DEFINICIN

Las protenas son biomolculas formadas por cadenas lineales

de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("proteios"), que significa de primordial importancia. Desde el punto de vista qumico, las protenas son polmeros de un elevado peso molecular. Son poliamidas y los monmeros de los cuales derivan son los cidos alfa-aminocarboxlicos. Una sola molcula proteinica constituye cientos e incluso miles, de unidades de aminocidos, que pueden ser de unos 20 tipos diferentes unidos entre s mediante enlaces peptdicos; la secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

CARACTERSTICAS
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono,

hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Son los compuestos orgnicos ms abundantes, en animales superiores representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Cada tipo celular posee una distribucin, cantidad y especie de de protenas que determina el funcionamiento y la apariencia de la clula. Constituyentes de tejidos y lquidos orgnicos se desnaturalizan por la accin del calor y cidos minerales. Son la base de todos los procesos fisiolgicos celulares ya que a partir de ellas se regulan la mayora de los procesos metablicos. Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas.

CLASIFICACIN
Segn su estructura macroscpica:

Fibrosas: son molculas que presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas, que tienden a juntarse para dar fibras. Se mantiene unidas en muchos puntos por puentes de hidrogeno, en consecuencia las fuerzas intermoleculares son muy fuertes. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina Las protenas fibrosas sirven como materiales estructurales principales de los tejidos animales, debido a su insolubilidad y tendencia a la formacin de fibras. As encontramos a la queratina en piel, uas, pelo, lana, plumas y cuernos; el colgeno en tendones; la miosina en msculos; y la fibrona en la seda.

 Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. Los puentes de H son principalmente intramoleculares y sus fuerzas intermoleculares son dbiles. Las protenas globulares tienden relacin con la mantencin y regulacin del proceso de la vida, funciones que precisan de movilidad y por tanto la solubilidad. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas como la insulina, tiroglobulina, albmina, hemoglobina; fibrinogeno y fibrina. y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.

Segn su composicin qumica:

Simples: su hidrlisis slo produce

aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas).

Conjugadas o heteroprotenas: su

hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico. El grupo prosttico est relacionado con la accin biolgica especfica de la protena. La hemoglobina es un ejemplo de protena conjugada cuyo grupo prosttico es la hemina.

Las protenas conjugadas incluyen las sgtes: Nucleoprotenas: Grupo prosttico de esta protenas

conjugadas es un cido nuclico. Lipoprotenas: Grupo prosttico lpido de estas sustancias de estas protenas es variable, pero usualmente contiene glicrido, un fosftido y colesterol. Mucoprotenas: Grupo prosttico es el carbohidrato, el cual contiene alguna hesosamina.

Cromoprotenas: Los grupos prostticos de esta clase no se clasifican fcilmente excepto por su color debido a que todos son pigmentos . Un ejemplo es la hemoglobina.

PROTEINAS COMJUGADAS

PROTEINAS S IMPLES

 Segn su funcin:

La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo es quiz la ms extensas que se pueda atribuir a una familia de biomolculas. Enzimas: Son protenas cuya funcin es la "catalisis de las reacciones bioqumicas". Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participacin de verdaderos complejos multienzimticos. El poder cataltico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reaccin, al menos un millon de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y muchas de ellas son protenas conjugadas.

 Protenas de transporte: Muchos iones y molculas especficas

son transportados por protenas especficas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxgeno y una porcin del gas carbnico desde y hacia los pulmones, respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una serie de protenas que transportan electrones hasta el oxgeno en el proceso de respiracin aerbica.

Protenas del movimiento coordinado: El msculo est

compuesto por una variedad de protenas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relacin con cambios en el ambiente electroqumico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contraccin muscular.

 Protenas estructurales o de soporte: Las protenas

fibrosas como el colgeno y las a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos. Anticuerpos: Son protenas altamente especficas que tienen la capacidad de identificar sustancias extraas tales como los virus, las bacterias y las clulas de otros organismos. Proteoreceptores: Son protenas que participan activamente en el proceso de recepcin de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo. Hormonas y Protenas represoras: son protenas que participan en la regulacin de procesos metablicos; las protenas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisin de la informacin gentica en la bisntesis de otras molculas.

CLASIFICACIN DE ACUERDO CON SU FUNCIN

ESTRUCTURA

estructura primaria

estructura secundaria

estructura terciaria

estructura cuaternaria

secuencia de subunidades aminocidos

a-hlice

plegamiento tridimensional

ensamblaje

 El enlace peptdico es un enlace covalente y se

establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua. Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las protenas se refiere a la

secuencia de aminocidos., es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.

amino terminal

carboxilo terminal

secuencia de aminocidos de una protena mantenida por los enlaces peptdicos

ALTERACIONES DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA: ANEMIA FALCIFORME

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las protenas es el

plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente. La cadena polipeptdica puede adoptar distintas disposiciones espaciales como:Hlice a (alfa), Lmina (beta),Arrollada al azar.

 Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una

estructura helicoidal dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice. La hlice est estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas las cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la hlice.

Proyeccin desde arriba de la Hlice. Los grupos R sobresalen del eje largo de la hlice
-

HELICE

 La beta lmina se forma por el posicionamiento

paralelo de dos cadenas de aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionados sobre y bajo el plano de las lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estrico, ya que se vera afectada la estructura de la lmina.

