Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxlico (-COOH; cido).

Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas.

Los aminocidos se clasifican en tres grupos:

Aminocidos esenciales
Aminocidos no esenciales Aminocidos condicionales

Aminocidos esenciales:

Los aminocidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos.
Los nueve aminocidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina.

Aminocidos no esenciales:

"No esencial" significa que nuestros cuerpos producen un aminocido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Estos aminocidos son: alanina, asparagina, cido asprtico y cido glutmico

Aminocidos condicionales:

Los aminocidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrs.
Ellos abarcan: arginina, cistena, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

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Todos los pptidos y poli pptidos son polmeros de aminocidos. otros aminocidos se encuentran en el cuerpo libres o combinados (es decir no asociados a pptidos o a protenas). Estos aminocidos que no estn asociados a las protenas tienen funciones especializadas. Varios de los aminocidos que estn en las protenas tambin tienen funciones distintas a las de formacin de pptidos y las protenas

Mencionamos algunos ejemplos de -Aminocidos que se Encuentran en las Protenas

Aminocidos con grupos alifticos NOMBRE SIMBOLO ESTRUCTURA

Aminocidos no aromticos con Grupos-R hidroxilo

Aminocidos cidos y sus amidas

Aminocidos con una base

Aminocidos aromticos

Hay 20 -aminocidos encontrados en las protenas nosotros mencionamos solo algunos Caractersticas cido-Base de los Aminocidos

R-COOH <> R-COO + H+

R-NH3+ <> R-NH2 + H

las reacciones de equilibrio, demuestran que los aminocidos contienen por lo menos dos grupos cidos dbiles.

Sin embargo, el grupo carboxilo es un cido ms fuerte que el grupo amino. el grupo carboxilo no estar protonado y el grupo amino protonado
Significado Funcional de los Grupos-R de los Aminocidos Los aminocidos hidrofbicos sern encontrados generalmente en el interior de las protenas protegidos del contacto directo con el agua, los aminocidos hidroflicos se encuentran generalmente en el exterior de protenas as como tambin en los centros activos de las protenas enzimticamente activas.

Caractersticas pticas de los Aminocidos

Un tomo de carbn tetradrico con 4 componentes distintos se dice que es un carbono quiral. El aminocido que no exhibe quiralidad es la glicina ya que su "grupo-R" es un tomo de hidrgeno. La quiralidad describe la direccionalidad de una molcula que se observa por su capacidad de girar el plano de luz polarizada a la derecha (dextrgira) o a la izquierda (levgira). El Enlace de Peptdico La formacin del enlace de peptdico es una reaccin de condensacin que lleva a la polimerizacin de aminocidos en los pptidos y las protenas. Los pptidos son pequeos y tienen pocos aminocidos. Muchas hormonas y neurotransmisores son pptidos.

Las protenas son polipptidos de gran longitud que varan mucho. El pptido ms simple, un dipptido, contiene un solo enlace peptdico formado por la condensacin del grupo carboxilo de un aminocido con el grupo amino del segundo aminocido con la eliminacin concomitante del agua. La presencia del grupo de carbonilo en un enlace de pptido permite que la estabilizacin de la resonancia de los electrones ocurra de tal forma que el enlace peptdico exhibe rigidez a diferencia del tpico doble enlace C=C. Se dice por tanto que el enlace peptdico tiene un carcter de doble-enlace.

REACCIONES GENERALES DE AMINOACIDOS: transaminacion, desaminacion y descarboxilacion Estos son los tres tipos de reacciones ms generales de los AA. El fosfato de piridoxal, un derivado de la vitamina B6, acta como coenzima en dos de esas reacciones. 1.- TRANSAMINACIONES

Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un aaminocido a un a-cetocido, convirtindose el 1 en
a-cetocido, y el 2 en un a-aminocido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.

Cuando predomina la degradacin, la mayora de los aminocidos cedern su grupo amino al -cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al -cetocido correspondiente. Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnstico clnico. Estas enzimas, abundantes en corazn e hgado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesin, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daos orgnicos.

2.- DESAMINACION OXIDATIVA El AA pierde el grupo amino y pasa a a-cetocido. Esta reaccin reversible puede convertir el GLU en cetoglutarato para su degradacin, pero tambin puede sintetizar GLU. Luego es una reaccin que actuar en sentido degradativo o en sentido biosinttico segn las necesidades celulares.

DESCARBOXILACION Los AA se descarboxilan y forman aminas bigenas, ellas o sus derivados tienen muy importantes funciones biolgicas (hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc.): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc. Desde la TYR(tirosina), por descarboxilacin y otras reacciones, se producen la familia de las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a triptamina y sta se convierte en Serotonina

1.TRANSAMINACIN: Transaminasa: -

Cetoglutarato + AA Glutamato + -cetocido

2. DESAMINACIN: Glutamato Deshidrogenasa: Glutamato + NADPH a-Cetoglutarato + NH4 + NADP

3. Fijacin de amonio: Glutamina Sintetasa:

Glutamato+ ATP + NH4+ Glutamina + ADP + Pi 4. DESAMINACIN: Glutaminasa:

Glutamina + H2O Glutamato + NH4+

La reaccin 2 es reversible y cumple una funcin muy importante para la excrecin del in amonio. Las reacciones 2 y 3, junto con la 1 del ciclo de la urea, son las tres reacciones nicas que pueden realizar los organismos superiores para fijar un grupo amino a una cadena carbonada y sintetizar nitrgeno orgnico.

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PEPTIDOS : Son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlace peptdico, La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido

ENLACE PEPTIDICO : El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
ALFA-AMINOACIDOS: se denomina alfa-aminocidos debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH

ACIDO DEBIL: Un cido dbil es aquel cido que no est totalmente disociado en una disolucin acuosa. Aporta iones H + al medio, pero tambin es capaz de aceptarlos ACIDO FUERTE : Un cido fuerte es un cido que se disocia casi por completo en solucin acuosa para ganar electrones (donar protones)

GOT : Transaminasa glutmico oxalactica, es una enzima con gran concentracin en el corazn, en el hgado y los msculos. Cuando hay una lesin de estos rganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en los anlisis.
GPT : Transaminasa glutmico-pirvica, es una enzima con gran concentracin en el en el hgado y en menor medida en los riones, corazn los msculos.

TRP: El triptfano es un aminocido esencial en la nutricin humana. Es uno de los 20 aminocidos incluidos en el cdigo gentico
NADPH : (nicotinamida adenn dinucletido fosfato) es una coenzima que acta como base y agente oxidante en la fotosntesis

NADP :fosfato dinucletido de nicotinamn adenina (forma reducida).

ATP: Adenos-Tri-Fosfato, es un Nucletido que representa la Moneda energtica para la clula.

ADP: Adenosin di Fosfato

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Univ. :

Llanque Mamani Silvia Eugenia

Carrera : Ingeniera de Alimentos Materia : Qumica Orgnica II

DOCENTE: Ing. Sara Vladislavic