Enzimas

Enzimas

Las enzimas son, protenas globulares capaces de catalizar las reacciones metablicas.

Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel intracelular, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan.

Leyes comunes a todos los catalizadores:

Durante la reaccin no se alteran. No desplazan la constante de equilibrio

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, presentan una gran especificidad, actan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces.

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

1. Holoprotenas 2. Holoenzimas Cofactor

Apoenzima

Esquema de una Reaccin catalizada por una enzimas

Modelo Llave Cerradura

Modo de Accin de las Enzimas

Caracteristicas de las Enzimas

No se Cosumen, Ni se alteran durante la Reaccin Altamente Especificas Para las reacciones que Catalizan

E+S

E-S

E+ P

Especificidad relacionada con la estructura tridimensional de la molcula enzimatica Disminuyela Energia de Activacin de una reaccin e incrementa la velocidad de Reaccin

Clasificacin de las Enzimas

OXIDORREDUCTASAS

A re d + B o x

A o x + B re d

Clasificacin de las Enzimas

TRANSFERASAS

A-B + C

A + C-B

Clasificacin de las Enzimas

HIDROLASAS
AB + H2O AH+B-OH

lactosa + agua

Glucosa + galactosa

Clasificacin de las Enzimas

LIASAS

Clasificacin de las Enzimas

ISOMERASAS

LIGASAS

Catalizan la union de dos sustratos con hidrlisis simultanea de un nucleotido triosfato.

Regulacin de la Actividad Enzimatica

Cambios en el pH Cambios en la temperatura Concentracion del sustrato y de los productos finales Presencia de inhibidores Modulacin Alostrica Modificacin covalente Isoenzimas

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Inhibidor Competitivo

Inhibidor No Competitivo

MODULACIN ALOSTRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Activador alostrico: favorece la unin del sustrato

Inhibidor alostrico: impide la unin del sustrato

EFECTO DE LA MODIFICACIN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Elementos de Reaccin

El enzima no fosforilado es inactivo

El enzima fosforilado es activo

MODELO CINTICO DE MICHAELISMENTEN

Maud Menten

Leonor Michaelis

Los estudios sistemticos del efecto de la concentracin inicial del sustrato sobre la actividad enzimtica comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catlisis enzimtica

CLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA

Representacin de Lineweaver-Burk

GRACIAS

Enzimas Digestivas
Existen ms de 20 enzimas diferentes que permiten la digestin de los alimentos y la asimilacin de los nutrientes a lo largo de nuestro sistema digestivo. La mayor parte se forman en el interior de clulas presentes en la boca, el estmago, el pncreas y el intestino delgado, es decir, a lo largo del tubo digestivo y en glndulas anejas. Los tres grupos principales de enzimas son los siguientes:

Proteolticas Lipasas Amilasas

Descomponen las protenas en sus fracciones ms simples, los aminocidos. Estas enzimas proteolticas pueden ser de dos grandes clases, las endopeptidasas y las exopeptidasas, y ambas rompen los enlaces peptdicos de protenas y polipptidos.

Son las enzimas que disgregan las grasas o lpidos en sus componentes ms simples para que estos puedan ser utilizados.

Son necesarias para la digestin y el aprovechamiento de los hidratos de carbono.

Polisacaridasas

Glucosidasas

Vitaminas: Coenzimas
Algunas vitaminas son necesarias para la activacin de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabolicas.