ESTEQUIOMETRIA DE LA

FERMENTACION ENZIMATICA Y
MICROBIANA
C T E D R A : M S C . G A L I A M A N YA R I C E R V A N T E S
UNIVERSIDAD ALAS PERUANAS
Escuela profesional de Ingeniera
Ambiental
La estequiometra
Es la parte de la qumica que se refiere a la
determinacin de las masas de combinacin de
las substancias en una reaccin qumica.
Esta cuantificacin tiene como base la ley de la
conservacin de la masa establecida por
Lavoisier que establece lo siguiente
La suma de las masas de los reactivos es igual
a la suma de las masas de los productos
Para efectuar clculos estequiometricos es
necesario representar la reaccin qumica por
medio de una ecuacin balanceada de la que a
su vez es posible obtener informacin
relacionada con el tipo de sustancias que
participan en el proceso, propiedades fsicas de
las mismas, direccin o sentido de la reaccin,
absorcin o desprendimiento de energa
calorfica, etc.
Enzima

.

Las enzimas son molculas de naturaleza proteica
que catalizan reacciones qumicas, siempre que sea
termodinmicamente posible. En estas reacciones,
las enzimas actan sobre unas molculas
denominadas sustratos, las cuales se convierten en
molculas diferentes denominadas productos. Casi
todos los procesos en las clulas necesitan enzimas
para que ocurran a unas tasas significativas. A las
reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimticas.
triosafosfato
isomerasa azcares
en energa
Debido a que las enzimas son
extremadamente selectivas con sus
sustratos y su velocidad crece slo con
algunas reacciones, el conjunto (set) de
enzimas sintetizadas en una clula
determina el tipo metabolismo que tenga
cada clula. A su vez, esta sntesis
depende de la regulacin de la expresin
gnica
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan
disminuyendo la energa de activacin (G

) de una
reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa
de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico
de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo
tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar
el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se
produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador
en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la
correspondiente reaccin no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas
no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni
alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser ms especficas.
Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones
bioqumicas distintas.

No todos los catalizadores
bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de
ARN son capaces de catalizar reacciones. Tambin cabe
nombrar unas molculas sintticas denominadas
enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones
qumicas como las enzimas clsicas.
Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de
cofactores para su actividad. Muchas drogas o
frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por la temperatura, el pH, la
concentracin de la propia enzima y del sustrato, y
otros factores fsico-qumicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por
ejemplo, en la sntesis de antibiticos y productos
domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente
utilizadas en diversos procesos industriales, como son
la fabricacin de alimentos, produccin de
biocombustibles.
HISTORIA
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se
conoca la digestin de la carne por las secreciones del
estmago y la conversin del almidn en azcar por los
extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no haba sido
identificado el mecanismo subyacente.
En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin
del azcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur lleg a
la conclusin de que esta fermentacin era catalizada por
una fuerza vital contenida en las clulas de la levadura,
llamadas fermentos, e inicialmente se pens que solo
funcionaban con organismos vivos.
En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne, acu el trmino
enzima, que viene del griego "en levadura", para
describir este proceso. La palabra enzima fue usada
despus para referirse a sustancias inertes como la
pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" sola
referirse a la actividad qumica producida por organismos
vivientes.
En 1897 Eduard Buchner comenz a estudiar la
capacidad de los extractos de levadura para fermentar
azcar a pesar de la ausencia de clulas vivientes de
levadura. En una serie de experimentos en la Universidad
Humboldt de Berln, encontr que el azcar era
fermentada inclusive cuando no haba elementos vivos en
los cultivos de clulas de levaduras.
Llam a la enzima que causa la fermentacin de la
sacarosa, zimasa. En 1907 recibi el Premio Nobel
de Qumica "por sus investigaciones bioqumicas y el
haber descubierto la fermentacin libre de clulas".
Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son
usualmente nombradas de acuerdo a la reaccin que
producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado
al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima
que degrada lactosa) o al tipo de reaccin (p. ej., la
ADN polimerasa forma polmeros de ADN).
Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar
fuera de una clula viva, el prximo paso era determinar su
naturaleza bioqumica. En trabajos iniciales se not que la
actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero
algunos cientficos argumentaban que las protenas eran
simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y
que las protenas no eran capaces de realizar catlisis.
En 1926, James B. Sumner demostr que la enzima
ureasa era una protena pura y la cristaliz. Summer hizo
lo mismo con la enzima catalasa en 1937.
El descubrimiento de que las enzimas podan ser
cristalizadas permita que sus estructuras fuesen resueltas
mediante tcnicas de cristalografa y difraccin de rayos X.
Esto se llev a cabo en primer lugar con la lisozima, una
enzima encontrada en las lgrimas, la saliva y los huevos,
capaces de digerir la pared de algunas bacterias. La
estructura fue resuelta por un grupo liderado por David
Chilton Phillips y publicada en 1965. Esta estructura de alta
resolucin de las lisozimas, marc el comienzo en el campo
de la biologa estructural y el esfuerzo por entender cmo
las enzimas trabajan en el orden molecular.
Estructuras y
mecanismos

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II. La
esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.


