BIOMOLCULAS: ESTRUCTURA Y METABOLISMO

PROTEINAS, ENZIMAS Y CINETICA ENZIMATICA

Comprende todas las reacciones qumicas del cuerpo

M ETAB O LI S M O
REACCIONES CATABOLICAS Descomposicin. Son exogenicas, es decir producen mas energa que la que consumen REACCIONES ANABOLICAS

Sintesis. Son enderogenicas; pues consumen mas energa que la que liberan

Catabolismo
Las reacciones qumicas por medio de las cuales las molculas orgnicas se descomponen en otras mas simples. Dichas reacciones liberan la energa qumica almacenada en esas molculas orgnicas. (en la gluclisis, el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte de electrones).

 Este es el caso del ATP, el cual tiende a liberar su grupo fosfato para transformarse en Adenosina Di Fosfato o ADP.

De esta forma es que el ATP, libera energa transformndose en ADP + P + E.

Anabolismo
Las reacciones qumicas que combinan molculas simples y monmeros para formar los complejos elementos estructurales y funcionales se conoce en conjunto como anabolismo. Entre los ejemplos de esta tipo de reacciones estn: La formacin de enlaces peptdico entre aa durante la sntesis de protenas, La integracin de cidos grasos en los fosfolpidos que forman las bicapas de la membrana plasmtica La unin de monmeros de glucosa para formar glicgeno.

MACROMOLCULAS
O BIOMOLCULAS
La mayora de las molculas que forman las sustancias que no tienen vida son pequeas, estn formadas por pocos tomos.

El agua, el cloruro de sodio y el dixido de carbono son biomolculas pequeas, pero esenciales para la vida.

BIOMOLCULAS COMPLEJAS O MACROMOLCULAS

Estos tomos son principalmente carbono, hidrgeno y oxgeno. Las macromolculas ms importantes para la vida son: hidratos de carbono, cidos nucleicos, lpidos y protenas. Si la macromolcula est formada por unidades ms pequeas e iguales, se le llama polmero. Cada unidad es un monmero. Tambin existen polmeros sintticos, por ejemplo, caucho, plsticos. La unin de monmeros, forma polmeros. POLMERO Protenas cidos nucleicos Hidratos de carbono MONMERO Aminocido Nucletido monosacrido

PROTENAS
La mayor parte del cuerpo de los seres vivos son protenas. Forman el esqueleto celular y regulan el metabolismo. Las uas, el pelo, los msculos, la hemoglobina, algunas hormonas, los anticuerpos y las enzimas son protenas. Las protenas se forman por la unin de aminocidos, todos los cuales tienen un grupo amino NH2 , un cido carboxlico (COOH), un hidrgeno y un grupo variable, llamado R, en su molcula.

Aminocidos

Clasificacin:

ESTRUCTURA :

AMINOCIDOS
En los seres vivos se encuentran 20 aminocidos con los que se pueden formar cientos de protenas diferentes, al alterar su secuencia lineal.
Adems de la secuencia lineal de aminocidos en la cadena, las protenas tienen una organizacin espacial caracterstica. Pueden ser espirales o aplanadas, compactas o alargadas.

CLASIFICACIN:

Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminocidos no esenciales.


Para la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)

Segn su grupo

Grupos R apolares alifticos Grupos R aromaticos Grupos R cargados positivamente Grupos R polares sin carga Grupos R cargados negativamente

ALIFTICOS

NO POLARES AROMTICOS

POLARES SIN CARGA aa CON GRUPOS CIDOS

POLARES CON CARGA

CON GRUPO BSICO

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NO POLARES ALIFTICOS
O H2N CH H C OH H2N CH CH3 O C OH H2N CH CH CH3 O C CH3 OH

GLICINA Gli
O H2N CH CH2 CH CH3 CH3 C OH

ALANINA Ala

VALINA Val

O H2N CH CH CH2 CH3 C CH3 HN OH

O C OH

LEUCINA Leu

ISOLEUCINA Ile
20

PROLINA Pro

NO POLARES AROMTICOS
O O H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 C OH O

HN

FENILALANINA Phe

OH

TIROSINA Tyr
21

TRIPTOFANO Trp

POLARES SIN CARGA

O H2N CH CH2 OH C OH H2N CH CH O C OH OH H2N CH CH2 SH O C OH

SERINA Ser
O

CH3

TREONINA Tre
O

CISTENA Cys
O

H2N

CH CH2 CH2 S CH3

OH

H2N

CH CH2 CH2

OH

H2N

CH CH2 C

OH

METIONINA Met

C NH 2

GLUTAMINA Gln

NH 2

ASPARRAGINA Asn

22

BSICOS (O CARGADOS +)
O H2N CH CH2 CH2 CH2 CH2 NH 2 C OH H2N CH CH2 CH2 N CH2 NH NH C NH 2 NH O C OH H2N CH CH2 O C OH

CIDOS (O CARGADOS -)
O H2 N CH CH2 C OH O C OH H2N CH CH2 CH2 C OH O O C OH

HISTIDINA Hys

ACIDO GLUTMICO Glu

CIDO ASPRTICO Asp

LISINA Lis

ARGININA Arg

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Propiedades de los Aminocidos

NH2

Comportamiento Anftero

Punto isoelctrico

ENLACE PEPTDICO

 Formacin de enlaces PEPTDICOS:

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Enlaces Peptdicos y Pptidos

a)

Oligopptidos.- si el n de aa es < 50.

