UNIVERSIDAD

ALAS PERUANAS
Facultad de Medicina Humana y
Ciencias de la Salud
Escuela Profesional de TECNOLOGIA
MEDICA
PROTEINAS
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Se componen fundamentalmente de C, H, O y
N, en menor medida S y otros tomos
Son polmeros de aminocidos unidos mediante
enlaces peptdicos
Pptido: Polmero de
pocos aminocidos
Oligopptido: Hasta 10 aminocidos
Polipptido: De 10 a 100 aminocidos
Protena: Polmero de ms de 100 aminocidos
Holoprotena: Formada exclusivamente por aminocidos
Heteroprotena: Adems de aminocidos presenta otro tipo de molcula
Tienen elevado peso molecular
50 % de la materia viva
Se forman por la unin de 20 aminocidos por enlace peptdico
Son fundamentales para la estructura y
el funcionamiento celular
Son especificas, dentro de cada especie
y de cada individuo
Son la expresin de la informacin gentica
de la clula y por tanto del individuo
Sus funciones son muy diversas
LAS PROTENAS
Se componen de C, H, O y N. Son polmeros de aminocidos unidos
mediante enlaces peptdicos
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminocido y
determina sus propiedades qumicas y biolgicas.
Frmula general de un aminocido
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Propiedades de los aminocidos
Son slidos y cristalinos
Elevado punto de fusin y solubles en agua
Con actividad ptica (el carbono es asimtrico)
Comportamiento anftero (funcionan como
bases o cidos en funcin del pH del medio)
pH disminuye pH aumenta
El aminocido se comporta como una base. El aminocido se comporta como un cido.
Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que
ingerir en la dieta, son los aminocidos esenciales
Triptfano, lisina, metionina, fenilalanina, valina, leucina, isoleucina e histidina
Todos los aminocidos, salvo la glicina, presentan
ismeros espaciales o esteroismeros
La forma D tiene el NH
2
a la derecha
La forma L tiene el NH
2
a la izquierda
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Clasificacin de los aminocidos
Neutros no
polares e
hidrfobos
Sin grupos OH por lo que no forman
puentes de hidrgeno. Tienen igual
nmero de grupos amino y carboxilo.
El radical R es una cadena
hidrocarbonada abierta
Depende de la naturaleza del grupo R
Neutros
polares sin
carga
El radical R presenta grupos OH por
lo que son solubles en agua al poder
formar puentes de hidrgeno
cidos
Con carga negativa al tener ms grupos
carboxilo (-COOH) que amino (-NH
2
)
Bsicos
Con carga positiva al tener ms grupos
amino (-NH
2
) que carboxilo (-COOH)
Aromticos
El radical R es una cadena
hidrocarbonada cerrada
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Neutros no
polares e
hidrfobos
Sin grupos OH por lo que no forman puentes de hidrgeno.
Tienen igual nmero de grupos amino y carboxilo. El radical R es
una cadena hidrocarbonada abierta
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu)
Isoleucina (Iso)
Metionina (Met)
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Neutros polares
sin carga
El radical R presenta grupos OH por lo que son solubles
en agua al poder formar puentes de hidrgeno
Serina (Ser)
Glicocola (Gli)
Glutamina (Gln)
Treonina (Tr)
Asparagina (Asn)
Cistena (Cis)
LAS PROTENAS (Ampliacin)
cidos
Con carga negativa al tener ms grupos
carboxilo (-COOH) que amino (-NH
2
)
AMINOCIDOS
CIDOS
(Carga negativa)
cido asprtico
(Asp)
cido glutmico (Glu)
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Bsicos
Con carga positiva al tener ms grupos
amino (-NH
2
) que carboxilo (-COOH)
AMINOCIDOS BSICOS
(carga positiva)
Lisina (Lis)
Arginina (Arg)
Histidina (His)
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Aromticos El radical R es una cadena hidrocarbonada cerrada
Tirosina (Tir)
Fenilalanina (Fen) Triptfano (Trp)
DIPPTIDO
LAS PROTENAS
Enlace peptdico
H
2
O
Enlace peptdico
Grupo amino
R
H
COOH
N
C
H
H
H
R
C H
2
N C
O
R
H
COOH N C
H
Grupo
carboxilo
C
H
R
H
2
N C
OH
O
+
Ver formacin del enlace
Los aminocidos se unen por medio de
enlaces peptdicos:
Entre el grupo carboxilo de un aminocido y
el grupo amino del siguiente, desprendiendo
de una molcula de agua.
