X

CONCEPTO
Son Biomolculas cuaternarias (C-H-O-N), pero a veces presentan S, P, Fe, Zn, Cu, etc. Son las Biomolculas orgnicas ms abundantes en las clulas y son fundamentales para la vida. Son especficas. A travs de ella se expresa la informacin gentica. Ejemplos: enzimas, hormonas, etc. Las protenas se pueden definir como polmeros formados por la unin mediante Enlaces Peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas Aminocidos.

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FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

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FUNCIN ESTRUCTURAL
Principales componentes estructurales de clulas (crecimiento, desarrollo y reparacin de tejidos) Algunas protenas constituyen estructuras celulares Glucoprotenas forman parte de membranas celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias Histonas forman parte de cromosomas que regulan la expresin de genes

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FUNCIN ESTRUCTURAL
Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos Colgeno del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartlagos, pelos)

Elastina del tejido conjuntivo elstico Queratina de la epidermis

Fibroina segregada por araas y gusanos de seda para fabricar telas de araa y capullos de seda, respectivamente
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FUNCIN ENZIMTICA

Consideremos que todas las enzimas son protenas (hacen posible las reacciones qumicas)

Son las ms numerosas y especializadas Biocatalizadores de reacciones qumicas del metabolismo celular cido graso sintetasa cataliza sntesis de cidos grasos
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 Insulina y glucagn regulan niveles de glucosa en la sangre Hormona del crecimiento

Adrenocorticotrpica regula sntesis de corticosteroides Calcitonina regula metabolismo del calcio

FUNCIN HORMONAL

Accin hormonal en clulas adyacentes

Accin hormonal en clulas lejanas UNDAC

FUNCIN DEFENSIVA
Todos los anticuerpos son protenas Inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos

Trombina y fibringeno contribuyen a formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias

Mucinas efecto germicida y protegen a las mucosas Algunas toxinas bacterianas (Botulismo), o venenos de serpientes son protenas con funciones defensivas

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FUNCIN DE TRANSPORTE
Estructuras encargadas del transporte de sustancias a travs de la membrana plasmticas ( canales, bombas y transportadores) Hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de vertebrados Hemocianina transporta oxgeno en la sangre de invertebrados Mioglobina transporta oxgeno en los msculos

Lipoprotenas transportan lpidos por la sangre

Citocromos transportan electrones
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FUNCIN CONTRCTIL
Casi todos los movimientos se deben a la accin de combinaciones de protenas

Actina
Miosina

miofibrillas de la contraccin muscular

Dineina relacionada con movimiento de cilios y flagelos

Tubulina en microtbulos, filamentos responsables de movimiento de cilios y flagelos

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FUNCIN DE RESERVA
Ovoalbmina clara de huevo Gliadina del grano de trigo Reserva de aa para desarrollo de embrin

Hordena de la cebada Lactoalbmina de la leche

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FUNCIN REGULADORA
Regulan la expresin de ciertos genes Regulan divisin celular Ciclina

FUNCIN HOMEOSTTICA
Mantienen el equilibrio osmtico y actan con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno Estructuras receptoras de seales en la membrana plasmtica
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AMINOCIDOS
Son unidades estructurales que constituyen las protenas. Todos los aminocidos que se encuentran en las protenas, salvo la prolina, responden a la formula general. Los aminocidos son slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (200 C); solubles en agua; con actividad ptica y un comportamiento anftero.

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AMINOCIDOS
AMINOCIDOS NO ESENCIALES Son aquellos que podemos sintetizar, por lo que no es necesario obtenerlos a travs de la dieta.
Aminocidos no esenciales
1.- cido asprtico 2.- cido glutmico 3.- Alanina 4.- Asparagina

Representacin
Asp Glu Ala Asn

5.- Cisteina
6.- Glicina 7.- Glutamina 8.- Prolina 9.- Serina 10.- Tirosina

Cis
Gli Gln Pro Ser Tir

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AMINOCIDOS ESENCIALES
Son aquellos que no podemos sintetizar, por lo que es necesario obtenerlos a travs de la dieta.
Aminocidos esenciales 1.- Fenilalanina 2.- Isoleucina Representacin Fen Ile

3.- Leucina
4.- Lisina 5.- Metionina 6.- Treonina 7.- Triptfano

Leu
Lis Met Tre Trp

8.- Valina
Aminocidos semiesenciales 9.- Arginina 10.- Histidina

Val
Representacin Arg His

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AMINOCIDOS
o La actividad ptica.- Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad clasifica a los aminocidos en Dextrgiros (+), y Levgiros (-). o El comportamiento anftero.- Se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (el pH es bsico), como una base (el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (pH es neutro). En este caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.

