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AMINOCIDOS Y PROTEINAS

ANDREA DEL MAR VILLA SALAZAR


JULIN CAMILO DAZ ALBARN

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JULIN CAMILO MARN MARN


MARTHA LUCIA ARIAS MORENO

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AMINOCIDOS

La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (COOH) y a un grupo amino(NH) completando la tetravalencia unindose a un hidrogeno y a una cadena lateral R.

CLASIFICACION DE AMINOCIDOS
Aminocidos esenciales Aminocidos no esenciales

CLASIFICACION DE AMINOCIDOS SEGN LOS GRUPOS FUNCIONALES QUE APORTA LA CADENA LATERAL R

APOLARES

-APOLARES ALIFATICOS -APOLARES AROMATICOS POLARES SIN CARGA POLARES CON CARGA -ACIDOS -BASICOS

AMINOCIDOS COMO PRECURSORES DE OTRAS MOLECULAS

ENLACE PEPTIDICO
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un a.a y el grupo amino del a.a siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

CLASES DE PEPTIDOS
a) Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

PROTENAS
Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono(C), hidrgeno(H), oxgeno(O) y nitrgeno(N). Pueden adems contener azufre(S) y en algunos tipos de protenas, fsforo(P), hierro(Fe), magnesio(Mg) y cobre(Cu), entre otros elementos.

Pueden considerarse los polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por lo tanto, sus monmeros . Los aminocidos estn unidos entre s mediante enlaces peptdicos.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura Secundaria: Alfa hlice

Estructura Secundaria: Beta Planar

Estructura Terciaria

Aparecen varios tipos de enlaces:


1. 2. 3. 4.
Puentes de H2

puente disulfuro. puentes de hidrgeno puentes elctricos interacciones hifrfobas.

Estructura Cuaternaria

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS


HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos
Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina, ovoalbmina, lactoalbmina Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas...etc Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: epidermis: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Globulares:

Fibrosas:

HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin proteca y un grupo prosttico

Glicoprotenas

Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormonas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleosomas de la cromatina Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

Lipoprotenas

Nucleoprotenas Ribosomas
Cromoprotenas

BIOSINTESIS DE AMINOCIDOS Y PROTEINAS


La mayora de los aminocidos que ingerimos se encuentran en forma de protenas, sin embargo slo los aminocidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metablicas. Por ello, las protenas y pptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolizacin por medio de enzimas proteolticas (secretadas por el estmago, pncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Despus de la accin de las enzimas los aminocidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sangunea por medio de la que llegan al hgado donde ocurre su metabolismo y distribucin. Los aminocidos libres que provienen de este proceso de digestin de las protenas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-heptico. Una vez que llegan al hgado, a travs de la corriente sangunea, son distribuidos por las clulas para su posterior utilizacin.

BIOSINTESIS DE AMINOCIDOS Y PROTEINAS

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS


Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen una conformacin muy abierta y con mxima interaccin con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble.

Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, una protena desnaturalizada puede renaturalizarse.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS


Especificidad.
Cada una lleva a cabo una determinada funcin porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia.

El cambio en la estructura de la protena prdida de la funcin.


No todas las protenas son iguales en todos los organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco rboles filogenticos

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEINAS


Como las glucoprotenas que forman parte de las

Estructural

Enzimtica

Hormonal

membranas. El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas. Insulina y glucagn Hormona del crecimiento Calcitonina

FUENTES DE PROTEINAS
Carnes, hgado, pescados, leche y sus derivados, los huevos, las legumbres (las protenas de origen animal poseen mayor predisposicin que las vegetales) Las protenas de la dieta se usan para la formacin de nuevos tejidos o para el reemplazo (funcin plstica). Cuando las protenas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminocidos producen amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente txicos, por lo que se transforman en urea en el hgado y se elimina por la orina al filtrarse en los riones

LAS PROTEINAS EN LA M.V.Z.


Ya que estn presentes en casi todos los procesos

metablicos del cuerpo, desempean un papel muy importante en el desarrollo normal de todo ser vivo. En la M.V.Z. son utilizadas comnmente para la nutricin y compensacin del cuerpo a falta de algunas sustancias necesarias para un optimo crecimiento de los animales y cualquiera que sea su campo de produccin.

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