LAS PROTENAS (Ampliacin)
El nmero de protenas diferentes
que pueden formarse es:
20
n
Nmero de
aminocidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminocidos,
el nmero de las diferentes cadenas
posibles sera:
1267650600228229401496703205376 10
100

Las protenas se forman por una o varias cadenas
polipeptdicas donde se combinan los 20 tipos de
aminocidos unidos por enlace peptdico
Se puede considerar el nmero de protenas diferentes prcticamente infinito
LAS PROTENAS
SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTENA
Estructura
primaria
Hoja
plegada
Forma
helicoidal
Estructura
secundaria
Estructura
terciaria
Estructura
globular
Estructura
cuaternaria
Asociacin de
varias cadenas
La actividad de una protena depende de su estructura tridimensional
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Estructura
primaria
Secuencia de aminocidos desde el extremo N-terminal
al C-terminal. Indica los aminocidos que componen la
protena y en que orden se sitan
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Estructura
secundaria
Disposicin de la secuencia primaria en el espacio.
Se producen enlaces de hidrgeno entre los grupos
amino y carboxilo de diferentes enlaces peptdicos.
Se forman las estructura de -hlice y hoja-
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Estructura
terciaria
Se forma al plegarse sobre si misma la estructura secundaria
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Estructura
cuaternaria
Se produce cuando se unen varias cadenas polipeptdicas
LAS PROTENAS
La desnaturalizacin es la prdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalizacin puede ser reversible.
Desnaturalizacin
Renaturalizacin
PROTENA NATIVA PROTENA DESNATURALIZADA
Desnaturalizacin y renaturalizacin de una protena
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Clasificacin
formadas nicamente
por aminocidos
formadas por
aminocidos y grupo
prosttico
HOLOPROTENAS HETEROPROTENAS
PROTENAS
LAS PROTENAS (Ampliacin)
Clasificacin de las protenas: holoprotenas
PROTENAS FIBROSAS PROTENAS GLOBULARES
Generalmente, los polipptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensin.
Son protenas insolubles en agua.
Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLGENO
MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA
ELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
cartlago, hueso, tendones y crnea.
Responsables de la contraccin
muscular.
Forman los cuernos, uas, pelo y lana.
Interviene en la coagulacin sangunea.
Protena elstica.
Ms complejas que las fibrosas.
Plegadas en forma ms o menos
esfrica.
GLOBULINAS
ALBMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de molculas
o reserva de aminocidos.
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.
LAS PROTENAS (Ampliacin)
HETEROPROTENA GRUPO PROSTTICO EJEMPLO
Glucoprotena Glcido fibringeno
Clasificacin de las protenas: heteroprotenas
En su composicin tienen una protena (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prosttico).
Cromoprotena Pigmento
Porfirnicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirnicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoprotena cidos nucleicos cromatina
Fosfoprotena cido fosfrico casena
Lipoprotena Lpido quilomicrones
LAS PROTENAS
Funciones
ESTRUCTURAL
Colgeno en huesos y cartlago. Queratina en uas y pelo
TRANSPORTADORA
Hemoglobina transporta O
2
en la sangre.
Protenas transportadoras de colesterol
REGULADORA
Insulina u hormona de crecimiento
CONTRCTIL
Actina y miosina en la contraccin muscular
DEFENSA INMUNITARIA
Anticuerpos
ENZIMTICA O BIOCATALIZADORA
Enzimas