Las enzimas son protenas que disminuyen la cantidad de energa, que se requiere para llevar a cabo una reaccin.

Para realiza su funcin se unen a molculas por catalizar, o sustratos, en un sitio especifico, es sitio activo, par establecer un complejo enzima sustrato.

Clasificacin

Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas

 Las enzimas lleva acabo funciones relacionadas con la salud y la enfermedad.

La nomenclatura qumica (del latn nomenclatra.) es un conjunto de reglas o formulas que se utilizan para nombrar todos aquellos elementos y los compuestos qumicos. Actualmente la IUPAC (Unin Internacional de Qumica Pura y Aplicada), es la mxima autoridad en materia de nomenclatura qumica, la cual se encarga de establecer las reglas correspondientes.

Alexander Oparin
Una forma general de denominar a las enzimas es aadir el sufijo "asa" al nombre del sustrato. As, la ureasa es la enzima que cataliza la hidrlisis de la urea formando amonaco y dixido de carbono.

 Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima:

nombres particulares nombre sistemtico cdigo de la comisin enzimtica (enzyme comission)

Catalizan reacciones de oxidacin y reduccin, y pueden agruparse de distintas maneras.

Reaccin de oxido reduccin: es aquella en la que uno de los reactivos pierde un electrn mientras el otro gana. (El electrn que se gana o se pierde es del Hidrogeno)
Enzima

AH2 + B

A + BH2

Oxidasas: Utilizan oxgeno como aceptor de hidrgeno electrones.

Deshidrogenasas: Otras sustancias como aceptores de hidrgeno electrones. Hidroperoxidasas: Utilizan como aceptor de electrones al el perxido de hidrogeno.

Enzimas que catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molcula a otra Enzima molcula. Transferasa
A-B + C
Este grupo comprende:

A + C-B

Transfosforilasas: transfieren a un grupo cido fosfrico. Transglucosidasas: transportan a un monosacrido. Transaminasas: transportan a una amina. Transmetilasas: transportan a un grupo metil.

Otros ejemplos: Glucosidasas, Fosfatasas, peptidasas. Dentro de las glucosidas podemos encontrar a la amilasa y otras.

Tanto el almidn como el glucgeno son hidrolizados por las enzimas -amilasa (14) y glucosidasas (16).

Catalizan el rompimiento hidroltico del substrato (debe estar el agua presente).

Ejemplo: La lactasa rompe a la lactosa, rompe el enclace B, 1-4 glicosidico
La lactasa rompe este enlace en presencia de agua.

Lactosa

Lactasa

glucosa + galactosa

Aceleran el rompimiento no hidrolitico ( sin presenciade agua) de sustancias orgnicas.

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin: cido acetactico CO2 + acetona
Ejemplos: Descarboxilasas Aldehdo-liasas Cetocido-liasa

Catalizan la conversin de un compuesto en un ismero. A B

 Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa. Fosfotriosa isomeras

gliceraldehdo-3-fosfato fosfato dihidroxiacetona-

Fosfoglucosa isomerasa glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato

Catalizan las reacciones de sntesis de polmeros o macromolculas (protenas, polisacridos, lpidos, cidos nucleicos).

Permiten la unin de dos sustratos que requieren la energa aportada por un nucletido trifostato (ATP, GTP).

 Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:

piruvato + CO2 + ATP + Pi oxaloacetato + ADP

*Uniones O-C

*Uniones C-C

*Uniones C-S fosfricos.

*Uniones C-N

*Formacin steres*Unin nitrgeno-metal.

tomo, ion o molcula que participa en el proceso cataltico sin ser enzima ni substrato. Los cofactores participan de dos maneras distintas: 1. A travs de una fijacin muy fuerte a la protena y salen sin ser modificados del ciclo cataltico
2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo cataltico y por lo general requieren otra enzima para volver al estado original.

Los cofactores enzimticos suelen ser molculas complejas, que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.
Por esa razn muchos cofactores enzimticos deben ser, en todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, por lo tanto, vitaminas. Ni todos los cofactores son vitamnicos ni todas las vitaminas son cofactores enzimticos

Caractersticas No se modifican irreversiblemente No son especficos Son termoestables Muchos tienen estructura de nucletidos En general la unin E-Coes temporal y dbil, salvo en los grupos prostticos donde la unin es permanente En general los coenzimas actan como portadores transitorios de grupos qumicos, actuando alternativamente como aceptores y donadores.