HOJA PLEGADA

DISPOSICIN AL AZAR: La cadena no presenta una orientacin imprevisible, si no ms bien adopta La orientacin espacial que termodinamicamente sea la ms favorable.

ESTRUCTURA TERCIARIA
sta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la

estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).

INTERACCIONES DE VAN DER WAALS

El denso empaquetamiento en el ncleo de las

protenas globulares facilita la interaccin dbil entre grupos moleculares sin carga. Dichos enlaces son de baja energa, pero su abundante nmero suple su debilidad. Cada interaccin individual slo contribuye en unos pocos kilojulios a la entalpa de interaccin negativa global. Pero la suma de todas las contribuciones de todas las interacciones s que puede estabilizar a la estructura plegada. De este modo, una contribucin energtica favorable a partir de la suma de las interacciones intramoleculares compensa de modo ms que suficiente la entropa desfavorable del plegado.

INTERACCIONES HIDROFBICAS
Por definicin,

cualquier sustancia hidrofbica en contacto con el agua provoca que sta huya y se agrupe en estructuras denominadas clatratos. Esta ordenacin corresponde a una disminucin de la entropa del sistema. En el caso de las protenas, los residuos hidrofbicos de los aminocidos quedan orientados, en su plegamiento, hacia el interior de la molcula, en contacto con sus semejantes y alejados del agua. En consecuencia, la internalizacin de los grupos hidrfobos aumenta la aleatoriedad del sistema 'protena ms agua' y, por consiguiente, produce un aumento de entropa al doblarse. Este aumento de entropa produce una contribucin negativa a la energa libre del plegado y aumenta la estabilidad de la estructura proteica.

 Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la

ms importante pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las protenas adquieren su actividad biolgica o funcin.

 Sin embargo, no todas las protenas llegan a formar

estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas protenas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc.; la fibroina del hilo de seda y de las telaraas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.

Mioglobina

Protena ligante de ac. grasos

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Est representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas,

iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que s la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostricos.

MODIFICACIONES ANORMALES EN LA ESTRUCTURA PROTEICA SON RESPONSABLES DE ENFERMEDADES NEURODEGENERATIVAS

Cambios en la estructura secundaria-

terciaria, son responsables de enfermedades importantes, como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopata espongiforme bovina, cada una caracterizada por cambios neurolgicos patolgicos, que se traducen en la deposicin, en las fibrillas amiloides, de protenas insolubles.
Las dos protenas, la isoforma aberrante y

la normal, difieren en su estructura espacial, pero tambin en su distinta resistencia al ataque por las enzimas digestivas; mientras la PrPc es digerida, la PrPsc/PrPBSE no se ve afectada por los jugos digestivos.

DATOS MOLECULARES DE ALGUNAS PROTENAS

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

SOLUBILIDAD :Las protenas son solubles en agua

cuando adoptan una conformacin globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.

 CAPACIDAD AMORTIGUADORA:

Las protenas tienen un comportamiento anftero y sto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

 DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN:La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservndose solamente la primaria. En estos casos las protenas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin molecular; etc. El efecto ms visible de ste fenmeno es que las protenas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biolgica. La mayor parte de las protenas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C.

La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) pero en muchos casos es irreversible.

 ESPECIFICIDAD: Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay diferencias proticas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad protica interespecfica e intraespecfica es la consecuencia de las mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual est determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las protenas explica algunos fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no de transplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros sanguneos; etc. o los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones.

FUNCIONES
Las protenas determinan la forma y la estructura de las

clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc.

 Funcin estructural: Algunas protenas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas

celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes. Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. -Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente.

 Funcin enzimtica:

-Las protenas con funcin enzimtica son las ms

numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular. Funcin hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Funcin reguladora: Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).

Funcin homeosttica: -Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan

junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Funcin defensiva: Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.

 Funcin de transporte: La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los

vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. Funcin contrctil: La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Funcin de reserva: la ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. la lactoalbmina de la leche.

SNTESIS DE LAS PROTENAS

Las instrucciones para la sntesis de las protenas estn

codificadas en el ADN del ncleo. Sin embargo el ADN no acta directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las clulas, una pequea parte en el ncleo y, alrededor del 90% en el citoplasma. La sntesis de las protenas ocurre como sigue:

 El ADN del ncleo transcribe el mensaje codificado al

ARNm. Una banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm. El ARN mensajero formado sobre el ADN del ncleo, sale a travs de los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. All ser ledo y descifrado el cdigo o mensaje codificado que trae del ADN del ncleo. El ARN de transferencia selecciona un aminocido especfico y lo transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero. All engancha otros aminocidos de acuerdo a la informacin codificada, y forma un polipptido. Varias cadenas de polipptidos se unen y constituyen las protenas. El ARNt queda libre.

 Indudablemente que estos procesos de unin o

combinacin se hacen a travs de los tripletes nucletidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Adems los ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina qu aminocidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipptidos. El ARN ribosmico, diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene tambin en el acoplamiento de aminocidos en la cadena proteica. Las protenas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente sern utilizadas por las clulas. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "ledo" se libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o ledo por uno o ms ribosomas. La sntesis de las protenas comienza por consiguiente en el ncleo, ya que all el ADN tiene la informacin, pero se efecta en el citoplasma a nivel de los ribosomas.