PROTENAS

1
Yolanda Salazar Granizo
AMINOCIDOS
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3
TODOS LOS AMINOCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS
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Aminocidos
NO POLARES
CON GRUPOS BSICO
ALIFTICOS
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS
POLARES CON CARGA
CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

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AMINOCIDOS
ESCENCIALES
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Aminocidos que no pueden biosintetizar los animales ni el
hombre.
Deben ser administrados en la dieta.
Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
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PPTIDOS
8
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa
Pentapptido: 5 aa
Polmeros de aminocidos de peso molecular (PM)
menor a 6000 daltons ( <50 aa)

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Extremo N-terminal: comienzo de la cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la
terminacin il, excepto para el ltimo aa.
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena
10
PEPTIDOS
EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero.
GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.
GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones de la clula.
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PROTEINAS
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DEFINICIN
Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons,
indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.


Estn formadas por C, H, O, N y S

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Por su naturaleza
qumica
SIMPLES
CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE
LAS PROTEINAS
Por la forma que
adopta
FIBROSA
GLOBULAR

Por su funcin
Biolgica
ENZIMAS
PROTENAS DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
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ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTENAS
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ESTRUCTURA PRIMARIA
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Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciones entre aa que se encuentran prximos en la
cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
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HELICE ALFA
Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro que
se encuentra a 4
lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
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HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo alternativamente.
Se establecen puentes
H entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
Ej. Fibrona (seda)
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispocin en
el espacio por
interacciones entre aa que
se encuentran en sitios
alejados de la cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
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ESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociacin
de varias cadenas con
estructuras terciarias.
Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.
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Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el cul la protena
pierde su estructura 2, 3 y 4, careciendo de importancia
biolgica


Agentes:
Fsicos: Qumicos:
Calor solventes orgnicos
Radiaciones solucin de urea
Grandes presiones concentraciones de sales
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MIOGLOBINA
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Es una protena conjugada
(hemoprotena) formada
por:
Fraccin proteica: globina
Fraccin no proteica (grupo
prosttico)
Porcin orgnica: grupo HEM
Porcin inorgnica: tomo de
Fe
+2
.
Funcin: transporte de O
2

en el msculo


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26
HEMOGLOBINA
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Es una protena conjugada al igual que la
mioglobina.
Est formada por 4 subunidades (estructura 4)
2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)
2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)
Presenta fenmeno de cooperativismo positivo.
Formas:
Oxihemoglobina
Carboxihemoglobina
Metahemoglobina: Fe
+3
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INMUNOGLOBULINAS
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Protenas de estructura globular sintetizadas por clulas del
sistema inmune (Linfocitos B y clulas plasmticas derivadas de
ellos.
Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biolgicos (saliva,
lgrimas, secrecin mucosa intestinal, lquido sinovial, lquido
intersticial etc.)
En el plasma se detectan dentro de la fraccin de las globulinas.
Capaces de reconocer a otras molculas (antgenos) de manera
muy especfica, y formar complejos estables con ellos
(inmunocomplejos).
Su aparicin en plasma forma parte de la respuesta inmunolgica
adaptativa, en lo que se conoce como respuesta humoral
especfica.
Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo
relativamente larga (varias semanas).
Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patgenos.
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PROTEINAS DEL PLASMA
ALBUMINA: transporta ac. grasos.
FIBRINGENO: prot. que interviene en la coagulacin.
GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g
IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

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ENZIMAS
Reacciones
qumicas
Energa
Romper enlaces
Molculas
participantes
necesitan
para
de
Energa de
Activacin
denominada
Concepto de Enzima
Qumicamente corresponden
a protenas globulares (en su
mayora).

Se conocen como
Biocatalizadores.

Aceleran la velocidad de las
reacciones qumicas. No modifican
el sentido de los equilibrios
qumicos.

Caractersticas
No sufren cambios durante
la reaccin.


Son especificas a un
sustrato.