Cofactores de naturaleza vitamnica; ejemplos

1. Hidrosolubles Tiamina Riboflavina Piridoxal Cobalamina c.Ascrbico Nicotinamida c.Lipoico c.Flico c.Pantotnico 2. Liposolubles Naftoquinonas Tiamina pirofosfato Flavinas: FAD, FMN Piridoxal fosfato Coenzimas cobamdicos Ac. Ascrbico NAD+, NADP+ Lipoamida Coenzimas folnicos Pantetenas (CoA, p.e.) g-Carboxilacin B1 B2 B6 B12 C PP

Cofactores de naturaleza no vitamnica: ejemplos

Hemo Complejos Fe-S Quinonas Glutatin ATP UTP PAPS S-AM Carnitina Hemoenzimas, citocromos Ferredoxinas Tr.electrnico mitocondrial y fotosinttico Redox; transporte de aminocidos Transf.de fosfato y/o de energa Transf.de grupos glicosdicos Transf.de grupos sulfato Transf.de grupos metilo Transportador de grupos acil-

Vitaminas que no forman parte de cofactores enzimticos

Liposolubles Retinoides Calciferoles Tocoferoles vit. A vit. D vit. E

Operan en procesos de transferencia electrnica, a veces como aceptores, a veces como donadores. - Cofactores piridnicos (NAD+, NADP+) - Cofactores flavnicos - Cofactores hemnicos - Ferredoxinas - Quinonas - c. Ascrbico - c. Lipoico - Glutatin

 CINTICA ENZIMTICA
-Las

enzimas tienen un particular comportamiento respecto de la velocidad de las reacciones que catalizan, y actan de dos modos: a) rebajando la Ea del proceso en el que intervienen. b) aumentando la velocidad de reaccin (hasta un milln de veces). -La velocidad de una reaccin catalizada enzimticamente depende de factores como ... a) las concentraciones de sustrato y enzima. b) la temperatura y el pH del medio. c) la presencia o ausencia de inhibidores y activadores. d) la concentracin de coenzimas que pueden intervenir. -De hecho, la eficacia de actuacin de una enzima se mide en funcin de la velocidad con que el sustrato se transforma en producto.

V = ______V mx. (S)___________ Reaccin. Km. + (S) Sustrato.

V = Velocidad Inicial de (S) = Concentracin del

V mx. = Velocidad mxima de reaccin a alta concentracin del Sustrato. Km. = Carcter constante de Michaelis para cada enzima

 -La velocidad de una reaccin catalizada enzimticamente depende de factores como ... a) las concentraciones de sustrato y enzima. b) la temperatura y el pH del medio.

c) la presencia o ausencia de inhibidores y activadores. d) la concentracin de coenzimas que pueden intervenir. -De hecho, la eficacia de actuacin de una enzima se mide en funcin de la velocidad con que el sustrato se transforma en producto.

-Las enzimas presentan una cintica que responde al modelo propuesto por Michaelis-Menten. Segn tal modelo, si se mide la velocidad de una reaccin catalizada a una temperatura determinada y a una concentracin constante de enzima, es decir, si se vara la concentracin de sustrato, se obtiene una grfica como la siguiente:

 Podemos observar cmo la velocidad de reaccin es directamente proporcional a la concentracin de sustrato, hasta llegar a un cierto lmite en el cual se alcanza un mximo y ya no vara aunque se incremente la concentracin de sustrato. Se dice entonces que se ha alcanzado la saturacin, o lo que es lo mismo: la velocidad es mxima cuando la enzima est saturada o formando el llamado complejo E-S. Es el momento que corresponde al llamado estado de transicin, en el que se produce la total interaccin del sustrato con el centro activo de la enzima. (Las reacciones no catalizadas no presentan este efecto de saturacin).

 -La

Km

tiene

dos

significados

biolgicos

importantes:

1) Si en la ecuacin de Michaelis-Menten hacemos v = vmx / 2, se obtiene que Km = [S], lo que significa que Km es la concentracin de sustrato necesaria para que la velocidad de reaccin alcance la mitad de su valor mximo. Es decir, Km = [S] a la velocidad de semisaturacin.
2) La Km de una enzima tambin indica el grado de afinidad de sta respecto del sustrato o, lo que es lo mismo, la estabilidad del complejo E-S. Concretamente: a) un valor alto de Km quiere expresar que para conseguir la semisaturacin se requiere una elevada concentracin de sustrato y que, por lo tanto, la enzima no tiene gran afinidad por l. b) valores bajos de Km indican que el complejo E-S se forma a bajas concentraciones de sustrato, es decir, la enzima tiene gran afinidad por l.

 Hay enzimas que no obedecen la ecuacin de MichaelisMenten. Se dice que su cintica no es Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostricos, cuya grfica v frente a [S] no es una hiprbola, sino una sigmoide (Figura de la derecha). En la cintica sigmoidea, pequeas variaciones en la [S] en una zona crtica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reaccin.

 Sustancias que acelera una reaccin qumica Disminuyen la energa libre de activacin No sufre desgaste

 Zymc fermento(filosofo wilhelm kuhne) Son protenas

aleman,

Regulan la velocidad de reacciones quimicas

 Todo lo que ocurre dentro de los espacios de la vida es una aceleracin de tiempo . Se le denomina CATALISIS( aumento de velocidad en la que sucede una reaccin.

 En ausencia de un catalizador un frasco de agua oxigenada( H2O2) se va descomponiendo en agua y oxigeno, muy lentamente. Al contacto con el platino cada molecula descompondra de 10-80 moleculas de H2O2 por segundo

 Los catalizadores seleccionan y orientan con que molculas van a combinarse. Sin en el alcohol sumergimos zinc como catalizador se producir etileno y agua pero si sumergimos cobre se producir aldehdo e hidrogeno. Esto se debe a que dentro de la clula una molcula dada se combina una y otra vez.

 Los catalizadores dirigen las prodigiosas transformaciones que distingue lo que ocurre dentro y fuera de un ser vivo. La aceleracin del tiempo La vida La inteligencia

La velocidad de las enzimas son catalizadas por diversos factores, para una buena actividad enzimtica incrementada por la concentracin de sustrato.

Temperatura Fsicos

pH y fuerza inica
Factores Inhibicin competitiva Inhibicin Acompetitiva Inhibicin no competitiva

Qumicos

Temperatura. Un aumento de temperatura, causar un proceso de desnaturalizacin, provocando as una modificacin en la actividad enzimtica y en su velocidad.

 pH y fuerza inica. Afecta la configuracin de velocidad debido a que los diversos grupos funcionales pueden ionizarse o interactuar con otras cargas, dado que las enzimas tienen cada una su valor de pH.

 Inhibicin Competitiva. Se refiere a la unin de un inhibidor a una enzima libre sin permitir el acceso de un sustrato. Donde k1,k2 y k3 son las velocidades, E=enzima, S=sustrato, P=producto, Ki=Constante de disociacin y EI= enzima inhibidora
K1 E+S K2 ES K3 E+P

+
I

Ki EI

 Inhibicin acompetitiva. Se define a la unin del inhibidor con un complejo de enzima-sustrato y no a una enzima libre. En este caso Kesi =constante de disociacin, y ESI=EnzimaSustrato inhibidora

k1 E+S K2 ES + I

K3 E+P

ESI

Kesi

 Inhibicin no competitiva. Es la unin del inhibidor con una enzima libre o una enzima-sustrato, resultando ser compleja. K4 y k5 son velocidades

K1 E +S K2 ES

K3 E+P

+
I Ki K4

+
I Ki

EI + S
K5

ESI

Propusieron una ecuacin de velocidad que explica el comportamiento cintico de las enzimas

La concentracin del sustrato que produce la mitad de la velocidad mxima, llamada valor Km o constante de Michaelis. Cuando [s] es aproximadamente igual Km V es muy sensible a los cambios en [s] y la enzima esta trabajando precisamente a la mitad de su velocidad maxima.

En C esencialmente toda enzima se encuentra combinada con el sustrato de manera que se incremento ulterios en [s].