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PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS Isomera. Al poseer un carbono asimtrico, los aminocidos poseen isomeras. Existe una forma D y otra forma L, Los ismeros D poseen en proyeccin lineal, el grupo amina (-NH2) hacia la derecha del carbono asimtrico, mientras que la isomera L presenta el grupo amina (-NH2) a la izquierda del carbono asimtrico. Existen ismeros pticos. Las molculas que desvan la luz polarizada a la derecha se denominan dextrgiras se representan (+). Las que desvan la luz polarizada a la izquierda se denominan levgiras se representan (-).
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PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad Electroltica: Se determina a travs de la electrlisis, en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que esta determinada por su estructura primaria. Desnaturalizacin: Las protenas se desnaturalizan al perder su estructura terciaria. La desnaturalizacin se produce por cambios de temperatura o variaciones de pH. En algunos casos, las protenas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a travs de un proceso llamado renaturalizacin.
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PPTIDOS

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La insulina es un pptido formado por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro.

El glucagn es una pequeo pptido de funcin similar a la insulina y segregado tambin por el pncreas.

Oxitocina (9 aa), esta sustancia produce las contradicciones del tero durante el parto.

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5.d.

Estructura Cuaternaria

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por su composicin:
Simples (Holoprotenas): Formadas slo por aminocidos. Ejem: albmina, insulina, miosina, fibrina, histonas, etc.

Conjugadas (Heteroprotenas): Formadas por aminocidos unidos a algn componente orgnico o inorgnico al que se llama grupo prosttico. Ejem: hemoglobina, mioglobina, casena, etc.

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PROTENAS CONJUGADAS

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por su forma:

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por el nmero de aminocidos:

Dipptidos: Formados por 2 aminocidos. Oligopptidos: Formados por hasta 10 aminocidos. Polipptidos: Formados por ms de 10 aminocidos, hasta cientos y miles de aa.

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PROTENAS DEL CUERPO HUMANO

La Piel presenta principalmente 3 tipos de protenas: Colgeno, Elastina y Queratina. Colgeno: Es el ms abundante en la piel. Sus fibras son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la traccin. Da firmeza. Elastina: Son fibras delgadas, largas y ramificadas. Da elasticidad a la piel. Queratina: Es el componente de las capas externas de la piel (queratinocitos), pelos y uas. Da dureza y resistencia a la piel.
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PROTENAS DEL CUERPO HUMANO

Actina y Miosina: Protenas presentes en los msculos, participan en la contraccin muscular. Albmina: principal protena de la sangre. Presente en el plasma sanguneo. Hemoglobina y Mioglobina: participan en el transporte de Oxgeno. Ciclinas: regulan el ciclo celular (divisin celular). Fibrina y Trombina: participan en la coagulacin. Histonas: protenas asociadas al ADN.

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PATOLOGIAS RELACIONADAS A LAS PROTENAS

Alteraciones del sistema renal. Desnutricin. Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al pescado, a la protena de la leche de vaca) y la intolerancia al gluten, entre otras. Un exceso de protenas animales en la alimentacin, por su contenido de fsforo y grasas saturadas asociadas, se relaciona con un mayor riesgo de osteoporosis (el fsforo compite con el calcio disminuyendo su absorcin) y de enfermedades cardiovasculares.
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PATOLOGIAS RELACIONADAS A LAS PROTENAS

