Curso: Bioqumica y Nutricin

Tema: Las protenas y sus propiedades inicas

Protenas
Son polmeros formados por monmeros llamados aminocidos.

Hay 20 aminocidos en la naturaleza, que se

combinan para formar miles de protenas (muchos grupos funcionales: alcoholes,

tioles, carboxiamidas, etc.)

Son las macromolculas ms verstiles de los

seres vivos.

Funciones biolgicas de las protenas

Debido a la gran diversidad estructural, las protenas pueden tener funciones diversas. FUNCIN DE RESERVA DE TRANSPORTE CONTRCTIL PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMTICA HOMEOSTTICA

EJEMPLO
Ovoalbmina, casena, zena, hordena... Lipoprotenas, hemoglobina, hemocianina... Actina, miosina, flagelina ... Trombina, fibringeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagn, somatotropina... Glucoprotenas, histonas, queratina, colgeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... Albmina...

Clasificacin
Cadenas laterales alifticas Cadenas laterales que contienen grupos hidroxilo Cadenas laterales que contienen tomos de azufre Cadenas laterales que contienen grupos acdicos Cadenas laterales que contienen grupos bsicos Que contienen anillos aromticos Iminocido

Cadenas laterales alifticas

Cadenas laterales que cont. grupos OH

Cadenas laterales que cont. grupos acdicos o sus amidas

Cadenas laterales que cont. grupos bsicos

Contienen anillos aromticos

Cadenas laterales que cont. azufre

Iminocido

Otros aminocidos
Los aminocidos presentados participan en la constitucin de protenas. Alguno de ellos suelen sufrir modificaciones por adicin covalente de diferentes grupos. Ejemplo: 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, fosfoserina, -carboxiglutmico, -alanina, sarcosina, -aminobutrico, ornitina, homoserina, tiroxina, citrulina, homocistena.

PPTIDOS
Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipptido: 2 aa Tripptido: 3 aa Tetrapptido: 4 aa Pentapptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena

NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al Cterminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa. Ejemplo: seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cistena ser-asp-tyr-lis-ala-cys

PEPTIDOS
EJEMPLOS:
OXITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero. GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. ANTIBITICOS GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula.

PROTENAS

Clasificacin de protenas: protenas conjugadas

En su composicin tienen una protena (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prosttico).

HETEROPROTENA Cromoprotena
Porfirnicas

GRUPO PROSTTICO Pigmento

Grupo hemo o hemino

EJEMPLO

hemoglobina

No porfirnicas

Cobre, Hierro o retinal

rodopsina
cromatina

Nucleoprotena

cidos nucleicos

Glucoprotena
Fosfoprotena Lipoprotena

Glcido
cido fosfrico Lpido

fibringeno
casena quilomicrones

PROTENAS FIBROSAS Generalmente, los polipptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensin. Son protenas insolubles en agua. Tienen funciones estructurales o protectoras. COLGENO Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartlago, hueso, tendones y crnea. Responsables de la contraccin muscular.

PROTENAS GLOBULARES Ms complejas que las fibrosas. Plegadas en forma ms o menos esfrica.

ALBMINAS
Realizan transporte de molculas o reserva de aminocidos. GLOBULINAS Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. HISTONAS Y PROTAMINAS Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

MIOSINA Y ACTINA QUERATINAS FIBRINA ELASTINA Protena elstica.

Forman los cuernos, uas, pelo y lana. Interviene en la coagulacin sangunea.

Estructura primaria de las protenas

Todas las protenas la tienen. Indica los aminocidos que la forman y el orden en el que estn colocados. Est dispuesta en zigzag. El nmero de polipptidos diferentes que pueden formarse es: Nmero de aminocidos de la cadena

20

Para una cadena de 100 aminocidos, el nmero de las diferentes cadenas posibles sera:

1267650600228229401496703205376 10100

Estructura secundaria de las protenas: hlice

La cadena se va enrollando en espiral. Los enlaces de hidrgeno intracatenarios mantienen la estructura.

La formacin de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca. La rotacin es hacia la derecha. Cada aminocido gira 100 con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
Los grupos -C=O se orientan en la misma direccin y los -NH en direccin contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la -hlice.

Estructura secundaria de las protenas: conformacin

Algunas protenas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre s. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de hidrgeno

Enlace peptdico Las cadenas polipeptdicas se pueden unir de dos formas distintas. Disposicin antiparalela Disposicin paralela

Estructura terciaria de las protenas

Modo en que la protena nativa se encuentra plegada en el espacio. La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminocidos alejados unos de otros. Enlaces de hidrgeno. Atracciones electrostticas. Atracciones hidrofbicas. Puentes disulfuro.

En las protenas de elevado peso molecular, la estructura terciaria est constituida por dominios. En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.