CONCEPTO

Macromolculas orgnicas constituidas por C, H, O y N aunque pueden contener tambin S, P, Fe, Mg. Son Biopolmeros Sustancias primarias o primordiales para la vida

FUNCIONES

FUNCIONES DINMICAS Y ESTRUCTURALES FUNCIONES DINMICAS - Enzimticas: Ejem: Alfa Amilasa, Lipasa - Transporte: Hemoglobina, mioglobina, transferrina - Proteccin: Inmunoglobulina, fibrina - Hormonal: Insulina, tirotropina, calcitonina etc. - Contrctil: Miosina, actina - Control y Regulacin de Trascripcin y traduccin gentica: Histonas asociadas al DNA FUNCIONES ESTRUCTURALES - Formacin de la Matriz Intercelular: Colgeno, elastina

AMINOCIDOS
Sustancias cristalinas casi siempre de sabor dulce Son monmeros o sillares estructurales de las protenas ESTRUCTURA - Posee un tomo de carbono central - Estn unidos covalentemente: * Un grupo Carboxilo * Un grupo Amino * Cadena Lateral (R) * 1 tomo de H - La cadena lateral es diferente para cada aa - El Radical determina la identidad de cada aa

PROPIEDADES QUMICAS
1.- Propiedades cido- base Los aa tienen carcter anftero debido a sus grupos ionizables, se comportan como c. o base en solucin acuosa. Un aa en sol. Neutra constituye un in dipolar o Zwitern porque su grupo amino y carboxilo estn ionizados NH2 H -- C COO- Perdi un H NH3+ H H C COONH2 H H -- C -- COOH Gan un H H

2.- Reacciones de Coloracin

3.- Formacin de Enlaces Peptdico

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

Aminocidos esenciales: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina como esencial durante el crecimiento) Aminocidos no Esenciales Aminocidos Derivados: Hidroxiprolina, hidroxilisina

EN FUNCIN DE LA CADENA R. aa con R no polares aa con R polares sin carga aa con R polares con carga + aa con R polares con carga -

SECUENCIA DE AMINOCIDOS

Pptido.-unin de 2 o ms residuos de aa Polipptido.-Pptido con ms de 10 residuos Protenas.- Polipptido de ms de 50 residuos de aa, de peso molecular elevado

CONFORMACIN ESPACIAL DE LAS PROTENAS Est determinada por: - La secuencia de los aa en la cadena - Las fuerzas que gobiernan o controlan el proceso de plegamiento. Establecidos entre la cadena polipeptdica y el medio acuoso en que se encuentra

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

ENLACES RESPONSABLES DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS Enlaces fuertes: peptdico y disulfuro Enlaces dbiles: Puentes de H, hidrfobos, electrostticas y fuerzas de Vander Walls. ESTRUCTURA PRIMARIA Se refiere a la secuencia de aa que compone la protena, es la expresin del mecanismo gentico de formacin de las protenas

ESTRUCTURA SECUNDARIA - Se refiere a la disposicin regular de determinadas zonas del esqueleto de la cadena, sin considerar las cadenas R de los aa. - Se encuentra estabilizado por puentes de H entre los grupos amino y carboxilo del enlace peptdico

ESTRUCTURA TERCIARIA PROTENAS GLOBULARES

Estructura tridimensional resultante del plegamiento de una nica cadena polipeptdica.

Dominio Estructural.-

Plegamiento de un segmento de la cadena polipeptdica, que se pliega de forma independiente de otros segmentos Dominio Funcional.formado pos 2 o ms dominios estructurales, su sitio activo se encuentra en la interfase de los dominios.

ESTRUCTURA CUATERNARIA Disposicin o conformacin de unidades de cadenas polipeptdicas en una protena formada por varias cadenas. Las subunidades polipeptdicas se encuentran en asociacin no covalente. Ejem: Hemoglobina

ENZIMAS
GENERALIDADES Catalizadores especficos de naturaleza proteica Modifica la velocidad re la reaccin sin tomar parte en ella, acta por presencia. Intervienen tanto en reacciones que requieren energa para llevarse a cabo (endergnicas), como en las que desprenden energa (exergnicas). No difieren en cuanto a composicin de aas del resto de protenas. Su accin cataltica depende de la formacin de enlaces de interacciones moleculares semejantes a las establecidas en las reacciones orgnicas ordinarias entre aas y grupos prostticos. Al final de la reaccin, la enzima mantiene su configuracin inicial. La enzima no modifica la constante de equilibrio de una reaccin ni las caractersticas termodinmicas del sistema, si no que hace que la reaccin llegue mas rpidamente al equilibrio. Es decir afecta la velocidad de la reaccin.

COMPONENTES DE UNA REACCION

Sustrato .- Compuesto que inicia la reaccin y sobre el cual acta la enzima Enzima .- Catalizador de naturaleza proteica, ms eficaces que otros catalizadores qumicos. Producto .- Es el resultado de la reaccin. Centro activo .- sitio de interaccin entre el sustrato y la enzima, esta constituido por aas: - aas de fijacin - aas catalticos - aas estabilizadores Apoenzima .- Parte proteica de la enzima Coenzima .- Grupo prosttico de naturaleza orgnica. Cofactor .- iones metlicos que activan a la enzima. Holoenzima .- Unin de la apoenzima (Protena) y la coenzima

MECANISMO DE ACCION ENZIMTICA

Una enzima (E) se una a un sustrato (S) y se forma un complejo enzima-sustrato (E-S) el cual transforma el sustrato en producto (P) y la enzima queda intacta para otra catlisis o reaccin. E + S Producto + E

Modelos de la Unin Enzima Sustrato

Modelo de llave y cerradura: La enzima es como una especie de cerradura molecular en que entran solo llaves moleculares en forma especfica, o sea los sustratos.

Modelo de ajuste inducido: Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en la forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la enzimas son flexibles.

MECANISMO DE ACCION ENZIMTICA

ETAPAS Reconocimiento de la enzima Formacin del complejo E-S Transformacin en complejo intermedio de transicin E-I, favorece la actividad cataltica de la E Formacin del complejo E-P Disociacin del complejo E-P

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Temperatura pH (concentracin de iones H) Presencia de iones metlicos Concentracin de la enzima Concentracin del sustrato

INHIBICIN ENZIMTICA

INHIBIDORES.- Molculas que disminuyen la velocidad de la reaccin interfiriendo en la formacin del complejo ES. INHIBICIN COMPETITIVA - El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo - El inhibidor es qumicamente similar al sustrato - Es reversible

INHICIN NO COMPETITIVA - El inhibidor se une a un sitio que no es el activo modificando la estructura de la enzima y el sustrato no puede unirse al centro activo.

INHIBICIN IRREVERSIBLE - El inhibidor se une con un grupo funcional de la enzima y la inactiva o destruye en forma permanente

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

OXIDO REDUCTASAS.- Catalizan reacciones de xido reduccin entre 2 sustratos S1 y S2, se les denomina deshidrogenasas, reductasas y oxidasas cuando el aceptor es el oxgeno molecular. S1 + S2 S1 + S2
reducido oxidado oxidado reducido

TRANSFERASAS.- Transfieren un grupo(G) diferente del H, de un sustrato a otro sustrato S-G + S1 S + S1-G HIDROLASAS.- Catalizan la ruptura hidroltica de enlaces C-O, C-N, C-C, anhdrido, fosfricos. A-B + H 2O A-H + B-OH

Clasificacin de las Enzimas

LIASAS.- Catalizan la liberacin de grupos de los enlaces C-C; C-O, C-N o similares del sustrato formndose un doble enlace sin la participacin de hidrlisis u oxidacin. Tambin catalizan la inclusin de grupos a los dobles enlaces. CX CY XY + C=C

ISOMERASAS.- Catalizan cambios geomtricos, pticos o estructurales de una molcula (ismeros). L-Aspartato D-Aspartato
Ligasas.- Catalizan la unin de 2 mol. Acopladas ala hidrlisis de un enlace pirofosfato que pertenece a un ATP, o se forma un enlace rico en energa. Piruvato +L.glutamato + NH3 ADP + Ortofosfato + L-glutamina