardaran mucho tiempo en efectuarse o
simplemente no procederan si no estuvieran presentes las
enzimas.

Su estudio en el campo de los alimentos es de primordial

inters debido a que son responsables de algunos cambios
qumicos que sufren los alimentos, cambios que pueden resultar
en beneficios (maduracin de frutas) o perjuicios (oxidacin de
cidos grasos y oscurecimiento enzimtico).

Por otro lado, muchos productos alimenticios se obtienen a

travs de reacciones bioqumicas que se efectan por medio de
enzimas endgenas del alimento, por las que se le aaden o las
producidas por los microorganismos utilizados en la elaboracin
de alimentos fermentados.

Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de

industrias, entre las que se destaca la alimenticia. En algunos
casos, como la obtencin de yogur, o la produccin de cerveza o
de vino, el proceso de fermentacin se debe a las enzimas
presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso
de produccin. Sin embargo, otros procesos de produccin de
alimentos, pueden realizarse mediante la accin de las enzimas
aisladas, sin incluir a los microorganismos que las producen.

Desde hace unas dcadas se dispone de enzimas relativamente

puras extradas industrialmente de bacterias y hongos, y algunas
de ellas de las plantas y los animales y con una gran variedad de
actividades para ser utilizadas en la elaboracin de alimentos.

En el sector alimentario, el inters actual de la aplicacin

de enzimas en procesos tecnologa enzimtica se
enfoca a la conservacin de alimentos o de sus
componentes (por ejemplo, vitaminas), al uso ms
eficiente de materias primas y al mejoramiento de la
calidad sensorial de los alimentos (textura y sabor). As
mismo, se han utilizado enzimas para: producir alimentos
bajos en caloras y eliminar compuestos antinutricionales
de ciertas materias primas. Otros ejemplos de la
tecnologa enzimtica actual se enlistan a continuacin:

El uso de enzimas en medios no acuosos para la

produccin de compuestos quirales y para la sntesis de
polmeros especiales.

La sntesis de edulcorantes, como el aspartamo,

empleando la reaccin inversa de una proteasa.

La produccin de ciclodextrinas a partir de almidn.

El diseo de enzimas a la medida de acuerdo a los

requerimientos del proceso ingeniera de protenas y
evolucin dirigida logrando modificar su estabilidad
trmica o su especificidad.
La produccin a gran escala de enzimas por medios de
ingeniera gentica. La quimosina recombinante fue la
pionera en esta rea.

La aplicacin de enzimas o de clulas inmovilizadas en

la produccin de materias primas de aplicacin en
alimentos, como en la produccin de jarabes
fructosados, de trehalosa y de isomaltulosa; de cido
fumrico; o de aminocidos como el cido asprtico o la
alanina.

Algunos alimentos en los que se

emplean enzimas

Gaseosas, conservas de frutas, repostera.Estos

alimentos se endulzan con jarabes de glucosa y fructosa
que antiguamente se obtenan por la ruptura del almidn
de maz al tratarlo con cido. Actualmente esta prctica
ha sido casi totalmente desplazada por la accin
enzimtica, que permite obtener un jarabe de glucosa de
mayor calidad y a menor costo. Los enzimas utilizados
son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa
obtenida puede transformarse luego en fructosa, otro
azcar ms dulce, utilizando la enzima glucosaisomerasa.

Algunos alimentos en los que se

emplean enzimas

Leche y derivados.Como se ha mencionado en

ediciones anteriores de El Cuaderno, el cuajo del
estmago de los rumiantes es un componente esencial en
la elaboracin de quesos ya que contiene dos enzimas
digestivas (quimosina y pepsina), que aceleran la
coagulacin de la casena, una de las protenas de la
leche. Otra enzima utilizada es la lactasa cuya funcin es
degradar la lactosa, un azcar compuesto por unidades
de glucosa y de galactosa.