Dipptidos.- si el n de aa = 2. Tripptidos.- si el n de aa = 3.

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aa es > 50

Disposicin espacial del pptido

El carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico
(-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.

Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

Disposicin espacial del pptido

Rotacin restringida del enlace peptdico

P R O T E I N A S
31

 DEFINICIN Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Estn formadas por C, H, O, N y S

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NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

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Por su naturaleza qumica

SIMPLES CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

FIBROSA

Por la forma que adopta

GLOBULAR

ENZIMAS PROTENAS

Por su funcin Biolgica

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DE TRANSPORTE CONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS:

Estructura primaria
Es la secuencia de aa de la protena.

Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran.

La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Independientemente de la longitud de la cadena, siempre hay un extremo amino y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.

Cada polipptido se escribe de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre.

Estructura Secundaria:
Es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.

 Hlice alfa: Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

Uso optimo de puentes de hidrogeno Cada uno de los enlaces peptidos de la helice participa en un enlace de H Tres o cuatro enlaces de hidrogeno por giro, estos sumados proporcionan a la estructura una estabilidad considerable
http://payala.mayo.uson.mx/Programa/modulo_3_c.jpg

 Lminas beta: En esta

disposicin se forma una cadena en forma de zigzag llamada disposicin en lmina plegada.
La forma en beta es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas o antparalelas y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos

http://bifi.unizar.es/jsancho/estructuramacromoleculas/ 6Proteinasglobulares/solenoides.jpg

PUEDE SER:
PARALELAS ANTIPARALELAS

Lehninger Principles of Biochemistry

Estructura secundaria tipo beta (paralela)

Estructura secundaria tipo beta (antiparalela)

Estructura Terciaria
Informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc..Se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.

Tipos de estructura terciaria

FIBROSA/ FILAMENTOSA GLOBULAR

http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bac hillerato/biomol/imagenes/protido/hemoglobine.gif

http://bifi.unizar.es/jsancho/estructuramacromoleculas/ 6Proteinasglobulares/solenoides.jpg

Puentes de H2 Aparecen varios tipos de enlaces: 1. 2. 3. 4. Puente disulfuro. Puentes de hidrgeno Puentes elctricos Interacciones hidrfobas.

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.


El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

Lehninger Principles of Biochemistry

Estabilidad por Enlaces covalentes, peptdico, Disulfuro e Interacciones Dbiles.

Plegamiento de las cadenas polipeptdicas

Enlaces peptdico: enlace covalente grupo amino - grupo carboxilo. Limita el nmero de cadenas polipeptdicas

Lehninger Principles of Biochemistry

Hlices : bucle de enlaces de hidrgeno

Lehninger Principles of Biochemistry

Lminas : enlaces de hidrgenos lineales

Lehninger Principles of Biochemistry

Giros : Enlaces de hidrgeno y enlaces peptdicos.

Lehninger Principles of Biochemistry

Interacciones carga- carga: entre grupos de las cadenas laterales +/-. (Puentes salinos).

http://images.google.co.ve/images?hl= es&q=enlaces%20ionicos&oq=&um=1 &ie=UTF-8&sa=N&tab=wi

Enlace de Hidrgeno internos: dbiles en disolucin acuosa, contribucin considerable a la estabilidad.

http://images.google.co.ve/images?um =1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enl aces+de+hidrogeno&aq=1&oq=enlace s+de+&start=0

Interacciones de Vander Walls: la suma de interacciones intramoleculares da una poderosa estabilizacin.

Tomado de: Bioqumica. Mathews. 3era edicin

Efecto Hidrfobo: internalizacin de los grupos hidrfobos por el plegado.

Lehninger Principles of Biochemistry

Enlaces de Disulfuro: estabilidad luego del plegado.

http://images.google.co.ve/images?um=1&hl =es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enlaces+disulf uro&aq=f&oq=&start=0

Interacciones Protena Protena Homotpicas: puentes salinos, enlaces de hidrgeno, fuerzas de Vander Waals, interacciones hidrfobas, enlaces de disulfuro.

Lehninger Principles of Biochemistry

Interacciones Protena Protena Heterotpicas: fuerzas no covalentes en las superficies proteicas complementarias.

Lehninger Principles of Biochemistry

FUNCIONES:

ESTRUCTURAL
-Algunas protenas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glicoprotenas forman parte de las membranas celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.

-Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis.

ENZIMATICA
Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.

HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

REGULADORA
Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).

HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

DEFENSA
Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.

TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.

CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

PROPIEDADES DE PROTEINAS ESPECIFICIDAD

Funcin determinada debido a que posee una estructura primaria y una conformacin espacial propia. Cambio en la estructura genera una prdida de la funcin. Diferentes en todos los organismos. Cada individuo posee protenas especficas (rechazo de rganos transplantados). La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos (construccin de "rboles filogenticos" )

2. Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen una conformacin muy abierta y con mxima interaccin con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble.

Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, una protena desnaturalizada puede renaturalizarse.

Desnaturalizacin de protenas por calor y agentes reductores (ej: betamercaptoetanol)

TAREA:

Tarea

Mecanismos de inhibicin enzimtica : competitiva y no competitiva. Regulacin enzimtica: alosterismo y proenzimas.