Priones
Los priones no son seres vivos, son protenas con la propiedad de desnaturalizar otras protenas. Su accin patgena deriva de que son una forma modificada de una protena natural existente en el organismo que al entrar en contacto con las protenas originales las induce a adoptar la forma del prin, que suele ser una forma anormal y disfuncional, todo ello en una accin en cadena que acaba por destruir la operatividad de todas las protenas sensibles al prin. Se caracterizan por producir enfermedades que afectan el sistema nervioso central (SNC) denominadas encefalopatas espongiformes transmisibles (EET)
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RESERVA ENERGTICA MATERIAL ESTRUCTURAL REGULACIN DE PROCESOS ANTICUERPOS CATALIZADORES

FUNCIONAN COMO

4 CALORAS POR GRAMO DE PROTENA

PRODUCEN FUENTES

NUTRIENTES
SON
EN NUESTRA DIETA

CARNES LACTEOS LEGUMINOSAS HUEVO SEMILLAS

PROTENAS
MATERIA PRIMA PARA

DEBEN REPRESENTAR EL 15% DE LAS CALORAS INGERIDAS

ESTO ES

375 CAL.

EL CONSUMO

REQUISITOS DIARIOS PARA

OBTENER AMINOCIDOS ESENCIALES SNTESIS DE AMINOCIDOS NO ESENCIALES

ELEVADO O DEFICIENTE

SE RELACIONA CON

DIFERENTES PROBLEMAS DE SALUD

Son esenciales

En la formacin de estructuras En el control del metabolismo

De primer orden
Significa Representan

El 50% del peso seco de los organismos

Fuentes

Carnes, lcteos. Semillas, frijoles Granos, guisantes

Proteios
Deriva de

PROTENAS
Las utilizamos

Como materia prima para el desarrollo. En el control de los procesos qumicos

Funcin

Almacenadoras: Reserva Transporte: Transportan tomos Contrctiles: Contraccin muscular Conectivas: Unin Hormonas: Control Enzimas: Catalizadores biolgicos Estructurales: Estructura Toxinas: Venenos

ACTIVIDAD DE LOS ENZIMAS. La actividad de los enzimas se regula: Por cambios de pH y temperatura. Por las concentraciones de los sustratos y de los cofactores que intervienen en la reaccin. Por la sntesis de formas primarias no activas (proenzimas). Ej: la tripsina se simplifica en forma de tripsingeno, y slo en determinadas circunstancias se vuelve activa (tripsina). Por la inhibicin del producto final de la reaccin, que puede inactivar el enzima. Mediante un control fisiolgico. Ej: sntesis de la lactosa por la glndula mamaria; la galactosa en condiciones normales produce glucoproteinas, y al producirse el parto hay un cambio fisiolgico que cambia la galactosa a lactosa. Por determinadas formas de energa. Ej: en las plantas, la fotosntesis transforma la energa lumnica en qumica gracias a los enzimas. En los seres vivos, la energa de los alimentos se trtansforma en ATP.

PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

Son reutilizables, pues luego de culminada la reaccin su arquitectura molecular no se altera. Son especficas, pues actan slo sobre un determinado sustrato o conjunto de ellos, de estructura molecular complementaria. Son lbiles o sensibles, ya que cambios bruscos de temperatura o pH les hacen perder su actividad. Son activas en pequeas cantidades, y reducen la cantidad de energa de activacin necesaria para iniciar una reaccin bioqumica.

Enzimas y Medicina
Enzima
Lactasa Glucosa 6PDeshidrogenasa ALT, GPT Tirosinasa

Alteracin
Inhibicin de su sntesis Diversas mutaciones

Patologa
Intolerancia a la lactosa Favismo (Destruccin eritrocitaria)

Aumento en los niveles Indicio de ataque cardaco plasmticos o falla heptica Deficiencia en la sntesis de Melanina a partir de tirosina Conversin de fenilalanina a tirosina Albinismo

Fenilalanina hidroxilasa

Fenilcetonuria

1897: Eduard Buchner demuestra que el extracto de levadura puede fermentar azcar a alcohol

1926: James Sumner aisl y cristaliz la enzima ureasa encontrando que era una protena. Postula que todas las enzimas son protenas.