Algunos alimentos en los que se

emplean enzimas
Pan.En

la industria panadera se utiliza la

lipoxidasa, una enzima que acta como
blanqueador de la harina y contribuye a formar
una
masa
ms
blanda,
mejorando
su
comportamiento en el amasado. Generalmente
se la aade como harina de soja o de otras
leguminosas, que la contienen en abundancia

Mecanismos de accin
Las enzimas catalizan reacciones especficas, y lo hacen de
manera muy eficiente y con muchos pasos de control. Las
siguientes son tres propiedades de las enzimas:
1. Las enzimas son sumamente especficas. Cada
enzima se une solo a un sustrato especfico, las molculas
de reactivante sobre las cuales acta la enzima. La enzima
tiene un patrn superficial especfico que le permite
reconocer y unirse a ciertos sustratos. En algunos casos, se
cree que la parte de la enzima que cataliza la reaccin, de
nominada sitio activo, encaja en el sustrato como una
llave lo hace en una cerradura. En otros casos, el sitio activo
cambia de forma para amoldarse al sustrato una vez que
ste entra en el sitio activo. Este cambio de forma se
conoce como adaptacin inducida. No solo cada enzima
reconoce un sustrato especfico, sino que tambin cataliza
reacciones especficas. Las enzimas deben reconocer al
sustrato correcto entre el gran nmero diferentes que hay
en la clula, y luego separarlo o unirlo con otro sustrato

Mecanismos de accin
2. Las
enzimas son muy eficientes.
En condiciones
ptimas las enzimas pueden catalizar reacciones a una
velocidad de 100 millones a 10 000 millones de veces mayor de
lo que sucedera si no estuvieran presentes. El nmero de
sustrato que una sola molcula de enzima puede convertir en
producto es generalmente de 1 a 10,000 segundo, pero puede
ascender a 600,000.
3. Las enzimas estn sujetas a una variedad de
controles celulares. Su velocidad de sntesis y su
concentracin en cualquier momento estn bajo el control de
los genes de la clula. Las sustancias que estn en el interior de
la clula pueden aumentar o inhibir la actividad de una enzima.
Muchas de las enzimas se encuentran tanto en la forma activa
en las clulas, como inactivas en las clulas. La velocidad con
la cual las formas inactivas se vuelven activas, o a la inversa,
est determinada por el ambiente qumico intracelular.

Cmo funciona una enzima

1. Los sustratos toman contacto con el sitio activo en la
superficie de la molcula enzimtica formando un
compuesto intermedio y transitorio que se conoce como
complejo enzima-sustrato. En esta reaccin las dos
molculas de sustrato son la sacarosa (un disacrido) y el
agua.

Cmo funciona una enzima

2. Las molculas de
sustrato se transforman
por reordenamiento de
sus tomos, la ruptura de
la molcula de sustrato o
la combinacin de varias
molculas de sustrato en
productos de la reaccin.
Aqu los productos son
dos
monosacridos:
glucosa y la fructosa.

Cmo funciona una enzima

3. Despus de que se
completa la reaccin y
los
productos
se
separan de la enzima,
la enzima inalterada se
encuentra libre para
unirse
a
otras
molculas de sustrato.

Sitio Activo
En
las
protenas
con
actividad
cataltica
son
esencialmente globulares, con una superficie irregular,
que presenta protuberancias y cavidades. Dependiendo
del plegamiento de la protena, ciertos residuos de
aminocidos, generalmente polares, se exponen en la
estructura globular de la superficie de la protena
mientras otros quedan ocultos dentro de la molcula.
Generalmente, es en la superficie donde ubica el dominio
de interaccin con el sustrato, tambin llamado sitio
activo.

Sitio Activo
El sitio activo de una enzima es aquella
porcin de la protena que participa
directamente en la unin y la transformacin
del sustrato; y est constituido por ciertos
aminocidos que integran un microambiente
caracterstico dentro de la protena y que
llevan a cabo la catlisis. Por lo general
slo existe un sitio activo por molcula
de enzima.

Sitio Activo
Sigue siendo til visualizar la interaccin entre la enzima y el
sustrato a travs del modelo de la llave y la cerradura; en ste
se considera al sitio activo de la enzima como una estructura
rgida como el de la cerradura de una puerta donde debe
embonar un sustrato tambin rgido como una llave, con lo que
se explica el alto grado de especificidad que ambos poseen.
La enzima presenta cierta flexibilidad: despus de que el
sustrato interacciona con la enzima, se induce un cambio en el
sitio activo de tal manera que se ajusta a la molcula de
sustrato, lo que induce la formacin de un intermediario entre
ambos, y da lugar a la formacin del producto.

