Qumica Inorgnica 2010 Compuestos de Coordinacin Referencias e Importancia Q.F. Alfredo Jimnez Pasache Lunes 15 de Febrero del 2010 Referencias Complejos metlicos Inconscientemente, el hombre se ha ocupado de la presencia de los complejos metlicos y de su importancia.
La coloracin verde de las plantas es originada por un compuesto de coordinacin de magnesio, con un ligando macro cclico orgnico, para constituir porfirinas.
El colorante rojo responsable del color de la sangre del hombre y de los animales es tambin un compuesto de coordinacin donde el tomo metlico coordinante es hierro unido igual que en el caso de la clorofila al ligando macro cclico antes referido.
Porqu estudiar los Complejos de Coordinacin? Tienen innumerables aplicaciones: Qumica Analtica En la Industria en general y textil La extraccin de metales, de los minerales, y purificacin Para mejorar las propiedades de los colorantes En catlisis: a) Hidrogenacin b) Hidroformilacin c) Oxidacin d) Polimerizaciones e) Ciclooligomerizacin de olefinas.
Elaboracin de medicamentos Tratamiento del cncer, el cis-platino. En el tratamiento de la artritis Na 3 [Au (S 2 O 3 ) 2 ] cido 2,3-dimercaptosuccnico. Intervienen en la mayora de los procesos I y B sea como materias primas, en los procesos mismos o como productos finales. Estructuras tetrapirrol Las Clorofilas son compuestos del tipo tetrapirrol, al mismo grupo pertenecen las ficocianinas y las ficoeritrinas (pigmentos presentes en algas azules y rojas).
El tetrapirrol es el cuerpo bsico de las porfirinas, dentro de las cuales se incluyen adems de las clorofilas, las hemoglobinas y los citocromos. Estructura de la Clorofila Fe ++ N O O N CH 2 R CH 3 N H 3 C CH CH 2 N CH 3 C O C O O CH 3 CH 3 en clorofila a CHO en clorofila b R: Clorofilas Mg++ Anillo pirrlico Estructura bsica de la Porfina El tomo de Magnesio Hierro y Anillo de Porfirina Coordinacin del Hierro en la hemoglobina
Antes de unirse al oxgeno Despus de unirse al oxgeno El grupo hemo
El grupo hemo forma parte de la hemo-globina. Est formado por proto-porfirina IX y un tomo ferroso Fe +2
central. Es una estructura planar. Tiene propiedades apolares.
Aunque tambin tiene cargas negativas, por lo que va a tener tambin un extremo polar. Pero es ms apolar y por tanto insoluble en agua.
Forma cuatro enlaces con las cadenas poli ppticas; el quinto es un enlace coordinado con un resto de histidina, siendo este enlace perpendicular hacia arriba, y otro enlace con el oxigeno, siendo este perpendicular hacia abajo.
El Grupo HEMO Este ltimo enlace tiene que ser dbil, pues si la hemoglobina es un transportador de oxgeno, tiene que captar y liberar el oxgeno fcilmente.
Si el grupo hemo tiene propiedades apolares, no puede estar en contacto con el agua. Al tener propiedades apolares, va a ir como enterrado entre las estructuras terciarias de las cadenas polipeptidicas, y al tener una superficie planar se va a situar en un "bolsillo" hidrofbico.
La parte polar que mencionbamos antes va a quedar hacia el exterior. Se van a formar unas ochenta uniones hidrofbicas entre el grupo hemo y la estructura terciaria de las cadenas. Son esos enlaces los que mantienen el grupo hemo en su sitio.
Activacin y transporte de oxgeno Fe ++ N CH 3 CH H 2 C N CH 2 CH 2 CH 3 COO - N CH CH 2 H 3 C N H 3 C CH 2 CH 2 COO - Grupo Hemo b: Protoporfirina IX + Fe En realidad la molcula de hemoglobina puede capturar hasta 4 molculas de oxgeno http://es.wikipedia.org/wiki/Imagen:Hemoglobin.jpg Interaccin de metales con macrociclos Centro hemo de mioglobina Interaccin de metales con macrociclos Vit. B12 (X=CN) Premios Nobel de Qumica 1915 Willstattter :Constitucin de la Clorofila 1930 Fisher : Constitucin del Sistema Hemo 1962 Kendrew y Perutz: estructura de la Hb y mioglobina (rayos X) 1964 Crowfoot-Hodgkin: estructura de la vit B12 1965 Woodward: sntesis de clorofila y Vit. B12 1988 Deisenhofer, Huber y Michel: estructura de los centros de reaccin fotosintticos con grupos hem y cloroflicos en bacterias