Actan a cierta
temperatura y
condiciones de pH.


Son las unidades
funcionales del
metabolismo celular

Caractersticas
no son consumidas en la reaccin,
son REUTILIZABLES.

Concepto de catalizador
Un catalizador
sustancia
es una
que acelera una
reaccin
qumica
hasta hacerla
instantnea o casi
instantnea
Un catalizador acelera la
reaccin al disminuir la
energa de activacin.
Accin Enzimtica
Especificidad de
sustrato
Especificidad de
accin.
CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA
El sustrato (S) es la
molcula sobre la que el
enzima ejerce su accin
cataltica.
Cada reaccin est catalizada
por una enzima especifica.
E + S

ES

E + P




Enzima
sustrato
Enzima
Enzima
sustrato
Enzima
Complejo
Enzima- Sustrato
(complejo
activado)
Sitio activo
Productos
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un
complejo que representa el estado de transicin.
El sustrato
se une a la
enzima
a travs de
numerosas
interacciones
dbiles
como son
puentes de
hidrgeno
electrostticas hidrfobas
en un lugar especfico
sitio activo
Enzima
sustrato
Sitio activo
Sitio activo
es una
pequea porcin
de la
enzima
constitudo por
serie de aminocidos
que interaccionan con el
sustrato
Enzima
sustrato
Sitio activo
Enzima
sustrato

Modelos de accin enzimtica.


Cofactor.
Cuando se trata de
iones o molculas
inorgnicas. Ej.CO+2,
Fe
2+
, Cu
2+
, K
+
, Mn
2+
,
Mg
2+
).

Coenzima.
Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede
sealar, que muchas vitaminas funcionan como
coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por
la falta de vitaminas responde ms bien a que no se
puede sintetizar una determinada enzima en el que la
vitamina es el coenzima.


Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no
proticas. En funcin de su naturaleza se denominan:

Cofactor
Coenzima
Apoenzima
Holoenzima
VITAMINAS
la actuacin de determinadas
enzimas
coenzimas
distintas rutas
metablicas
una deficiencia de ellas
importantes defectos
metablicos
son necesarias para
ya que funcionan como
que intervienen en
puede
originar
VITAMINAS

FUNCIONES


Enfermedades
carenciales

C (cido
ascrbico)


Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno


Escorbuto


B1 (tiamina)



Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos
aldehdos


Beriberi


B2 (riboflavina)


Constituyente de los coenzimas FAD y FMN



Dermatitis y lesiones en las
mucosas

B3 (cido
pantotinico)


Constituyente de la CoA



Fatiga y trastornos del sueo


B5 (niacina)


Constituyente de las coenzimas NAD y NADP



Pelagra


B6 ( piridoxina)


Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.



Depresin, anemia


B12 (cobalamina)


Coenzima en la transferencia de grupos metilo.



Anemia perniciosa


Biotina



Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de
aminocidos.


Fatiga, dermatitis...

Condiciones que requiere la actividad enzimtica
Temperatura
Enzima Temp. pt.
(
o
C)
Mamferos 37
Bacterias y algas aprox. 100
Bacterias rticas aprox. 0
Bacterias en muestra de hielo antigua
A medida que la temperatura va
aumentando progresivamente hasta llegar
a la temperatura optima, la velocidad en
que la enzima cataliza una reaccin
tambin aumenta

Al aumentar la temperatura
sobre su temperatura
optima, la actividad
enzimtica disminuye
porque se dificulta la unin
enzima-sustrato.

-Si se sobrepasan los 50C,
ocurre una
desnaturalizacin de las
protenas.

pH
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Enzima pH ptimo
Condiciones que requiere la actividad enzimtica
La actividad enzimtica es eficaz dentro de un rango de pH que depende del
tipo de enzima y de su sustrato.

Valores que traspasen este rango pueden causar desde la alteracin del sitio
activo hasta la desnaturalizacin de la enzima.

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