REPASO PROTENAS

Introduccin: Protenas sricas

Presentes en todas las clulas y lquidos biolgicos
Sntesis heptica, excepto las Ig, sntesis en clulas plasmticas
Catabolismo: cel. endoteliales, fagocitos mononucleares,
fibroblastos cutneos, etc
Informacin sobre estado nutricional y enfermedad
Medicin ms frecuente: protenas totales
La cuantificacin de albmina nos informa sobre el estado
nutricional, capacidad sintetizadora del hgado o nefropata o
enteropata.
Interpretar niveles altos o bajos de magnesio y calcio
Diferencia entre albmina y protenas totales globulinas

Aminocidos
Son las unidades estructurales bsicas de las protenas
Todos tienen en comn: un tomo carbono central, unido a 4
sustituyentes diferentes:
1 grupo amino que es bsico
1grupo carboxilo que es cido
1 grupo R o cadena lateral
1 tomo de hidrgeno

En funcin de la cadena R se clasifican:
Alifticos con cadena lateral lineal: Gly, Ala, Val, Leu, Ile
Con cadenas laterales que continen hidroxilo o azufre: Ser, Cys, Thr, Met
Cclico: Pro
Aromticos: Phe, Tyr, Trp
Bsicos: His, Lys, Arg
cidos y sus amidas: Asp, Glu, Asn, Gln


Aminocidos
Propiedades cido-bsicas de los : un simple, monoamino-
monocarboxilo, a pH neutro, es una molcula elctricamente
neutra






Por su estructura de zwiterion los pueden actuar como cidos
dbiles o como bases dbiles. Debido a este comportamiento se
dice que tienen propiedades anfteras.
Grupo carboxilo est cargado negativamente
Grupo amino est cargado positivamente
zwiterion Iones bipolares
Aminocidos
El grupo carboxlico puede liberar un protn, actuando como
una cido:


El grupo amino puede captar un protn, actuando como una
base:


Un puede, en solucin, presentarse de las siguientes formas:
pH=12 pH=1 pH=7
Aminocidos
A pH bajo, el existe en su forma catinica y al ir aumentando
el pH el toma sucesivamente las formas bipolar y aninica
Se define como punto isoelctrico (pI) de un a aquel valor de
pH para el cual la concentracin de la forma aninica es igual a
la de la forma catinica, es decir, que el no tiene carga neta.
Al tener carga = 0 no se desplazar en un campo elctrico.
Los que se encuentren en una zona de pH inferior a su pI
tendr carga positiva y se desplazar en un campo elctrico
hacia el ctodo (polo negativo)
Los que estn en una zona de pH superior a su pI tendrn
carga negativa y se desplazarn hacia el nodo (polo positivo)
ANODO +


ANIN I
-
CTODO -


CATIN I
+
Aminocidos
Las protenas son cadenas lineales o polmeros de


Es plano con cierto
carcter de doble enlace
Libertad de rotacin
alrededor de los enlaces
que unen los grupos
peptdicos a los tomos de
carbono
Enlace
peptdico
Estructura de las protenas
1. Estructura primaria: define el orden de los en las cadenas
polipeptdicas, es la secuencia de . Incluye los enlaces
covalentes entre los de una protena (peptdicos y
disulfuros si los hay)



2. Estructura secundaria: define las disposiciones regulares, con
elementos de simetra, que pueden encontrarse en toda o al
menos en parte de las protenas.
Hlice : puentes de
hidrgeno intracatenarios
Hoja plegada : puentes
de hidrgeno
intercatenarios
3. Estructura terciaria: conformacin tridimensional de las
protenas, el plegamiento tridimensional en el cual residuos
que se encuentran muy alejados en la secuencia primaria
aparecen juntos. Las fuerzas estabilizadoras son:
1. Puentes disulfuro
2. Fuerzas no covalentes: interacciones inicas, puentes de
hidrgeno, interacciones hidrofbicas, fuerzas de Van der
Waals

Estructura de las protenas
4. Estructura cuaternaria: se da en protenas oligmeras,
protenas que estn constituidas por 2 o ms cadenas
polipeptdicas (monmeros o subunidades)
se refiere a la relacin espacial de los monmeros en la
protena global. Las fuerzas que estabilizan la estructura
cuaternaria son las mismas que en la estructura terciaria.
Estructura de las protenas
Conformacin nativa: plegamiento in vivo mxima actividad biolgica
Clasificacin de las protenas
COMPOSICIN: simples y conjugadas




FORMA: globulares o fibrosas
Glicoprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Protenas con otro
componente
Solubles en agua
Con funcin dinmica
Formadas por cadenas
enrrolladas segn las tres
dimensiones del espacio, en
forma de ovillo
Protenas transportadoras,
recpetores de membrana y
enzimas
G
L
O
B
U
L
A
R
E
S
Insolubles en agua
Con funcin esttica, de sostn
Constituidas por cadenas polipeptdicas
extendidas o enrrolladas en forma de
fibras
Protenas de estructura secuandaria
como colgeno o queratina

F
I
B
R
O
S
A
S
FUNCIN BIOLGICA:
a. Enzimticas
b. Transportadoras: iones o metabolitos
c. De reserva: albmina
d. Contrctiles: actina y miosina
e. Estructurales: colgeno
f. De defensa: Ig
g. Hormonales: insulina
h. Factores trpicos
i. Receptores
j. Cromosmicas: histonas
k. Toxinas

Clasificacin de las protenas
Propiedades de las protenas en
disolucin
Estn condicionadas por dos caractersticas:
Naturaleza poliinica
Naturaleza macromolecular
Los extremos de la cadena polipeptdica y los residuos laterales
de los no hidrfobos contribuyen a que la protena tenga
cargas positivas y negativas
Las protenas presentan como los un punto isoelctrico, que
es el pH en el cual su carga neta es nula:
A pH< pI las protenas tienen carga positiva
A pH> pI las protenas tienen carga negativa
El valor de la carga es tanto mayor cuanto ms alejado se
encuentre su pH del pI.
La mayor parte tienen un pI entre 6 y 8: contenido
parecido de cidos y bsicos.
Protenas con gran abundancia de cidos, son
escasas. Ej: pepsina cuyo pI prximo a 1.5 (acta en el
jugo gstrico)
Protenas ricas en bsicos, tienen pi muy altos,
sucede con las histonas
Estos pI son los adecuados para que cada protena
cumpla su funcin biolgica.
Propiedades de las protenas en
disolucin