Las enzimas son generalmente protenas
globulares que pueden presentar tamaos muy
variables, desde 62 aminocidos como en el
caso del monmero de la 4-oxalocrotonato
tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la
sintasa de cidos grasos.
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los
sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte
de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est
directamente involucrada en la catlisis. La regin que
contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin
es denominada centro activo.

Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen
de una cadena lineal de aminocidos que se pliegan
durante el proceso de traduccin para dar lugar a una
estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible
de presentar actividad.
La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las
protenas, pueden ser desnaturalizadas si se ven
sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los
pHs extremos o ciertos compuestos

Especificidad
Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de
reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la
reaccin. La forma, la carga y las caractersticas
hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son
los responsables de dicha especificidad. Las enzimas
tambin pueden mostrar un elevado grado de
estereoespecificidad, regioselectividad y
quimioselectividad.
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada
especificidad y precisin en su actividad son aquellas
involucrados en la replicacin y expresin del genoma.
Este tipo de mecanismos de comprobacin tambin han
sido observados en la ARN polimerasa, en la ARNt
aminoacil sintetasa y en los ribosomas.
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios
son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar
sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha
sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podra
ser clave en la evolucin y diseo de nuevas rutas
biosintticas.
Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil
Fisher en 1894. En base a sus resultados dedujo que
ambas molculas, enzima y sustrato, poseen
complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras
encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido
denominado como modelo de la "llave-cerradura",
refirindose a la enzima como a una especie de
cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de
forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien
este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla
al intentar explicar la estabilizacin del estado de
transicin que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo
de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante
flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin
estructural por la interaccin con el sustrato. Como resultado
de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo
es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la
enzima llevar a cabo su funcin cataltica.
Aplicaciones industriales
Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en
otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de
catalizadores muy especializados. Sin embargo, las
enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones
que pueden llevar a cabo como por su ausencia de
estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas. Por
ello, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea
de investigacin muy activa donde se intentan crear
enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseo
racional, bien mediante evolucin in vitro.
Aplicacin Enzimas utilizadas Usos
Procesado de
alimentos





La amilasa cataliza
la degradacin del
almidn en
azcares sencillos.
Amilasas de hongos y plantas.
Produccin de azcares desde
el almidn, como por ejemplo en
la produccin de jarabe de
maz.
[80]
En la coccin al horno,
cataliza la rotura del almidn de
la harina en azcar. La
fermentacin del azcar llevada
a cabo por levaduras produce el
dixido de carbono que hace
"subir" la masa.
Proteasas
Los fabricantes de galletas las
utilizan para reducir la cantidad
de protenas en la harina.
A continuacin se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las
enzimas:
Alimentos para bebs Tripsina
Para pre-digerir el alimento
dirigido a bebs.
Elaboracin de cerveza





