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Importancia de las coenzimas en la produccion de atp

CICLO DE KREBS: Descarboxilacin oxidativa de piruvato. Regulacin. Destino de Acetil. CoA


CICLO DEL GLIOXILATO. Enzimas, Funcin. Importancia CICLO DE LAS PENTOSAS: Etapas. Funcin. Enzimas.

CICLO DE KREBS CICLO DEL CIDO CTRICO

CICLO DE LOS CIDOS TRICARBOXLICOS


DESCUBIERTO POR HANS KREBS (1937)

REACCIONES BIOQUMICAS EN LA MATRIZ


MITOCONDRIAL UTILIZADO POR LOS ORGANISMOS AEROBIOS PARA

LIBERAR LA ENERGA QUMICA ALMACENADA EN EL


GRUPO ACETILO DE LA ACETIL-CoA

PAPEL DE LA MITOCONDRIA EN LA FORMACIN DE ATP

Las mitocondrias extraen energa de materiales orgnicos . Almacena en forma de energa elctrica. Genera un gradiente inico

La sntesis de ATP.

Cuando la formacin de ATP se impulsa con la energa liberada de los electrones retirados durante la oxidacin de un sustrato.

En este proceso se forma ATP en forma directa por la transferencia de un grupo fosfato de una molcula de sustrato a ADP. Explica la produccin de mas de 2x10^26 molculas mayores a 160 kg de ATP en el cuerpo humano cada da.

AGENTE S

Agentes oxidante s
Agentes reductor es

Mayor afinidad por los electrones ms potente es el agente. A. R. Potentes (mayor potencial) A. R. Dbiles (Bajo potencial)

Menor afinidad por los electrones ms fuerte es el agente.

Potencial para transferir electrones

Los agentes oxidantes y reductores se encuentran en parejas

Los agentes reductores potentes se unen con agentes oxidantes dbiles y viceversa

NAD+ (pareja NAD+ y NADH) es un agente oxidante dbil

Movimiento de electrones genera una separacin

Se mide el potencial en una pareja en relacin a la estndar

POTENCIAL REDOX Concentraciones estndar: 1,0M, 1atm para los gases, 25C

Pareja estndar: H+ H2

Las parejas cuyos agentes oxidantes son mejores receptores de electrones que el NADH+, tiene potenciales redox ms positivos. As como cualquier reaccin qumica se observa una prdida de energa.

Cuando se calcula con un pH de 7, el potencial redox estndar se indica con el smbolo E0 en lugar de E0

A las parejas cuyos reductores son mejores donadores de electrones se les asignan potenciales redox ms negativos.

Potencial redox estndar para la pareja NAD NADH es -0.32V

El acetaldehdo es un agente reductor ms fuerte que el NADH y la pareja de acetato-acetaldehdo tiene un potencial redox estndar de -0.580 V

Las parejas cuyos agentes oxidantes son mejores receptores de electrones que el NADH+, tiene potenciales redox ms positivos. As como cualquier reaccin qumica se observa una prdida de energa.

El cambio estndar de energa libre en una reaccin como la siguiente:


A(ox) + B(red) = A(red) +B(ox)

Se puede calcular a partir de los potenciales redox estndar, incluidas en la reaccin, de acuerdo con la ecuacin: AG = -nF E0

Considerando que en la reaccin en la que el NADH se oxida con el O2 NADH+ O2+H+ H2O+ NAD+

los potenciales redox estndar de las dos parejas pueden escribirse como: O2+2H++ 2e 2H+ + NAD+ + 2e H2O E0 + 0.82V

NADH+ H+ E0 - 0.32V

El cambio de voltaje es 1.14V

El descenso de la energia libre debe impulsar la formacion de varias moleculas de ATP

Aun en condiciones en las que las proporciones de ATP/ADP son ms altas que las estndar.

La transferencia de energa de NADH a ATP se da en pequeos pasos estudiados ms adelante

Los electrones se transfieren a NAD+ dentro de la mitocondria a partir de sustratos del ciclo ATC, isocitrato, cetoglutarato alfa y malato

La oxidacion de succionato a fumarato, produce la reduccion de FDA, una coenzima con mayor afinidad por los electrones que la NAD+

Catalizadas por deshidrogena sas

Catalizadas por deshidrogena sas

NADH
FADH2

(nicotinamida adenina dinucletido)

(flavn adenn dinucletido)

Protena integral

Membrana mitocondrial interna

NADH

Disocian de sus dishidrogenasa s

Unen con la dishidrogenasa de NADH

Forma :Matriz mitocondrial

FADH2

Componente de la membrana mitocondrial interna

Enzima catalizadora

Deshidrogenasa de succinato

Cadena de transporte de electrones o cadena respiratoria


ELECTRONES DE ALTA ENERGA

FADH2

NADH

Transfiere

Serie portadora de electrones

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