La velocidad a la que las reacciones

enzimticas proceden depende de varios

factores, dentro de los que destacan el pH del
medio de reaccin, la temperatura, la
concentracin de sustrato y de enzima, y el
agua disponible en el medio, entre los ms
importantes.
La actividad de las enzimas depende
fuertemente de la concentracin de iones
hidronio del medio, ya que esto afecta el
grado de ionizacin de los aminocidos de la
protena, incluyendo a los del sitio activo, del
sustrato (en caso de ser ionizable), o del
complejo enzima-sustrato
De hecho el pH influye en la estructura
tridimensional de la protena y a su vez,
sobre la afinidad que tenga la enzima por el
sustrato.

La mayora de las enzimas presentan un
rango de pH relativamente estrecho en el que
presentan una actividad ptima,
desactivndose en pHs extremos; aunque
existen excepciones, como la catalasa bovina
o la -amilasa que presentan un rango de
actividad ptima muy amplio.
Para su aplicacin en alimentos, hay que
considerar que el pH de la mayora de los
alimentos vara entre 3.0 y 7.0, slo las frutas
y sus derivados tienen un pH ms cido que
llega a ser de 2.2. Por obvias razones, se
seleccionan enzimas que funcionen bien al
pH del alimento, pues ste es difcilmente
modificable.

En ocasiones, es posible inhibir la actividad
enzimtica endgena, si el alimento lo
permite, mediante la reduccin del pH
adicionando cidos disponibles como aditivos
(por ejemplo, adicin de cido ctrico al
aguacate).

El pH ptimo se debe determinar
experimentalmente, y se deben considerar
otras variables operacionales como la
temperatura, el sustrato y la capacidad
amortiguadora de la solucin tampn
utilizada
Si la enzima se encuentra en un pH muy
alejado del ptimo, se alterar su estructura
secundaria y terciaria como consecuencia de
la protonacin o desprotonacin de los
residuos de asprtico, glutmico, lisina,
arginina e histidina, principalmente.
La consecuencia ser el desplegamiento o
desnaturalizacin permanente o irreversible
de la protena. Si el ambiente en el que se
encuentra la enzima no est a un pH
extremo, sta puede replegarse y regresar a
su conformacin y actividad original, es decir,
se puede renaturalizar.

Como sucede con cualquier otra reaccin
qumica, la velocidad de las reacciones
enzimticas se incrementa con la
temperatura, al aumentar la energa cintica
de las molculas, pero slo en el intervalo en
que la enzima es estable y retiene su
capacidad cataltica; en casos extremos,
cuando el incremento es muy grande, se
favorece la desnaturalizacin y
consecuentemente la protena pierde su
capacidad cataltica
Existen varios factores que, adems de la
estabilidad conformacional, tambin afectan
la actividad enzimtica al aumentar la
temperatura, y son: la solubilidad de gases
(oxgeno), el pH de la solucin
amortiguadora, la afinidad de la enzima por
el sustrato, por activadores o inhibidores; as
como la presencia de reacciones de
competencia.
Por esta razn, cada enzima tiene un
intervalo ptimo de temperatura en el cual se
logra la mayor actividad, para la mayora est
entre 30 y 45C, y se inactiva a ms de 60C,
a esta temperatura la energa introducida en
el sistema sobrepasa la energa de las fuerzas
que mantienen la estructura activa de la
enzima
El trmino Q
10
se utiliza para medir el efecto
de la temperatura en la velocidad de
reacciones qumicas; se expresa como una
relacin entre dos velocidades a dos
temperaturas con una diferencia de 10C
entre ellas.
En el caso de enzimas, en rangos entre 20 y
40C se obtienen valores de Q
10
cercanos a 2,
lo que indica que la velocidad de reaccin se
duplica por cada 10C de aumento en la
temperatura, dentro el intervalo en el que la
enzima es estable.

En la industria alimentara se utilizan
comnmente los tratamientos trmicos como
mtodo de conservacin, con los que no slo
se eliminan los microorganismos, sino
tambin se desactivan las enzimas que llegan
a causar cambios indeseables, ya que an en
alimentos congelados pueden llevarse a cabo
reacciones enzimticas, aunque a una
velocidad muy baja.
Cabe mencionar que actualmente se dispone
de enzimas obtenidas de microorganismos
extremfilos. Estas enzimas funcionan de
manera ptima a temperaturas muy altas,
incluso arriba de los 100C que aunque no
son frecuentes en el procesamiento de
alimentos, son importantes para la
biotecnologa moderna.

Una enzima funciona de manera ms eficiente
cuando la concentracin de sustrato est en
exceso en relacin con la concentracin de
enzima. Esto se debe a que las colisiones
"exitosas" con el reactivo son ms frecuentes,
asegurando as que la mayor cantidad de
enzima se encuentre activa
En estas condiciones, el producto se obtiene
a la mxima velocidad posible para la
cantidad de enzima presente. En caso de que
la concentracin de sustrato sea menor, la
velocidad de reaccin disminuye.
Por otra parte, la accin de una enzima a
nivel industrial debe ser ptima tanto en
trminos de costo como de eficiencia
cataltica, por lo que la reaccin se debe
llevar a cabo en la medida de lo posible a la
mxima velocidad.