Cebada germinada utilizada para
la elaboracin de malta.
Las enzimas de la cebada son
liberadas durante la fase de
molido en la elaboracin de la
cerveza.
Las enzimas liberadas degradan
el almidn y las protenas para
generar azcares sencillos,
aminocidos y pptidos que son
usados por las levaduras en el
proceso de fermentacin.
Enzimas de cebada producidas
a nivel industrial
Ampliamente usadas en la
elaboracin de cerveza para
sustituir las enzimas naturales
de la cebada.
Amilasa, glucanasa y proteasas
Digieren polisacridos y
protenas en la malta.
Betaglucanasas y
arabinoxilanasas
Mejoran la filtracin del mosto y
la cerveza.
Amiloglucosidasas y pululanasas
Produccin de cerveza baja en
caloras y ajuste de la capacidad
de fermentacin.
Proteasas
Eliminan la turbidez producida
durante el almacenamiento de la
cerveza.
Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.
Industria lctea
Queso de Roquefort.
Renina, derivado del estmago
de animales rumiantes jvenes
(como terneros y ovejas).
Produccin de queso, usada
para hidrolizar protenas.
Enzimas producidas por
bacterias
Actualmente, cada vez ms
usadas en la industria lctea.
Lipasas
Se introduce durante el proceso
de produccin del queso
Roquefort para favorecer la
maduracin.
Lactasas
Rotura de la lactosa en glucosa
y galactosa.
Digestin de carne Papana
Ablandamiento de la carne utilizada para
cocinar.
Industria del almidn
Glucosa.
Fructosa.
Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas
Conversin del almidn en glucosa y diversos
azcares invertidos.
Glucosa isomerasa
Conversin de glucosa en fructosa durante la
produccin de jarabe de maz partiendo de
sustancias ricas en almidn. Estos jarabes
potencian las propiedades edulcorantes y
reducen las caloras mejor que la sacarosa y
manteniendo el mismo nivel de dulzor.
Industria del papel
Una fbrica de papel en Carolina del Sur.
Amilasas, xilanasas, celulasas y ligninasas
Degradacin del almidn para reducir su
viscosidad, aadiendo apresto. Las xilanasas
reducen el blanqueador necesario para la
decoloracin; las celulasas alisan las fibras,
favorecen el drenaje de agua y promueven la
eliminacin de tintas; las lipasas reducen la
oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina
para ablandar el papel.
Industria del biofuel
Celulosa en 3D.
Celulasas
Utilizadas para degradar la celulosa en azcares
que puedan ser fermentados.
Ligninasas Utilizada para eliminar residuos de lignina.
Detergentes biolgicos
Principalmente proteasas, producidas de forma
extracelular por bacterias.
Utilizadas para ayudar en la eliminacin de
tintes proteicos de la ropa en las condiciones de
prelavado y en las aplicaciones directas de
detergente lquido.
Amilasas
Detergentes de lavadoras para eliminar residuos
resistentes de almidn.
Lipasas
Utilizadas para facilitar la eliminacin de tintes
grasos y oleosos.
Celulasas Utilizadas en suavizantes biolgicos.
Limpiadores de lentes de
contacto
Proteasas
Para eliminar restos proteicos de
las lentes de contacto y as
prevenir infecciones.
Industria del hule Catalasa
Para generar oxgeno desde el
perxido, y as convertir el ltex
en hule espumoso.
Industria fotogrfica Proteasa (ficina)
Disolver la gelatina de las
pelculas fotogrficas usadas,
permitiendo as la recuperacin
de su contenido en plata.
Biologa molecular
ADN de doble hlice.
Enzimas de restriccin, ADN
ligasa y polimerasas
Utilizadas para manipular el ADN
mediante ingeniera gentica. De
gran importancia en
farmacologa, agricultura,
medicina y criminalstica.
Esenciales para digestin de
restriccin y para la reaccin en
cadena de la polimerasa
ENZIMA
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente
son protenas Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y
se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean
energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios
qumicos, sino que aceleran su consecucin.

CATALIZADOR
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin
qumica, hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Un
catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa de
activacin.

CARACTERSTICAS DE LA ACCIN
ENZIMTICA
La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas
es su elevada especificidad. Esta es doble y
explica que no se formen subproductos:
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la
molcula sobre la que el enzima ejerce su accin
cataltica.
Especificidad de accin. Cada reaccin est
catalizada por un enzima especfico.
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de
un complejo que representa el estado de transicin.

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas
interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno,
electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico ,
el centro activo. Este centro es una pequea porcin del
enzima, constitudo por una serie de aminocidosque
interaccionan con el sustrato.
E + S ES E + P
Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no protecas.
En funcin de su naturaleza se denominan:
1.Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas.
2.Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede
sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y
realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responde ms bien a que no se puede sintetizar un determinado
enzima en el que la vitamina es el coenzima.

VITAMINAS Algunas vitaminas son
necesarias para la actuacin de
determinados enzimas, ya que
funcionan como coenzimas que
intervienen en distintas rutas
metablicas y , por ello, una
deficiencia en una vitamina puede
originar importantes defectos
metablicos, como puede verse
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales
C (acido ascsrbico)
Coenzima de algunas peptidasas.
Interviene en la smntesis de
colageno
Escorbuto
B1 (tiamina)
Coenzima de las descarboxilasas
y de las enzima que transfieren
grupos aldehidos
Beriberi
B2 (riboflavina)
Constituyente de los coenzimas
FAD y FMN
Dermatitis y lesiones en las
mucosas
B3 (acido pantotinico) Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueqo
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas
NAD y NADP
Pelagra
B6 ( piridoxina)
Interviene en las reacciones de
transferencia de grupos aminos.
Depresisn, anemia
B12 (cobalamina)
Coenzima en la transferencia de
grupos metilo.
Anemia perniciosa
Biotina
Coenzima de las enzimas que
transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminoacidos.
Fatiga, dermatitis...
EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA
Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia
del pH en la velocidad de las reacciones enzimticas se
obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un
pH ptimo de actividad. El pH puede afectar de varias
maneras:
El centro activo puede contener aminocidos con
grupos ionizados que pueden variar con el pH.
La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro
activo puede provocar modiicaciones en la
conformacin de la enzima.
El sustrato puede verse afectado por las variaciones del
pH.
Algunos enzimas presentan variaciones peculiares.
La pepsina del estmago, presenta un ptimo a pH=2, y
la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

1.La temperatura. Influye en la actividad. El punto ptimo
representa el mximo de actividad. A temperaturas bajas,
los enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se supera un
valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae
bruscamente porque, como protena, el enzima se
desnaturaliza.

Tipos de enzimas
Se las puede clasificar en:

xido-reductasas: estas enzimas estn vinculadas
con las reducciones y oxidaciones biolgicas que
intervienen en los procesos de fermentacin y de
respiracin.

Transferasas: estas enzimas son las encargadas de
catalizar la transferencia de una porcin de molcula
a otra. Adems, estas enzimas son las que actan
sobre distintos sustratos, transfiriendo glucosilo,
sulfat, amina, aldehdo, entre otros grupos.
Hidrolasas: estas enzimas actan sobre las molculas de
protoplasma, tales como las de grasas, de glicgeno y de
protenas.

Isomerasas: estas son las que actan sobre ciertas
sustancias a las que transforman en otras ismeras, lo que
significa que tienen la misma frmula emprica pero un
desarrollo diferente.

Liasas: estas enzimas son las que actan sobre los enlaces
entre los tomos de carbono, carbono y oxgeno, carbono y
azufre o carbono y nitrgeno, escindindolos.

Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten
que dos molculas se unan. Esto se da al mismo tiempo en
que el ATP se degrada y libera energas que son las
necesarias para que dichas molculas puedan unirse.
1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reduccion).
Si una molecula se reduce, tiene que haber otra que se
oxide
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)
grupos aldehidos
grupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrolisis)

Transforman polmmeros en monomeros.
Actan sobre:
enlace ister
enlace glucosmdico
enlace peptmdico
enlace C-N
4. Liasas
(Adicin a los dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacion)
6. Ligasas
(Formacin de enlaces, con aporte de ATP)
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
FUNCIN BIOLGICA
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones
en los organismos vivos. son indispensables en la
transduccin de seales y en procesos de regulacin,
normalmente por medio de quinasas y fosfatasas. Tambin
son capaces de producir movimientos de vesculas por
medio del citoesqueleto. Otro tipo de ATPasa, en la
membrana celular son las bombas de iones implicadas en
procesos de transporte activo. Sin las enzimas, el
metabolismo no se producira a travs de los mismos
pasos, ni sera lo suficiente rpido para atender las
necesidades de la clula.
CICLO DE KREBS
CARACTERSTICAS
a) Son termolbiles y su actividad depende en
ciertos casos del pH del medio.
b) El reconocimiento de la enzima con el reactivo a
procesar (denominado sustrato) es altamente
especfico.
c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un
gran nmero de molculas de sustrato por unidad
de tiempo.
d) Estn sujetas a una gran variedad de controles
celulares, genticos y alostricos.
Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su
complejidad
De acuerdo a su complejidad las enzimas se
clasifican como:
En las protenas conjugadas podemos
distinguir dos partes:
Apoenzima: Es la parte polipeptdica de
la enzima.
Cofactor: Es la parte no proteica de la
enzima.
La combinacin de la apoenzima y el
cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:
*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica
general de la enzima, si no estn presentes, la
enzima no acta. Estos iones metlicos se
denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+,
Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
*La mayora de los otros cofactores
son coenzimas las cuales generalmente
son compuestos orgnicos de bajo peso
molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo B son coenzimas que se requieren
para una respiracin celular adecuada.
Los polmeros
son sustancias formadas a partir de
miles de molculas pequeas
llamadas monmeros, las cuales
se unen para formar molculas de
gran tamao. Los monmeros
reaccionan entre s para formar esas
grandes molculas, cuyas masas
moleculares son muy elevadas.
Clasificacin de los polmeros