1930: J.B.S Haldane sugiere en su tratado Enzimas que interacciones dbiles entre la enzima y el sustrato podran ser usadas para distorsionar a ste ltimo e inducir la catlisis.

Clasificacin
Enzimas simples: Son aquellas que para su funcin cataltica no necesitan cofactor o coenzima.

Enzimas conjugadas: Enzimas que necesitan para su catlisis una coenzima o cofactor.

Una enzima junto a su coenzima y/o cofactor se designa como holoenzima. La regin proteca de tal enzima se denomina apoenzima o apoprotena. Cuando la coenzima o in metlico se unen covalentemente a la enzima, constituye un grupo prosttico.

Isoenzima: Distinta estructura, misma funcin

Enzimas

Enzimas

Enzimas
Estructura Qumica:
Como es una protena, est conformado por aminocidos, con dos porciones bien definidas: Cuerpo de la enzima: Lo constituye los aminocidos estructurales. Sitio o Centro Activo: Es la zona donde ocurre la actividad cataltica. Tiene dos porciones: de Fijacin y Catalticos

Enzimas
Estructura Qumica:
Como toda enzima es una protena conjugada, presenta dos fracciones: Apoenzima: Es la parte compuesta por aminocidos. Coenzima: Es grupo prosttico, se denomina coenzima si es orgnico (vitaminas como las del complejo B) o cofactor si es inorgnico (Zn2+, K+). Holoenzima: Es la enzima activa Apoenzima + Cofactor

Enzimas
Mecanismo de Accin Enzimtica:

La sustancia sobre la que acta la enzima se llama sustrato, mientras que la sustancia o sustancias producidas por la accin enzimtica se denominan productos de la reaccin.

Hay dos teoras para explicar la accin enzimtica: 1.- Llave Cerradura 2.- Acoplamiento Inducido

Enzimas
Modelo Llave - Cerradura:
Toda enzima tiene un sitio activo en donde encaja el sustrato Al unirse el sustrato con la enzima se forma un complejo de corta duracin, con enlaces de tipo puente de H. Realizada la catlisis se separan la enzima y los productos.

Modelo Acoplamiento Inducido:

Difiere del anterior porque el sitio activo no encaja perfectamente con el sustrato, sino que se acopla a l por una modificacin estructural espacial debido a la presencia y reconocimiento del sustrato.

Enzimas

Enzimas
Accin Enzimtica:

Podemos reconocer los siguientes pasos o etapas:

Identificacin: consiste en el reconocimiento del sustrato. Formacin del Complejo: es el acoplamiento de la enzima con el sustrato. Catlisis: es la ruptura molecular del sustrato por la accin cataltica de la enzima. Liberacin de Productos: terminada la reaccin, los productos se separan de la enzima, y sta regresa a su forma original.

Enzimas

Enzimas
Inhibicin Enzimtica: La accin de las enzimas puede ser alterada o detenida por los siguientes mecanismos: Por Inhibidor Enzimtico: cuando una sustancia inhibidora compite con el sustrato por ligarse a la enzima en su punto de fijacin. Por Inhibicin Alostrica (Regulacin): cuando una sustancia inhibidora (ligando) altera la estructura de la enzima y no permite la unin con el sustrato. Por Saturacin (FeedBack): cuando la cantidad de sustrato supera el lmite metablico necesario.

Enzimas

Enzimas

Enzimas
Clasificacin:

Las enzimas se clasifican en 6 grupos:

Oxirreductasas: regulan la oxidacin o reduccin del sustrato. Intervienen en la cadena respiratoria Transferasas: transfieren radicales de un sustrato a otro, sin que en ningn momento quede libre el radical. Hidrolasas: actan rompiendo enlaces por medio de molculas de agua, (H+) y (OH-).

Enzimas
Clasificacin:
Liasas: encargadas de romper enlaces C-C, C-N, C-O, formando enlaces dobles Isomerasas: son las enzimas que transforman a la molcula sustrato en su molcula ismera. Ligasas (Sintetasas): intervienen en la unin de diferentes grupos qumicos o de molculas.

Mecanismo de actuacin enzimtica:

1) Se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.

