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ENZIMAS
CATALIZADORES BIOLGICOS
Aumente la rapidez o velocidad de una reaccin qumica o sea, la velocidad de formacin del producto.
Los AMINOCIDOS son los precursores moleculares de las protenas y tienen una estructura comn.
ACTIVIDAD OPTICA: poseen una asimetra tal que no pueden superponerse sobre su imagen en el espejo.
LD Las protenas contienen aminocidos de tipo L.
(Voet, 2004)
ESTRUCTURA DE PROTEINAS
estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria
secuencia de aminocidos
a-hlice
plegamiento tridimensional
ensamblaje de subunidades
AA1
AA2
AA3
AA4
enlaces peptdicos
ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena y es mantenida por los enlaces peptdicos
amino terminal
carboxilo terminal
Una cadena polipeptdica consiste en una cadena lineal de aminocidos unidos por enlaces peptdicos.
(Creighton 2000)
ESTRUCTURA SECUNDARIA Se refiere al ordenamiento espacial de los aminocidos que se encuentran cerca en la secuencia. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sintesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria
(Creighton 2000)
- hlice:
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el NH- del cuarto aminocido que le sigue.
Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas diferentes A. lmina antiparalela
vista desde arriba
vista lateral
Los radicales de los aminocidos van sobre y bajo el plano medio de la lmina, en forma alternada. Es ms estable con aminocidos con R pequeos.
Forma-
Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada.
ESTRUCTURA TERCIARIA Es su disposicin espacial; es decir, el plegamiento de los elementos estructurales secundarios, junto con las disposiciones espaciales de sus cadenas, esto es, el arreglo tridimensional de todos los aminocidos)
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Mioglobina
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las cadenas polipeptdicas se pueden ensamblar en estructuras de mltiples subunidades.
(se presenta en protenas que contienen ms de una cadena polipeptdica, conocidas como subunidades)
(Creighton 2000)
PUENTE DE HIDROGENO
INTERACCION HIDROFOBICA
ENLACE IONICO
PUENTE DISULFURO
Determina la especificidad de interaccin con otras molculas, Determina su funcin, Determina su estabilidad y tiempo de vida media
DESNATURALIZACIN
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. La mayora de las protenas biolgicas pierden su funcin biolgica cuando estn desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden unirse ms al sitio activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo.
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes desnaturalizantes. 1. la polaridad del disolvente, 2. la fuerza inica, 3. el pH, 4. la temperatura.
Desnaturalizacin de la estructura trimimensional con urea y reduccin de puentes disulfuro con 2-mercaptoetanol.
puentes disulfuro
agentes denaturantes)
cistenas
puentes disulfuro