Los alimentos se deshidratan para evitar el
crecimiento microbiano; sin embargo, aun en
estas condiciones perdura la accin de
muchas enzimas. Las verduras y las frutas
deshidratadas estn sujetas a reacciones de
deterioro cuando no se inactivan sus enzimas
con un tratamiento de escaldado.
Algunas enzimas llegan a actuar con un
mnimo de agua, como ocurre con las lipasas
que contienen los aceites puros. En ambos
casos, la amplia disponibilidad del sustrato
hace que las reacciones se logren an en
condiciones de baja actividad del agua (aa).
En otros casos, podra ser necesaria la
aplicacin de enzimas en medios con bajo
contenido de agua, para la sntesis de
compuestos en medios orgnicos, condicin
frecuente en procesos de qumica orgnica.

Se ha demostrado ampliamente que las
enzimas hidrolticas pueden catalizar la
biosntesis de esteres, amidas, pptidos y
carbohidratos en medios con bajo aa al
invertir las condiciones de equilibrio definidas
para un medio acuoso.

Para alcanzar valores de aa bajos, la enzima
liofilizada se puede equilibrar en un ambiente
con menor aa, como podra ser en
disolventes orgnicos no miscibles con el
agua (por ejemplo, n-butanol, hexano,
ciciohexano, etctera), o reemplazar agua con
disolventes miscibles como el glicerol.
Contrariamente a lo que se podra pensar,
algunas enzimas son ms estables en
disolventes orgnicos, sobre todo no polares,
que en solucin acuosa, este es el caso de la
lisozima, la subtilisina y las lipasas.

Algunas de las aplicaciones ms importantes
de enzimas en medios no acuosos incluyen la
produccin de aspartamo; la reestructuracin
de triacigliceroles, por reacciones de
transesterificacin, para la obtencin de
lpidos con mejores caractersticas
industriales (fusin, solubilidad) y
nutricionales (con cidos grasos insaturados).
Tambin en medio orgnico es posible
sintetizar alquilglucsidos u otros agentes
tensoactivos para mejorar las propiedades
espumantes y emulsificantes en los alimentos
o para facilitar la incorporacin de aditivos
insolubles, como algunos saborizantes,
colores o agentes antioxidantes.
Por su naturaleza qumica, las enzimas se ven
afectadas por todos los factores que influyen
en las propiedades fsicas y qumicas de las
protenas. En el caso de la fuerza inica, sta
altera su estructura tridimensional, lo que
trae consigo modificaciones del sitio activo.

Para cada enzima, deber analizarse la
necesidad de alguna de estas especies, o
bien, el dao que pudieran ocasionar. El
efecto activador se debe a que: en ocasiones
forman parte del sitio activo, se requieren
para la interaccin de la enzima con el
sustrato o ayudan a mantener la
conformacin tridimensional, interactuando
con alguna regin de la enzima.
Algunas enzimas requieren de otros
cofactores para poder presentar la actividad
cataltica. Se trata por lo general de enzimas
clave en el metabolismo debido a su
importancia en reacciones de sntesis y de
oxidorreduccin. La necesidad de producir y
regenerar los cofactores ha sido una limitante
en la aplicacin industrial de este tipo de
enzimas.

Por otro lado, muchos productos de origen
animal y vegetal contienen protenas capaces
de inhibir la actividad cataltica de algunas
enzimas; su funcin biolgica est
relacionada con mecanismos reguladores
para evitar la activacin prematura de
proenzimas o como defensa contra las
enzimas que emplean insectos o
microorganismos como elemento de ataque.
Entre los inhibidores ms conocidos estn los
que evitan la accin de las proteasas, que se
encuentran en las leguminosas y cereales. En
la soya existen dos tipos de inhibidores de
naturaleza protenica, conocidos como "de
Kunitz" (21 kDa), especfico para tripsina, y
"de Bowman-Birk" (8.3 kDa) que inhibe tanto
tripsina como quimotripsina.
Dado que estos inhibidores causan un
detrimento en la calidad nutricional, se deben
inactivar, lo que se logra con el cocimiento
por un tiempo aproximado de 1h a las
temperaturas normales de coccin.
Existen otros inhibidores de proteasas, como
el ovomucoide (especfico para tripsina) y el
ovoinhibidor de la clara del huevo, que tiene
un espectro de inhibicin mayor, pues
inhiben tripsina, quimotripsina y subtilisina.
Los cereales contienen inhibidores de
amilasas, cuya funcin es tambin proteger al
grano contra los depredadores, impidiendo
la degradacin del almidn. Adems, se han
identificado inhibidores de invertasa, lipasas
y de algunas enzimas ppticas.