2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminocidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reaccin qumica se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energa de activacin. 4) Los productos de la reaccin se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catlisis. Coenzima 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energa (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catlisis enzimtica productos sustrato

Enzima Enzima inactiva Centro activo

Inhibicin no competitiva o alostrica

sustrato

Enzima activa

Los inhibidores alostricos se unen al centro regulador, cambian la configuracin del centro activo, e impiden que el sustrato se pueda unir a la enzima.

Enzima inactiva

inhibidor

productos

sustrato

Enzima inactiva Enzima activa

activador

Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuracin del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catlisis enzimtica.

LA VELOCIDAD DE LAS REAC CIONES QUE OCURREN EN LAS CLULAS

YA QUE REGULAN

EJEMPLO

ANHIDRASA CARBNICA AMILASA

CATALIZADORES BIOLGICOS
FUNCIONAN COMO

SON ESPECFICAS SE REQUIEREN EN PEQUEAS CANTIDADES NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE REACCIN NO SE TRANSFORMAN EN PRODUCTOS
TIENEN COMO CARACTERSTICAS SON

PROTENAS ESPECIALIZADAS

ENZIMAS
ALGUNAS REQUIEREN DE

ENTRE ELLAS LA

TIENEN UN

SITIO ACTIVO
A ESTE

COENZIMAS O COFACTORES

SE UNE EL SUSTRATO
FORMANDO EL

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO

EL CUAL

DISMINUYE LA ENERGA DE ACTIVACIN AUMENTA LA VELOCIDAD DE REACCIN

DERIVADAS DE AMINAS INDISPENSABLES PARA EL ORGANISMO

YA QUE SE CONSIDERABAN

COMPUESTOS ORGNICOS SE INGIEREN EN CANTIDAD TRAZA NO SE SINTETIZAN EN CANTIDAD SUFICIENTE SON INDISPENSABLES EN LA DIETA SU CARENCIA PROVOCA UNA ENFERMEDAD
ACTUALMENTE SE APLICA A

VITAL AMINES
CONCEPTO DERIVADO DE SUS PRECURSORES SON LOS FUNCIONAN COMO

VITAMINAS
SE CLASIFICAN COMO

VITMEROS
EJEMPLOS

COENZIMAS

LIPOSOLUBLES HIDROSOLUBLES

ERGOSTEROL ORIGINAN -CAROTENO

26/09/07

VITAMINA D VITAMINA A

RAL CARHUAPOMA NICOLS - UNDAC

LAS VITAMINAS
Son compuestos orgnicos sencillos, se presentan en pequeas cantidades, son imprescindibles para la vida. Los animales, en general, no son capaces de sintetizarlas, por lo que deben obtenerlas a partir de los alimentos a veces como provitaminas es decir, molculas que el metabolismo del animal transforma posteriormente en vitaminas. Existen algunas excepciones, como la vitamina C, que es necesaria en los humanos, pero es sintetizada por la mayora de los animales a partir de la glucosa. El nombre vitamina hace referencia a que son molculas vitales. Las vitaminas son coenzimas o componentes de coenzimas. Estos trastornos pueden ser: avitaminosis, si hay una carencia total de una vitamina; hipovitaminosis, si la carencia es parcial; e hipervitaminosis, si existe un exceso de una vitamina. Las vitaminas son sustancias lbiles, ya que se alteran con facilidad o resisten mal los cambios de temperatura y los almacenamientos prolongados. Comprenden un gran nmero de molculas y se clasifican en dos grupos: vitaminas liposolubles y vitaminas hidrosolubles.

NO PUEDEN SER SINTETIZADAS EN CANTIDAD SUFICIENTE SE OBTIENEN A TRAVS DE LA DIETA SE DISUELVEN EN GRASAS SE TRANSPORTAN COMO LIPOPROTENAS O SE FIJAN A UNA PROTENA ESPECFICA
SON AQUELLAS QUE

ANTIOXIDANTES ANTICANCERGENOS HORMONAS ESTEROIDES PRODUCTORES DE PIGMENTOS VISUALES REGULADORES DE PROCESOS METABLICOS COFACTORES.