Polmeros
Naturales: Se encuentran en la naturaleza.
Ejemplos: Celulosa, almidn,protena,
cidos nucleicos, etc.
Sintticos:
Generalmente
derivados del
petrleo. Se
elaboran
artificialmente.
Ejemplos:
Polietileno,
nylon, tefln,
etc.
De adicin
De condensacin
La celulosa es un polmero
natural que se utiliza en la
fabricacin de dispensadores de
papel para uso hospitalario,
industrial y otros.

www.pavimentosonline.co
m/ sumigran/celulosa_in...
La reaccin para formar polmeros se
llama polimerizacin. Existen dos formas para la
obtencin de polmeros: Adicin y
condensacin.
En la adicin los monmeros se unen unos a
otros de tal forma que el polmero formado
contiene todos los tomos que contenan los
monmeros..
En la condensacin el polmero no contiene
todos los tomos del monmero, una parte de
la molcula de ste forma otros compuestos
pequeos, generalmente agua.
POLMEROS DE ADICIN
En algunos casos, se forman a partir de
monmeros que son alquenos, los cuales se
unen por el rompimiento del doble enlace y la
formacin de dos nuevos enlaces sencillos. El
ms sencillo de los polmeros sintticos es el
polietileno.
Monmero Polmero Algunos usos

Etileno


Polietileno
Bolsas de plstico que se usan para empacar frutas y
verduras, bolsas para prendas destinadas a lavado
en seco, botellas, juguetes, aislantes elctricos.

Propileno

Poliprepileno
Alfombras para interiores y exteriores, botellas,
maletas.

Cloruro de vinilo

Cloruro de polivinilo
(PVC)
Envolturas y botellas de plstico transparentes.
Losetas para piso, cortinas de bao, plomera,
imitacin de cuero.

Tetrafluoroetilen
o

Tefln
Materiales resistentes al calor y a los agentes
qumicos.
Recubrimiento antiadherente para utensilios de
cocina, aislantes elctricos

Estireno

Poliestireno
Muebles de imitacin madera, aislantes de espuma
plstica, vasos desechables para bebidas calientes.
El crecimiento microbiano
es la divisin de una bacteria en dos clulas hijas en un
proceso llamado fisin binaria. Previniendo que no se
produzca ningn caso de mutacin las clulas hijas
resultantes sern genticamente idnticas a la clula
original.
Las dos clulas hijas creadas tras la divisin no sobreviven
necesariamente. Sin embargo, si el nmero de
supervivientes supera la unidad, en promedio, la poblacin
bacteriana experimenta un crecimiento exponencial.
Los procesos fundamentales empleados para ello son la
enumeracin bacteriana por mtodos directos e
individuales, por mtodos directos y masivos, por mtodos
indirectos e individuales o por mtodos indirectos y en
bloque
El crecimiento se muestra como L = log(nm)
donde nm es el nmero de colonias por mL
con actividad reproductora positiva, frente a T
(tiempo.)

Curva de crecimiento bacteriano
En estudios autoecolgicos, el crecimiento
bacteriano en un cultivo de lotes se pueden modelar
suponiendo cuatro fases diferentes: fase de
adaptacin (A), fase exponencial (B), fase
estacionaria (C), y fase de declive (D)
A. Durante la fase de adaptacin, las bacterias se
adaptan a las condiciones de crecimiento. Es el
perodo en el que las bacterias individuales estn
madurando y no tienen an la posibilidad de
dividirse. Durante la fase de adaptacin del ciclo de
crecimiento de las bacterias, se produce la sntesis
de ARN, enzimas y otras molculas. As que en
esta fase los microorganismos no estn latentes.
B. La fase exponencial (a veces llamada fase
logartmica) es un perodo caracterizado por la
duplicacin celular. El nmero de nuevas bacterias
que aparecen por unidad de tiempo es proporcional
a la poblacin actual. Si el crecimiento no se limita,
la duplicacin continuar a un ritmo constante, por lo
tanto el nmero de clulas y la tasa de crecimiento
de la poblacin se duplica con cada perodo de
tiempo consecutivo.
C. Durante la fase estacionaria, la tasa de
crecimiento disminuye como consecuencia del
agotamiento de nutrientes y la acumulacin de
productos txicos. Esta fase se caracteriza por
un valor constante del nmero de bacterias a
medida que la tasa de crecimiento de las
bacterias se iguala con la tasa de muerte
bacteriana.

D. En la fase de declive o muerte, las bacterias
se quedan sin nutrientes y mueren.