Activacin / Inhibicion
enzimtica
Todos los enzimas se activan(funcionan) por presencia del
sustrato, es un activador enzimtico, tambin los
coenzimas y cofactores, tambin los inhibidores especficos
para esa funcin(anticatalizadores).
Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen
a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo
de una enzima puede matar a un organismo patgeno o
corregir
un
desequilibrio
metablico,
muchos
medicamentos actan como inhibidores enzimticos.
No todas las molculas que se unen a las enzimas son
inhibidores; los activadores enzimticos se unen a las
enzimas e incrementan su actividad.

Activacin / Inhibicion
enzimtica
Tipos inhibicin:
Inhibicin

irreversible,
se
unen
covalentemente
con
ciertas
enzimas,
inhibindolas irreversiblemente, es veneno
metablico, no se considera una inhibicin.

Inhibicin reversible , mecanismo celular

que regular la velocidad de sus reacciones
qumicas, hay tres tipos de esta inhibicin,
distinguindose
experimentalmente.
(competitiva, no competitiva y mixta)

Activacin / Inhibicion enzimtica

Inhibicin competitiva, la producen inhibidores que
se parecen qumicamente al sustrato, el enzima lo
confunde con los inhibidores, la cantidad de producto
disminuye.
Inhibicin no competitiva, En la inhibicin no
competitiva el inhibidor se puede unir a la enzima al
mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin
del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa.
Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no
superar al aumentar las concentraciones del sustrato.
La inhibicin mixta, es una forma de inhibicin
mixta donde la unin del inhibidor con la enzima
reduce su actividad pero no afecta la unin con el
sustrato. Como resultado, el grado de inhibicin

Activacin / Inhibicion enzimtica

Activacin / Inhibicion enzimtica

Pardeamiento Enzimtico
(Oscurecimiento Enzimtico)
El

pardeamiento enzimtico, es producido por

unas enzimas presentes en el vegetal
denominadas polifenoloxidasas, que en un
ambiente hmedo producen la oxidacin de
los polifenoles incoloros, en una primera etapa a
compuestos coloreados amarillos denominados
teaflavinas, para concluir en tearrubiginas de
colores marrones y rojos.

Pardeamiento Enzimtico
(Oscurecimiento Enzimtico)

La enzima responsable de oscurecimiento enzimtico se

llama polifernoloxidasa, catacolasa, tirosinasa, etc.
(todos sinnimos),

Se trata de un heteroprotena globular, cuyo grupo

prosttico es un metal (Cu).

Las enzimas son liberadas de sus compartimentos por un

dao mecnico en la estructura, ya sea corte, golpe y
entran en contacto con el sustrato que particulamente
son compuestos armaticos o fenlicos.

Pardeamiento Enzimtico
(Oscurecimiento Enzimtico)

Como resultado de la actividad enzimtica, los

compuestos se condensan formando polmeros de
coloraciones parda-negra que reciben el nombre de
melaninas. Para que se lleve a cabo esta reaccin es
imprescindible la presencia de oxgeno, por lo que una
forma de controlarlas es mantener los alimentos con
menos oxigeno (ejem papas cortadas: sumergirlas en
agua, o guardarlas al vacio.)

Otra forma de controlar esta oxidacin es mediante la

adicion de cido (ctrico o ascrbico), o exposicin a
temperaturas
moderadamente
altas,
esto
para
desnaturalizar las enzimas.

Integrantes del Equipo

Isabel Alejandrina Alfaro Jimnez
2. Diana Gabriela Velzquez Iribe
3. Orlando Olivas Mendoza
4. Olivia Lizarraga Ocaranza
5. Chesed Daz Obregn
6. Juan Francisco Leal Valenzuela
7. Surisadai Soto Ramos
8. Francisco Javier Plata Sainz
9. Heidi Ramrez
10.Claudia Morales Chvez
11.ngel Radams Rbago Monzn
12.Mnica Cota Castro
1.