FUNCIONAN COMO

VITAMINAS LIPOSOLUBLES
SON LAS SIGUIENTES

VITAMINA A VITAMINA D VITAMINA E VITAMINA K

16/12/2012 RAL CARHUAPOMA NICOLS - UNDAC

VITAMINAS LIPOSOLUBLES Son molculas lipdicas. Pertenecen las vitaminas A, D, E y K. Vitamina A- Conocido como vitamina antixeroftlmica. Su molcula es un diterpeno que se presenta en dos formas: vitamina A1 y A2 Fuentes. En vegetales que contengan carotenos (pigmentos de color rojo y amarillo), molculas que actan como provitaminas, dando lugar a dos molculas de vitamina A en el intestino. La vitamina A se almacena en el hgado, por lo que este rgano es fuente de dicha vitamina, como el aceite de hgado de bacalao. Tambin se encuentra en los huevos y en la leche de vaca. Accin. Es conocida su accin protectora de tejidos epiteliales (mucosas, piel.). Adems, es necesaria para la percepcin de la luz, ya que de esta molcula deriva el retinal, que interviene en el ciclo visual en las clulas de la retina. Dficit. La carencia provoca debilitamiento de los tejidos epiteliales, que se hacen sensibles a las infecciones. Otro trastorno es la xeroftalmia, debida a un engrosamiento de la cantidad de retinal, con la consiguiente prdida de agudeza visual y la ceguera nocturna. Exceso. La ingestin de grandes cantidades de vitamina A da lugar a una serie de alteraciones como descamacin de la piel, cada del pelo, debilidad, ahogo, vmitos.

Vitamina D. Engloba una serie de esteroles: las vitaminas D2, D3, D4, D5 y D6. Las ms importantes son la D2 o calciferol y la D3 o colecalciferol, que se obtienen a partir de dos provitaminas, el ergosterol y el 7deshidrocolesterol, respectivamente. La sntesis de estas vitaminas es inducida por la accin de los rayos ultravioletas en la piel. Fuentes. En los seres humanos existen tres vas de obtencin de la vitamina D, que son las siguientes: 1. Por ingestin de ergosterol, provitamina de origen vegetal, y transformacin de sta en vitamina D2 a nivel de la piel. 2. A partir del 7-deshidrocolesterol, derivado del colesterol, que se transforma sobre la piel en vitamina D3 y es reabsorbido. 3. Por la ingestin directa, al tomar alimentos ricos en vitamina D (arenque, salmn, sardina, extractos de hgado, leche, huevos). Accin. Regula la absorcin de calcio a travs de la pared intestinal, la concentracin sangunea de calcio y la estabilidad y formacin sea. Dficit. Su falta origina raquitismo en los nios y osteomalacia en los adultos. Estas enfermedades producen una defectuosa calcificacin de los huesos, los cuales se ablandan y deforman. Exceso. Provoca trastornos digestivos, como vmitos y diarreas, y calcificaciones en rganos como el rin, el hgado, el corazn, etc.

Vitamina E. Tambin conocida como tocoferol o vitamina restauradora de la fertilidad, agrupa una serie de molculas muy similares entre s, entre las que destaca, por su gran actividad, el tocoferol Fuentes. Se encuentra en alimentos de origen vegetal, sobre todo en los de hoja verde, en semillas, aceites vegetales y en la yema de huevo. Accin. No ha sido comprobada en el hombre. Su carencia provoca en algunos animales la esterilidad. Se ha demostrado una cierta actividad protectora de esta vitamina para ciertas molculas lipdicas (vitaminas A, fosfoaminolpidos, cidos grasos y membranas celulares), al impedir su oxidacin (autooxidacin). Dficit. En los roedores, la hipovitaminosis produce esterilidad, parlisis y distrofia muscular. Exceso. El exceso no parece producir efectos nocivos.

