Cintica Enzimtica

Professor: Alfredo Alunos:

Lucas Costa Mariana Cunha Pedro Borges Ramon Junger Thaissa Martins

Conceitos Gerais

Enzimas protenas especializadas na catlise de reaes biolgicas.

Vantagem em relao aos catalisadores fabricados pelo homem: Maior especificidade Maior poder cataltico Reaes do metabolismo celular Reaes enzimticas Enzimas unidades funcionais

Propriedades das enzimas

Catalisadores eficientes: aceleram em mdia 109 a 1012 vezes a velocidade de reao.

Atuam em concentraes baixas

Condies suaves de pH e temperatura

Possuem caractersticas de protenas

Podem ter sua atividade regulada

Cofatores enzimticos e Coenzimas Cofatores pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas necessrias para a funo de uma enzima.

Eles no esto ligados enzima, mas sem eles, a mesma inativa.

Parte proteica da enzima sem o cofator Apoenzima.

Enzima + Cofator = Holoenzima

Cofatores enzimticos e Coenzimas

Coenzimas compostos orgnicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Ligam-se enzima com afinidade semelhante ao do substrato

Ligam-se covalentemente prximo ou no stio ativo cataltico

Ou de maneira intermediria aos anteriores.

Especificidade substrato/enzima: stio ativo

Enzimas so muito especficas para seus substratos (pode ser um ou vrios ao mesmo tempo)

Stio de ligao arranjo tridimensional especial de aminocidos de uma molcula de enzima complementar ao substrato, ideal espacial e eletricamente para a ligao com o mesmo. Stio ativo contido no interior do stio de ligao, onde ocorre a ligao enzimtica

Modelos de especificidade Chave/Fechadura

Encaixe perfeito do substrato no stio de ligao

Modelos de especificidade Ajuste Induzido

Stio no pr-formado, mas sim moldvel ao substrato, ou seja a enzima se molda ao substrato em sua presena.

Catlise enzimtica

Aceleramente da velocidade de reaoDiminuindo a energia livre de ativao

Existe um Estado de transio estvel e de alta energia.

Cintica Enzimtica

Equao da cintica enzimtica:

Cintica enzimtica Influncia da concentrao de susbtrato

Concentrao do substrato varia durante a reao

Equao de Michaelis-Menten

Etapa lenta A enzima primeiro combina-se reversivelmente com o substrato, para formar o complexo enzima-substrato.

Etapa lenta - O complexo ES se rompe com o reaparecimento da enzima livre e a formao do produto da reao P, limita a velocidade global.

Equao de Michaelis-Menten

Menor Km maior afinidade da enzima pelo substrato

Generalizando:

Equao de Michaelis-Menten

A Equao de Michaelis-Menten pode ser algebricamente rearranjada em formas que so mais teis no tratamento grfico dos dados experimentais

Vantagem: permitir uma determinao acurada de V mx , o que pode ser feito apenas aproximadamente em grficos de V versus [S]

Inibidores

Fatores externos

Exemplo prtico:
PRIMEIRA REAO:

ster de colesterol colesterol-esterase colesterol + cido graxo livre.

SEGUNDA REAO:

Colesterol + O2 colesterol-oxidase

Colesterol-4-ene-3-ona + H2O2

TERCEIRA REAO:

2 H2O2 +Fenol + 4-Aminoantipirina

peroxidase

Quinonimina + H2O

Extrao da Peroxidase:

Obteno de colesterol-esterase e colesterol-oxidase

Influncia da temperatura