Comprender el proceso de desnaturalizacin de

las protenas, el efecto sobre la actividad biolgica y el aprovechamiento en tcnicas biotecnolgicas.

Las protenas pueden definirse como polmeros formados por la unin mediante enlace peptdicos, de unidades llamadas aminocidos. Estn constituidas bsicamente por C, H, O y N; aunque tambin pueden contener S, P, Fe, Cu, Mg, I, etc.

catalizadores

Transporte

funciones Apoyo mecnico e inmunolgico. Crecimiento y diferenciacin

Movimiento

Construyen las protenas

Tienen un carbono alfa central

Aminocidos Grupo amino, grupo cido carboxlico, cadena lateral R, un tomo de H Tiene enlaces con tomos diferentes (quirales). Configuracin L y D

ESTRUCTURA DE LOS AMINOCIDOS PROTECOS

Prolina

Solamente los L aminocidos construyen las protenas

-COOH

pK1

-COO- + H+

CIDO -NH2 + H+
pK2

-NH3+

BASE

pK1

pK
2

ZWITTERIN

COMPORTAMIENTO ANFTERO

Punto isoelctrico es un valor de pH en el que un aminocido presenta una carga neta igual a cero.

 Mas sencillo glicina (aquiral)

La alanina con un grupo metilo.

Valina, leucina, isoleucina, metionina tienen cadenas

laterales. Efecto hidrofbico Prolina que se une al tomo de nitrgeno como el carbono alfa.

CLASIFICACIN: Aminocidos protecos: son los que estn codificados en los cidos nucleicos. Existen 20 distintos y se incorporan como tales a las protenas. Aminocidos no protecos: No forman parte de protenas y resultan de modificaciones de los protecos.

PROLINA
FRMULA GENERAL DE UN AMINOCIDO

ALIFTICOS

NO POLARES AROMTICOS POLARES SIN CARGA aa CON GRUPOS CIDOS

POLARES CON CARGA CON N BSICO

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LOS AMINOACIDOS POR SU POLARIDAD DE SU GRUPO R.

SE CLASIFICAN EN 4 GRUPOS:
POLARES SIN CARGA ANIONICOS CATIONICOS APOLARES

Esta clasificacin se basa en la polaridad del grupo R POLARES SIN CARGA. Una cadena R contiene grupos polares capaces de formar puentes de hidrgeno con otros grupos polares

Apolares alifticos. Una cadena R es de naturaleza aliftica.

Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar, y por lo tanto tiene que ser suministrados a partir de una dieta se denominan aminocidos escenciales; Y aquellos que el organismo puede sintetizar se denominan aminocidos no escenciales.
La especie humana necesita 10 AA escenciales (Met, Val, Leu, Ile, Phe,Trp, Thr, Lys, Arg,e His) que deben ser incorporados con la dieta.

Las protenas tienen 4 estructuras:

Estructura primaria

Estructura secundaria
Estructura terciaria y, Estructura cuaternaria.

 En la estructura

primaria lo que importa es el orden de los aminocidos, si alguno de ellos cambia su orden, entonces cambia todo el tipo de protena. Todas las estructuras tienen estructura primara.

FORMACIN DE UN ENLACE PEPTDICO.

 Estabilidad del enlace peptdico de hasta 1000 aos.

Serie de aa unidos forman una cadena polipetidica.

Un residuo es una unidad de aa Por convencin el extremo terminal (amino terminal)

se considera el comienzo de una cadena. Residuo carboxilo terminal. Las cadenas polipeptidas tienen entre 50 2000 residuos, y se conocen como protenas. La protena Titina tiene 27000 aminocidos es la mayor.