Vitamina K. Recibe tambin el nombre de filoquinona. Pertenecen a este grupo las vitaminas K1, K2, K3 y K4. Esta ltima se ha obtenido sintticamente y es la ms activa del grupo Fuentes. La vitamina K1 se obtiene a partir de alimentos vegetales de hoja verde. La vitamina K2, de derivados de pescados, y la vitamina K3 es producida por nuestra flora intestinal. Accin. Acta en la sntesis de la protrombina, proceso que tiene lugar en el hgado. Esta molcula es precursora de la trombina, enzima que transforma el fibringeno en fibrina La fibrina es una sustancia necesaria para la coagulacin de la sangre. Dficit. La carencia es rara y se debe a alteraciones en la absorcin intestinal, generalmente causadas por dficit de cidos biliares, que son los encargados de favorecer la absorcin de los lpidos en el intestino. La hipovitaminosis favorece la aparicin de hemorragias. Exceso. No es txica cuando se consume en exceso.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Como indica su nombre, son vitaminas solubles en agua, mviles y de gran capacidad de difusin. Su exceso no provoca trastornos, ya que se disuelven en la sangre, la cual las transporta hasta el rin, donde son filtradas y eliminadas por la orina. Pertenecen a este grupo la vitamina C y las vitaminas del complejo B (vitamina B1 o tiamina, B2 o riboflavina, PP o niacina, B6 o cido flico, B12 o cobalamina, H o biotina y W o cido pantotnico).

Vitamina C. Tambin conocida como cido ascrbico Fuentes. Los vegetales y casi todos los animales pueden sintetizar vitamina C a partir de glucosa. Abunda en los ctricos, en las hortalizas y en la leche de vaca. Accin. Se ha comprobado su actividad en la sntesis de colgeno, protena filamentosa que forma parte de los tejidos reticulares, y en la formacin de la matriz intercelular, encargada de mantener la cohesin de los tejidos. Tambin se conoce su accin reguladora de las hormonas antiestrs. Dficit. La carencia provoca un cuadro de sntomas denominado escorbuto, que se caracteriza por abundantes hemorragias, encas sangrantes, cada de los dientes y trastornos digestivos. Todo ello favorece la aparicin de infecciones y, en casos extremos, puede incluso provocar la muerte

Vitamina B1. Recibe tambin los nombres de tiamina, aneurina o vitamina antiberibrica. Fuentes. La producen muchas bacterias, hongos (levaduras) y vegetales. Aparece en gran abundancia en las envolturas de cereales y legumbres. Accin. Interviene en el metabolismo de los glcidos y los lpidos. Su forma activa, el pirofosfato de tiamina, es una coenzima de enzimas que transfiere grupos aldehdo. Dficit. La carencia de vitamina B1 produce un cuadro de sntomas denominado beriberi, caracterizado por una degeneracin de las neuronas (neuritis), que se manifiesta en una debilidad muscular, hipersensibilidad prdida de reflejos, insuficiencia cardiaca, falta de apetito, edemas y, en casos extremos, la muerte.

Vitamina B2. Tambin llamada riboflavina o lactoflavina Fuentes. Aparece en casi todos los alimentos. Es producida por bacterias, levaduras y vegetales que contengan pigmentos amarillos. Tambin se encuentra en la leche, los huevos, el hgado, etc. Accin. Forma parte de las coenzimas FAD (flavn-adenndinucletido) y FMN (flavn-mononucletido) Ambas actan con deshidrogenasas que intervienen en la respiracin celular. Dficit. Su carencia origina dermatitis, enrojecimiento e irritabilidad de los labios, lengua, mejillas y ojos y fotofobia (molestias frente a la luz).

Niacina Tambin llamada cido nicotnico o vitamina PP (preventiva de la pelagra). Fuentes. La sintetizan los hongos, aparece en alimentos obtenidos por fermentacin con levaduras. Los animales pueden sintetizarla a partir del triptfano. Abunda en la leche y en la carne. Accin. Forma parte de las coenzimas NAD (nicotn-adenndinucletido) y NADP (fosfato de NAD), que actan con enzimas deshidrogenasas en los procesos de oxidacin de glcidos y prtidos. Dficit. Su carencia provoca la pelagra, caracterizada por el enrojecimiento de la cavidad bucal, trastornos del aparato digestivo (vmitos, diarreas y nuseas), aparicin de piel spera y de color oscuro en las zonas expuestas al sol. En casos graves, se producen trastornos nerviosos y mentales (confusin, prdida de memoria, depresin, alucinaciones, mana persecutoria) y, en casos extremos, la muerte. Exceso. Es la nica hidrosoluble que da lugar a trastornos por ingerirse en exceso (enrojecimiento, quemazn y picores en la piel)

