ENZIMAS

Protenas ESPECIFICAS que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos.

CATALIZADOR sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumenta la velocidad de una reaccin al disminuir la energa de activacion.

ESTRUCTURA

Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

Holoenzima.

COFACTOR: favorecen la actividad cataltica general de la enzima. *Iones metlicos (activadores): Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

COENZIMA: cofactores orgnicos, aceptan o donan electrones y/o grupos funcionales *compuestos orgnicos de bajo peso molecular (p.e:vitaminas del complejo B;respiracin celular adecuada).

Clasificacin de las Enzimas segn su Actividad

HIDROLASAS: rompen enlaces entre las molculas agregando agua (hidrolisis).

A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Transforman polmeros en monmeros. Actan sobre: enlace ster enlace glucosdico enlace peptdico enlace C-N

 ISOMERASAS: convierten los ismeros (misma sustancia, distinta estructura)

LIASAS: modifican los

enlaces quimicos del sustrato.

Entre C y C; C y O; C y N Forman C=C

 LIGASAS: Catalizan la unin de molculas con aporte de ATP. C-O;C-S; C-N; C-C.

TRANSFERASAS: transfieren grupos qumicos o radicales de una molcula a otra.

Grupos: Aldehidos acilos glucosilos fosfatos (kinasas)

 OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones de xidoreduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una molcula a otra.

ACTIVIDAD ENZIMTICA
La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad: al sustrato y a su accin. Sustrato: molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.

Mecanismo General: El sustrato se une a una regin concreta del enzima (sitio activo, formado por la unin de los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y un sitio cataltico (aminocidos implicados en el mecanismo de la reaccin)

2.- Unin al centro activo

1.- El enzima y su sustrato

3.- Formacin de productos

Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

Modelos del Complejo Enzima-Sustrato

LLAVE-CERRADURA (Fischer-1890) Sitio activo y sustrato son complementarios (reconocimiento molecular)

AJUSTE INDUCIDO (Koshland-1958) la union del sustrato induce un cambio en el centro activo, que aumenta la complementariedad (reconocimiento molecular dinamico)

DESPIERTEN!!
Preguntas?

ENERGIA LIBRE DE ACTIVACION Y EFECTO DE LOS CATALIZADORES

Una reaccin qumica se produce cuando las molculas reaccionantes poseen una cantidad mnima de energa llamada energa de activacin (Ea), o como es ms frecuente en bioqumica, energa libre de activacin (G). No todas las colisiones entre los reactivos resultan en una reaccin qumica porque solo una fraccin de molculas tienen suficiente energa o chocan en la orientacin correcta para reaccionar.

En sistemas de molculas reaccionantes, segn se eleva la temperatura la movilidad de las molculas aumenta y por lo tanto se aumenta la posibilidad de choques efectivos.
Otra manera de aumentar la frecuencia de colisiones efectivas para producir la formacin de productos es la de aumentar la concentracin de los reactivos. En los sistemas vivos ninguna de estas dos posibilidades es factible, el uso de temperaturas elevadas afectara las delicadas estructuras celulares y la concentracin de sustratos requiere ser usualmente muy baja. Por estas razones los organismos vivos han resuelto el problema mediante el uso de biocatalizadores, las enzimas


Aunque las enzimas son sujetas a las mismas leyes de la naturaleza que gobiernan el comportamiento de otras sustancias, difieren de los catalizadores qumicos ordinarios en varios aspectos importantes: 1. Velocidades de reaccin ms grandes. 2. Condiciones de reaccin ms suaves. 3. Especificidad de reaccin mayor. 4. Capacidad de regulacin. 5. Capacidad de evolucin.

 Una enzima acelera la velocidad de reaccin disminuyendo la energa de activacin requerida para que la reaccin ocurra Energa libre de Gibbs vs. Reaccin coordinada. Donde: G1 = Estado inicial; G2 = Estado final; G = Cambio neto de energa libre; G1 = Energa de activacin para una reaccin enzimtica; G2 = Energa de activacin para una reaccin no enzimtica.

 La diferencia entre la energa coordinada de las reacciones enzimticas y las no enzimticas es la cantidad de energa (G1 y G2) necesaria para que el reactante (sustrato) alcance el estado activado/de transicin.

Observe que para ambas reacciones, el G de reaccin es el mismo. De igual forma que un catalizador qumico, una enzima no es destruida en la reaccin y, por lo tanto, permanece sin cambio y es reutilizada. Virtualmente cada reaccin bioqumica es catalizada por enzimas, con la excepcin de unos pocos RNAs catalticos, todas las enzimas conocidas son protenas.

 La funcin de las enzimas y de otros catalizadores es disminuir la energa de activacin de la reaccin y por lo tanto aumentar la velocidad de reaccin.

El equilibrio de la reaccin no es afectado por la enzima.

Las enzimas se unen a su sustrato y forman el complejo enzima-sustrato que genera productos y la enzima queda nuevamente disponible (y no modificado como debe ser para un catalizador) para actuar sobre otra molcula de sustrato como se muestra en el siguiente esquema de reaccin:

Ecuacin de MichaelisMenten
L. Michaelis y M. L. Menten desarrollaron en 1913 una teora general acerca de la accin y cintica de las enzimas. La teora de Michaelis-Menten supone que la enzima E se combina en primer lugar con el sustrato S para formar el complejo enzima-sustrato ES; a continuacin este ltimo se escinde en una segunda etapa, para formar enzima libre y producto P:

ES E P E S k 1
k1 k2

Transformaciones a la Ecuacin de Michaelis-Menten

Efecto del pH sobre la Actividad Enzimtica

La mayora de las enzimas poseen un pH caracterstico al cual su actividad es mxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye. La relacin entre el pH y la actividad de cualquier enzima depende del comportamiento acido-base del enzima y del sustrato. El pH ptimo de una enzima no es necesariamente idntico al pH de su entorno intracelular normal, el cual puede hallarse a su vez en la pendiente ascendente o descendente de su curva de pH-actividad.

 La forma de la curva de actividad-pH vara con la concentracin del sustrato.

Efecto de la Temperatura Sobre las Reacciones Enzimticas

La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa en general con la temperatura. La velocidad de muchas reacciones enzimticas se duplica, aproximadamente por cada 10C de aumento de la temperatura (Q102.0). El coeficiente de temperatura Q10 vara algo de una enzima a otra segn la energa de activacin de la reaccin catalizada.

 Aunque las reacciones catalizadas por las enzimas parecen poseer una temperatura ptima, el pico que se observa al representar la actividad cataltica frente a la temperatura se produce por que las enzimas se desnaturalizan por la accin del calor y se inactivan cuando la elevacin de temperatura sobrepasa un cierto punto.

La aparente temperatura <<ptima>> es la resultante de: 1) El incremento habitual de la velocidad de reaccin con la temperatura. 2) El incremento en la velocidad de desnaturalizacin trmica del enzima al sobrepasar una temperatura crtica.