Vitamina B6. Tambin denominada piridoxina Fuentes. Es sintetizada por los vegetales (se almacena en las hojas verdes) y por las levaduras. Los animales la acumulan en el hgado, por lo que este rgano es rico en dicha vitamina. Accin. Acta en la formacin de la niacina a partir del triptfano, por lo cual sus sntomas carenciales se confunden con los de esta vitamina. El fosfato de piridoxina es una coenzima de enzimas transferasas que intervienen en el metabolismo de los aminocidos. Dficit. Su carencia provoca anemia acompaada de trastornos nerviosos, como alteraciones del sueo, irritabilidad, depresiones.

Vitamina B9. Es conocida tambin como cido flico, folacina o folato Fuentes. Aparece en gran nmero de alimentos: hgado, rin, alimentos obtenidos mediante fermentacin con levaduras, huevos, leche, semillas y partes verdes de los vegetales. Accin. Es una coenzima de enzimas transferasas de grupos monocarbonados. Se ha comprobado su actividad en la formacin de purinas y pirimidinas. Tambin se ha puesto de manifiesto su relacin con el crecimiento y con la eritropoyesis (formacin de glbulos rojos). Dficit. Su carencia en adultos provoca anemia y, en nios, detencin del crecimiento.

Vitamina B12. Denominada tambin cobalamina, est constituida por un anillo porfirnico asociado a un tono de cobalto. Se conocen varios derivados activos de la vitamina B12: la cianocobalamina o vitamina B12a, la hidroxicobalamina o vitamina B12b,la nitrocobalamina o vitamina B12c y la ccobalamina Fuentes. Los animales obtienen esta vitamina gracias a las bacterias simbiontes de su tracto digestivo. Accin. Es una coenzima de gran nmero de enzimas transferasas de grupos metilo que aparece en la sntesis de prtidos y cidos nucleicos. Junto al cido flico, acta en la eritropoyesis. Dficit. La carencia de esta vitamina produce la anemia perniciosa, debido a anormalidades en la formacin de glbulos rojos.

Biotina. Conocida tambin con el nombre de vitamina H Fuentes. Es producida por vegetales y bacterias. Los animales la obtienen a travs de la pared del intestino, cuya flora bacteriana la produce. Accin. Es una coenzima de enzimas transferasas de grupos carboxilo. Acta en el metabolismo de grasas, prtidos y glcidos. Dficit. Su carencia produce dermatitis, dolores musculares, anemia, depresin. cido pantotnico. Tambin llamado vitamina W Fuentes. Es sintetizado por bacterias, hongos y vegetales de hoja verde. Aparece en todos los tejidos animales, donde se almacena. Accin. Forma parte de la coenzima A, transportadora de grupos acilo en la oxidacin de cidos grasos y cido pirvico Se conoce su actividad en gran nmero de reacciones metablicas. Dficit. Su carencia produce dermatitis, despigmentacin, anemia y retraso en el crecimiento.

REQUERIMIENTOS NUTRICIONALES DE LAS VITAMINAS Personas afectadas por carencia de vitaminas Nios en crecimiento: Ancianos: su metabolismo se va alterando y la asimilacin de vitaminas no es el adecuado. Se debe tomar una cantidad elevada de vitaminas Embarazadas: gran aporte de vitaminas para sintetizar coenzimas. Las principales vitaminas que se recomienda su ingestin son: A, C, B6, cido flico Fumadores: poseen los niveles de vitamina C muy bajos, debe haber un aporte extra de vitaminas. Cuando uno fuma va inyectando radicales en el organismo, stos son lo encargados de la oxidacin, por lo que las clulas tendrn un funcionamiento excesivo. Alcohlicos: el hgado se queda muy alterado. El hgado es el principal reservorio de vitaminas, y si somos alcohlicos no habr un buen suministro de vitaminas.